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Departamento de Biología y Geología. Biología 2º Bachillerato. TEMA 6º.

Introducción Concepto de proteína Los aminoácidos

1. Clasificación y tipos

2. Propiedades de los aminoácidos El enlace peptídico Péptidos: oligopéptidos y polipéptidos . Estructura de las proteínas

1. E. Primaria

2. E. Secundaria

3. E. Terciaria

4. E. Cuaternaria Propiedades de las proteínas

1. Especificidad

2. Desnaturalización

3. Solubilidad

4. Capacidad amortiguadora Clasificación de las proteínas Funciones y ejemplos de proteínas

I.E.S. “Ramón Olleros Gregorio”1


INTRODUCCIÓN

Son constituyentes químicos fundamentales e imprescindibles en la materia viva porque:

a) son los "instrumentos moleculares" mediante los cuales se expresa la información genética; es decir, las proteínas ejecutan las órdenes dictadas por los ácidos nucleicos.

b) son sustancias "plásticas" para los seres vivos, es decir, materiales de construcción y reparación de sus propias estructuras celulares. Sólo excepcionalmente sirven como fuente de energía.

c) muchas tienen "actividad biológica" (transporte, regulación, defensa, reserva, etc.). Esta característica diferencia a las proteínas de otros principios inmediatos como glúcidos y lípidos que se encuentran en las células como simples sustancias inertes.

CONCEPTO DE PROTEÍNA

I.E.S. “Ramón Olleros Gregorio”

La función de las proteínas viene determinada por la estructura espacial que posean.La estructura tridimensional de las proteínas viene determinada por el orden de los aminoácidos y las interacciones que se producen entre estos.

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Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

Pueden considerarse biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de elevado peso molecular, constituidos por unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían por tanto los monómeros (unidades). Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos.

Los aminoácidos son como los "ladrillos de los edificios moleculares proteicos". Estos edificios macromoleculares se construyen y desmoronan con gran facilidad dentro de las células, y a ello debe precisamente la materia viva su capacidad de crecimiento, reparación y regulación.

Clasificación de las proteínas atendiendo al número de aminoácidos:

PÉPTIDOS

2 a 80—100 aa.

OLIGOPÉPTIDOS2 a 10 aa.

POLIPÉPTIDOS 10 a 80-100 aa.

PROTEIDOS

+ 80-100 aa.

HOLOPROTEIDOS Solo aa.

HETEROPROTEIDOSaa. + componente no

proteico

Se considera una proteína cuando el peso molecular es superior a 5000 daltons (Da).

LOS AMINOÁCIDOS

Son las unidades básicas que forman las proteínas. Su denominación responde a la composición química general que presentan, en la que un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono (-C-). Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con un átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo químico variable al que se denomina radical (-R).



Tridimensionalmente el carbono α presenta una configuración tetraédrica en la que el carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a él ocupan los vértices. Cuando en el vértice superior se dispone el -COOH y se mira por la cara opuesta al grupo R, según la disposición del grupo amino (-NH2) a la izquierda o a la derecha del carbono α son posibles dos conformaciones distintas: " α-L-aminoácidos " o de "α-D-aminoácidos" respectivamente. En las proteínas sólo se encuentran aminoácidos de configuración L. A excepción de la glicocola (R=H), todos los aminoácidos proteicos tienen carbonos asimétricos.

En la naturaleza existen unos 150 aminoácidos diferentes, pero de todos ellos sólo unos 20 (aminoácidos



proteicos) forman parte de las proteínas y todos tienen una parte común en su molécula que consisten en un grupo amino (NH3) y un grupo ácido, (COOH) como puede verse en el dibujo de los aminoácidos, que aparece a continuación:

color rojo= aminoácidos hidrófobos; color verde= aminoácidos polares;

color fuchsia = aminoácidos ácidos; color turquesa = aminoácidos básicos

Aminoácidos esenciales en lactantes

Aminoácidos esenciales en adultos

En este dibujo puede verse la fórmula de ellos, en color negro la parte común, mientras que en color azul puede verse la parte variable, que da a los aminoácidos distinto comportamiento.

Algunos aminoácidos no proteicos son la β-alanina, la citrulina y la ornitina entre otros.

Los aminoácidos que un organismo no puede sintetizar y, por tanto, tienen que ser suministrados con la dieta se denominan aminoácidos esenciales; y aquellos que el



organismo puede sintetizar se llaman aminoácidos no esenciales.

Para la especie humana son esenciales ocho aminoácidos: treonina, metionina, lisina, valina, triptófano, leucina, isoleucina y fenilalanina (además puede añadirse la histidina y la arginina como esencial durante el crecimiento, pero no para el adulto).

Apolares alifáticos

Alanina (Ala- A), valina (Val-V), glicina (Gly-G), leucina (Leu-L), isoleucina (Ile-I), prolina (Pro-P) y metionina (Met-M)

Apolares aromáticos

Fenilalanina (Phe-F) y triptófano (Trp-W).

Polares sin carga

Serina (Ser-S), treonina (Thr-T), cysteina (Cys-C), asparagina (Asn-N), glutamina (Gln-Q) y tirosina (Tyr-Y).

Polares con carga, ácidos

Acido aspártico (Asp-D) y ácido glutámico (Glu-E).

Polares con carga, básicos

Lisina (Lys-K), arginina (Arg-R) e histidina (His-H).

Propiedades de los aminoácidos.

Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con actividad óptica y con un comportamiento anfótero.

La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría del carbono α, ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminoácidos en Dextrogiros (+) si desvían el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvían hacia la izquierda.



El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como zwitterión. Este comportamiento anfótero de los aminoácidos permite la regulación del pH, ya que se comportan como ácidos o como bases según convenga al organismo.

El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual número de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoeléctrico (pI), no posee carga eléctrica neta. La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su punto isoeléctrico.

EL ENLACE PEPTÍDICO

Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aa. y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.



Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-) determina la disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman.

PEPTÍDOS: OLIGOPÉPTIDOS Y POLIPÉPTIDOS

Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces químicos de tipo amídico a los que se denomina enlace peptídico. Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:



a)Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10.

Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2. Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3. Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4. etc...

b) Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor 10.

Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto del péptido, formado por una unidad de seis átomos (-NH-CO-CH-), es idéntico a todos ellos. Lo que varía de unos péptidos a otros, y por extensión, de unas proteínas a otras, es el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos.

Los péptidos se forman en el tubo digestivo durante la digestión de las proteínas por las proteasas, enzimas que hidrolizan los enlaces peptídicos.



ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

La estructura tridimensional de una proteína es un factor determinante en su actividad biológica. Tiene un carácter jerarquizado, es decir, implica unos niveles de complejidad creciente que dan lugar a 4 tipos de estructuras: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Cada uno de estos niveles se construye a partir del anterior.

I.E.S. “Ramón Olleros Gregorio”

ALGUNOS PÉPTIDOS NATURALES

a) Oxitocina.- es un péptido con función hormonal que produce la hipófisis para provocar las contracciones uterinas durante el parto.

b) Encefalina.- es un péptido de 5 aminoácidos producido por las células nerviosas (neuronas) para inhibir el dolor; es decir, actúa como la morfina.

c) Veneno de escorpiones y algunas serpientes. Son péptidos con acción neurotóxica y por tanto producen irritaciones, paralizaciones e incluso la muerte de las presas.

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La ESTRUCTURA PRIMARIA esta representada por la sucesión lineal de aminoácidos que forman la cadena peptídica y por lo tanto indica qué aminoácidos componen la cadena y el orden en que se encuentran. El ordenamiento de los aminoácidos en cada cadena peptídica, no es arbitrario sino que obedece a un plan predeterminado en el ADN. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

Esta estructura define la especificidad de cada proteína.

La ESTRUCTURA SECUNDARIA está representada por la disposición espacial que adopta la cadena peptídica (estructura primaria) a medida que se sintetiza en los ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos que sufre como consecuencia de la capacidad de rotación del carbono α y de la formación de enlaces débiles (puentes de hidrógeno). Las formas que pueden adoptar son:

a) Disposición espacial estable determina formas en espiral (configuración α-helicoidal y las hélices de colágeno).

b) Formas lámina β o lámina plegadas (configuración o de hoja plegada).

Estructura helicoidal. El enlace peptídico impone rigidez plana, pero entre dos de estos enlaces hay siempre un carbono α con libertad de giro. La cadena polipeptídica se va enrollando en espiral sobre si misma. Esta hélice es dextrógira y posee 3,6 aminoácidos por vuelta. Cada uno establece dos enlaces de hidrógeno intracatenarios con los que están en la espira superior y en la inferior. Los grupos R están

Hélice de colágeno. Es la proteína más abundante en vertebrados, supone el 25% del total proteico. Se encuentra en el tejido conectivo, en el hueso, los dientes, los tendones y la piel, la córnea, etc. En su composición está presente la prolina como el aminoácido mayoritario, lo



proyectados hacia el exterior. En este tipo de hélice predominan los aminoácidos alanina, leucina y fenilalanina. Ejemplo: α-queratinas, componente mayoritario en vertebrados de pelos, lana, uñas, piel, cuernos, picos, etc.

que condiciona la estructura, ya que impide la formación de puentes de H intracatenarios. Está formada por una triple hélice muy compacta, dando una estructura particularmente rígida. Cada cadena se enrolla hacia la izquierda y cada vuelta de hélice posee 3 restos de aminoácidos. La cadena es más extendida.



Los puentes de H se establecen entre dos o más cadenas polipeptídicas extendidas y adyacentes. Esta estructura no es plana y presenta un ligero plegamiento. Las cadenas pueden ser paralelas o antiparalelas. La estructura es muy estable ya que todos los enlaces peptídicos participan en los puentes de H. Los grupos R están por encima o por debajo de los planos en zig-zag de la lámina plegada. Los aminoácidos más frecuentes son la alanina, y glicina, también la metionina, valina e isoleucina. Ejemplo: fibroina de la seda.



La ESTRUCTURA TERCIARIA informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. Está representada por los superplegamientos y enrrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales geométricas muy complicadas que se mantienen por enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteinas) y otros débiles (puentes de hidrógeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas).



Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la más importante pues, al alcanzarla es cuando la mayoría de las proteínas adquieren su actividad biológica o función.

Muchas proteínas tienen estructura terciaria globular caracterizadas por ser solubles en disoluciones acuosas, como la mioglobina o muchos enzimas.

Sin embargo, no todas las proteínas llegan a formar estructuras terciarias. En estos casos mantienen su estructura secundaria alargada dando lugar a las llamadas proteínas filamentosas, que son insolubles en agua y disoluciones salinas siendo por ello idóneas para realizar funciones esqueléticas. Entre ellas, las más conocidas son el colágeno de los huesos y del tejido conjuntivo; la α-queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, etc.; la fibroína del hilo de seda y de las telarañas y la elastina del tejido conjuntivo, que forma una red deformable por la tensión.

La ESTRUCTURA CUATERNARIA está representada por el acoplamiento de varias cadenas polipeptídicas, iguales o diferentes, con estructuras terciarias (protómeros) que quedan autoensambladas por enlaces débiles, no covalentes. Esta estructura no la poseen, tampoco, todas las proteinas.



El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas.



PROPIEDADES DE PROTEINAS

Especificidad.

Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas (diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay diferencias proteicas entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos.

La enorme diversidad proteica interespecífica e intraespecífica es la consecuencia de las múltiples combinaciones entre los aminoácidos, lo cual está determinado por el ADN de cada individuo.

La especificidad de las proteínas explica algunos fenómenos biológicos como: la compatibilidad o no de transplantes de órganos; injertos biológicos; sueros sanguíneos; etc... o los procesos alérgicos e incluso algunas infecciones. La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de "árboles filogenéticos".

Desnaturalización.



La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose solamente la primaria. En estos casos las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua.

Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteína pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación molecular; etc... El efecto más visible de éste fenómeno es que las proteínas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad biológica.

La mayor parte de las proteínas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC. La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) pero en muchos casos es irreversible.

Solubilidad.Las proteínas son solubles en

agua cuando adoptan una conformación globular. La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Así, cuando una proteína se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se

pueda unir a otras proteínas lo cual provocaría su precipitación (insolubilización). Esta propiedad es la que hace posible la hidratación de los tejidos de los seres vivos.

Capacidad amortiguadora.Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y

hace que sean capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o



una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.

CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS

Se clasifican en: 1. HOLOPROTEÍNAS

Formadas solamente por aminoácidos 2. HETEROPROTEÍNAS

Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético”.

HOLOPROTEÍNAS

Globulares

Prolaminas: Zeína (maíz), gliadina (trigo), hordeína (cebada) Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz). Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche) Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.

Fibrosas

Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

HETEROPROTEÍNAS

Glucoproteínas

Ribonucleasa Mucoproteínas Anticuerpos (inmunoglobulinas) Hormona luteinizante

Lipoproteínas De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre. HDL, LDL.

Nucleoproteínas Nucleosomas de la cromatina Ribosomas

Cromoproteínas Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno Citocromos, que transportan electrones

FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS

Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las proteínas son específicas de cada una de ellas y permiten a las células mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daños, controlar y regular funciones, etc...Todas las proteínas realizan su función de la misma manera: por unión selectiva a moléculas. Las proteínas estructurales se agregan a otras moléculas



de la misma proteína para originar una estructura mayor. Sin embargo, otras proteínas se unen a moléculas distintas: los anticuerpos a los antígenos específicos, la hemoglobina al oxígeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresión génica al ADN, las hormonas a sus receptores específicos, etc...

Estructural

Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas. Las histonas que forman parte de los cromosomas El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso. La elastina, del tejido conjuntivo elástico. La queratina de la epidermis. La fibroína de la seda.

Enzimática Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas que ocurren en los seres vivos.

Hormonal

Insulina y glucagón, regulan los niveles de glucosa en sangre. Hormona del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) Calcitonina regula el metabolismo del calcio.

Defensiva

Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos. La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias. Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas. Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteínas fabricadas con funciones defensivas.

Reguladora Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (como la ciclina).

HomeostáticaAlgunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.

Transporte

La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados. La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados. La mioglobina transporta oxígeno en los músculos. Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre. Los citocromos transportan electrones.

Contráctil La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular. La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

Reserva

Ovoalbúmina, de la clara de huevo. Gliadina, del grano de trigo. Hordeina de la cebada. Lactoalbúmina, de la leche.
