3 Proteínas y ácidos nucleicos 1 Biología 2º BACHILLERATO Fórmula general de un aminoácido...

3 Proteínas y ácidos nucleicos1

Biología2º BACHILLERATO

Fórmula general de un aminoácido

GRUPO CARBOXILO

GRUPO AMINO

La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y determina sus propiedades químicas y biológicas.



Aminoácidos hidrófobos

Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) Isoleucina (Iso)

Metionina (Met) Fenilalanina (Fen) Triptófano (Trp)



Aminoácidos polares hidrofílicos

Serina (Ser)

Glicocola (Gli)

Glutamina (Gln)

Prolina (Prl)Treonina (Tr)

Asparagina (Asn)

Tirosina (Tir)

Cisteína (Cis)



Aminoácidos ácidos y básicos

AMINOÁCIDOS ÁCIDOS

(carga negativa)

AMINOÁCIDOS BÁSICOS(carga positiva)

Lisina (Lis)

Arginina (Arg)

Histidina (His)

Ácido aspártico (Asp)

Ácido glutámico (Glu)



Propiedades ácido-básicas de los aminoácidos

En una disolución acuosa (pH neutro) los aminoácidos forman iones dipolares.

Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH de la disolución.

Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras.

CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS

pH disminuye pH aumenta

El aminoácido se comporta como una base. El aminoácido se comporta como un ácido.



Isomería de los aminoácidos

Por ser el carbono un carbono asimétrico, los aminoácidos pueden presentar dos configuraciones espaciales.

D - aminoácido

El grupo amino está a la derecha

L - aminoácido

El grupo amino está a la izquierda

Al ser imágenes especulares se denominan estereoisómeros.



Formación de un enlace peptídico

Reaccionan el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino de otro

Enlace peptídico

Grupo N - terminal

Grupo C -terminal

Plano del enlace peptídico



Características de un enlace peptídico

• Es un enlace covalente más corto que la mayoría de los enlaces C - N.

• Posee cierto carácter de doble enlace.

• Los cuatro átomos del enlace se encuentran sobre el mismo plano.

• Los únicos enlaces que pueden girar son los formados por C-C y C-N



Estructura primaria de las proteínas

• Todas las proteínas la tienen.

• Indica los aminoácidos que la forman y el orden en el que están colocados.

• Está dispuesta en zigzag.

• El número de polipéptidos diferentes que pueden formarse es:

20nNúmero de aminoácidos de la cadena

Para una cadena de 100 aminoácidos, el número de las diferentes cadenas posibles sería:

1267650600228229401496703205376 ·10100



Estructura secundaria de las proteínas: -hélice

• La cadena se va enrollando en espiral.

• Los enlaces de hidrógeno intracatenarios mantienen la estructura.

• La formación de estos enlaces determina la longitud del paso de rosca.

• La rotación es hacia la derecha. Cada aminoácido gira 100° con respecto al anterior. Hay 3,6 residuos por vuelta.

• Los grupos -C=O se orientan en la misma dirección y los -NH en dirección contraria.Los radicales quedan hacia el exterior de la -hélice.

Disposición antiparalela



Estructura secundaria de las proteínas: conformación

Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí.

Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna.

Disposición paralela

Las cadenas polipeptídicas se pueden unir de dos formas distintas.

Enlace peptídico

Enlaces de hidrógeno



Estructura terciaria de las proteínas

Modo en que la proteína nativa se encuentra plegada en el espacio.

La estructura se estabiliza por uniones entre radicales de aminoácidos alejados unos de otros.

• Enlaces de hidrógeno.• Atracciones electrostáticas.• Atracciones hidrofóbicas.• Puentes disulfuro.

En la estructura terciaria se pueden encontrar subestructuras repetitivas llamadas motivos.

En las proteínas de elevado peso molecular, la estructura terciaria está constituida por dominios.



Clasificación de las proteínas: holoproteínas

PROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES

• Generalmente, los polipéptidos que las forman se encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensión.

• Son proteínas insolubles en agua.

• Tienen funciones estructurales o protectoras.

COLÁGENO

MIOSINA Y ACTINA

QUERATINAS

FIBRINA

ELASTINA

Se encuentra en tejido conjuntivo, piel, cartílago, hueso, tendones y córnea.

Responsables de la contracción muscular.

Forman los cuernos, uñas, pelo y lana.

Interviene en la coagulación sanguínea.

Proteína elástica.

• Más complejas que las fibrosas.

• Plegadas en forma más o menos esférica.

GLOBULINAS

ALBÚMINAS

HISTONAS Y PROTAMINAS

Realizan transporte de moléculas o reserva de aminoácidos.

Diversas funciones, entre ellas las inmunoglobulinas que forman los anticuerpos.

Se asocian al ADN permitiendo su empaquetamiento.



Clasificación de las proteínas: heteroproteínas

HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO

Glucoproteína Glúcido fibrinógeno

En su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo prostético).

Cromoproteína Pigmento

Porfirínicas Grupo hemo o hemino hemoglobina

No porfirínicas Cobre, Hierro o retinal rodopsina

Nucleoproteína Ácidos nucleicos cromatina

Fosfoproteína Ácido fosfórico caseína

Lipoproteína Lípido quilomicrones



Ejemplos de heteroproteínas

Retinal

Hemoglobina Inmunoglobulina

Lipoproteína plasmática

Rodopsina



Desnaturalización y renaturalización de una proteína

La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria.

Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes.

En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible.

Desnaturalización

Renaturalización

PROTEÍNA NATIVA PROTEÍNA DESNATURALIZADA



Diversidad funcional de las proteínas

Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones diversas.

FUNCIÓN EJEMPLO

Ovoalbúmina, caseína, zeína, hordeína...

Lipoproteínas, hemoglobina, hemocianina...

Actina, miosina, flagelina ...

Trombina, fibrinógeno, inmunoglobulinas...

Insulina, glucagón, somatotropina...

Glucoproteínas, histonas, queratina, colágeno, elastina...

Catalasa, ribonucleasa...

Albúmina...

DE RESERVA

DE TRANSPORTE

CONTRÁCTIL

PROTECTORA O DEFENSIVA

HORMONAL

ESTRUCTURAL

ENZIMÁTICA

HOMEOSTÁTICA

6 Metabolismo celular. Catabolismo1


Comportamiento de un enzima

Ene

rgía

Progreso de la reacción

Variación de la energía

Energía de activación con la enzima

Energía de activación sin la enzima

Energía de los productos

Energía de los reactivos

Las enzimas actúan como un catalizador:

Disminuyen la energía de activación.

No cambian el signo ni la cuantía de la variación de energía libre.

No modifican el equilibrio de la reacción.

Aceleran la llegada del equilibrio.

Al finalizar la reacción quedan libres y pueden reutilizarse.



Influencia del pH y la temperatura en la actividad enzimática

Pepsina Tripsina

Cada enzima actúa a un pH óptimo. Cada enzima tiene una temperatura óptima para actuar.

pH óptimo

Tª óptimapH

óptimo

Los cambios de pH alteran la estructura terciaria y por tanto, la actividad de la enzima.

Las variaciones de temperatura provocan cambios en la estructura terciaria o cuaternaria, alterando la actividad del enzima.



Esquema de una reacción enzimática

Enzima (E)Sustratos (S)

Complejo enzima-sustrato

(ES)

Enzima (E)

Productos (P)

E + S ES E + P



Especificidad enzimática

Enzima

Sustrato

Enzima

Sustrato

MODELO DE LLAVE-CERRADURA MODELO DE ACOPLAMIENTO INDUCIDO

Complejo enzima- sustrato



Inhibición de la actividad enzimática

Sustrato

Inhibidor

Sustrato

Enzima

Inhibidor unido a la enzima

Los sustratos no pueden unirse al

centro activo



Modelo de inhibición alostérica

Ligando Centro regulador

Sustrato

SustratoCentros activos modificados

Ligando unido al centro regulador

Enzima

Los sustratos no pueden unirse al

centro activo



Formación de un nucleótido

H2O

BASE NITROGENADA (Adenina)

PENTOSA (Ribosa)

NUCLEÓSIDO (Adenosina)

ION FOSFATO

Enlace N-glucosídico

NUCLEÓTIDO (Adenosín 5’-monofosfato)

Enlace éster

H2O



Bases nitrogenadas

PIRIMIDÍNICAS

PÚRICAS

Citosina Timina(exclusiva del ADN)

Uracilo(exclusiva del ARN)

Adenina Guanina



Estructura primaria del ADN

• Es la secuencia de nucleótidos, unidos por enlaces fosfodiéster.

Adenina

Citosina

Timina

Guanina

Extremo 3’

• La cadena presenta dos extremos libres: el 5’ unido al grupo fosfato y el 3’ unido a un hidroxilo.

• Cada cadena se diferencia de otra por:

> Su tamaño> Su composición.> Su secuencia de bases.

• La secuencia se nombra con la inicial de la base que contiene cada nucleótido:

Extremo 5’

ACGT



Estructura secundaria del ADN

• Es una doble hélice de 2 nm de diámetro.

2 nm

Par de bases nitrogenadas

• Las bases nitrogenadas se encuentran en el interior.

• Las parejas de bases se encuentran unidas a un armazón formado por las pentosas y los grupos fosfato.

Armazón fosfoglucídico

• El enrollamiento es dextrógiro y plectonémico.

• Cada pareja de nucleótidos está situada a 0,34 nm de la siguiente y cada vuelta de doble hélice contiene 10 pares de nucleótidos.

3,4 nm0,34 nm

• Las dos cadenas son antiparalelas y complementarias.



Complementariedad entre las bases

Las bases de ambas cadenas se mantienen unidas por enlaces de hidrógeno.

Adenina Timina

Guanina Citosina

3 Enlaces de hidrógeno

2 Enlaces de hidrógeno

El número de enlaces de hidrógeno depende de la complementariedad de las bases.



Estructura del ADN

Extremo 3’

Extremo 5’

Extremo 3’

Extremo 5’



Función biológica del ADN

RELACIÓN ENTRE DIVERSOS ORGANISMOS Y LA CANTIDAD DE ADN QUE CONTIENEN

El ADN almacena y transmite la información genética ya que puede realizar copias de sí mismo.

REPLICACIÓN DEL ADN

105 106 107 108 109 1010 1011

Bacterias

Insectos

Anfibios

Peces óseos

ReptilesAves

Mamíferos

Moluscos

Escherichia coli

HongosLevaduras

JudíasPlantas

Drosophila melanogaster

Peces cartilaginososTiburones

Ranas Tritones

Humanos

Existe gran diferencia entre el contenido de ADN de seres unicelulares primitivos y el de organismos pluricelulares.

Dentro de un mismo grupo puede haber, a su vez, grandes diferencias que no parecen guardar relación con su complejidad.



Niveles de complejidad del ADN

ADN monocatenario lineal (virus)

ADN bicatenario lineal (virus)

ADN monocatenario circular (virus)

ADN bicatenario circular (bacterias)

Cromatina (eucariotas)

ADN asociado a histonas

Dímero concatenado (mitocondrias)

Cromosomas



Desnaturalización e hibridación del ADN

La desnaturalización se produce al separarse las dos hebras por la rotura de los enlaces de hidrógeno.

pH>13o

Tª 100 °C

Desnaturalización Desnaturalización

Renaturalización Renaturalización

Desenrollamiento de las hélices

Dobles hélices de ADN

Cadenas sencillas de ADN

A la temperatura de fusión (Tm) el 50% de la doble hélice está separada.

Manteniendo una temperatura de 65 °C durante un tiempo prolongado se puede producir la renaturalización o hibridación del ADN.



Técnica de hibridación para la detección de enfermedades

1.- Se identifica la secuencia de ADN que presentan los enfermos.

2.- Mediante ingeniería genética se construye una sonda marcada radiactivamente con la secuencia complementaria del ADN enfermo.

3.- Se extrae una muestra de ADN de la persona que se quiere dignosticar.

4.- Se desnaturaliza y se añade la sonda.

5.- Se deja renatularizar.

6.- Mediante enzimas, se hidroliza todo el ADN que no esté en forma de doble hélice, destruyendo la sonda que no ha hibridado.

7.- El ADN de doble cadena se transfiere a un papel de nitrocelulosa y se mide la radiactividad.

Si aparecen bandas radiactivas la sonda ha hibridado y la persona presenta la anomalía.



El ácido ribonucleico (ARN)

Es un polirribonucleótido (contiene la ribosa como pentosa). Las bases nitrogenadas que lo forman son ADENINA, URACILO, CITOSINA y TIMINA (carece de guanina).

Excepto en algunos virus, el ARN es monocatenario.

Bases complementarias.

Zona de doble hélice (horquilla).

Bucle



ARN mensajero

ADN

ARN mensajero

Su función es copiar la información genética del ADN y llevarla hasta los ribosomas.

En eucariotas porta información para que se sintetice una proteína: MONOCISTRÓNICO.

En procariotas contiene información separada para la síntesis de varias proteínas distintas: POLICISTRÓNICO.

Tiene una vida muy corta (algunos minutos) ya que es destruído rápidamente por las ribonucleasas.



ARN de transferencia

3’

5’

Brazo T

Brazo A

Brazo D

Anticodón

Transportan los aminoácidos hasta los ribosomas.

Todos los tipos de ARNt comparten algunas características:

En el extremo 5’ un triplete que tiene guanina y un ácido fosfórico libre.

En el extremo 3’ tres bases (C-C-A) sin aparear. Por este extremo se une al aminoácido.

En el brazo A un triplete de bases llamado anticodón diferente para cada ARNt en función del aminoácido que transportan.

Zona de unión a la enzima que lo une al aminoácido.

Zona de unión al ribosoma.

Zona de unión al ARNm.



ARN ribosómico, nucleolar y otros tipos

Ribozima

ARN ribosómico

Agrupa a varios ARN diferentes y constituye hasta un 80% del total de ARN de una célula.

ARN nucleolar

Se encuentra asociado a diferentes proteínas formando el nucléolo. Una vez formado se fragmenta dando lugar a los diferentes tipos de ARNr.

Otros tipos de ARN

Algunos tienen función catalítica: ribozimas.

Otros se asocian con proteínas para formar ribonucleoproteínas.

Existen algunos que pueden escindirse en varios fragmentos por si mismos: autocatalíticos.



Funciones del ARN

ARN mensajero

Ribosoma

El ribosoma es el encargado de la traducción del ARNm y está formado por ARN ribosómico y proteínas.

ProteínaARN de transferencia con aminoácido

ADN



ADP y ATP

Son moléculas transportadoras de energía.

La energía que se necesita para las reacciones endergónicas se obtiene de la hidrólisis del

ATP.

Cuando las reacciones son exergónicas, la energía se emplea en la formación de ATP.

ATP ADP

Desfosforilación

Fosforilación

Además del ATP y el ADP también existen los nucleótidos de guanina GTP y GDP con función similar.



AMP cíclico (AMPc)

Es un nucleótido de adenina cuyo ácido fosfórico está esterificado con los carbonos 3’ y 5’ de la ribosa.

ATP

Proteína G

Sitio de unión

Enzima inactiva

Proteína receptora

Hormona(1er mensajero)

Adenilato ciclasa (inactiva)

Activa AMPc(2ºmensajero)

SíntesisEnzima activa

ATP

Hormona +Proteína receptora Proteína G

ActivaciónAdenilato ciclasaProteína G

Activación

FORMACIÓN DEL AMPc



Nucleótidos coenzimáticos

NUCLEÓTIDOS DE FLAVINA

NUCLEÓTIDOS DE PIRIDINA

FLAVINA (base nitrogenada)

RIBITOL(pentosa)

+ RIBOFLAVINA(nucleósido)

FMN( flavín-mononucleótido)

FOSFATO+

FAD( flavín-adenín-dinucleótido)

AMP+

NUCLEÓTIDO DE NICOTINAMIDA +

NUCLEÓTIDO DE ADENINA

NAD( nicotín-adenín-dinucleótido)

+ FOSFATO

NADP( nicotín-adenín

-dinucleótido fosfato)

COENZIMA A

-mercaptoetilamina Ácido pantoténico ADP

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