Química de ProteínasQuímica de Proteínas2011 12011 1
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Forma ZwitteriónicaForma Zwitteriónica
Centro QuiralCentro Quiral
CCOOOO-- CarboxilatoCarboxilato
Polaridad Intermedia
ApolarHidrofóbico
a-iminoácido
-OOC -OOC -OOC
-OOC-OOC -OOC
ApolarHidrofóbico
aromáticos
-OOC
-OOC
-OOC
Polares CargadosHidrofilicos
Débilmente básico
básicos
ácidos
-OOC
-OOC
-OOC
-OOC-
-OOC
Polares NO CargadosHidrofilicos
Grupos Carbonilo/amido
Polaridad intermedia Grupo tiol
Grupos hidroxilo
-OOC -OOC
-OOC
-OOC-OOC -OOC
-OOC
En bacterias y arqueobacterias, estas enzimas realizan funciones catabólicas y de oxidación-reducción, mientras que en eucariotas tienen funciones antioxidantes y anabólicas.
Cisteína Selenocisteína = Sec = UCodón de parada = UGA
-OOC
La pirrolisina es un aminoácido natural codificado en el genoma, derivado de lisina; empleado por algunas bacterias metanógenas. Se encuentra codificada en el ADN por el codón de parada UAG.Fue descubierta en el año 2002 por varios investigadores de la Universidad Estatal de Ohio en la arquea Methanosarcina barkeri.
lisinaPirrolisina = Pyl = OCodón de parada = UAG
Figure 1.1.1. The standard genetic code and known variant nuclear codes. (1) Candida, a unicellular yeast. (2) Micrococcus. (3) ciliated protozoans and green algae. (4) Mycoplasma. (5) suppressor codon in bacteria. (6) Euplotes. (7) the selenocysteine codon (8) Spiroplasma. (9) Micrococcus. (10) resume codon in ssrA RNA (Lehman 2001).
AminoácidoAbreviatura
1 Lisina Lys K
2 Arginina Arg R3 Acido aspártico Asp D
4 Histidina Hi H5 Acido glutamínico Glu E
6 Asparagina Asn N
7 Glutamina Gln Q
8 Treonina Thr T
9 Tirosina Tyr Y
10 Alanina Alg A
11 Valina Val V
12 Isoleucina Ile I
13 Leucina Leu L
14 Prolina Pro P
15 Metionina Met M
16 Triptofano Trp W
17 Glicina Gly G
18 Cisteina Cis C
19 Serina Ser S
20 Fenilanina Phe F
21 Selenocisteina Sec U
22 Pirrolisina Pyl O
Reducción←
←Oxidación
AsparaginaAsparagina18061806
TreoninaTreonina19381938132 años132 años
G/LG/L18201820
RR18951895
75 años75 años
4-hidroxiprolinaepsilon-N,N,N-trimetillisina
3-metilhistidina5-hidroxilisinao-fosfoserina
gama-carboxyglutamatoepsilon-N-acetillisina
omega-N-metilargininaN-acetilserina
N,N,N-trimetilalaninaN-formilmetionina
Aminoacidos poco comunes presentes en las proteínas
Modificaciones postraduccionales
DopaminaDopamina CitrulinaCitrulina Ornitina Ornitina
4-Hidroxiprolina4-Hidroxiprolina
5-Hidroxilisina5-Hidroxilisina
γγ-Carboxiglutamato-Carboxiglutamato
ColágenoColágeno ProtrombinaProtrombina
NeurotransmisorNeurotransmisor Biosíntesis UreaBiosíntesis Urea
Isomería L y D
Deshidratación o condensación
Híbrido de resonancia
Enlace Distancia (Å)N–N 1.45N=N 1.23N≡N 1.09C–C 1.54C=C 1.34C≡C 1.20O–O 1.48O=O 1.21
Enlace sencillo: 1.49Enlace peptídico: 1.32Enlace doble: 1.27
ψ
Φ:phi Ψ:psi
Φ
Φ
ψ
Iónicas
331010 helice helice3.0 aa3.0 aa6.0 A6.0 A
αα helicehelice3.6 aa3.6 aa5.4 A5.4 A
ππ helicehelice4.4 aa4.4 aa5.2 A5.2 A
Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria
ββ- Antiparalela- Antiparalela ββ-Paralela-Paralela
NHNH++33
COOCOO--
Der.Der. Izq.Izq. ββ-Barril-Barril SillaSilla
Giro Giro ββ
Lupa Lupa βαββαβ
Citocromo C
Monomérica: proteínas formadas por un solo polipéptido
Multimérica:Proteínas formadas por dos o mas sub-unidades polipeptídicas
Homomérica: Sub-unidades idénticas.
VMT
2120
Heteromérica:Dos o mas sub-unidades diferentes
Inmunoglobulinao Anticuerpo
Hemoglobina
Fam
ilia
H3N+-CH-CH2-CH2-CO-NH-CH-CO-NH-CH-COO-
COO- CH2SH Hγ γ EE CC GG
Tripéptido ➺ Glutatión (GSH) Oxido-reducción GSSG
Pentapéptidos: Encefalinas: Met-encefalina y Leu-encefalina, neuropéptidos cerebrales, percepción del dolor.
Nonapéptidos: Vasopresina, hormonal =regula reabsorción renal de agua. Oxitocina, hormonal = secreción de leche.
14 aas: Hormona estimulante de melanocitos (α-MSH), Factores de crecimiento.
Ejemplo: la piel y el cabello. ejemplo la insulina, hemoglobina y anticuerpos.
Dominios
Fab
Piruvatoquinasa
Cremallera de Leucinas
Anillos de zincRNA
Proteína
RNAProteína
Ortólogos: Genes que comparten el último ancestro común y cuya divergencia se debe a la especiación. Los mismos genes en distintas especies.
Parálogos: Genes que debido a una duplicación, ya no comparten el último ancestro. Frecuentemente tienen funciones distintas.
Homólogas/OrtólogasDos estructuras son homólogas si son morfológicamente semejantes y si esta semejanza se debe a que derivan de una estructura ancestral común. Es el caso de las alas del pterodactylus, el murciélago y el ave.
Análogas/ParálogasDos estructuras son análogas si son morfológica y/o funcionalmente semejantes y si esta semejanza se ha adquirido de un modo filogenéticamente independiente. Es el caso de las alas de las mariposas y las alas de los murciélagos y las aves.
Proteínas conservadoras: cambio de un aa por otro de características similares ej: V x I
Proteínas NO conservadoras: cambio de un aa por otro diferente ej: D x A
Restos invariantes: Cuando un No. determinado de aas se encuentran siempre en la misma posición y se le asigna un papel esencial tanto en la estructura como en la función de la proteína.
Secuencia normal: ejemplo con una frase
UNO MAS UNO SON DOS
Adición de una A después de la primera N: cambia el cuadro de lectura
UNA OMA SUN OSO NDO S
Deleción (pérdida) de la primera O: cambia el cuadro de lectura
UNM ASU NOS OND OS
Adición de A y deleción de A: se recupera el cuadro de lectura
UNA OMS UNO SON DOS
Adición de tres letras (AAA)
UNO AAA MAS UNO SON DOS
Citocromo C
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