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VIAS GENERALES DE LOS AMINOÁCIDOS
Figura 8.1 Vías generales de los aminoácidos en el metabolismo. Modificada, con autorización de J.M. Orten y O.W. Neuhaus, Human Biochemistry, 10a. edición, pág. 327, St. Louis, 1982, C.V. Mosby Co. y de: R.Montgomery y Cois. Biochemistry, A case-oriented approach, 4a. edición; pág. 459, St. Louis 1983, C.V.
Mosby Co.
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Aminoácidos esenciales
Histidina (His) (solamenteniños)
Valina (Val). Leucina (Leu). Isoleucina (Ile). Lisina (Lys). Metionina (Met). Treonina (Thr). Fenilalanina (Phe). Triptófano (Trp).
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Aminoácidos no esenciales Tirosina (Tyr).
Glicina (Gly).
Alanina (Ala).
Cisteína (Cys). Serina (Ser).
Ácido aspártico (Asp).
Asparagina (Asn).
Glutamato (Glu). Glutamina (Gln).
Arginina (Arg).
Prolina (Pro).
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Aminotransferasas Requieren de Piridoxal_fosfato como cofactor
Alanino amino Transferasa (ALT)
Asportato amino Transferasa (AST) síntesis
Son clave en el metabolismo de los a.a
rotura
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Deaminación oxidativa
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VIAS BIOSINTÉTICAS DE LOS AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
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VISIÓN GLOBAL DE LA BIOSÍNTESIS DE LOS AMINOÁCIDOS NO
ESENCIALES
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ROTURA DE PROTEÍNAS Y
ELIMINACIÓN DELNITRÓGENO
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Equilibrio nitrogenado Proteínas Pérdida Nitrógeno
35 – 55g de proteína al día = dieta normal
Ingesta dietética = pérdida del organismo
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BALANCE NITROGENADO POSITIVO
Sucede cuando la ingesta de nitrógeno supera a las
pérdidas.
Crecimiento
Embarazo
convalecencia
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BALANCE NITROGENADO NEGATIVO
Ocurre cuando la toma de nitrógeno es inferior alas pérdidas del organismo
Desnutrición Inanición
Caquexia (estados avanzados de cancer)
Postrauma (cirugía, quemaduras graves)
Carencia de un aminoácido esencial
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Visión de conjunto de la eliminación del nitrógeno
protéico y ciclo de la urea
Excedente de aminoácidos sobre las necesidades delorganismo se degrada
Se forma el amoniaco (extremadamente tóxico ) parael SNC y cerebro
El amoniaco se convierte a un compuesto no tóxico, laurea; mediante el ciclo de la urea
La urea se elimina en la orina
Sitio más importante de degradación de aminoácidos es elhígado
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ELIMINACIÓN DEL GRUPO AMINO
A) Transdeaminación Es una transaminación ligada auna deaminación oxidativa
Transaminación. Transferencia del grupo amino deaminoácidos para formar ácido glutámico en el citosol.
Deaminación oxidativa catalizada por la GDH, eliminael grupo amino del ácido glutámico en la mitocondria.El grupo amino entra al ciclo de la urea.
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Eliminación del grupo amino
B) Transaminación : 2 reacciones
La primera transfiere un grupo amino de un α
cetoglutarato a ácido glutámico.
En la segunda, la ácido aspártico aminotransferasatransfiere el grupo amino del del ácido glutámicoal oxalacetato para formar ácido aspártico.
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TRANSAMINACIÓN
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Figura 8.11. Ciclo de la Urea. Reproducción modificada con autorización de:N.V. Bhagavan, Biochemistry. A comprehensive review, pág. 454, J. B. Lippincott, Co., 1974, y de: R.Montgomery y cois., Biochemistry.
A case-oriented approach, 4a. edición, pág. 475, C. V. Mosby, Co. St. Louis,1985.
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UREA Es una molécula pequeña , sin carga e hidrosoluble . En
consecuencia , puede difundir fácilmente a través de lasmembranas y excretarse fácilmente por la orina.
Casi el 50% de su peso es nitrógeno , haciendo de ella untransportador y excretor de nitrógeno muy eficaz.
Para su síntesis se emplea poca energía (solamente seprecisan unos 1,5 ATP por cada mol de urea formado).
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Toxicidad del amoniaco Hiperamonemia
Síntomas : temblor, habla ininteligible, visiónborrosa, daño cerebral irreversible, coma y muerte.
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Bibliografía Baynes J, Dominiczak M. Bioquímica Médica. 3ª ed.
España: Elsevier; 2011.
- Harvey R. Lippincots Ilustrate reviews: Bioquímica.6ª ed. México wolters Kluwer; 2014.
- Murray R y Cols.Harper: Bioquímica Ilustrada. 29ªed. México D. F: Mc Graw Hill; 2013.
- Benyon S. Cursos Crash de Mosmy: Lo esencial enmetabolismo y nutrición. 3ª ed. España: Elsevier; 2010.
- Mc Kee T. Bioquímica: la base molecular de la vida. 4ªed. España: Mc Graw Hill-Interamericana; 2009.
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