8. péptidos y proteinas
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PÉPTIDOS Y
PROTEÍNAS
BIOQUÍMICA
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PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
• Dos moléculas de aa´s pueden unirse de forma
covalente a través de un enlace amida llamado enlace
peptídico. Este enlace se forma por eliminación de una
molécula entre el grupo carboxilo de un aa y un grupo
amino del otro, dejando un grupo amino libre del 1er aa
y un grupo carboxilo libre del 2do, lo que permite la
union del último con otro para formar una cadena.
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HIDROLISIS PEPTÍDICA
• En medio acuoso, se favorece la disolución del
enlace peptídico, pero la reacción es lenta.
• Catalización:
– Enzimas proteolíticas, hidrolasas o proteasas
– Calor
– Contacto con ácidos
– Bromuro de cianógeno
– EJEMPLOS DE ENZIMAS: tripsina,
quimiotripsina, pepsina, trombina, papaína,
termolisina, substilisina, carboxipeptidasa A.
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ACTIVIDAD BIOLÓGICA DE
LOS PÉPTIDOS PEQUEÑOS• INSULINA: 2 cadenas peptídicas, una de 30 residuos
de aa y otra de 21.
• Glucagon: 29aa
• Corticotropina: 39 residuos de aa
• L-aspartilfenilalanil metil ester (Aspartame) 2aa
(Dipéptido)
• Oxitocina: 9 residuos
• Bradiquinina, 9 residuos
• Factor liberador de tirotropina, 3 residuos
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PEPTIDOS
• 2 aa: dipéptido
• Pocos aa: oligopéptido
• Algunos aa: polipéptido
• Muchos aa: proteína
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CLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS
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I. EN FUNCIÓN DE SUS
PAPELES BIOLÓGICOS
• ENZIMAS: son las proteínas más
variadas y altamente especializadas.
Tienen actividad catalítica. Regulan
virtualmente todas las reacciones
químicas de las biomoléculas
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I. EN FUNCIÓN DE SUS
PAPELES BIOLÓGICOS
• DE TRANSPORTE. En el plasma
sanguíneo fijan y transportan moléculas o
iones específicos de un órgano a otro.
– HEMOGLOBINA: fija el O2 a medida que la
sangre pasa a través de los pulmones.
– LIPOPROTEÍNAS: transportan lípidos desde
el hígado a otros organos.
– SEROALBUMINA: transporta ácidos grasos
en la sangre.
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I. EN FUNCIÓN DE SUS
PAPELES BIOLÓGICOS
• NUTRIENTES Y DE RESERVA:
almacenan nutrientes en semillas y otros
tejidos.
– OVOALBUMINA: yema de huevo
– CASEÍNA: leche
– FERRITINA: almacena Hierro.
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I. EN FUNCIÓN DE SUS
PAPELES BIOLÓGICOS
• PROTEINAS CONTRÁCTILES O
MOTILES: confieren a la célula la
capacidad de contraerse, cambiar de
forma o moverse.
– ACTINA y MIOSINA: proteínas contráctiles
del músculo y en algunas células no
musculares.
– TUBULINA: forma microtubulos (flagelos,
cilios)
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I. EN FUNCIÓN DE SUS
PAPELES BIOLÓGICOS
• PROTEINAS ESTRUCTURALES: actúan
como filamentos de soporte para conferir
fuerza o protección a las estructuras
biológicas.
– COLÁGENO: tendones y cartílagos, piel.
– QUERATINA: uñas, cabello
– FIBROÍNA: seda, tela de araña
– ELASTINA: componente de la piel
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I. EN FUNCIÓN DE SUS
PAPELES BIOLÓGICOS
• PROTEÍNAS DE DEFENSA: Forman
parte del sistema inmunológico.
– INMUNOGLOBULINAS (Anticuerpos),
producidas por los linfocitos, reconocen,
precipitan o neutralizan bacterias y virus.
– FIBRINOGENO Y TROMBINA: proteínas
coaguladoras de la sangre.
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I. EN FUNCIÓN DE SUS
PAPELES BIOLÓGICOS
• PROTEÍNAS REGULADORAS: Controlan
la actividad fisiológica.
– INSULINA Y GLUCAGON: regulan la
concentración de glucosa en sangre
– ADRENALINA:
– TIROTOXINA
– HORMONA ADRENOCORTICOTROPICA
– ETC ETC ETC
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II. SEGÚN SU ESTRUCTURA
• PROTEÍNAS SENCILLAS
– Sólo contienen en su estructura aa´s sin otros
grupos químicos adicionales
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II. SEGÚN SU ESTRUCTURA
• PROTEÍNAS CONJUGADAS
– Contienen componentes químicos diferentes
a los aa´s.
– GRUPO PROSTÉTICO: es la parte no
aminoacídica de una proteína conjugada.las
proteínas conjugadas se clasifican en base a
la naturaleza de su grupo prostético.
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PROTEINAS CONJUGADASPROTEINA GRUPO
PROSTÉTICO
EJEMPLOS
Fosfoproteínas Ácido fosfórico Caseína, vitelina,
histonas
Glucoproteínas Carbohidratos Albúminas, globulina,
colágena
Nucleoproteínas Ácidos nucleícos Ribonucleoproteinas,
desoxirribonucleoprot
einas
Hemoproteínas Hierroprotoporfirinas Mioglobina,
hemoglobina,
citocromo C
Clorofiloproteínas Magnesioporfirinas Clorofilas
Metaloproteínas Metales Insulina (Zn),
anhidrasa carbónica
(Zn), Hemocianina
(Cu), Ferritina (Fe)
Lipoproteínas Lípidos Proteína sericas
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III. SEGÚN SU FORMA
• PROTEINAS GLOBULARES. Son
hidrosolubles. Forma enrollada.
– Hemoglobina
– Globulina
– Albuminas
– Prolactina
– Hidrolasas
– Oxidasas
– Ligasas
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III. SEGÚN SU FORMA
• PROTEINAS FIBROSAS: insolubles en
agua. Resistentes a la digestión de
enzimas hidrolíticas. Forma de fibra
– Colágena
– Queratina
– Elastina
– fibrína
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ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE
LAS PROTEINAS
• CONFORMACIÓN: término que se refiere
al arreglo 3-D de los átomos de una
estructura.
• LAS PROTEINAS MANEJAN HASTA 4
NIVELES DE ORGANIZACIÓN
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NIVELES DE ESTRUCTURA DE
LAS PROTEINAS
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ESTRUCTURA PRIMARIA
• Es la secuencia de aa´s unidos por sus
enlaces covalentes y estabilizados por
puentes disulfuro.
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ESTRUCTURA SECUNDARIA
• Disposiciones regulares y repetitivas en
el espacio de residuos de aa adyacentes
en una cadena polipeptídica. 2 clases
básicas: hélice α y conformación β.
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ESTRUCTURA SECUNDARIA
• α-hélice: cada 36a da una vuelta entera.
Las cadenas de aa se extienden hacia
afuera del eje central del polipéptido. Se
estabiliza por puentes de H cada 4 aa.
• Lámina β. Es muy flexible.
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ESTRUCTURA TERCIARIA
• Es la configuración 3D completa de la
proteína.
• Plegamiento global de una cadena
polipeptídica.
• Compuesta por la combinación de los
enlaces α-hélice, lámina β, atracciones
electrostáticas de Vander Walls, puentes de
H.
• Forma diversos repliegues específicos y
fijos para un determinado orden de aa.
• La disposición final de las pp depende de
los diferentes residuos de aa vinculados
entre si.
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ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Se presenta entre 2 o mas cadenas
polipeptídicas.
• Las cadenas pueden ser similares
(homooligoméricas) o diferentes
(heterooligoméricas).
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PROPIEDADES DE LAS
PROTEÍNAS
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ESPECIFICIDAD• Cada una de las especies vivas es capaz de
fabricar sus propias proteínas (diferentes a
las de otras especies)
• Aún dentro de la misma especie hay
diferente proteínas entre los individuos.
• Cada una lleva a cabo una determinada
función y la realiza porque tiene una
determinada estructura primaria y una
conformación espacial propia.
• Un cambio en la estructura de las pp puede
representar una pérdida de la función.
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ESPECIFICIDAD• La diversidad biológica se debe a las
múltiples combinaciones en los aa,
determinada por el ADN de cada individuo.
• Explica fenómenos biológicos como la
compatibiliad o no de transplantes de
órganos, sangre, procesos alérgicos y
algunas infecciones.
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SOLUBILIDAD
• Son solubles en agua cuando adoptan la
conformación globular.
• Se debe a la formación de radicales libres
(-R) de los aa que al ionizarse establecen
enlaces débiles con las moléculas de
agua
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CAPACIDAD
AMORTIGUADORA
• Las proteínas son anfóteros (pueden
comportarse como ácidos o como bases),
por lo que pueden neutralizar las
variaciones de pH del medio.
– ACIDO: liberan protones de H+
– BASES: retienen protones de H+
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DESNATURALIZACIÓN Y
RENATURALIZACIÓN
• Ruptura de los enlaces que mantienen
sus estructuras secundaria, terciaria y
cuaternaria, conservando la primaria.
• Las proteínas se transforman a
filamentos lineales y delgados que se
entrelazan hasta formar compuestos
fibrosos e insolubles en agua
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• PROTEINA NATIVA: presenta su
conformación natural
• PROTEÍNA DESNATURALIZADA: la que
ha cambiado su conformación
• PROTEÍNA DEGRADADA: ha perdido su
estructura primaria.
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AGENTES DESNATURALIZADORES
DE LAS PROTEÍNAS
• Agentes caotrópicos: urea, guanidaína
• Detergentes: duodecil sodico de sulfato
(SDS)
• Calor: entre 50-60ºC
• Ácidos o Alcalis: cambios en el pH
influyen en los puentes salinos.
• Oxidación y Reducción del grupo SH
• Acción enzimática: enzimas
especializadas, hidrolisan las proteínas.
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RENATURALIZACIÓN
• Si se conserva la estructura primaria, en
un medio favorable la proteína puede
recuperar sus estructuras secundarias,
terciarias y cuaternarias.
• La DEGRADACIÓN: es irreversible.