ENZIMAS
CONTENIDO
Enzimas
Definicin
Propiedades Generales
Definicin y Caractersticas de sitio Cataltico y Alostrico.
Especificidad de reaccin, de sustrato, de pH, de temperatura.
Mecanismo de accin enzimtica
Concepto y funcin de Coenzima, Isozimas, Ribozimas, Holoenzimas, Apoenzimas, Cofactor, cimgeno.
Mecanismo de Regulacin:
Alostrica, hormonal, modificacin covalente.
Mecanismo de Inhibicin Competitiva, alostrica.
Utilidad clnica de la medicin de enzimas.
QUE SON?
Biocatalizadores.
ENZIMA: griego zymos (fermento)
CATALIZADOR: Sustancia que aumenta la velocidad de una reaccin, sin alterarse en el proceso.
NATURALEZA QUMICA: proteica
PROPIEDADES
Mayor velocidad de reaccin.
(10 6 10 12 )
V= velocidad de conversin del sustrato en producto por unidad de tiempo (UI O kata)
Temperatura
presin atmosfrica
pH
Concentracin del sustrato
Condiciones optimas de reaccin:
PROPIEDADES
LOCALIZACION DENTRO DE LA CELULA
Asla el sustrato o el producto, de otras reacciones competidoras.
Proporciona un ambiente favorable para la reaccin.
Permite la organizacin de millares de enzimas en vas definidas.
LOCALIZACIN EN LA CLULA
MITOCONDRIAS
Ciclo de krebs
Oxidacin de cidos grasos
Oxidacin del piruvato
CITOSOL
Gluclisis
Va pentosa fosfato
Sntesis de cidos grasos
NUCLEO
Sntesis ARN y ADN
LISOSOMA
Degradacin de molculas complejas (AG cadena larga)
CARACTERSTICAS
Especificidad de reaccin
Tamao, estructura, cargas, polaridad y carcter hidrfobo de su lugar de fijacin.
Estereoespecficas
Especificidad geomtrica
CARACTERSTICAS DE LAS ENZIMAS
Especificidad
Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molcula sobre la que el enzima ejerce su accin cataltica.
Especificidad de accin. Cada reaccin est catalizada por una enzima especifica.
Capacidad de regulacin
Control alostrico
Modificacin covalente
Variacin de la cantidad de enzima sintetizada.
Especificidad por el sustrato
Una enzima un
sustrato.
Una enzima una
coenzima.
Una enzima un
cofactor.
Isomerasas no tienen especificidad ptica
Especificidad de la reaccin Determinada qumicamente por los aa del centro
cataltico de la enzima.
Holoenzima
Apoenzima
COFACTOR:
Molcula no proteica
COENZIMA
Molcula orgnica no proteca, unida a la enzima
cosustrato
grupo prosttico
Cofactores
METAL ENZIMA FUNCIN
Fe citocromo oxidasa oxido-reduccin
Cu Ac. Ascrbico oxidasa oxido-reduccin
Zn Alcohol deshidrogenasa facilita unin NAD
Mn Histidina amonaco liasa extraccin de electrones
Co Glutamato mutasa Parte de Cobalamina
Ni Ureasa lugar cataltico
Mo Xantina oxidasa oxido-reduccin
V Nitrato reductasa oxido-reduccin
Se Glutatin peroxidasa Sustituye al S en una cistena
del lugar activo
Coenzima Vitamina Reaccin qumica
NAD+, NADP+ Niacina xido-reduccin
FAD Riboflavina (B2) xido-reduccin
Tiamina
pirofosfato
Tiamina (B1) Transferencia de grupo aldehdo
Coenzima A Pantotnico Transferencia de grupo acilo
Tetrahidrofolato Folato Transferencia de Carbono
Biotina Biotina Carboxilacin
Piridoxal fosfato Piridoxal (B6) Transaminacin
Coenzimas
HOLOENZIMA
COFACTOR
Metales (Zn, Fe)
inorgnico
COENZIMA
Cosustrato
Grupo prosttico
DEFINICIONES
RIBOZIMAS:
RNA que presenta actividad cataltica.
CIMGENO:
Compuesto catalticamente inactivo
Preenzima o proenzima
Ej.: Enzimas de la cascada de la coagulacin, enzimas de la digestin, sistema del complemento.
ISOENZIMAS: formas fsicamente diferentes con una misma actividad enzimtica.
Ejemplo: Lactato Deshidrogena. HHHH HHHM HHMM HMMM MMMM
LDH-1 (H4): en el corazn, msculos y eritrocitos. LDH-2 (H3M): en el sistema retculoendotelial y leucocitos. LDH-3 (H2M2): en los pulmones. LDH-4 (HM3): en los riones, placenta y pncreas. LDH-5 (M4): en el hgado y msculo esqueltico.
sitio activo o sitio cataltico
sitio alostrico
REACCIN CATALIZADA POR UNA ENZIMA.
La accin enzimtica se caracteriza por la formacin de un complejo que representa el estado de transicin.
Estado de transicin.
FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE LA REACCION
CONCENTRACION DEL SUSTRATO
velocidad mxima
FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE LA REACCIN
Temperatura afecta:
Velocidad
desnaturalizacin
FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE LA REACCION
pH
Efecto del pH sobre la localizacin del sitio activo
Efecto del pH sobre la desnaturalizacin de la enzima.
El pH ptimo vara para las diferentes enzimas.
Nomenclatura
Recomendado:
Sufijo: -asa aadido al nombre del sustrato o palabra que describe su actividad
Ej: Ureasa lactato
deshidrogenasa
Sistemtico:
Unin internacional de Bioqumica y Biologa Molecular (IUBMB)
6 clases segn el tipo de reaccin catalizada.
Subclases (13) y sub-subclase E.C. 2.7.1.1 (Hexocinasa) (2) Clase: Transferasas (7) Subclase: Transferencia de fosfato (1) Sub-subclase: el aceptor del fostato es un alcohol
(1) Nombre especfico de la enzima: ATP:hexosa-6-fosfotransferasa
CLASES
1) Oxidorreductasas: 2) Transferasas: 3) Hidrolasas 4) Liasas 5) Isomerasas 6) Ligasas
OXIDOREDUCTASAS:
Catalizan oxidaciones y reducciones.
Necesitan coenzimas que acepten o donen hidrgenos.
2. TRANSFERASAS:
catalizan la transferencia de grupos como glucosilo, metilo o fosforilo. Procesos de interconveccin de a, monosacridos, etc.
3. HIDROLASAS:
Catalizan la ruptura de enlaces por la adicin de una molcula de agua ( ruptura hidroltica), con la obtencin de monmeros a partir de polmeros.
Actan en la digestin de alimentos.
4. LIASAS
Catalizan reacciones en las que se eliminan grupos (H2O, CO2 y NH3) para formar un doble enlace o aadirse a un doble enlace
Sintasas
5. ISOMERASAS:
Catalizan cambios geomtricos o estructurales
dentro de una molcula dando formas isomricas
6. LIGASAS
Catalizan la formacin de enlaces entre C-C, C-O, C-S, C-N mediante reacciones de condensacin acopladas a la rotura de
ATP.
Sintetasas, carboxilasas.
REGULACIN
Disponibilidad Enzimtica:
Induccin
Represin
Vida media enzimtica (degradacin)
Modificacin Covalente
fosforilacin y desfosforilacin
Alostrica (positiva y negativa)
Efecto homotrpico
Efecto heterotrpico
Cooperatividad positiva y negativa
Disponibilidad
Induccin-sntesis (DNA)Represin- sntesis (DNA)
REGULACIN
Alostrica
Regulacin por molculas denominadas efectores
Efectores negativos: Inhiben actividad enzimtica
Efectores positivos: aumentan la actividad enzimtica.
Efectores Homotropos.
El propio sustrato acta como efector.
Efectos Heterotropos.
El efector es diferente del sustrato.
Inhibidor
competitivo
INHIBICION COMPETITIVA
Unin del inhibidor de forma reversible al sitio cataltico.
INHIBICIN DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA
INHIBICION COMPETITIVA
Unin del inhibidor de forma reversible al sitio cataltico.
Ejemplo : Estatinas.
Cambia la conformacin del sitio activoInhibidor
unido al sitio alostrico
INHIBICIN
INHIBICION NO COMPETITIVA
Unin del inhibidor a un sitio diferente
al sitio cataltico.
INHIBICION NO COMPETITIVA
Unin del inhibidor a un sitio diferente al sitio cataltico.
Ejemplo :
Plomo-Ferroquelatasa.
Valor diagnstico de las enzimas
presentes en la circulacin y desempean papel fisiolgico en la sangre
ej: Enzimas de la coagulacin
Enzimas plasmticas funcionales:
no presentes en la sangre normalmente, aparecen por dao , lesin o enfermedad
ej: Lipasa en pancreatitis aguda
Enzimas plasmticas no
funcionales:
enfermedad hereditaria debida a la ausencia total o parcial de uno o varios enzimas.
Ej. Deficiencia de lactasa Enzimopatas
Mecanismos causantes de enfermedad:
Sustrato Producto
Producto
Producto
enzima
receptor
2
4
3
1
Ejemplo: Lactato Deshidrogena.
HHHH
HHHM
HHMM
HMMM
MMMM
LDH-1 (H4): en el corazn, msculos y eritrocitos.
LDH-2 (H3M): en el sistema retculoendotelial y leucocitos.
LDH-3 (H2M2): en los pulmones.
LDH-4 (HM3): en los riones, placenta y pncreas.
LDH-5 (M4): en el hgado y msculo esqueltico.
Ejemplo: Lactato Deshidrogena.
LDH1: M M M M (abundante en el corazon, el cerebro y los eritrocitos;
alrededor del 33 % de la LDH en el suero humano es de este tipo)
LDH2: M M M H (abundante en el corazon, el cerebro y los eritrocitos;
alrededor del 45 % de la LDH en el suero humano es de este tipo)
LDH3: M M H H (abundante en el cerebro, los rinones y los pulmones;
constituye alrededor del 18 % de la LDH en suero humano)
LDH4: M H H H ((abundante en el higado, musculo esqueletico y el tejido
renal; constituye alrededor del 3 % de la LDH serica)
LDH5: H H H H ((abundante en el tejido hepatico, musculo esqueletico y el
ileum; apenas hasta 1 % de la LDH del suero humano es LDH5)
Enzimas utilizadas en el diagnstico clnico
Aspartato de aminotransferasa IAM
Alanino de aminotransferasa Hepatitis viralAminotransferasas
Pancreatitis agudaAmilasa
Dao hepatocelularCeruloplasmina
Dao muscularCreatincinasa
Enfermedades hepticasGlutamil transpeptidasa
IAMLactato deshidrogenasa
Pancreatitis agudaLipasa
Ca prstataFosfatasa cida
Enfermedades seas y hepticas obstructivasFosfatasa alcalina
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