INTRODUCCINCada reaccin qumica celular tiene lugar a una velocidad medible debido a la presencia de enzimas:

Son biocatalizadores , que incrementan la velocidad de las reacciones qumicas especficas, sin consumirse en el proceso.

El organismo ha de poder catalizar reacciones qumicas eficiente y selectivamente.

Ej. La conversin de sacarosa en CO2 y H2O en presencia de oxgeno, produce energa necesaria para ser utilizada en moverse, pensar y hablar. *

ENZIMAS*Son biocatalizadores activos, incrementan la velocidad de una reaccin qumica especfica

Velocidades y tiempos compatibles con la vida

Aceleran la velocidad de las reacciones 1012 veces o ms

Actan en soluciones acuosas en condiciones ptimas de T y pH

No se consumen en el proceso, pueden actuar de modo repetido en la conversin de muchas molculas de A en B.

pH PTIMO DE ALGUNAS ENZIMASLas enzimas tienen un mximo de actividad catalticapH ptimo, en los extremos del pH ptimo, la actividad cataltica desciende en forma abruptaLo que significa una gran diferencia en la velocidad de alguna reaccin.Con la temperatura, se comportan de modo similar.*

En las clulas, las reacciones qumicas catalizadas por enzimas se encuentran organizadas en muchas secuencias de reacciones consecutivas, denominadas rutas.

En ellas, el producto de una reaccin pasa a ser el reactivo de la siguiente:ENZIMAS*

RUTAS METABLICAS *

Con excepcin de un pequeo grupo de molculas de RNA cataltico, todas las enzimas son protenas.

Su actividad depende de la integridad de su conformacin nativa (desnaturalizacin afecta la actividad cataltica)

Masas moleculares, son como cualquier protena (>12.000 dalton)

Algunas enzimas slo requieren para su actividad los grupos qumicos de sus residuos aminoacdicos que la conforman, otras no.

NATURALEZA PROTEICA DE LAS ENZIMASEnzima quimotripsinacon su sustrato unido.*

ALGUNAS ENZIMAS REQUIEREN:Un COFACTOR, que puede ser uno o varios iones inorgnicos ( Fe2+, Mg2+, Zn2+)*

Un COENZIMA, complejo orgnico o molculas mtalo-orgnicas.Muchas vitaminas son precursores de coenzimas.ALGUNAS ENZIMAS REQUIEREN:*

GRUPO PROSTTICOUn coenzima o in metlico unido covalentemente a la enzima.Ej: Grupo HEMO, de la hemoglobina**

Un enzima completa catalticamente activa ( junto a su coenzima y/o cofactor), se denomina HOLOENZIMA

Mientras que la parte proteica de tal enzima de denomina APOENZIMA (APOPROTENA)ENZIMASCONCEPTOS*

Aceleran la velocidad de una reaccin proporcionando un entorno energticamente favorable para que esto ocurra.

La sustancia sobre la que acta el enzima se llama SUSTRATO.

El sustrato se une a una regin concreta del enzima, llamada CENTRO ACTIVO (SITIO ACTIVO). El cual comprende:

a) Un sitio de unin formado por los aminocidos que estn en contacto directo con el sustrato y

b) Un SITIO CATALTICO, formado por los aminocidos directamente implicados en el mecanismo de la reaccin.QU HACEN LAS ENZIMAS?*

ENZIMAS... sitio activo*

ESTEREOESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS*

EnzimasSegn la reaccin que catalizanOxido-reductasasTransferasasHidrolasasLiasasIsomerasasLigasasReacciones de oxido-reduccin. Ej; DeshidrogenasasTransferencia de grupos funcionales. Ej; FosfatasasReacciones de hidrlisis. Ej; Quimotripsina.Adicin a los dobles enlaces. Ej; DescarboxilasasReacciones de isomerizacinEj; EpimerasaFormacin de enlaces, con aporte de ATP. Ej; Sintetasas, carboxilasasClasificacin internacional de las enzimas*

Aceleran las reacciones disminuyendo, G: Energa libre de activacinQU HACEN LAS ENZIMAS?Ojo!: A mayor energa de activacin G MS LENTA la reaccin*

La estabilidad de una molcula aumenta con la altura de su barrera G.Sin esta barrera energtica, las macromolculas complejas revertiran espontneamente a formas moleculares muchos ms sencillas.ES y EP corresponden a intermediarios de reaccin, son especies qumicas transitoriasQU HACEN LAS ENZIMAS?*

Es importante saber que:

Las enzimas AUMENTAN ?La velocidad de la reaccin que catalizan, Cmo lo hacen?...DISMINUYENDO G o energa libre de activacin.Hacen posibles reacciones imposibles?...NOModifican el equilibrio de una reaccin?NO *

EFICIENCIA DE LAS REACCIONES CATALIZADAS POR ALGUNAS ENZIMAS*

INTERACCIN ENZIMA SUSTRATO (ES)MODELO LLAVE-CERRADURAEn este modelo de interaccin ES, el sitio activo de la enzima por s mismo es completamente complementario a la forma del sustrato*

MODELO DE ENCAJE INDUCIDOINTERACCIN ENZIMA SUSTRATO (ES)En este modelo de interaccin ES, la enzima cambia de forma en la unin con el sustrato.El sitio activo tiene una forma complementaria a la del sustrato solamente despus que el sustrato se une a l*

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