0BIOQUIMICA

Métodos de Separación, Purificación, Identificación y Cuantificación

Biomoléculas + afectación del ambiente = desnaturalización Factores a cuidar son tipo de disolvente y pH Amortiguador Fisiológico sistema vivo, como proteínas, fosfatos, etc Amortiguador no fisiológico no está en el sistema vivo pH=6‐8, no forma 

complejos insolubles, no reacciona con las muestras, no toxico.

Ácido‐Base

Arrhenius‐Ácido: Libera H+ en solución acuosa‐Base: Libera OH‐ en solución acuosa

Bronsted‐Lowry‐Ácido: Especie donadora de H+

‐Base: Especie receptora de H+

Lewis‐Ácido: Sustancia capaz de aceptar un par de electrones‐Base: Sustancia capaz de donar un par de electrones

Características de las células procariontas 

Asexuales  No tienen citoesqueleto  No tienen membrana celular Cuenta con pared celular Vacuolas: Desecha material que no sirve  Mitocondrias  Flajelos: Da movilidad Material genético se encuentra disperso en el citoplasma 

Características de células eucariontas 

Aparato de Golgi: Sintetiza los carbohidratos  Mitocondria: Da energía a la célula y se encarga de la respiración  Núcleo: Tiene la información genética Lisosoma Centriolo

Concentración Salina

Fuerza iónica tomar en cuenta NaCl principal electrolito al .9% (concentración fisiológica) Sistema hipertónico (NaCl al 5%) se deshidrata la célula, sufre plasmólisis 

(células vegetales) crenación (células animales) Sistema hipotónico (NaCl al .1%) la célula comienza a absorber agua para 

alcanzar un equilibrio pero la célula puede expandirse y reventar, sufre turgencia, o citólisis para células vegetales.

Hipotermia  Sistema con temperatura ideal de trabajo 4°C

Preparación de muestras

Ruptura celular Lisis celular Homogeneización

o Ruptura de células o tejidos para obtener una lisis celular, hay varios tipos, mecánico, físico, químico y biológico.

o Mecánico se requiere fuerza:‐mortero con pistilo: tejidos duros (huesos, músculos)‐Virtirs (licuadora) tejidos semiduros (corazón, riñón)‐Potter (Esmerilado) tejidos blandos (ojo, cerebro, medula)

o Físico: sonicación y ultrasonido: desorganiza membrana celular, genera vibraciones de alta intensidad.

o Químico (choque osmótico)  ósmosis paso de las células a través de una membrana semipermeable con objetivo de llegar a un equilibrio de concentraciones ‐hipertónica ([] + 0.9) cuando la célula está inmersa en una solución de mayor concentración.‐hipotónica ([] – 0.9) cuando la célula está inmersa en una solución de menor concentración.‐Detergentes; desorganiza la membrana celular

o Biológica: se lleva a cabo principalmente por medio enzimático 

Centrifugación

Es un método de separación de componentes que se basa en las diferencias de sedimentación. La fuerza gravitacional permite la sedimentación.

Depende de el tamaño, densidad y forma. Svedberg: coeficiente de sedimentación, velocidad a la cual sedimenta la 

partícula. Factores que influyen a la sedimentación:

‐Medio‐Polaridad‐Densidad‐Composición‐Fuerza de la centrífuga  

Sobrenadante arriba (liquido), pastilla debajo (solido), grad de sacarosa Centrifuga formulas: CCR= 1.11x10‐5(rpm)2 (r) Sedimentar hígado> 1000g núcleos 10min>3300g 

mitocondrias10min>16300g lisosomas20min>100000g microsomas30min>100000 ribosomas 3hrs>fracción citoplasmática

Gradiente diferencial: La diferencia de las densidades debe de ser grande  Gradiente de densidad: Evita que los de densidades similares sedimenten 

juntos Gradiente zonal: Se requieren de dos concentraciones diferentes. Gradiente isopicnico: Separa por la diferencia de las concentraciones (de 

menor a mayor)

Cromatografía

Método de separación, purificación e identificación que se basa en la migración de los componentes en una mezcla a través de una fase estacionaria por influencia de una fase móvil.‐Fase móvil: solvente polar o no polar.‐Fase estacionaria: Superficie porosa, adsorbente e inerte.  

Crom de intercabio ionico y son resinas (+ ,  ‐) Crom en papel, la fase estacionaria puede ser tiras de acetato de celulosa 

o papel filtro. Crom de capa fina, se emplea una cámara donde hay disolventes, la fase 

estacionaria puede ser alúmina o sílica. Cromatografía bidimesional, se hace a un lado y después a otro lado Técnicas de revelación: luz UV, tinción como ninhidrina, infrarrojo.

Crom de afinidad, se basa en las propiedades estructurales de la biomolécula 

Crom de adsorción seletiva (columna): la migración es descendente como fase estacionara se emplea sacarosa, alúmina, sílica o almidón.

Crom por filtración de gel, Shepadex G‐25, las partículas grandes sale más rápido y las pequeñas se quedan atrapadas.

Crom Gas‐Líquido: muestras de tipo volátil RF= Dist. Recorrida por la muestra X / Dist. Recorrida por la fase movil

Electroforesis

Técnica en la que se aplica un campo eléctrico, separa, identifica y purifica.

Método de separación y purificación que se basa en la migración de partículas cargadas en un campo eléctrico a través  de una  matriz porosa

La velocidad de las moléculas depende de: ‐La carga neta‐Intensidad del campo eléctrico‐pH‐Tamaño, forma y peso de la partícula 

Mayor PM, tamaño, Fuerza de fricción  se retienen mas Menor PM, tamaño, Fuerza de fricción  se mueven más rápido Cámara de electroforesis horizontal para separar ácidos nucleicos Cámara de electroforesis vertical para separar proteínas Elect‐de frente móvil: celdas en forma de U, no tiene medio de soporte, 

inestable, inexacta, se utiliza gel de policrilamida Elect‐zonal: si tiene medio de soporte y utiliza celulosa o papel filtro Elect‐acetato: Separa prot de la sangre, no celulosa Elect‐page‐sas: Proteinas oligomericos se emplea detergente Elect‐papel: papel filtro se manipula con pinzas, se hace en sol 

amortiguadora, se pone en calor y se rocía ninhidrina P.I:=suma de los pkas entre los que son: ejemplo: 1.3+2.4+5.4+6.7/4 +ánodo _________P.I._____________> cátodo‐ pH por debajo del PI migra al cátodo (‐) pH por arriba del PI migra al ánodo (+)

Espectrofotometría

Se basa en la absorción de la luz, la luz es un tipo de energía que hace vibrar a los átomos.

Permite medir la intensidad de luz absorbida o transmitida por una sustancia.

Se calcula con una curva patrón, la cual se construye con cantidades conocidas de una sustancia y es utilizada como marco de referencia.

Aminoácidos

Presentan características ácido‐base, propiedades amortiguadoras y actividad óptica.

‐Aminoácidos esenciales: (no son sintetizados por el organismo)

Valina  alifático Leucina  alifático Isoleucina  alifático Metionina  azufrado Fenilalanina aromático Triptófano aromático Treonina  neutro Lisisna  básico

Aminoácidos no esenciales

Glicina  alifático Alanina  alifático Cisteína  azufrado Tirosina  aromático Prolina  cíclico Serina  neutro Asparagina  neutro Glutamina  neutro Aspartato  ácido Glutamato  ácido Histidina  básico Arginina  básico

Carbohidratos

Polihidroxialdehidos o polihidroxicetonas, llamados hidratos de carbono, glúcidos, sacardos o azucares

Prop. Fisicas: pto fus alto, caramelizacion, soluble en agua, no ebullen, sabor dulce, poder edulcorante, actividad óptica.

Prop. Químicas: Rx, oxidación, reducción, forman ozazonas, derivados metilados, epimerizan con OH, se deshidratan en presencia de ácidos H, los polisacáridos se hidrolizan, llevan Rx de vial, molish, fehling, yodo almidon, presentan 4 isomerias, act óptica, anomeria.

Prop. Biologicas: Reserva, enrgeticos, estructurales, protección, señalización y comunicación celular, reconocimiento y especificidad antigénica, fotosíntesis en plantas.

Rx hidrólisis: Mono ‐> X, Disa‐>2 u.m., Oligo‐>3‐20um, Poli‐>+20um Almidón: Reserva de energía en plantas Glucógeno: Reserva de energía en animales Celulosa: Polimero natural, da fuerza y soporta a los árboles, forma el 

algodón. Enlace glucosídico: Carbono anomérico y el grupo OH Pectina: Se encuentra en frutas, elimina residuos y toxinas del organismo. Heporina: Anticoagulante Glucagón: Se encuentra en el hígado, regula la entrada o salida de la 

insulina. Rafinosa: Pasa al intestino y lleva a cabo procesos con las bacterias, se 

encuentra en los frijoles y lentejas. Quitina: exoesqueleto de crustáceos Se dividen en:

‐Monosacáridos (ribosa, glucosa, manosa)‐Oligosacáridos de 2 a 10 unidades monoméricas (maltosa, lactosa, sacarosa, celulosa)‐Polisacáridos por más de 10 (almidón, glucógeno, quitina)

Isómería de los carbohidratos:‐Enantiómeros:Imágenes especulares no superponibles‐Epímero: Se refiere al carbono 2 ‐Diasteroisómero: No presenta imágenes especulares ni son superponibles‐Esteroisómero: Mismo número de carbonos y de hidrógeno pero con distinta posición espacial

Mutarrotación: El cambio de rotación en el ángulo de desviación de la luz polarizada. Si está en solución ácida no presenta mutarrotación y en soluciones básicas se epimerizan.

Reacciones de identificación de carbohidratos:‐Molish: α­naftol combinado con H2SO4, prueba general para carbohidratos permite que reaccionen los enlaces glucosídicos o polisacáridos deshidratándose y formando compuestos furfúricos , anillo violeta = carbohidratos.‐Bial: Orcinol disuelto en HCl, identificación de pentosas, se deshidratan al estar en contacto con el ácido, formándose el furfural que reacciona con el orcinol produciendo una coloración azul.‐Tollens: Contiene diamin plata, identifica aldehídos, prueba positiva espejo de plata, negativa amarillo.‐Fehling: Contiene CuSO4, NaOH y tartrato doble de sodio y potasio,  identifica azúcares reductores, los cuales al reaccionar presentan un precipitado de cobre, color rojo ladrillo.‐Benedict: NaOH tartrato sódico, carbonato anhidro y CuSO4, identifica azúcares reductores se observa color azul con precipitado rojo ladrillo.‐Osazonas: Fenilhidrazina y acetato de sodio, los carbohidratos con C* pierden su quilaridad‐Lugol: Solución de KI y I metálico, identifica polisacáridos, al formar un complejo con el polisacárido presenta una coloración azul (+).

Lípidos

Biomoléculas compuestas de C, H, O, P, N. Pto de fusión bajos pero aumenta conforme aumenta el no. De carbonos. 

Y disminuye con la presencia de insaturacion  Son ésteres reales o potenciales de ácidos grasos  Saturados: No contienen dobles enlaces Insaturados: Contienen dobles enlaces   Nivel de saponificación: cantidad de OH para neutralizar el ácido graso El índice de yodo es proporcional a la cantidad de dobles enlaces, técnica 

utilizada para detectar dobles enlaces en los ácidos grasos. Grupo heterogéneo de compuestos que pueden extraerse de las células 

o tejidos, a través de soluciones orgánicas (solvente no polar)

Son de reserva a largo plazo Ac. Graso: Derivado grasa, aceite. Prop. Físicas:  Generalmente Insoluble en agua pero pueden ser 

parcialmente solubles formando miscelas, solubles en disolventes no polares, alta densidad. Pto de ebullición Alto. 

Prop. Químicas: Liberan 9kcal/mol.

Esteres‐>Saponificación, Esteres hidroxilado‐>Esterificacion, Esteres Insaturados‐>Hidrogenacion, oxd, halogen.

Isomero biológico estable es el cis Prop. Biologicas: Estructurales (fosfolipidos, presentan carga negativa, 

algunos son anfipaticos ), Reserva (TAG), Protección (Ceras), Aislantes térmico y eléctrico (TAG, Fosfolípido), Hormonas comunican, Regulan el metabolismo, Transporte (Lipoproteinas)

Clasificasión: Simples (ceras,TAG), Complejos (Fosfo, gluco, esfin, sulfolipidos), Derivados (Terpenos, Esteroides y Vitaminas liposolubles).

Saponificables: Grasas, ceras, esteres, fosfolipidos, glucolipidos No saponificables: terpenos, esteroides, vitaminas liposolubles Terpenos (derivados de un compuesto isopreno) Esteroides (Derivados de cliclopenteno), forman el colesterol anabolitos Se encuentran en los acidos biliares, en hormonas sexuales, glucósidos 

cardiacos, saponinas y en vitamina “D”o Ac. Cólico‐>Ac. Biliar que actúa como emulsificanteo Hormonas sexuales‐>progeterona y estradiolo Hormonas adronales‐> modifica el metabolismoo Glucosido cardiaco ‐> en plantas y se usa como medicamentoo Saponinas ‐> Plantas, polvo con espuma, y se utilizan como 

medicamentoso Esteroides ‐> origen animal y vegetalo Fitosterol ‐> casi como ergosterolo Zoosterol ‐> casi como colesterol ‐> precursor de horm sex

Fosfolípidos: En la membrana plasmática y definen el límite de la célula presenta carga negativa

Lípidos Simples

Termorreguladores, porque no son buenos conductores de la electricidad

TAG: Son de reserva y aislante térmico Simples: Glicerolesterificado un ac. Carboxílico es igual Mixtos  Glicerolesterificado un ac. Carboxílico es diferente La mayoría son mixtos, apolares, hidrófobos e insolubles en agua Esfingolípidos: De reserva energética, llevan a cabo la comu celular Esfingofosfolípidos Esfingoglucolípidos: Cerebrósido o ganglósidos Ceras: Protección, insolubles en agua y permeables en esta Lipoproteinas: L+P

o HDL: alta densidad, colesterol buenoo LDL: baja densidad colesterol maloo RLDL: muy baja densidado Quilimicrones: más baja densidad

Terpenos: en esencias o pigmentos, se clasifican en: Monoterpenos, Sesquiter, Diter, Triter, Tetra, Poli Los lípidos se transportan por el organismo en forma de complejos de 

lípido y proteína, llamados lipoproteína. Las lipazas rompe enlaces éster y oxida a los triglicéridos Acidos Grasos Saturados

o Ac. Laurico C12 ‐> CH3‐(CH2)10 –COOHo Ac. Miristico “” 12o Ac. Palmitico “” 14o Ac. Esteárico “” 16o Ac. Araquidonico “” 18o Ac. Bemérico “” 20o Ac. Linoleico “” 22

Acidos Grasos Insaturados (con dobles enlaces) o Palmitirico C16 en C9o Oleico C18 en C9o Linoleico C18 en C9 y C12o Linolenico C18 en C9, C12 y C13o Araquidonico C20 en C5, C8, C11 y C18 sint prostaglandinas

Los lípidos que contienen ácidos grasos son:‐Fosfolípidos (contienen grupos fosfato):glicerofosfolípidos y esfingomielinas‐Glicoesfingolípidos (contienen esfinosina y carbohidrato): cerebrósidos y gangliósidos 

Los lípidos que no contienen ácidos grasos son: (derivados delos isoprenoides)‐Esteroides‐Terpenos‐Vitaminas lipídicas

Triglicéridos: Formados por tres residuos de acilo graso esterificados con glicerina, un alcohol de tres carbonos, son muy hidrofóboicos.

o En la mitocondria se lleva a cabo la degradación de los triglicéridos

o Grasas sólidas: grupos acilo graso saturado y de cadena larga o Grasas líquidas: grupos acilo grasos no saturados o de cadena 

corta Glicerofosfolípidos: Es el lípido más abundante en la mayor parte de las 

membranas,  contienen dos grupos acilo graso esterificados y un grupo fosfato en el C‐3.  En la mayoría el grupo fosfato está esterificado con un glicerol y otro compuesto que tenga un grupo OHSon moléculas anfipáticas, con una cabeza polar y colas no polares Existen tres tipos: fosfatidiletanolamina, fosfatidilserina, fosfatidilcolina(fosfatidatos)Los plasmalógenos difiere de los fosfatidatos porque el sustituyente hidrocarburo en el grupo hidroxilo del C‐1 de la glicerina, unido por un enlace éter vinílico (tejido cardiaco)

Esfingolípidos: el respaldo estructural es la esfingosina, que es un alcohol no ramificado de C18

Las ceramaidas son los precursores metabólicos de todos los esfingolípidos, las ceramidas son su molécula base 

Las familias de los esfingolípidos son las esfingomielinas, los cerebrósidos  y los gangliósidos  

Las esfingomielinas contienen fosfato y se clasifican como fosfolípidos, los cerebrocidos y los gangliósidos contienen residuos de carbohidrato  y se clasifican como glicoesfingolípidos,  estructural

Los cerebrósidos son glicoesfingolípidos que contienen un residuo de monosacárido unido a un enlace β­glicosídico al C‐1 de una ceramida 

Déficit de cerebrósidos, enfermedad de gaucher. Los gangliósidos son glicoesfingolípidos más complejos, estos se 

encuentran en las superficies celulares.

Los esteroides contienen cuatro anillos fundidos tres de seis carbonos y uno de cinco carbonos

El esteroide colesterol es componente importante de las membranas plasmáticas animales 

El colesterol es un precursor esencial de las hormonas esteroides y de las sales biliares.

El colesterol se convierte en ésteres de colesterilo para su almacenamiento en las células.

Las ceras son ésteres no polares de ácidos grasos de cadena larga y alcoholes no hidroxilicos de cadena larga.

Los eicosanoides son derivados oxigenados de ácidos grasos poliinsaturados de C20 

Las prostaglandinas son eicosanoides que tienen un anillo de ciclopentano, intervienen a la formación de coágulos sanguíneos, son vasodilatadores 

El ácido araquidónico sintetiza las prostaglandinas La aspirina alivia el dolor, la fiebre la hinchazón, inflamación, al inhibir la 

síntesis de las prostaglandinas.

Vitaminas lipídicas

Vitamina A: Retinol o Derivada de los carotenoso El retinol un alcohol estable: El retinol es un grupo prostético de 

la proteína rodospina, la absorción de luz dispara un impulso nervioso.

o El ácido retónico es un compuesto que se une a las proteínas receptoras dentro de las células.

o El aldehído retinal es compuesto sensible a la luz, con importante papel en la visión. 

Vitamina D: Colecalciferol, o Es un derivado de un isoprenoide derivado del colesterol. o Regula la absorción intestinal del calcio , como su depósito en 

los huesoso Enfermedades por deficiencia, raquitismo en niños, y 

osteomalacia en adultos; los huesos son débiles  Vitamina E: α­tocoferol

o Funciona como agente reductor que secuestra el oxígeno y radicales libres, evitando daños a los ácidos grasos 

o Deficiencia, puede causar glóbulos rojos frágiles y daño neurológico, anemia hemolítica, degeneración muscular.

Vitamina K: Filoquinonao Procedentes de las plantas o Necesaria en la síntesis de algunas de las proteínas que 

intervienen en la coagulación sanguínea.o Evita el exceso del flujo menstrual 

Proteínas

Polimeros de elevado peso molecular formados por aminoácidos unido por enlace peptídico

Enlace peptídico: Unión entre un grupo amino y un carboxilo Péptido: Estructura formada mínimo por dos aminoácidos Polipéptido: más de 10 residuos aminoacídocos  Proteínas: más de 100 residuos aminoacídicos Las proteínas funcionan como catalizadores Mioglobulina: trasporta oxígeno, su estructura es plegada, presente en el 

corazón Hemoglobulina: En las células rojas de la sangre, transporta oxígeno de 

los pulmones hasta los capilares, regulador de pH  Fibrosas son estructurales Globulares son funcionales Clasificación por su composición

o Simples: También conocidas como holoproteínas, constituidas solo por aminoácidos

o Conjugadas o compuestas: También conocidas como heteroproteínas, constituidas por aminoácidos y un metal un grupo fosfato o un lípido.

Clasificación por su conformacióno Globulares: Forma esférica como la hemoglobina, interior 

hidrofóbica exterior hidrofílicao Fibrosas: También conocidas como proteínas estructurales, 

proporcionan soporte mecánico a las células, tienen capacidad de formar especies de fibras; como colágeno miosina y actina 

Clasificación por su función:

o Estructurales, colágenoo Transporte, hemoglobinao Inmunológicas, anticuerposo Contráctil, actina y miosinao Enzimáticas, ureasa, sacarasao Almacenamiento, ferritinao Regulamiento, insuliuna

Hormonas tipo lipídicas: (sexuales)o Progesteronao Estrogenoso Estradiolo Testosterona

Hormonas tipo protícaso Insulina o Glucagóno Oxitosinao Melanina

Hormona del embarazo: Gonodotropina Solubilidad (+a‐) Alb, Glob, Histoma, Protaminas y esclero

o Simpleso Compuestas y complejaso Hemoproteínas ‐> hemoglobinao Lipoproteínas ‐>  combinadas con lípidos de alta, baja y muy baja 

densidad, quilomicroneso Glicoproteínas ‐> combinadas con carbohidratos Mucinao Glucoproteínas ‐> Receptores de la membranao Nucleoproteínas ‐> unidas a los ácidos nucleicos Histonaso Metaloproteínas ‐> Ferritinao Fosforoproteínas ‐> Combinadas con ácido fosfórico Caseínao Haloenzimas ‐> Hexocinasa

Propiedades Biológicaso Reserva o almacén (caseína)o Funciones dontizactiles (miosina y actina)o Transporte (hemoglobina y mioglobina)o Defensao Anticongelanteso Estructurales (queratina)

o Receptores Determinación de la secuencia de un aminoácido

o Determinar: N+=Sanger, Edmon, Cloruro de Dansilo=Det químicao Determinar: C+=LiBH4, Hidrosinolisiso Fragmentar la cadena‐> Tripsina, quimotripsina, termolisina, 

pepsinao Secuencia de fragmentoo Armar el rompecabezas

Estructuraso Primaria: Orden o secuencia que tienen los aminoácidos en una 

cadena, sin función biológica no se encuentra libreen la célula, Determinar la carga y el P.M. (por hidrólisis ac. HCl 6M)

o Secundaria: Forman alfa‐hélice y beta‐hoja plegada.o Prolina, capaz de doblar la héliceo Beta‐hoja plegada: Separación entre un grupo R y otro .7n.m, 

acomodo paralelo y antiparaleo (Gli, Ala, Serina)o Terciaria: Mezcla de alfa‐hélice y beta‐hoja plegada, contiene 

puentes de H, azufre , enlace iónico y fuerzas hidrófobas, proteínas solubles

o Cuaternaria: Asociación de 4 cadenas o estructuras terciarias, están hechas de monómeros llamados protomeros y la unión de 2 o más protomeros son oligomeros.

Desnaturalización Proteíca: Se pierde su forma tridimensional, quedando sólo con la estructura primaria, al no perder su estructura primaria o conformación nativa puede ocurrir una renaturalización.

La desnaturalización se puede lograr cambiando el pH, calor, detergentes, fuerza iónica

Aminoácidos: unidades monomericas de las proteínas, conocidas como L‐Alfa‐aminoácido

Propiedades Fisicas: Quirales, presentan actividad óptica, solubilidad dependiendo del pH, absorben en UV por debajo de 220 nm, F‐>260nm y W=280nm ,pf alto.

Propiedades Químicas: Rx de alquilacion, acilacion y formación de sales, esteres y amidas.

o COOH Rx de esterificación con un alcohol + HCl, formación de azúcar

o NH2,  Deteccion de aminoácidoa partir de ninhidrina

Rx Sanger, el 1‐fluor‐2,4‐dinitrobenceno Rx Edman, Ferrihidrocianato Clasificacion nutricional

o Esenciales, no pueden ser sintetizados se tiene que administar al cuerpo, 

o Semiesenciales, se sintetizan pero es necesario consumirloso No esenciales, se sintetizan.

Niveles estructurales de las proteínaso Primaria: Secuencia lineal de aminoácidos de izquierda a derecha 

de N terminal a C terminalo Secundaria: También conocidas como motivos. Unión de las 

hebras y las hélices. Las cadenas polipeptídicas comienzan a plegarse, debido a enlaces de hidrógeno entre las cadenas laterales.Hélice α forma espiralHebras β forma de flecha‐asas si son menos de 5 residuos aminoacídicos‐giros si son más de 5 residuos aminoacídicos

o Terciaria: Cadena polipeptídica totalmente plegada y compacta. Se forman enlaces disulfuroDomino: unión de dos estructuras supersecundarias osea las terciarias

o Cuaternaria: Es la unión de dominios, conocidas como proteínas oligoméricas

Ácidos Nucleicos

Son polímeros lineales constituidos por nucleótidos, sintetizan proteínas existen dos tipos de ácidos nucleicos: ADN y ARN

Nucleótidos: azúcar, base nitrogenada y grupo fosfato  Nucleósido: azúcar y base nitrogenada Bases nitrogenadas:

o Pirimidica Timina, Citosina, Uraciloo Purica Adenina, Guanina.

Ácido Desoxirribonucléico (ADN)o Azúcar  Desoxirribosao Su estructura presenta doble hélice,  por lo cual tiene cadenas 

conocidas como bicatenaria, que es una cadena antiparalela 

o Se encuentra en el núcleoo Tiene cuatro niveles de conformación:

‐Nivel primario: Lineal‐Nivel secundario: Doble hélice‐Nivel terciario: Cuando se asocia a proteínas conocido como cromatina‐Nivel cuaternario: Cuando las cromatinas formas cromosomas

o Bases nitrogenadas: Adenina, Timina, Guanina y Citosinao Almacena la información genética

Ácido Ribonucléico (ARN)o Traduce la información genética, ayuda a que se sinteticen las 

proteínaso Azúcar  Ribosao Estructura: No tiene doble hélice, se conoce como 

monocatenariao Tiene dos niveles de conformación: 

‐Nivel primario: Nivel mensajero‐Nivel secundario: Se conoce como pseudo hélice transferente (estructura de trébol)

o Eucariota: Se encuentra en el núcleo y se traslada al citoplasmao Procariota: Se encuentra en el nucleoide 

ARNmensajero, PM alto, transporta la información genética del ADN, codificaciones con codones o triplete.

ARNribosomal, ribonucleoproteinas, especialista en síntesis de proteínas constituyen los ribosomas

ARNtransferente, transporta y activa, posteriormente elabora síntesis de proteínas

ARNcatalítico, participa en el momento de la transmición y traducción Ribosomas sitio donde se sintetizan las proteínas Helicasa: Enzima que cataliza la separación de dos bandas del ADN, 

acción previa a la duplicación. Endonucleasas: Cortan cualquier región dentro de la cadena  Exonucleasas: Cortan en los extremos de la cadena Endonucleasas de restricción: enzimas catalíticas que evitan la entrada 

de virus  Friedrich Miescher y Felix Hoppe en 1869 descubre los ácidos nucleicos

o Friedrich   ADN

o Felix  ARN Watson y Crick determinaron su estructura 1953 Chargaff dijo que hay proporción equimolar en A=T y G=C Meselson y Stahl: La forma semiconservativa es la forma en el que el 

ADN se duplica y se conserva la mitad del material original. Dogma (Flujo de información genética)

o Replicación: Se abre un fragmento de ADN debido a las topoizomerasas, permitiendo que se sintetice una nueva cadena.

o Transcripción: Mecanismo por el cual se sintetiza una molécula de ARN que es complementaria de una cadena de ADN

o Traducción: Los aminoácidos se van uniendo por cadenas polipeptídicas sintetizando las proteínas, ocurre la elongación (crecimiento de la cadena polipeptídica)

Genotipo: Información que determinan los genes (no se ve) Fenotipo: Características externas de un individuo, debido a su 

composición genética y a su interacción con el entorno.  Genética: Ciencia que estudia lo relacionado con la herencia. Gen: Secuencia de ADN que codifica un polipéptido, guarda información 

genética, fragmento de genoma Genoma: Conjunto de información genética total de un organismo 

codificando la secuencia de nucleótidos de su ADN. Gen constitutivo: Gen que se transmite de forma regular y que codifica 

productos necesarios para la función celular. Gen inducible: Solo se expresa en condiciones específicas mediante la 

activación de su operón.  Oncogen: un gen mutado que hace que las células muestren una 

poliferación rápida e incontrolada, conduciendo a la producción de cáncer.

Cromatina: Es el material nuclear de las células eucariotas constituido por DNA y proteínas, durante la división celular se condensa para formar cromosomas compactos.

Recombinación: Proceso por el cual dos moléculas de ADN dan lugar a una molécula hija combinando segmentos de las dos moléculas progenitoras.

Exón: Porción de la secuencia codificante de un gen que si se traduce a proteína.

Anticodón: secuencia de tres nucleótidos de una molécula de ARNt que es complementaria de un triplete del ARNm (ARNt  ARNm)

Codon: Conjunto de tres nucleótidos del ARNm que con una porción del ARNt selecciona un aminoácido (ARNm  ARNt)

Operon: Unidad de expresión genética formada por uno o varios genes Metaboloma: Conjunto de metabolitos que se producen dentro de una 

célula por la información de su genoma Conjugación: Proceso en el que dos células bacterianas se unen y una de 

ellas pasa una copia de su cromosoma a la otra. Cebador: Es el segmento inicial de una cadena nueva  de ADN 

complementario al molde, pueden añadirse nucleótidos Retrovirus: Virus de RNA que posee transcriptasa inversa, ejem. VIH Haploide: Célula u organismo que posee solo una copia de cromosoma 

por núcleo. Proteoma:Es el total de proteínas producidas en una célula en 

circunstancias específicas. Represor: Proteína que se une a la secuencia reguladora u operador de 

un gen bloqueando su traducción. Mutación: Es el resultado de modificaciones en el ADN que pueden 

deberse a radiaciones, modificaciones espontáneas o acción de xenobióticos ya sean naturales o artificiales.

Transgénico: Es la descripción de un organismo que tiene genes de otro, los cuales han sido incorporados en su genoma mediante la recombinación del ADN.

Ácido Desoxirribonucléico: Ácido polinucleotidico con una secuencia genéticamente determinada, en su composición interviene el desoxitimidilato.

Ácido ribonucleico: Ácido constituido por muchas moléculas de adenilato, guanilato, citidilato y uridilato.

Transcriptoma: Es el total de moléculas de ARN que se producen dentro de una célula en determinadas circunstancias.

Diploide: Célula que posee dos conjuntos homólogos de cromosomas por núcleo 

Heterótrofos: Organismos que necesitan la presencia de moléculas orgánicas complejas como nutrientes, para producir energía y sintetizar sus metabolitos.

 Nucleosomas: estructuras que resultan de la unión de las histonas al ADN y son las unidades estructurales de los cromosomas de los eucariotes.

Clon: Grupo de células, organismos o secuencias de ADN que son genéticamente iguales ya que proceden de un único antecesor.

La biología molecular: Es la ciencia que estudia la estructura y función d los genomas.

Intrón: Secuencia de nucleótidos frecuente en un gen de célula eucariota, que se transcribe pro que se elimina del ARN antes de la traducción.

Transcrito: Así se le llama a la molécula de ARN que se sintetiza a partir del ADN.

Nucleolo: Región del núcleo de las células eucariotas en la que se transcriben y se procesan los ARN ribosómicos y en la formación de los ribosomas.

Histonas: Proteínas de pedo molecular bajo, con alto contenido de arginina y lisina que se encuentran unidas al ADN y hay de 5 clases: H1, H2A, H2B, H3, yH4.

Genómica: Análisis de los genomas completos   Nucleótido + Vit = Coenzima Propiedades Fisicoquímicas

o PM 25,000 o varios milloneso Coeficiente de sedimentación 3‐305o Absorción de 260 nmo Soluble en soluciones salinas diluidaso Insoluble en alcohol

Desnaturalizacióno Doble hélice _Desna/calor_> hélice 

separada_nucleacion_>reacomodo (G‐C) aumentan % ‐>(A‐T) disminuyen %

Enzimas

Son biocatalizadores de alta especificidad, cuentan con un sitio activo  Debe tener estructura terciaria o cuaternaria por ser funcional las 

secundarias son estructural Tiene una parte proteica conocida como lipoenzima que por si sola es 

inactiva, las enzimas aceleran las reacciones  un cofactor que ayuda a la enzima a llevar a cabo su trabajo.

Sitio activo: Región donde tiene lugar la reacción química gracias a la afinidad que tiene la enzima con el sustrato, por lo cual se pueden unir y formar complejos

Apoenzima: enzima inactiva que necesita un cofactor o coenzima para ser activadas

Inorganicas  cofactor: minerales e iones Orgánicas  coenzima: Vitaminas Apoenzimas + cofactor = haloenzima la cual ya es biológicamente activa Pepsina y tripsina Moduladores (+) ‐> satura a las enzimas Moduladores (‐) ‐> insatura Un catalizador disminuye la Enzima

o E+S ‐> ES ‐> E + P Cinética enzimática: se encarga del estudio de la velocidad de la reacción 

estabilizada por enzima y de los factores que la afectan I no competitiva, S e I compiten para unirse al sitio activo (Vm disminuye 

y Km es =) líneas intersectan en el cuadrante negativo en el eje de las x I competitiva, I y S, se unen a la enzima en sitios activos diferentes 

disminuyendo la V max (aumenta Km y Vm es =) líneas intersectan en el eje de las y

Acompetitiva, Rx con 2 o más S, I se une para formar complejo inactivo, por no estar disociado para afectar como producto y regenar la enzima. (Vm y Km disminuyen), líneas paralelas

Un catalizador óptimo es en el que la energía de activación disminuye y la velocidad de reacción aumenta formando un producto.

Km  constante de Michaellis‐Menten, cantidad de sustrato sobre la enzima 

Michaellis‐Menten primer modelo matemático en la cinética enzimática

Lineweaver‐Burk tratamiento de dobles recíprocos sacando el inverso a la ecuación de Michaellis‐Menten

Valores elevados de Km menor afinidad Valores menores de Km mayor afinidad Factores que afectan la actividad enzimática

o pHo Temperatura

o Concentración del sustratoo Tiempo

Nomenclatura de las  enzimas: 1‐ Oxidoreductasas: Catalizan reacciones de óxido‐reducción2‐ Transferasas: Catalizan reacciones de transferencia de un grupo 3‐ Hidrolasas: Catalizan hidrólisis4‐ Liasas: Al generar un doble enlace son reacciones de eliminación5‐ Isomerasas: Cambios estructurales dentro de la misma molécula6‐ Sintetasas: Unión de dos sustratos

PREGUNTAS DEL EXAMEN

Cuál de los siguientes aminoácidos es esencial? Leucina Cual de los siguientes aminoácidos no es quiral? Glicina Cual de los siguientes aminoacidos es polar sin carga? Serina Cual de los siguientes aminoácidos es no polar? Prolina Cual de los siguientes aminoácidos tiene pi cerca 10? Arginina Cual de los siguientes aminoácidos tiene pi cerca 3? Aspartico Cual de los siguientes aminoácidos forma puente S‐S? Cisteina Cual de los siguientes aminoácidos tiene un grupo amida? Glutamina Cual de los siguientes aminoácidos tiene cadena hidroxi? Treonina Cual de los siguientes aminoácidos tiene cadena con N? Histidina Cual de los siguientes aminoácidos tiene cadena R +peque? Glicina Cual de los siguientes aminoácidos no es aromatico? Alanina Cual de los siguientes aminoácidos es aromatico? Tirosina Cual de los siguientes aminoácidos es un iminoácido? Prolina Cual de los siguientes aminoácidos tiene cadena R=CH(CH3)2? Valina Cual de los siguientes aminoácidos tiene cadena R=CH? Cisteina Cual de los siguientes aminoácidos tiene cadena R=CH? Alanina Cual de los siguientes aminoácidos tiene cadena R=CH? Serina Proteina del cabello, cuernos, uñas, etc. Queratina. Proteina que transporta oxigeno en la sangre? Hemoglobina Proteina en sangre que proteje? Inmunoglobulina Proteina típica de estructura terciaria? Mioglobulina Aminoacido que reconoce la enzima tirosina y rompe enlace? Arginina, 

Lisina Aminoacido que reconoce la enzima quimeti y rompe enlace? 

Fenilalanina, tirosina, triptófano

Aminoacido que reconoce la enzima termomilasa y rompe enlace? Valina, Leucina, Isoleucina

Aminoacido que reconoce el bromuro de tianogeno rompe enlace? Triptófano

Acido graso de 14 atomos de carbono: Mistirico Acido graso de 18 atomos de carbono: Estearico Acido graso precursor de las prostaglandinas: Araquidonico Acido graso de 12 atomos de carbono: Laurico Acido graso monoinsaturado de 16 atomos: Palmitoleico Acido graso monoinsaturado de 18 atomos: Oleico Tipo de lipido de protección? Lipoproteinas Tipo de lipido de reserva? Triacilgliceridos Tipo de lipido estructural? Fosfolpidos Lipoproteina de mayor tamaño y menor densidad: VLDL Lipoproteina que transporta colesterol malo: LDL Lipoproteina que transporta colesterol bueno: HDL Vitamina liposoluble que provoca ceguera nocturna: Retinol Vitamina liposoluble antihemorrágica: Menadiona Vitamina liposoluble antirraquitismo: Calciferol Nombre de la vitamina E: Tocoferol Alcohol que esterifica para formar ceramida: Colesterol Alcohol que esterifica para formar lípidos: Glicerol Fosfolipido cuto grupo X corresponde a colina: Lecitina Fosfolipido cuyo grupo X corresponde a serina: No es Gangliosido Lípido estructural que presenta CHOS: Esfingomielina Tipo de lípido al cual pertenece el colesterol: Esteroides Hormona sexual femenina: Estradiol Hormona sexual masculina: Testosterona

Enliste 5 funciones de proteínas  un nombre como ejemplo:

Estructural – Queratina Funcional – Inmunoglobulina Transporte – Hemoglobina Reserva – Caseína Anticongelante – Evitar enfriamiento rápido

2 Razones por las cuales es importante el colesterol:

Precursor de hormonas Precursor de la vitamina D

Problema de separación de aminoácidos ASP y LIS, ARG y MET, GLU y LEU

ASP y LIS: La primera en separar será LIS porque tiene carga (‐) y al eluir en una enzima se separa primero que la LYSARG y MET: La ARG tiene carga (+) al entrar en contacto con la resina cationica las cargas hacen que sea mas fácil el mov de ARG a través de la columnaGLU y LEU: La GLU presenta carga (‐) y la LEU es molecula no polar, por lo tanto la GLU será la primera en separarse.

Problema de mezcla de aminoácidos

Cátodo: Glu, Cys, SerAnodo: LysNeutro: Leu, His