PRÓTIDOS

• Son biomoléculas formadas por C, H, O y N

• Pueden contener P y S

•Constituyen el grupo de moléculas orgánicas más abundantes en los ssvv (+ 50% del peso celular seco)

COMPOSICIÓN

• Polímeros de AMINOÁCIDOS.

• Unidos entre sí, por enlaces petídicos, formando

polímeros, denominados POLIPÉPTIDOS.

• Pueden contener COMPONENTES NO AMINOACÍDICOS

• Orgánicos o inorgánicos.

• Unidos covalentemente o mediante diversos tipos de uniones químicas débiles a la fracción aminoacídica del prótido.

AMINOÁCIDOS

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

Alifáticos:– Neutros– Ácidos– Básicos

Aromáticos Heterocíclicos

AMINOÁCIDOS ESENCIALES

Aminoácidos esenciales Aminoácidos esenciales

Alanina (Ala)Arginina (Arg)

Asparragina (Asn)Aspartato (Asp)Cisteína (Cys)

Glutamato (Glu)Glutamina (Gln)

Glicina (Gly)Prolina (Pro)Serina (Ser)

Tirosina (Tyr)

Histidina (His)Isoleucina ((Ile)Leucina (Leu)Lisina (Lys)

Metionina (Met)Fenilalanina (Phe)

Treosina (Thr)Triptófano (Trp)

Valina (Val)

PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

• Actividad óptica.

• Sólidos hidrosolubles – cristalizables.

• Elevado punto de fusión.

• Comportamiento anfótero en disolución (como ácido o como base según características del pH del medio).

• Punto isoeléctrico característico.

ENLACE PEPTÍDICO

NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS

PRIMARIA

SECUNDARIA

En α- hélice

Lámina plegada: β-laminar

TERCIARIA: se establecen uniones de tipoEnlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos.▪ Atracciones eléctricas entre grupos con carga opuesta.▪ Atracciones hidrofóbicas▪ Fuerzas de Van der Waals entre radicales aromáticos.▪ Puentes disulfuros entre radicales de aminoácidos que contienen azufre (cisteína). Son enlaces covalentes.

CUATERNARIA

PROPIEDADES DE LOS PRÓTIDOS

SOLUBILIDAD

DESNATURALIZACIÓN

PUNTO ISOELÉCTRICO (rel. Ácido – base)

ESPECIFICIDAD FUNCIONAL

MODULACIÓN DE LA ACTIVIDAD (REGULACIÓN)

Solubilidad

Depende de la afinidad química de las zonas expuestas en la superficie del prótido, una vez conformado espacialmente.

Suelen ser solutos coloidales.

Influyen:– pH,– fuerza iónica del medio,– constante dieléctrica, – temperatura.

FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD PROTEICA

Desnaturalización

Consiste en la pérdida de la conformación espacial activa por desorganización de los niveles estructurales superiores al primario.

Consecuencias: Pérdida actividad biológica

Modif. Solubilidad (en grl. )

Punto isoeléctrico

Es el valor de pH para el cual el promedio de carga de una sustancia anfótera en disolución es cero.

Punto ISOELÉCTRICO: en condiciones de pH controlado (medios tamponados)

Punto ISOIÓNICO: en agua pura.

La ELECTROFORESIS es la técnica de separación de sustancias según su punto isoeléctrico.

La ELECTROFORESIS se basa también en la técnica de separación llamada CROMATOGRAFÍA.

CROMATOGRAFÍA

Técnica de separación de los componentes de una mezcla en una fase dispersante fluida.

Bases:

• Afinidad química diferencial de las sustancias (p.ej. solubilidad diferencial).

• Peso molecular.

• Capilaridad – Cohesión molecular.

Materiales:

•Soporte cromatográfico: gel, papel, gas inerte...

ELECTROFORESIS

Técnica de separación de mezclas basada en las distintas cargas eléctricas que adquieren los componentes al pHe.

Bases:

• Diferente punto isoeléctrico de las sustancias a separar

diferente carga eléctrica a pH controlado.

• Peso molecular.

• Campo eléctrico.

Materiales:

• Soporte físico: gel, papel ...

• Solución tampón (control pH electroforesis, pHe)

Especificidad y regulabilidad funcionales

Todas las biomoléculas poseen especificidad funcional.

Las proteínas que ‘unen ligandos’ llevan al extremo la especificidad funcional.

La posibilidad de unión específica de sustancias reguladoras (activadores – inhibidores) permite modular la intensidad de la actividad funcional de las proteínas.

CLASIFICACIÓN DE LOS PRÓTIDOS

HOLOPRÓTIDOS (= proteínas)Formados exclusivamente por á.á.

HETEROPRÓTIDOSFormados por á.á. + componente no aminoacídico

HOLOPRÓTIDOS

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Proteínas simples u holoproínas. Formadas exclusivamente por aminoácidos, en forma de cadenas polipeptídicas (según su forma, pueden ser)

Proteínas fibrosas o escleroproteínas. Forma alargada o fibrosa. Estructura "-hélice. Insolubles en agua. Función estructural.

Colágeno. Forman parte de los tejidos óseos, cartilaginoso y conjuntivo.

Elastinas. Forman una matriz elástica. Se encuentran en los pulmones, arterias, etc.

Queratinas. Aparecen en formaciones epidérmicas como uñas, cuernos, plumas y pelos.

Proteínas globulares o esferoproteínas. De forma esférica y solubles en agua o disoluciones polares.

Albúminas. Constituyen la fracción principal de las proteínas plasmáticas. Regula la presión osmótica de la sangre y constituye la reserva principal de proteínas del organismo. Transportan hormonas, ácidos grasos, etc.

Globulinas. Incluyen y - globulinas (asociadas en la hemoglobina), las (-globulinas (anticuerpos),...

Protaminas e histonas. Asociadas al ADN en los cromosomas.

CLASIFICACIÓN DE LOS HOLOPRÓTIDOS

Compleja por multiplicidad de criterios de clasificación.

Proteínas estructurales.colágeno, elastina, queratina, de membrana, de la cápside viral...

Proteínas de reserva de áá.caseína, ovoalbúmina, gluteninas...

Proteínas ‘activas’.enzimas, transportadoras, contráctiles, protectoras-defensivas, hormonas...

CONSTITUCIÓN DE LOS HETEROPRÓTIDOS APOPROTEÍNA: componente aminoacídico.

Componente no aminoacídico:– ORGÁNICO:

Grupo prostético: unión covalente con apoproteína Coproteína: unión no covalente con apoproteína.

– INORGÁNICO: Cofactor.

HETEROPRÓTIDOS

Proteínas conjugadas o heteroproteínass Formadas por cadenas peptídicas y sustancias naturales no proteicas, llamada grupo prostético (según la naturaleza química de su grupo prostético pueden ser)

Glucoproteínas. Su grupo prostético es un azúcar como la glucosa unido a la proteína mediante un enlace covalente.

Mucoproteínas, secretan mucusAlgunas hormonas (FSH, LH,...)Membranas celulares, transporte de sustancoiasFibrinógenos: grupos sanguíneos

Cromoproteínas. Su grupo prostético es una sustancia coloreada o pigmento.

Porfirínicas. Poseen un anillo tetrapirrólico con un catión en su interior. Ej. Hemoglobina (rojo-sangre)

No porfirínicas. Como la hemocianina.(azul)

Lipoproteínas. Su grupo prostético es un lípido polar o neutro unido a la proteína mediante un enlace no covalente.

LDL: (lipoproteína de densidad baja) transporta colesterol desde el hígados a las células y tejidosHDL: (lipoproteína de densidad alta) transporta colesterol hasta el hígado para ser destruido.

Nucleoproteínas. Su grupo prostético es un ácido nucleico.

Fosfoproteínas. Su grupo prostético es el ácido fosfórico.

CROMOPROTEÍNAS I

Componente no aminoacídico coloreado: orgánico y con distribución de dobles enlaces que permite absorber la luz de determinadas longitudes de onda.

PORFIRÍNICOS: Anillo tetrapirrol cerrado.

• Con Fe

• Grupo ‘HEMO’ (Fe3+): hemoglobina, mioglobina

• Grupo ‘HEMINO’ (Fe2+): peroxidasas, catalasas

• CITOCROMOS (Fe2+ Fe3+)

• Con Co2+: cobalamina, cianocobalamina

• Con Mg2+: clorofila (carece de apoproteína...)

CROMOPROTEÍNAS II

NO PORFIRÍNICOS: Anillo tetrapirrol abierto.

• Hemocianina: pigmento respiratorio azulado, con Cu. En a. Crustáceos, Moluscos.

• Hemeritrina: pigmento respiratorio transparente. En a. gusanos marinos y braquiópodos.

• Pigmentos biliares: biliverdina y bilirrubina.

GLUCOPRÓTIDOS

Grupo prostético monosacárido o oligosacárido.

– HORMONAS: ESTIMULANTE DEL FOLÍCULO (FSH) LUTEINIZANTE (LH) ESTIMULANTE DEL TIROIDES (TSH)

– INMUNOGLOBULINAS = ANTICUERPOS– DE MEMBRANA: muchos antígenos– MUCOPROTEÍNAS:

MUCCINAS: mucosas y fluidos sinoviales. MUCOIDES: tendones y huesos, péptidoglucanos.

LIPOPROTEÍNAS

Transportadoras de diferentes clases de lípidos en la sangre de los mamíferos.

LIPOPROTEÍNA Densidad(g/l)

% Prot.

% TG % PL%

Colesterol

QUILOMICRONES 0’92 – 0’96 1’7 96’0 0’8 1’7

VLDL 0’95 – 1’00 10’0 60’0 18’0 15’0

LDL 1’00 – 1’06 25’0 10’0 22’0 45’0

HDL 1’06 – 1’21 50’0 3’0 30’0 18’0

OTROS HETEROPRÓTIDOS

FOSFOPROTEIDOS. Componente no áá: ácido ortofosfórico.

– Caseína: leche– Vitelina: yema de huevo– Mecanismo de regulación de actividad proteica frecuente:

unión - separación de grupo fosfato.

NUCLEOPROTEÍNAS. Componente no áá: ácido nucleico.– HISTONAS: asociadas al ADN formando parte de la cromatina

nuclear.– PROTAMINAS: asociadas al ADN en el núcleo de los

espermatozoides.

FUNCIONES DE LOS PRÓTIDOS

Función estructural Función de reserva de aminoácidos Función catalizadora o enzimática

Función reguladora u hormonal Función de defensa inmunitaria Función fisiológica: transporte, contráctil y

homeostática