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PROTEINAS

CITOESQUELETO

AMINOACIDOS

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Constituyen, en nuestro estudio de la célula, el3er. concepto químico funcional.

Esta asociado en sus aspectos estructurales:

- al citoesqueleto celular

- a las fosfolipo-proteínas constitutivas de lasmembranas

- está asociado a glúcidos como marcadoresinmunológicos.

En el citosol, asociado a aspectos fisiológicos, las encontramos en las enzimas, ribosomas y en distintos sistemas de transporte celular.

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El citoesqueleto es un orgánulo

Es un entramado tridimensional de proteínas

Provee soporte interno en las células, organiza las estructuras

internas e interviene en los fenómenos de transporte, tráfico y

división celular.

Es una estructura dinámica que mantiene la forma de la célula,

facilita la movilidad celular (usando estructuras como los cilios y los

flagelos).

En las células eucariotas

consta de filamentos de actina, filamentos intermedios,

microtúbulos y septinas

En las células procariotas

está constituido principalmente por las proteínas estructurales FtsZ

y MreB.

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PROTEINAS

Asociamos el concepto Proteínas a nuestras

necesidades alimenticias, pero ello resulta incompleto.

Químicamente contienen C, H, O y N (y casi todas tienen

además S ).

El contenido de N es 16% del total, (cada 6,25g de

proteína contiene 1g de N) y este factor de 6,25 se utiliza

para calcular la cantidad de proteínas en alimentos como

la leche y la carne.

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PROTEINAS

Las proteínas son las moléculas constituyentes de losseres vivos que, además de ocupar el 50% del pesoseco de los tejidos, tienen la máxima importancia porlas funciones que desempeñan:

Enzimas

Hormonas

Transporte de sustancias en la sangre: hemoglobina,albumina, LDL y HDL

Anticuerpos

Receptores de la célula

Contracción muscular: actina, miosina y dineina

Tejido conectivo y aponeurosis: colágeno, etc.

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Son biopolímeros naturales, heteropoliamidas,constituidos por α-L-aminoácidos unidos entre sí,mediante uniones peptídicas y con ordenamientogenético, que adoptan diferentes disposicionesespaciales que llamamos estructuras.

Las proteínas son macromoléculas de elevado pesomolecular, razón por la cual, puestas en agua formansoluciones coloidales.

Su elevado PM oscila desde 5700 (insulina) a variosmillones (virus del mosaico del tabaco).

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Unión peptídica

+

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AMINOACIDOS:

PROPIEDADES GENERALES

REACCIONES QUIMICAS

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AMINOACIDOS

• Se caracterizan por poseer al menos un grupocarboxilo (ácido) y un grupo amino (básico).

• Este comportamiento anfipático contribuye a explicarel efecto buffer de las proteínas que constituyen.

• Poseen al menos un C asimétrico (centro quiral),siendo los AA de origen natural, pertenecientes a laSerie L

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Un aminoácido posee 2 grupos funcionales:

un grupo amino y un grupo carboxilo unidos al carbono

en posición α

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R representa el esqueleto carbonado característico.

Los aminoácidos se diferencian por la composición de sucadena lateral R

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Las proteínas tienen funciones

estructurales, regulatorias y energéticas.

Existen algunos AA. que las constituyen que pueden ser

sintetizados por las células del organismo humano a

partir de materiales sencillos que contengan C,H,O,N

pero otros tienen que adquirirse necesariamente con la

dieta.

Son aminoácidos esenciales: treonina, histidina,

arginina, metionina, valina, leucina, fenilalanina,

isoleucina, triptofano.

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Clasificación de aminoácidos

En base a su carácter ácido o básico:

Ácidos

Básicos

Neutros: alifáticos, aromáticos, azufrados

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En base a la polaridad de sus grupos R:

• Con grupo R no polar de naturaleza hidrofóbica

• Con grupo R polar sin carga

• Con grupo R cargado negativamente

• Con grupo R cargado positivamente

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Con grupo R no polar de

naturaleza hidrofóbica

Alanina

Valina

Leucina

Isoleucina

Prolina

Fenilalanina

Triptofano

Metionina

Con grupo R polar

sin carga:

Glicina

Serina

Treonina

Tirosina

Glutamina

Asparragina

Cisteína

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Con grupo R

cargado negativamente:

son los aminoácidos ácidos

sus grupos R poseen carga

negativa neta al pH

fisiológico de 7,4:

Ácido aspártico

Ácido glutámico

Con grupo R

cargado positivamente:

son los básicos, ya que al

pH 7,4 presentan carga neta

positiva:

Lisina

Arginina

Histidina

Aminoácidos aromáticos:

Fenilalanina

Tirosina

Triptofano

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• Presentan estereoisomería

• Los estereoisómeros de todos los aminoácidos que

aparecen en la naturaleza, pueden relacionarse

estructuralmente con los dos estereoisómeros, L o D

del gliceraldehido.

• Esta nomenclatura es independiente de la dirección de

rotación del plano de la luz polarizada.

• Se refiere a la fórmula absoluta

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L-Gliceraldehído D-Gliceraldehído

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Todos los AA que aparecen en la naturaleza y que se

han hallado en las proteínas pertenecen a la serie L.

L-Gliceraldehído L-α Aminoácido

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Siempre que un AA tenga más de un átomo de carbonoasimétrico, se toma la configuración del carbono α comobase para la asignación de la configuración.

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Propiedades ácido-base de los aminoácidos

Estructura de zwiterión

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Por su estructura de zwiterión, los AA pueden actuar

como ácidos débiles o como bases débiles. Tienen

propiedades anfóteras.

En el interior celular los aminoácidospredominan en forma de ión dipolardonde el grupo carboxilo seencuentra disociado (-COO-) y elgrupo amino protonado (-NH3+), perola carga de la molécula es neutra.

EI pI (Punto Isoeléctrico del AA) es elpH al cual se encuentra comozwitterion y puede actuar como unácido o como una base cediendo otomando protones.

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Forma catiónica Forma dipolar Forma aniónica

PUNTO ISOELECTRICO pI de un aminoácido:

aquel valor de pH para el cual las cargas positivas

(forma catiónica) son igual a las cargas negativas

(forma aniónica) y su carga neta es nula. No se

desplazaría al aplicar corriente.

30Moles de OH- por mol de aminoácido

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Reacciones químicas de los aminoácidos

• Propiedades del grupo carboxilo

• formación de ésteres

• formación de amidas

• formación de aminas por descarboxilación

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Propiedades del grupo amino

• desaminación: formación hidroxiácido

• desaminación oxidativa: formación cetoácido

• Reacción de Sanger (DNFB)

• Reacción de Edman (PITC)

• Reacción de Ninhidrina

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Reacción de Edman• Método actualmente preferido para identificación de Aa N-

terminales, se obtiene la secuencia de Aa.

• El reactivo inicial para la detección del grupo N-terminal es PITC fenilisotiocianato.

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Reacción de Ninhidrina para identificación de AA

La ninhidrina decarboxila y desamina al AA debido a su

fuerte poder oxidante.

La ninhidrina reducida formada reacciona con una

molécula de ninhidrina no reducida y con el amoníaco de

la desaminación para formar un compuesto complejo de

color violeta.