TEMA 5

PROTEÍNAS

PROTEÍNAS

GRUPO CARBOXILO

GRUPO AMINOFórmula general de un

aminoácido

Biomoléculas formadas por C, H, N, y O. Llevan pequeñas cantidades de P y S

Son macromoléculas enormemente diversas.

Su monómero es una molécula sencilla llamada AMINOÁCIDO.

La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y determina sus propiedades químicas y biológicas

CARBONO ASIMÉTRICO

PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

ACTIVIDAD ÓPTICA

CARÁCTER ANFÓTERO

CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS. EFECTO TAMPÓN

PUNTOS ISOELÉCTRICOS DE LOS AMINOACIDOS

Ácido aspártico 2,98 Glicina 5,97 Prolina 6,63

Ácido glutámico 3,22 Glutamina 5,70 Serina 5,68

Alanina 6,02 Histidina 7,59 Tirosina 5,67

Arginina 10,76 Isoleucina 6,02 Treonina 5,60

Asparagina 5,41 Leucina 5,98 Triptófano 5,88

Cisteína 5,02 Lisina 9,74 Valina 5,97

Fenilalanina 5,48 Metionina 5,06

AMINOÁCIDOS ÁCIDOS

AMINOÁCIDOS BÁSICOS

AMINOÁCIDOS NEUTROS APOLARES

AMINOÁCIDOS NEUTROS POLARES

Formación de un enlace peptídico

Grupo Amino - terminal

Grupo Carboxilo -terminal

Plano del enlace peptídico

Reaccionan el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino de otro Enlace peptídico

Enlace peptídico. Roolpi..swf

• .

ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS

Estructura filamentosa Estructura globular

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PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

Especificidad

Solubilidad

Desnaturalización

Regulación del pH

Desnaturalización y renaturalización de una proteína

La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria.

Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes.

En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible.

Desnaturalización

Renaturalización

PROTEÍNA NATIVA PROTEÍNA DESNATURALIZADA

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CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

SEGÚN SU ESTRUCTURA TERCIARIAProteínas globularesProteínas filamentosas.

SEGÚN SU COMPOSICIÓN QUÍMICAHoloproteínasHeteroproteínas (cadena peptídica + grupo prostético)

GlucoproteínasLipoproteínas Cromoproteínas

SEGÚN SU FUNCIÓN

Enzimática

Estructural

Transporte

Hormonal

Defensiva

Movimiento

Regulación del pH

Reconocimientocelular

Reserva

FUNCIONES

DE LAS

PROTEÍNAS

COMPOSICION ALMIDON, GRASA Y PROTEINA.swf

Estructura primaria de las proteínas

• Todas las proteínas la tienen.

• Indica los aminoácidos que la forman y el orden en el que están colocados.

• Es diferente incluso en la misma proteína de especies diferentes.

• Todas las proteínas tienen una secuencia de AA exclusiva.

Estructura secundaria de las proteínas: -hélice • La cadena se va enrollando en espiral.

• Los enlaces de hidrógeno intracatenarios mantienen la estructura.

Estructura secundaria de las proteínas: hoja plegada

Los enlaces de hidrógeno intercatenarios mantienen unidas las cadenas.

Estructura terciaria de las proteínasSe establece sobre la estructura secundaria, por plegamientos de la misma.

La estructura se estabiliza por uniones entre radicales de aminoácidos alejados unos de otros.

• Enlaces de hidrógeno.• Atracciones electrostáticas.• Atracciones hidrofóbicas.• Puentes disulfuro.• Fuerzas de Van der Waals

Codos en los que la estructura secundaria no existe

Fragmentos de α-hélice

Los codos de estos plegamientos se producen en zonas en las que la estructura secundaria está debilitada o no existe.

Enlaces que mantienen la

estructura

Estructura cuaternaria de las proteínas

Proteínas formadas por varias cadenas peptídicas unidas por

cadenas que forman la estructura cuaternaria

Propiedades ácido-básicas de los aminoácidos

En una disolución acuosa (pH neutro) los aminoácidos forman iones dipolares.

Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH de la disolución.

Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras.

EN UN MEDIO BÁSICO

El aminoácido se comporta como una base. El aminoácido se comporta como un ácido.

EN UN MEDIO ÁCIDO

Estructuras proteicas

Una proteína es un polipéptido con una disposición espacial tridimensional determinada y una función característica .

la secuencia de AA que forman la proteína,

• El número de polipéptidos diferentes que pueden formarse es: 20n

Número de aminoácidos de la cadena

Para una cadena de 100 aminoácidos, el número de las diferentes cadenas posibles sería:

1267650600228229401496703205376 ·10100

Esta disposición

es consecuencia dede los dobleces que establecen los enlaces no peptídicos

de los enlaces, tanto débiles como fuertes que se establecen como consecuencia de esta disposición espacial

Clasificación de las proteínas según su estructura terciaria

PROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES

• Generalmente, los polipéptidos que las forman se encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensión.

• Son proteínas insolubles en agua.

• Tienen funciones estructurales o protectoras.

COLÁGENO

QUERATINAS

FIBRINA

Se encuentra en tejido conjuntivo, piel, cartílago, hueso, tendones y córnea.

Forman los cuernos, uñas, pelo y lana.

Interviene en la coagulación sanguínea.

• Más complejas que las fibrosas.

• Plegadas en forma más o menos esférica.

GLOBULINAS

ALBÚMINAS

HISTONAS

Reserva de aminoácidos.

Diversas funciones, entre ellas las inmunoglobulinas que forman los anticuerpos.

Se asocian al ADN permitiendo su empaquetamiento.

Diversidad funcional de las proteínas

Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones diversas.

FUNCIÓN EJEMPLO

Ovoalbúmina, caseína

Hemoglobina,

Actina, miosina, flagelina ...

Trombina, fibrinógeno, inmunoglobulinas...

Insulina, glucagón, somatotropina...

Histonas, queratina, colágeno, elastina...

Catalasa, ribonucleasa...

DE RESERVA

DE TRANSPORTE

MOTORA

PROTECTORA O DEFENSIVA

HORMONAL

ESTRUCTURAL

ENZIMÁTICA

Aminoácidos hidrófobos

Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) Isoleucina (Iso)

Metionina (Met) Fenilalanina (Fen) Triptófano (Trp)

Serina (Ser)

Aminoácidos polares hidrófilos

Glicocola (Gli)

Glutamina (Gln)

Prolina (Prl)Treonina (Tr)

Asparagina (Asn)

Tirosina (Tir)

Cisteína (Cis)

AMINOÁCIDOS ÁCIDOS

(Carga negativa)

Aminoácidos ácidos y básicos

AMINOÁCIDOS BÁSICOS(carga positiva)

Lisina (Lis)

Arginina (Arg)

Histidina (His)

Ácido aspártico (Asp)

Ácido glutámico (Glu)

HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO

Glucoproteína Glúcido fibrinógeno

Clasificación de las proteínas: heteroproteínas

En su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo prostético).

Cromoproteína Pigmento

Porfirínicas Grupo hemo (hemoproteínas) hemoglobina

No porfirínicas Cobre, Hierro o retinal rodopsina

Nucleoproteína Ácidos nucleicos cromatina

Fosfoproteína Ácido fosfórico caseína

Lipoproteína LípidoLipoproteínas de la sangre