ENZIMAS ALOSTÉRICOS – 2º Bachillerato

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Prof. VÍCTOR M. VITORIA

ENZIMAS ALOSTÉRICOS

Los enzimas muy susceptibles de regulación

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ENZIMAS ALOSTÉRICOS• Son proteínas:

– OLIGOMÉRICAS (con varias subunidades)

– Con centros reguladores:• Para unión de un

ACTIVADOR• Para unión de un INHIBIDOR

– Y centro activo (en una o en varias subunidades)

• Formas:– R: forma activa (se forma

product)

– T: forma inactiva

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IMÁGENES PRELIMINARES

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EFECTOS - COOPERATIVIDAD

• Si es el propio sustrato el que produce la activación: EFECTO HOMOTRÓPICO (cooperación tipo hemoglobina)

• Si es otra molécula la que activa o inhibe: EFECTO HETEROTRÓPICO.

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RESUMEN COOPERATIVIDAD

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FORMAS DE LA SUBUNIDADES

• Unión de ACTIVADOR:– Forma R. Gran afinidad.– Si activador es sustrato:

HOMOALOSTERISMO.– Si activador es otra

molécula: HETEROALOSTERISMO.

• Unión de INHIBIDOR:– Forma T: tensa– Se frena la actividad.

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CINÉTICA “SIGMOIDE”

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INHIBICIÓN POR PRODUCTO FINAL

• Enzimas alostéricos al comienzo de ruta metabólica.

• Producto final: inhibidor alósterico de uno de los primeros enzimas de la vía metabólica.

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Z(C)IMÓGENOS

• Son precursores inactivos de enzimas.

• Función: proteger la célula que los sintetiza.

• EJEMPLOS:– Pepsinógeno– Tripsinógeno– Quimiotripsinógeno– Procolágeno– ….

• GránulosPEPSINÓGENO

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ACTIVACIÓN DEL PEPSINÓGENO

1. Liberación del sitio autocatalítico por H+.

2. Autolisis de parte de la cadena

3. Pepsina (activa)

4. Pepsina activa otros pepsinógenos

Caso de retroalimentación positiva

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PEPSINÓGENO

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TRIPSINÓGENO