Proteinas

Professor: Verónica Pantoja . Lic. MSP.

“Kinesiologia”

IPCHILE - KinesiologiaDOCENTE:Veronica Pantoja S. 2013

CARACTERÍSTICAS

Son BIOPOLÍMEROS: Formadas por un gran número deunidades estructurales simples repetitivas.

Contienen carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) ynitrógeno (N); y casi todas también poseen azufre (S).

MONÓMEROS

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aminoácidos

Forman dispersiones coloidales

COO-

C

R

H3N+ H

Aminoácidos: estructura Grupo carboxilo(disociado)

Grupo amino(protonado)

COO-

C

R

H3N+ H

CadenaLateralvariable

Carbono α

PEPTIDOS, POLIPÉPTIDOS y PROTEÍNAS

A uno de estos grupos se le podrá unir otro aminoácido formándose untripéptido. Si el proceso se repite sucesivamente se formará unpolipéptido. Cuando el número de aminoácidos unidos es muy grande,aproximadamente a partir de 100, tendremos una proteína.

2 aa Dipéptido3 aa Tripéptidode 4 a 10 aa Oligopéptidode 10 a 100 aa Polipéptidomás de 100 aa Proteína

aminoácidos aminoácidos dipéptido

enlace peptídico

+

A uno de estos grupos se le podrá unir otro aminoácido formándose untripéptido. Si el proceso se repite sucesivamente se formará unpolipéptido. Cuando el número de aminoácidos unidos es muy grande,aproximadamente a partir de 100, tendremos una proteína.

2 aa Dipéptido3 aa Tripéptidode 4 a 10 aa Oligopéptidode 10 a 100 aa Polipéptidomás de 100 aa Proteína

PEPTIDOSMuchas sustancias naturales de gran importancia son péptidos;

por ejemplo:

Ciertas hormonas, como la insulina, producida por células delpáncreas, que está formada por dos cadenas de 21 y 30aminoácidos unidas por puentes disulfuro

La encefalina (5 aminoácidos) que se produce en las neuronascerebrales y elimina la sensación de dolor

Las hormonas del lóbulo posterior de la hipófisis: vasopresinay oxitocina (9 aa) que producen las contracciones del úterodurante el parto

Muchas sustancias naturales de gran importancia son péptidos;por ejemplo:

Ciertas hormonas, como la insulina, producida por células delpáncreas, que está formada por dos cadenas de 21 y 30aminoácidos unidas por puentes disulfuro

La encefalina (5 aminoácidos) que se produce en las neuronascerebrales y elimina la sensación de dolor

Las hormonas del lóbulo posterior de la hipófisis: vasopresinay oxitocina (9 aa) que producen las contracciones del úterodurante el parto

Niveles estructurales en las proteínas•Estructura primaria: Secuencia de aminoácidos

•Estructura secundaria: Plegamiento básico de la cadenadebido a enlaces de hidrógeno entre grupos -CO- y -NH-de la unión peptídica: hélices, láminas y giros

•Estructura terciaria: Estructura tridimensional de laproteína

•Estructura cuaternaria: Asociación de distintassubunidades,siendo cada una un polipéptido.

•Estructura primaria: Secuencia de aminoácidos

•Estructura secundaria: Plegamiento básico de la cadenadebido a enlaces de hidrógeno entre grupos -CO- y -NH-de la unión peptídica: hélices, láminas y giros

•Estructura terciaria: Estructura tridimensional de laproteína

•Estructura cuaternaria: Asociación de distintassubunidades,siendo cada una un polipéptido.

Desnaturalización de las proteínas

Consiste en la pérdida de todas las estructuras deorden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria)quedando la proteína reducida a un polímero afuncional.

Consecuencias inmediatas son:

- Disminución drástica de la solubilidad de laproteína, acompañada frecuentemente deprecipitación

- Pérdida de todas sus funciones biológicas

- Alteración de sus propiedades hidrodinámicas

Consiste en la pérdida de todas las estructuras deorden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria)quedando la proteína reducida a un polímero afuncional.

Consecuencias inmediatas son:

- Disminución drástica de la solubilidad de laproteína, acompañada frecuentemente deprecipitación

- Pérdida de todas sus funciones biológicas

- Alteración de sus propiedades hidrodinámicas

Estado nativo Estado desnaturalizado

• Solubilidad: Cuando los enlaces fuertes ydébiles están presentes.

• Capacidad electrolítica: En la cual, la proteínase trasladan al polo opuesto de su carga.

• Especificidad: Es la función específica que estadeterminada por su estructura primaria.

• Amortiguador de pH: Actúa como tal, debido asu carácter anfótero.

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

• Solubilidad: Cuando los enlaces fuertes ydébiles están presentes.

• Capacidad electrolítica: En la cual, la proteínase trasladan al polo opuesto de su carga.

• Especificidad: Es la función específica que estadeterminada por su estructura primaria.

• Amortiguador de pH: Actúa como tal, debido asu carácter anfótero.

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Agentes desnaturalizantes

I. Físicos

1. Calor2. Radiaciones

II. Químicos: todos los agentes que rompen interaccioneso enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína:

1. Detergentes2. Urea y guanidina a altas concentraciones3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH4. Reactivos de grupos -SH

I. Físicos

1. Calor2. Radiaciones

II. Químicos: todos los agentes que rompen interaccioneso enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína:

1. Detergentes2. Urea y guanidina a altas concentraciones3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH4. Reactivos de grupos -SH

CLASIFICACIÓN

SEGÚN SU FORMA SEGÚN SU COMPOSCIÓNQUÍMICA

FIBROSAS

GLOBULARES

MIXTAS

PROTEÍNASFIBROSAS

HETEROPROTEÍNAS

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CONSTRUIR REGENERAR1-FUNCIÓN ESTRUCTURAL

HORMONAS

VITAMINAS

ENZIMAS2-FUNCIÓN REGULADORA

Algunas funciones de las proteínas son:

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3-FUNCIÓN DEFENSIVA ANTICUERPOS

4-FUNCIÓN DE TRANSPORTE HEMOGLOBINA