Propiedades fisicoquímicas dela materia viviente: Estadocoloidal, ósmosis, presiónosmótica, Sol. de interés
biológico
LOS SERES VIVOS
• Gran uniformidad en:Composición química: Orgánica
InorgánicaOrganización celular: Procariotas
EucariotasFunciones: Nutrición, Relación y Reproducción
• Excepciones: Virus, priones,etc.
Niveles de organización
Niveles abióticosNivel atómico
Partículas subatómicas
Átomos o bioelementos
Nivel molecularBiomoléculas
Macromoléculas
Complejos macromoleculares y orgánulos
Niveles bióticos
Nivel celular CélulasSeres unicelulares
Nivel orgánico o pluricelular
Tejidos
Seres pluricelulares
Órganos
Aparatos y sistemas
Nivel de poblaciones
Población
Comunidad (biocenosis)
Ecosistema
Biosfera
BIOELEMENTOS
Primarios Secundarios Oligoelementos
Azufre (S) Fósforo (P)
Magnesio (Mg)
Calcio (Ca)
Sodio (Na)
Potasio (K)
Cloro (Cl)
Carbono (C)
Hidrógeno (H)
Oxígeno (O)
Nitrógeno (N)
Hierro (Fe) Silicio (Si)
Manganeso (Mn) Vanadio (V)
Cobre (Cu) Cromo (Cr)
Zinc (Zn) Cobalto (Cu)
Flúor (F) Selenio (Se)
Yodo (I) Molibdeno (Mb)
Boro (B) Estaño (Sn)
Todas las formas de vida están constituidas por los mismos elementos químicos que forman los mismos tipos de moléculas. Ello refleja el origen evolutivo común de las células y organismos
COMPONENTES DE LA MATERIA VIVA
MAYORITARIOS
BIOELEMENTOS PRIMARIOS
BIOELEMENTOS SECUNDARIOS
ESENCIALES NO ESENCIALES
OLIGOELEMENTOS
Constituyen los componentes esenciales
C, N, H, O ,S, P
Menos abundantes pero desempeñan funciones vitales en la fisiología celular
Mg, Ca, K, Na, Cl
No superan el 0,1 %, pero son esenciales para la vida
Fe, Mn, Cu, Zn, F, I, B, Si, V, Cr, Co, Se, Mo, Sn
No son esenciales para todos los organismos pero, a menudo, desempeñan importantes funciones
Están siempre presentes en la materia viva
BIOELEMENTOS
O 65,00
PRIMARIOS
C 18,00
H 10,00
N 3,00
P 1,10
S 0,25
Ca 1,90
SECUNDARIOS
K 0,35
Na 0,15
Cl 0,15
Mg 0,05
Fe 0,01
OLIGOELEMENTOS
Zn 0,01
Si 0,01
Mn 0,01
I 0,01
F 0,01
Cu 0,01
Co 0,01
CForma distintos enlaces covalentes con otros C, O, H y N, da lugar a multitud de moléculas orgánicas distintas y a distintos grupos funcionales por combinación de éstos.
OAceptor de H y electrones. Catalizador en la respiración aerobia. Abundante en la Tierra. Participa en reacciones de oxido-reducción. Se combina fácilmente con el C formando enlaces covalentes.
NForma simples y dobles enlaces con el C. En proteínas, a. Nucléicos y en los productos excreción.
H Dador y aceptor de electrones (energía). Participa en reacciones de oxido-reducción.
SForma enlaces covalentes con C, N, O. Se encuentra en dos aminoácidos (cisteína y metionina) , presentes en todas las proteínas. También en algunas sustancias como el Coenzima A y sales inorgánicas.
P
Forma parte de los nucleótidos, compuestos que forman los ácidos nucléicos. Forman parte de coenzimas y otras moléculas como fosfolípidos, sustancias fundamentales de las membranas celulares. También forma parte de los fosfatos, sales minerales abundantes en los seres vivos.
BIOELEMENTOS PRIMARIOS
MgForma parte de la molécula de clorofila, y en forma iónica actúa como catalizador, junto con las enzimas , en muchas reacciones químicas del organismo.
CaForma parte de los carbonatos de calcio de estructuras esqueléticas. En forma iónica interviene en la contracción muscular, coagulación sanguínea y transmisión del impulso nervioso.
NaCatión abundante en el medio extracelular; necesario para la conducción nerviosa y la contracción muscular. Funcionamiento de la membrana celular.
KCatión más abundante en el interior de las células; necesario para la conducción nerviosa y la contracción muscular
ClAnión más frecuente; necesario para mantener el balance de agua en la sangre y fluído intersticial. Necesario para el funcionamiento de la membrana celular.
BIOELEMENTOS SECUNDARIOS
FeFundamental para la síntesis de clorofila, catalizador en reacciones químicas y formando parte de citocromos que intervienen en la respiración celular, y en la hemoglobina que interviene en el transporte de oxígeno.
Cu En los citocromos, hemocianina y algunas enzimas.
MnInterviene en la fotolisis del agua , durante el proceso de fotosíntesis en las plantas. Catalizador también en reacciones metabólicas.
I Necesario para la síntesis de la tiroxina, hormona que interviene en el metabolismo
F Forma parte del esmalte dentario y de los huesos.
Co Forma parte de la vitamina B12, necesaria para la síntesis de hemoglobina .
SiProporciona resistencia al tejido conjuntivo, endurece tejidos vegetales como en las gramíneas.
Cr Interviene junto a la insulina en la regulación de glucosa en sangre.
Zn Actúa como catalizador en muchas reacciones del organismo.
LiActúa sobre neurotransmisores y la permeabilidad celular. En dosis adecuada puede prevenir estados de depresiones.
MoForma parte de las enzimas vegetales que actúan en la reducción de los nitratos por parte de las plantas
OLIGOELEMENTOS
Los bioelementos
Elementos químicos que forman la materia de los eres vivos.% cuerpo humano:O: 62,82%C: 19,38%H: 9,32%N: 5,15%Fe: 0,005%Al: 0,001%Resto: 3,36%
Las biomoléculas
• Combinación de bioelementos
• Pueden aislarse por medios puramente fisicos, como la centrifugación, la diálisis, la filtración…
Realizan una función dentro de los seres vivos que depende de su forma y su tamaño característico.
Mayoría: macromoléculas = polímeros de monómeros.
Formadas por esqueletos hidrocarbonados.
TIPOS DE REPRESENTACIONES MOLECULARESFÓRMULA MOLECULAR
FÓRMULA SEMIDESARROLLADA FÓRMULA DESARROLLADA
MODELO DE VARILLA MODELO COMPACTO
REPRESENTACIONES ESPACIALES
Formas de representar las moléculas
CONFIGURACIÓN TETRAÉDRICA DE LOS ENLACES DE CARBONO
Los diferentes tipos de moléculas orgánicas tienen estructuras tridimensionales diferentes .
Esta conformación espacial es responsable de la actividad biológica.
http://www.arrakis.es/~lluengo/elementos.html
Principios inmediatos no exclusivos de la materia viva
Principios inmediatos exclusivos de la materia viva
Unidos por enlace covalente
Unidos por enlace iónico
Átomos de los bioelementos
NucleótidosProteínasLípidosGlúcidosAguaSales minerales
Principios inmediatos
Fuerzas que Intervienen en el Mantenimiento de Las Estructuras de los Seres Vivos
Enlaces covalentes (C-C)
Interacciones débiles:
Carga-Carga
Dipolo-dipolo
Fuerzas de van der Waals
Enlaces de hidrógeno
AGUA
AGUA CON OTRAS MOLÉCULAS
PROTEINAS Y ACIDOS NUCLEICOS
Dador Aceptor EJEMPLOS
ENLACES DE HIDRÓGENO
EL AGUA
El agua proporciona un entorno fluido que permite la movilidad de las moléculas y su interacción en los procesos metabólicos Carga neutra pero, es una molécula polar: el O presenta una mayor electronegatividad que los H.Þ2 cargas parciales negativas en la zona del OÞ1 carga parcial positiva en cada uno de los H
Distintas moléculas de agua pueden establecer puentes de hidrogeno.
PUENTES DE HIDRÓGENO
ESTRUCTURA Y PROPIEDADES DEL AGUAPOLARIDAD
RED TRIDIMENSIONAL
http://www.puc.cl/quimica/agua/estructura.htm
http://enfenix.webcindario.com/biologia/molecula/aguestru.html
Enlace covalente
++
-
H
OAunque es eléctricamente neutra, la molécula de agua tiene carácter polar debido a un exceso de carga negativa sobre el átomo de oxígeno.
+
+ - Enlaces de hidrógeno
= densidad de carga
Debido a su polaridad, las moléculas de agua establecen enlaces de hidrógeno entre ellas.
Grado de ionización.
Concepto de pH.
Tensión superficial.
Calor específico.
Densidad.
Termorregulador: calor específico, conductividad térmica, calor de vaporización.
Transparencia.
Baja viscosidad.
Función mecánica y estructural: Fuerza de cohesión: capilaridad.
Poder disolvente: iónicos, anfipáticos y polares no iónicos.
Dispersiones: coloides: suspensión (sólido) y emulsión (líquido).
Propiedades derivadas de la estructura
Moléculas anfipáticas
Acidos grasos y detergentes
PROPIEDADES HIDRÓFILAS E HIDRÓFOBAS
Monocapas
Micelas
Bicapas
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
Hidrocarburos alifáticos y aromáticos o sus derivados que no pueden formar enlaces de H
• Elevada cohesión molecular¨ Da volumen a las células.¨ Turgencia en las plantas.¨ Esqueleto hidrostático.¨ Deformaciones citoplasmáticas.¨ Amortiguación en articulaciones.
• Elevada tensión superficial¨ Desplazamiento de algunos
organismos sobre el agua.
• Elevada fuerza de adhesión
¨ Ascensión de la savia bruta por capilaridad.
• Elevado calor específico¨ Función termorreguladora.
• Densidad máxima a 4 °C¨ Permite la vida bajo el hielo.
Las fuerzas de adhesión entre las moléculas de agua y el vidrio, son mayores que las de las moléculas de agua entre sí. Por esto el líquido asciende por las paredes del capilar.
Vidrio
Capilar de vidrio
Moléculas de agua
Fuerzas de adhesión
Propiedades del agua
• Elevado calor de vaporización¨ Al evaporarse, absorbe calor del
organismo.
• Elevada capacidad disolvente
¨ Solvatación iónica.¨ Transporte de sustancias.¨ Medio de reacción.
• Bajo grado de ionización
•Las disoluciones acuosas pueden tener distintos grados de pH.¨ Función termorreguladora.
Cristal de NaCl
Molécula de agua
Iones solvatados
Na+
Cl -
EQUILIBRIOS IÓNICOS
Prácticamente, todas las reacciones químicas que se dan en el organismo tienen lugar en un medio acuoso, en el que el comportamiento de las moléculas depende de su estado de ionización
Por ello es importante conocer bien:
• Equilibrios ácido-base
• Ionización del agua
• Importancia de las soluciones tampón
IONIZACIÓN DEL AGUA
Ión hidroxilo Ión hidronio
Producto iónico del agua
pH de los fluidos corporales entre 6,5-8
http://enfenix.webcindario.com/biologia/molecula/aguioniz.html
SOLUCIONES TAMPÓN O AMORTIGUADORAS
Mantienen el pH fisiológico
Están formados por ácidos débiles y sus bases conjugadas
ión bicarbonato ácido carbónico
Tampón bicarbonato: mantiene el pH de los líquidos intercelulares en valores próximos a 7,4
• Gran poder disolventeÞ Agua es el medio de transporte de sustancias en el interior de los seres vivos.Þ Es el medio donde transcurren muchas de las reacciones del metabolismo.
• Elevado calor de vaporizaciónÞ Agua ejerce una acción refrigerante en los seres vivos.
• Cohesión – adhesión. fenómenos de capilaridad.Þ Agua = esqueleto hidrostático por algunos seres vivos.
• Elevado calor especifico.Þ Amortiguador térmico en los seres vivos T° relativamente constante.
• Reactividad química.Þ hidrolisis.
• Mayor densidad en estado liquido que en forma de hielo.Þ Agua se congela en superficie que aísla el agua liquida que esta por debajo de ella T°
por encima de O°C vida.
COMPOSICIÓN APROXIMADA DEL ORGANISMO (%)
AGUA 60%
MINERALES 5,5
LÍPIDOS 20
ACIDOS NUCLEICOS >1
CARBOHIDRATOS 1
PROTEINAS 14
Las sales minerales
• En forma precipitada
• En disolución
• Actúan como sistemas tampón.• Neutralizan las cargas de algunas
macromoléculas.• Participan en un gran numero de procesos
fisiológicos.
El medio celular y la osmosis.• Las disoluciones:Disolución= disolvente (fase dispersante) + soluto (fase dispersa)
• Las dispersiones coloidales:El soluto no es soluble.2 estados: Sol (forma fluida) o Gel (el coloide ha perdido agua).• La osmosis:
2 soluciones de distinta concentración, separadas por une membrana semipermeable, tienden a igualar su concentración
Þ Paso de agua desde la solución mas diluida hacia la mas concentrada.Þ presión osmótica.
HIERRO
MAGNESIO
FOSFATO
COBALTO
IODO
AZUFRE
Hemoglobina
Clorofila
Ácidos nucleicos, fosfolípidos, ATP
Vitamina B12
Hormonas tiroideas
Cisteína y metionina (aminoácidos)
SODIO
POTASIO
CLORO
CALCIO
HIERRO
CINC
Transmisión del impulso nervioso
Contracción muscular y coagulación sanguínea
Transporte de oxígeno
Cofactor enzimático, modulador en la neurotransmisión
MANGANESO Fotosíntesis (fotólisis del agua)
• Mantener el grado de salinidad en los organismos.
• Regular la actividad enzimática.• Regular la presión osmótica y el volumen
celular.• Generar potenciales eléctricos.
IONES ASOCIADOS A MOLÉCULAS ORGÁNICAS
FUNCIONES ESPECÍFICAS DE ALGUNAS SALES MINERALES
FUNCIONES GENERALES
Funciones de las sales en disolución
La principal función es formar estructuras de protección o sostén.
CARBONATO CÁLCICO• Caparazones de protozoos marinos.• Esqueletos externos y conchas.• Espinas.• Huesos, dientes y otolitos.
SILICATOS
• Estructuras de sostén de algunos vegetales.
• Caparazones de protección.
• Espículas.
FOSFATO CÁLCICO• Matriz mineral de los
tejidos óseos.
Funciones de las sales precipitadas
La ósmosis
Medio hipotónicoPresión osmótica
baja.
Medio hipertónicoPresión osmótica alta.
Medios isotónicosIgual presión osmótica.
BAJA CONCENTRACIÓN
ALTA CONCENTRACIÓN
Membrana semipermeable
Membrana semipermeable
Permite el paso de disolventes pero no de solutos.
El disolvente atraviesa la membrana hasta igualar las concentraciones en ambos lados.
PLASMÓLISISLa membrana plasmática se separa de la pared celular
• Disminuye el volumen celular
• Aumenta la presión osmótica en el interior
El agua sale de la célula.
El agua entra en la célula.• Aumenta el
volumen celular
• Disminuye la presión osmótica en el interior
TURGENCIALa célula se hincha hasta el límite de la pared celular
MEDIO HIPERTÓNICO
MEDIO HIPOTÓNICO
Las membranas celulares son semipermeables
Todos los seres vivos están obligados a regular la presión osmótica. Los distintos grupos han desarrollado estrategias diferentes.
Peces de agua dulcePeces marinos Mamíferos
ProcariotasPared celular
Estomas
Entrada de agua
Abundante orina hipotónica
Pérdida de agua
Orina isotónica escasaExcreta el exceso
de sal
No bebe
Bebe agua salada
Pared celular
Dulceacuícolas Vacuolas pulsátiles
Riñones
Intestino grueso
Piel
SERES VIVOS UNICELULARES
ANIMALES PLURICELULARES
VEGETALES
Osmorregulación
Soluto o fase dispesa
Disolvente o fase dispersante
DISOLUCIÓN VERDADERA DISPERSIÓN COLOIDAL < 10-7 cm 10-7< <2 • 10 -5 cm
Las dispersiones coloidales pueden presentar dos estados físicos:
ESTADO DE SOL ESTADO DE GELMoléculas de soluto
Fase dispersante líquida
Moléculas de disolvente entre
las de soluto
Las moléculas de soluto actúan como fase dispersante
Carácter coloidal de la materia viva
Dispersiones
Naturaleza de la fase dispersa:Suspensión: proteínas, glúcidos
Emulsión: lípidos
Afinidad entre ambas fases:Hidrófilos: precipitación, floculación
Hidrófobos
Tipos (según tamaño partículas): Disoluciones verdaderas <1nm
Coloides 1nm<X<0,2 μm
Coloides (estados):
Sol
Gel
Coloides (clasificación):
Las partículas coloidales pueden separarse según su tamaño mediante una membrana semipermeable.
Las partículas coloidales atraen a otras moléculas presentes en las dispersiones.
Presentan gran resistencia al movimiento de las moléculas que integran el fluido.
Las partículas coloidales pueden sedimentarse mediante ultracentrifugación.
Ayuda a que las partículas coloidales se mantengan suspendidas sin sedimentar.
Turbidez al ser iluminadas lateralmente sobre un fondo oscuro.
EFECTO TYNDALLEFECTO TYNDALL
MOVIMIENTO BROWNIANOMOVIMIENTO BROWNIANO
SEDIMENTACIÓNSEDIMENTACIÓN
ELEVADA VISCOSIDADELEVADA VISCOSIDAD
ELEVADA ADSORCIÓNELEVADA ADSORCIÓN
DIÁLISISDIÁLISIS
Propiedades de las dispersiones coloidales
Clasificación de los glúcidos
son
formados por 2 monosacáridos
entre 2 y 10 monosacáridos
formados únicamente por osas
formados por osas y otras moléculas orgánicas
muchos monosacáridos
el mismo tipo de monosacárido
distintos tipos de monosacárido
contienen proteínas contienen
lípidos
GLUCOPROTEÍNAS
OSAS
MONOSACÁRIDOS
HOLÓSIDOS
HETERÓSIDOS
GLUCOLÍPIDOS
DISACÁRIDOSHETEROPOLISACÁRIDOS
POLISACÁRIDOS
ÓSIDOS
OLIGOSACÁRIDOS
HOMOPOLISACÁRIDOS
se unen formando
PENTOSAS
TRIOSASGLICERALDEHÍDO y DIHIDROXIACETONA
Intermediarios del metabolismo de la glucosa.
TETROSASERITROSA
Intermediario en procesos de nutrición autótrofa.
Componente estructural de nucleótidos.
Componente de la madera.
Presente en la goma arábiga.
Intermediario en la fijación de CO2 en autótrofos.
RIBOSA XILOSA ARABINOSA RIBULOSA
Monosacáridos de importancia biológica
HEXOSAS
Principal nutriente de la respiración celular en animales.
Forma parte de la lactosa de la leche.
Actúa como nutriente de los espermatozoid
es.
Componente de polisacáridos en
vegetales, bacterias, levaduras
y hongos.
GLUCOSA
GALACTOSA
FRUCTOSA
MANOSA
DESOXIAZÚCARES
AZÚCARES ÁCIDOS
FOSFATOS DE AZÚCARES
-D -glucosa -6 P
-D -fructosa -6 P - L - fucosa
- D -2 desoxirribosa
Ácido D -glucónico
Ácido D -glucurónico
Derivados de monosacáridos
AMINOAZÚCARES
POLIALCOHOLES
D - glucitol
D - glicerol
mio-inositol Ácido -N-acetilneuramínico
Ácido -N-acetilmurámico
Polisacáridos
Polímeros de monosacáridos unidos por enlaces O-glucosídicos.
son
HOMOPOLISACÁRIDOS
HETEROPOLISACÁRIDOS
ESTRUCTURAL
DE RESERVA
según su composición
según su función
CELULOSA
QUITINA
PECTINAS
HEMICELULOSAS
AGAR - AGAR
GOMAS
MUCÍLAGOS
PEPTIDOGLUCANOS
GLUCOSAMINOGLUCANOS
ALMIDÓN
GLUCÓGENO
DEXTRANOS
Proporcionan soporte y
protección.
Formados por monosacáridos diferentes.
Formados por el mismo tipo de monosacárido.
Proporcionan energía.
protrombinainmunoglobulinas
formados por
GLÚCIDO AGLUCÓN
LÍPIDO
BAJAALTA
en proporción
CARDIOTÓNICOSCIANOGENÉTICOSGLICIRRINAANTRACÉNICOSTANÓSIDOS
PRINCIPIOS ACTIVOS EN PLANTAS MEDICINALES
actúan como
PEPTIDOGLUCANOS PROTEOGLUCANOS
CEREBRÓSIDOS GANGLIÓSIDOS
SÉRICAS HORMONAS GONADOTRÓPICAS
DE MEMBRANA
OTRAS MOLÉCULAS ORGÁNICAS
OLIGOSACÁRIDOS
unido a
MONOSACÁRIDOS
PROTEÍNA
LH y FSH
GLUCOPROTEÍNAS
PROTEÍNA
puede ser
en forma de
PÉPTIDO
HETERÓSIDOS
PROPIEDADES QUÍMICAS
•Constituidos por C, H, O, P y S.
PROPIEDADES FÍSICAS•Untuosos al tacto.
•Poco solubles en agua.•Solubles en disolventes apolares.
FUNCIONES BIOLÓGICAS
•Estructurales (membranas celulares).
•Energéticas (triacilglicéridos).•Vitamínicas y hormonales (esteroides).
CLASIFICACIÓN (según su estructura molecular)
SAPONIFICABLES
INSAPONIFICABLES
•Grasas o acilglicéridos•Ceras• Fosfolípidos•Esfingolípidos
•Terpenos•Esteroides•Prostaglandinas
Concepto y clasificación de lípidos
GlicerinaÁcidos grasos
+
+
+
+
Esterificación
R1 COOH
R2 COOH
R3 COOH
CH2
CH
CH2
HO
HO
HO
Triacilglicerol
+ 3 H2O
CH2
CH
CH2
O
O
O
R1
R2
R3
CO
CO
CO
Triacilglicerol
CH2
CH
CH2
O
O
O
R1
R2
R3
CO
CO
CO
+ 3 Na OH
Sales de los ácidos grasos
Na
Na
Na
O
O
O
R1
R2
R3
CO
CO
CO
CH2
CH
CH2
HO
HO
HO
+
Saponificación
Glicerina+
Esterificación y saponificación
• Tienen uno o más dobles enlaces.
• Generalmente líquidos a temperatura ambiente.
Ácidos grasos insaturados
O
CHOHO
C O
COOHO
OHC
Son moléculas anfipáticas por tener una zona polar (grupo carboxilo) y otra apolar (cadena carbonada).
Zona polar
Zona apolar
Interacciones de Van der Waals entre zonas apolares.
Enlaces de hidrógeno entre zonas polares.
Cabezas polares
Cadena alifática apolar
Reaccionan con los alcoholes formando ésteres.
Cuanto mayor grado de insaturación y mayor longitud de la cadena, mayor punto de fusión.
Propiedades físico-químicas de los ácidos grasos
ÁCIDOS GRASOS
GRU
PO F
OSF
ATO
GLICERINA
CH OO
C
CH 2
CH 2
OO
C
O
O
P OHOH
CH 2
CH 2 CH 2
CH 2 CH 2
CH 2 CH 2
CH 3CH CH...
... ...
...
CH 3
Son los principales componentes de las membranas biológicas.
AMINOALCOHOL O POLIALCOHOL
COMPOSICIÓN QUÍMICA
Los fosfolípidos
Cabezas polares de fosfolípidosColas apolares
de fosfolípidos
Colesterol
Las colas polares interaccionan entre sí por Fuerzas de Van der Waals
Las cabezas polares interaccionan mediante puentes de hidrógeno con el agua
Proteínas
Colas glucídicas
polares
El carácter anfipático de los fosfolípidos es fundamental en la formación de las membranas biológicas.
Son un tipo de esfingolípidos cuyo grupo polar puede ser fosfocolina o fosfoetanolamina.
FosfocolinaCeramidaÁcido graso
Esfingosina
Se encuentran fundamentalmente en la vaina de mielina que rodea las fibras nerviosas
Esfingomielinas
La ceramida se une a un glúcido, que puede ser un monosacárido o un oligosacárido ramificado.
Ceramida
Monosacárido
Abundan en las membranas de las células nerviosas del cerebro y del sistema nervioso periférico
Esfingoglucolípidos: Cerebrósidos
Son derivados del ciclopentanoperhidrofenantreno
ESTEROLES
HORMONAS ESTEROIDEAS
ÁCIDOS BILIARES
Esteroides
2 O2
Se sintetizan en numerosos tejidos animales a partir de aquellos fosfolípidos de la membrana plasmática que contienen ácidos grasos poliinsaturados como el araquidónico.
Síntesis de la PGG2
FUNCIONES DE LAS PROSTAGLANDINAS• Vasodilatadores.
• Intervienen en procesos inflamatorios.
• Estimulan la producción de mucus.
• Estimulan la contracción de la musculatura lisa.
• Intervienen en la coagulación de la sangre.
SAPO
NIF
ICAB
LES
INSA
PON
IFIC
ABLE
S
ÁCIDOS GRASOSÁcidos orgánicos monocarboxílicos saturados o insaturados.
ACILGLICÉRIDOSGlicerina esterificada con uno, dos o tres ácidos grasos.
CERASÉsteres de un ácido graso y un monoalcohol ambos de cadena larga.
FOSFOLÍPIDOS
Glicerina esterificada con un grupo fosfato, unido a su vez a un aminoalcohol o polialcohol y dos ácidos grasos.
ESFINGOLÍPIDOS Una ceramida unida a un grupo polar.
TERPENOS Derivados de la polimerización del isopreno.
ESTEROIDESDerivados del ciclopentanoperhidrofenantreno.
PROSTAGLANDINASDerivados de fosfolípidos con ácidos grasos poliinsaturados.
Precursores de otros lípidos.Reserva energética y aislante.
Protección y revestimiento.
Formación de membranas biológicas.Membranas biológicas, especialmente en el sistema nervioso.Pigmentos y vitaminas.Vitaminas, hormonas y ácidos biliares
Muy diversas.
NATURALEZA QUÍMICA FUNCIÓNTIPO
GRUPO CARBOXILO
GRUPO AMINO
La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y determina sus propiedades químicas y biológicas.
Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) Isoleucina (Iso)
Metionina (Met)
Fenilalanina (Fen) Triptófano (Trp)
Serina (Ser)
Glicocola (Gli)
Glutamina (Gln)
Prolina (Prl)Treonina (Tr)
Asparagina (Asn)
Tirosina (Tir)Cisteína (Cis)
En una disolución acuosa (pH neutro) los aminoácidos forman iones dipolares.Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH de la disolución.Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras.
CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS
pH disminuye pH aumentaEl aminoácido se comporta como una base.
El aminoácido se comporta como un ácido.
Por ser el carbono un carbono asimétrico, los aminoácidos pueden presentar dos configuraciones espaciales.
D - aminoácido
El grupo amino está a la derecha
L - aminoácido
El grupo amino está a la izquierda
Al ser imágenes especulares se denominan estereoisómeros.
Reaccionan el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino de otro
Enlace peptídico
Grupo N - terminal
Grupo C -terminal
Plano del enlace peptídico
• Es un enlace covalente más corto que la mayoría de los enlaces C - N.
• Posee cierto carácter de doble enlace.
• Los cuatro átomos del enlace se encuentran sobre el mismo plano.
• Los únicos enlaces que pueden girar son los formados por C-C y C-N
Carbono hidrógenonitrógenooxígenoCadena lateral
0,54 nm
Paso(Avance por vuelta)
0,15 nm Avance por residuo
• La cadena se va enrollando en espiral.•Los enlaces de hidrógeno intracatenarios mantienen la estructura.
•La formación de estos enlaces determina la longitud del paso de rosca.
•La rotación es hacia la derecha. Cada aminoácido gira 100° con respecto al anterior. Hay 3,6 residuos por vuelta.
•Los grupos -C=O se orientan en la misma dirección y los -NH en dirección contraria.Los radicales quedan hacia el exterior de la -hélice.
Estructura secundaria de las proteínas: conformación
Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí.
Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna.
Los enlaces de hidrógeno intercatenarios mantienen unidas las cadenas.
Disposición antiparalela
Disposición paralela
Las cadenas polipeptídicas se pueden unir de dos formas distintas.
Modo en que la proteína nativa se encuentra plegada en el espacio.
La estructura se estabiliza por uniones entre radicales de aminoácidos alejados unos de otros.
• Enlaces de hidrógeno.• Atracciones electrostáticas.• Atracciones hidrofóbicas.• Puentes disulfuro.
En la estructura terciaria se pueden encontrar subestructuras repetitivas llamadas motivos.
En las proteínas de elevado peso molecular, la estructura terciaria está constituida por dominios.
PROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES•Generalmente, los polipéptidos que las forman se encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensión.•Son proteínas insolubles en agua.
•Tienen funciones estructurales o protectoras.COLÁGENOMIOSINA Y ACTINAQUERATINASFIBRINAELASTINA
Se encuentra en tejido conjuntivo, piel, cartílago, hueso, tendones y córnea.
Responsables de la contracción muscular.
Forman los cuernos, uñas, pelo y lana.
Interviene en la coagulación sanguínea.
Proteína elástica.
•Más complejas que las fibrosas.•Plegadas en forma más o menos esférica.
GLOBULINAS
ALBÚMINAS
HISTONAS Y PROTAMINAS
Realizan transporte de moléculas o reserva de aminoácidos.
Diversas funciones, entre ellas las inmunoglobulinas que forman los anticuerpos.
Se asocian al ADN permitiendo su empaquetamiento.
HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO
Glucoproteína Glúcido fibrinógeno
En su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo prostético).
Cromoproteína Pigmento
Porfirínicas Grupo hemo o hemino
hemoglobina
No porfirínicas Cobre, Hierro o retinal
rodopsina
Nucleoproteína Ácidos nucleicos cromatina
Fosfoproteína Ácido fosfórico caseína
Lipoproteína Lípido quilomicrones
Desnaturalización y renaturalización de una proteína
La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria.
Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes.
En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible.
Desnaturalización
Renaturalización
PROTEÍNA NATIVA PROTEÍNA DESNATURALIZADA
Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones diversas.
FUNCIÓN EJEMPLO
Ovoalbúmina, caseína, zeína, hordeína...Lipoproteínas, hemoglobina, hemocianina...Actina, miosina, flagelina ...Trombina, fibrinógeno, inmunoglobulinas...
Insulina, glucagón, somatotropina...
Glucoproteínas, histonas, queratina, colágeno, elastina...
Catalasa, ribonucleasa...
Albúmina...
DE RESERVA
DE TRANSPORTE
CONTRÁCTIL
PROTECTORA O DEFENSIVA
HORMONAL
ESTRUCTURAL
ENZIMÁTICA
HOMEOSTÁTICA
Ener
gía
Progreso de la reacción
Variación de la energía
Energía de activación con la enzima
Energía de activación sin la enzima
Energía de los productos
Energía de los reactivos
Las enzimas actúan como un catalizador:
¨ Disminuyen la energía de activación.¨ No cambian el signo ni la cuantía
de la variación de energía libre.¨ No modifican el equilibrio de la reacción.¨ Aceleran la llegada del equilibrio.
¨ Al finalizar la reacción quedan libres y pueden reutilizarse.
Influencia del pH y la temperatura en la actividad enzimática
Pepsina Tripsina
Cada enzima actúa a un pH óptimo.Cada enzima tiene una temperatura óptima para actuar.
pH óptimo
Tª óptima
pH óptimo
Los cambios de pH alteran la estructura terciaria y por tanto, la actividad de la enzima.
Las variaciones de temperatura provocan cambios en la estructura terciaria o cuaternaria, alterando la actividad del enzima.
D-GLUCOSA-6-FOSFATO D-GLUCOSA + FOSFATO
ÁCIDO ASPÁRTICO ÁCIDO CETOGLUTÁRICO ÁCIDO OXALACÉTICO ÁCIDO GLUTÁMICO
ÁCIDO PIRÚVICO ACETALDEHÍDO
Glucosa-6-fosfatasa
Privato-descarboxilasa
Aspartato-aminotransferasa
HIDROLASAS
Catalizan reacciones de hidrólisis con intervención del agua
LIASAS
Catalizan la adición de grupos funcionales diversos
TRANSFERASAS O QUINASAS
Catalizan la transferencia de grupos funcionales o radicales entre moléculas
Enzima
Sustrato
Enzima
Sustrato
MODELO DE LLAVE-CERRADURA MODELO DE ACOPLAMIENTO INDUCIDO
Complejo enzima- sustrato
Sustrato
Inhibidor
Sustrato
Enzima
Inhibidor unido a la enzima
Los sustratos no pueden unirse al centro activo
LigandoCentro regulador
Sustrato
Sustrato Centros activos modificados
Ligando unido al centro regulador
Enzima
Los sustratos no pueden unirse al centro activo
Vmáx
12
Vmáx
La velocidad de una reacción enzimática aumenta de forma lineal hasta alcanzar un máximo en el que se produce la saturación de la enzima.El turnover, número de recambio o constante catalítica es el parámetro que define el máximo número de moléculas de sustrato que transforma la enzima, a la velocidad máxima, en la unidad de tiempo.
La concentración de sustrato a la que la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima es la constante de Michaelis (Km).
El valor de Km también indica la afinidad de la enzima por el sustrato o eficacia catalítica.
Km
Rodopsina
OpsinaTodo-trans-retinal(vitamina A)
Todo-trans-retinol
11-cis-retinol
11-cis-retinalRetinalreductasa
Retinolisomerasa
Retinalreductasa
Energía luminosa
H2O
BASE NITROGENADA (Adenina)
PENTOSA (Ribosa)
NUCLEÓSIDO (Adenosina)
ION FOSFATO
Enlace N-glucosídico
NUCLEÓTIDO (Adenosín 5’-monofosfato)
Enlace éster
H2O
•Es la secuencia de nucleótidos, unidos por enlaces fosfodiéster.
Adenina
Citosina
Timina
Guanina
Extremo 3’
•La cadena presenta dos extremos libres: el 5’ unido al grupo fosfato y el 3’ unido a un hidroxilo.
•Cada cadena se diferencia de otra por:> Su tamaño> Su composición.> Su secuencia de bases.
•La secuencia se nombra con la inicial de la base que contiene cada nucleótido:
Extremo 5’
ACGT
• Es una doble hélice de 2 nm de diámetro.
2 nm
Par de bases nitrogenadas
•Las bases nitrogenadas se encuentran en el interior.
•Las parejas de bases se encuentran unidas a un armazón formado por las pentosas y los grupos fosfato.
Armazón fosfoglucídico
•El enrollamiento es dextrógiro y plectonémico.
•Cada pareja de nucleótidos está situada a 0,34 nm de la siguiente y cada vuelta de doble hélice contiene 10 pares de nucleótidos.
3,4 nm0,34 nm
•Las dos cadenas son antiparalelas y complementarias.
Las bases de ambas cadenas se mantienen unidas por enlaces de hidrógeno. Adenina Timina
Guanina Citosina3 Enlaces de hidrógeno
2 Enlaces de hidrógeno
El número de enlaces de hidrógeno depende de la complementariedad de las bases.
RELACIÓN ENTRE DIVERSOS ORGANISMOS Y LA CANTIDAD DE ADN QUE CONTIENEN
El ADN almacena y transmite la información genética ya que puede realizar copias de sí mismo.
REPLICACIÓN DEL ADN
105 106 107 108 109 1010 1011
Bacterias
Insectos
Anfibios
Peces óseos
ReptilesAves
Mamíferos
Moluscos
Escherichia coli
HongosLevaduras
JudíasPlantas
Drosophila melanogaster
Peces cartilaginososTiburones
Ranas Tritones
Humanos
Existe gran diferencia entre el contenido de ADN de seres unicelulares primitivos y el de organismos pluricelulares.
Dentro de un mismo grupo puede haber, a su vez, grandes diferencias que no parecen guardar relación con su complejidad.
Niveles de complejidad del ADN
ADN monocatenario lineal (virus)
ADN bicatenario lineal (virus)
ADN monocatenario circular (virus)
ADN bicatenario circular (bacterias)
Cromatina (eucariotas)
ADN asociado a
histonas
Dímero concatenado (mitocondrias)
Cromosomas
La desnaturalización se produce al separarse las dos hebras por la rotura de los enlaces de hidrógeno.
pH>13oTª 100 °C
Desnaturalización Desnaturalización
Renaturalización Renaturalización
Desenrollamiento de las hélices
Dobles hélices de ADN
Cadenas sencillas de
ADNA la temperatura de fusión (Tm) el 50% de la doble hélice está separada.
Manteniendo una temperatura de 65 °C durante un tiempo prolongado se puede producir la renaturalización o hibridación del ADN.
Técnica de hibridación para la detección de enfermedades
1.- Se identifica la secuencia de ADN que presentan los enfermos.
2.- Mediante ingeniería genética se construye una sonda marcada radiactivamente con la secuencia complementaria del ADN enfermo.
3.- Se extrae una muestra de ADN de la persona que se quiere dignosticar.
4.- Se desnaturaliza y se añade la sonda.
5.- Se deja renatularizar.
6.- Mediante enzimas, se hidroliza todo el ADN que no esté en forma de doble hélice, destruyendo la sonda que no ha hibridado.
7.- El ADN de doble cadena se transfiere a un papel de nitrocelulosa y se mide la radiactividad.
Si aparecen bandas radiactivas la sonda ha hibridado y la persona presenta la anomalía.
Es un polirribonucleótido (contiene la ribosa como pentosa). Las bases nitrogenadas que lo forman son ADENINA, URACILO, CITOSINA y TIMINA (carece de guanina).
Excepto en algunos virus, el ARN es monocatenario.
Bases complementarias.
Zona de doble hélice (horquilla).
Bucle
ADN
ARN mensajer
o
Su función es copiar la información genética del ADN y llevarla hasta los ribosomas.
En eucariotas porta información para que se sintetice una proteína: MONOCISTRÓNICO.
En procariotas contiene información separada para la síntesis de varias proteínas distintas: POLICISTRÓNICO.
Tiene una vida muy corta (algunos minutos) ya que es destruído rápidamente por las ribonucleasas.
3’
5’
Brazo T
Brazo A
Brazo D
Anticodón
Transportan los aminoácidos hasta los ribosomas.
Todos los tipos de ARNt comparten algunas características:
En el extremo 5’ un triplete que tiene guanina y un ácido fosfórico libre.
En el extremo 3’ tres bases (C-C-A) sin aparear. Por este extremo se une al aminoácido.
En el brazo A un triplete de bases llamado anticodón diferente para cada ARNt en función del aminoácido que transportan.
Zona de unión a la enzima que lo une al aminoácido.
Zona de unión al ribosoma.
Zona de unión al ARNm.
Ribozima
ARN ribosómico
Agrupa a varios ARN diferentes y constituye hasta un 80% del total de ARN de una célula.
ARN nucleolar
Se encuentra asociado a diferentes proteínas formando el nucléolo. Una vez formado se fragmenta dando lugar a los diferentes tipos de ARNr.
Otros tipos de ARN
Algunos tienen función catalítica: ribozimas.
Otros se asocian con proteínas para formar ribonucleoproteínas.
Existen algunos que pueden escindirse en varios fragmentos por si mismos: autocatalíticos.
ARN mensajero
Ribosoma
El ribosoma es el encargado de la traducción del ARNm y está formado por ARN ribosómico y proteínas.
Proteína
ARN de transferencia con aminoácido
ADN
Son moléculas transportadoras de energía.
La energía que se necesita para las reacciones endergónicas se obtiene de la hidrólisis del ATP.
Cuando las reacciones son exergónicas, la energía se emplea en la formación de ATP.
ATP ADP
Desfosforilación
Fosforilación
Además del ATP y el ADP también existen los nucleótidos de guanina GTP y GDP con función similar.
Es un nucleótido de adenina cuyo ácido fosfórico está esterificado con los carbonos 3’ y 5’ de la ribosa.
ATP
Proteína G
Sitio de unión
Enzima inactiva
Proteína receptora
Hormona(1er mensajero)
Adenilato ciclasa (inactiva)
Activa
AMPc(2ºmensajero)
Síntesis Enzima activa
ATP
Hormona +
Proteína receptora Proteína G
Activación Adenilato ciclasa
Proteína GActivación
FORMACIÓN DEL AMPc
NUCLEÓTIDOS DE FLAVINA
NUCLEÓTIDOS DE PIRIDINA
FLAVINA (base nitrogenada)
RIBITOL(pentosa)
+ RIBOFLAVINA(nucleósido)
FMN( flavín-mononucleótido)
FOSFATO+
FAD( flavín-adenín-dinucleótido)AMP+
NUCLEÓTIDO DE NICOTINAMIDA +
NUCLEÓTIDO DE ADENINA
NAD( nicotín-adenín-dinucleótido)
+ FOSFATO
NADP( nicotín-adenín-dinucleótido fosfato)
COENZIMA A
-mercaptoetilamina Ácido pantoténico ADP
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