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*
*Encefalinas
Los sintetiza el organismo para controlar eldolor. Disminuyen la sensibilidad del cuerpoal unirse a receptores de ciertas células
cerebrales
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Queratina es una proteína del cabello que contiene un inusual número deresiduos de cisteína
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*
La insulina, hormona que secreta el páncreas, controla el nivel de glucosaen la sangre. Es un polipéptido con dos cadenas de aa ; tiene 3 puentesde disulfuro, dos de los cuales mantienen juntas a las cadenas.
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*
*
Inhibe inflamaciónde los tejidos
Controla la presiónsanguínea
Induce trabajo de partoy producción de
leche materna
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El glutatión (abreviado GSH) es un tripéptido compuesto deglutamato, cisteína y glicina. Su principal función es la de destruir los
agentes oxidantes del organismo causantes del envejecimiento.
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Niveles estructurales de las proteínas
(primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria)
Fuerzas de estabilización de las estructurassecundaria, terciaria y cuaternaria
Función de las proteínas: estructural yreguladoras (enzimas y hormonas)
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Son polipéptidos (unión covalente de AA)
+ posiblementecomponentes químicos diferentes a los aminoácidos
asociados permanentemente
Proteínas simples
Proteínas conjugadas
La parte no aminoácida pueden ser:
Cofactores Coenzimas Grupos prostéticosOtras modificaciones
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Cofactor - es un término general para un componente funcionalno aminoácido (iones metálicos o moléculas orgánicas)
Coenzimas – término que se usa para designar un cofactororgánico (molécula orgánica) por ejemplo NAD+ en la lactatodeshidrogenasa
Grupos prostéticos- Son cofactores unidos covalentemente ,como por ejemplo el grupo hemo en la hemoglobina.
PROTEÍNACofac-tor
Coenzima
Grupoprostético
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La Hemoglobina (Hb) es
una proteína conjugada cuya porciónproteica está formada poruna proteína globular denominada globina ysu grupo prostético es un anillo tetrapirrólicollamado hemo.
histidina
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Proteínas
• Las moléculas de proteínas adoptan una
conformación 3-dimensional en solución acuosa
(cualquier estado estructural que pueda lograrse sin
romper enlaces covalentes).
• Esta estructura es determinante para una funciónbiológica específica
• Las proteínas que se encuentran en cualquiera de
sus conformaciones funcionales y plegadas se les
denomina proteínas nativas
• Las proteínas nativas tienen un gran número de
interacciones favorables dentro de la proteína.
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Estructura de las Proteínas
• La estabilidad de las proteínas, se puede definir
como la tendencia a mantener la conformación
nativa.
• Entre las interacciones químicas que estabilizan laconformación nativa se encuentran: los enlaces
disulfuro (covalentes) y las interacciones débiles
dada por enlaces de hidrógeno, interacciones
iónicas e hidrofóbicas (no covalentes).
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ESTRUCTURA PRIMARIA = Secuencia de residuos de aminoácidosenlazados covalentemente, describe la estructura lineal y unidimensional de una proteína
ESTRUCTURA SECUNDARIA = Se refiere a las disposicionesparticularmente estables de los aminoácidos que dan lugar a
patrones estructurales repetitivos.
ESTRUCTURA TERCIARIA = Describe todos los aspectos del plegamiento
tridimensional de un polipéptido (subunidad polipeptídica).
ESTRUCTURA CUATERNARIA = Cuando la proteína posee dos o más
subunidades polipeptídicas.
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Proteínas con funciones diferentes, tienen
secuencias de aa. diferentes.
El defecto en una función de una proteína sepuede deber a un único cambio en la
secuencia de aminoácidos.
Proteínas que realizan una función similar enespecies distantes pueden diferir de manera
importante en el tamaño global y secuencia deaa.
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CARACTERÍSTICAS IMPORTANTES:
El enlace peptídico es plano y rígido. Por lo tanto, nopuede girar libremente
El enlace peptídico C-N es ligeramente más corto que elenlace C-N de una amina simple y los átomos asociados
con el enlace son coplanares.
El enlace peptídico muestra un elevado grado deestabilización por resonancia.
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EL CARÁCTER DE DOBLE ENLACE PARCIAL, EVITA LA ROTACIÓNLIBRE ALREDEDOR DEL ENLACE, DE TAL FORMA QUE LOS ÁTOMOS DE
CARBONO Y NITRÓGENO DEL ENLACE PEPTÍDICO SE MANTIENENFUERTEMENTE UNIDOS EN SU LUGAR.
El l í id d l é tid
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El plano rígido del péptido y
las rotaciones parcialmente libres.
• La Rotación alrededor del enlace peptídico no esposible
• La Rotación alrededor de los enlaces conectados
al C sí está permitida• f (phi): ángulo alrededor del enlace carbono —
nitrógeno amida
y (psi): ángulo alrededor del enlace carbono —
carbono carbonilo
• En un polipéptido completamente extendido,
ambos ángulos y y f son de 180°
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• La estructura secundaria se refiere a un arreglo espacial
específico de cualquier segmento de la cadena polipéptida.
• Los dos arreglos o estructuras secundarias más comunes
son:
•
La Hélice
• La lámina u hoja plegada (conformación )
• El arreglo irregular de la cadena polipeptídica se denomina
espiral aleatoria.
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• Hélice
Es un arreglo
estabilizado por
enlaces hidrógeno
generados entre
residuos cercanos.
• Hoja plegada β
Estabilizada por
enlaces H entresegmentos
adyacentes que
pueden no estar
cercanos
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Hélice
El giro de la hélice es
dextrógiro
Superficiescon propiedades
particulares
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Hélice
• El giro de la Hélice es dextrógiro en todas las proteínas.• Esta estructura se forma más fácilmente que otras conformaciones
debido a que hay un uso óptimo de los puentes de hidrógeno
internos.
• La estructura se encuentra estabilizada por un enlace H entre el
átomo de hidrógeno unido al átomo de nitrógeno electronegativo deun enlace peptídico y el átomo de oxígeno carbonílico
electronegativo del cuarto aa que se encuentra del lado N -amino-
terminal.
• Cada giro de la hélice incluye 3.6 residuos de aa.
• Cada vuelta sucesiva de la hélice se mantiene unida a las
vueltas adyacentes mediante 3 o 4 enlaces de H que proporcionan
a la estructura global una estabilidad considerable.
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La secuencia de aa afecta
la estabilidad de la Hélice
• Las interacciones entre cadenas laterales de aa pueden estabilizar
o desestabilizar la estructura helicoidal.
• Si hay muchos residuos Glu consecutivos, este segmento de la
cadena no podrá formar una hélice a pH 7. (?)
• Por la misma razón, sucede de igual manera con muchos residuosLys y/o Arg.
• El tamaño y la forma de los residuos Asn, Ser, Thr y Cys pueden
desestabilizar la hélice si se hallan muy cercanos en la cadena.
• Una de las restricciones a la formación de la hélice es la
presencia de residuos Pro o Gly. (?).
• También desestabilizan las interacciones entre residuos de aa en
los extremos del segmento helicoidal y el dipolo eléctrico inherente
a la hélice .
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Hoja plegada β
• Es un segundo tipo de estructura secundaria repetitiva.
• Consiste en una conformación más extendida de las cadenas
polipetídicas,.
• El esqueleto de la cadena polipeptídica se encuentra extendido en
zig-zag y las cadenas pueden disponerse de manera adyacenteformando una serie de pliegues.
• Se forman enlaces de H entre segmentos adyacentes de cadena
polipeptídica, pero también pueden estar muy distantes, pudiendo
estar en cadenas polipeptídicas diferentes.
• El periodo de repetición es más corto en la conformación paralela
• Cuando 2 o más hojas se encuentran densamente
empaquetadas en una proteína, los grupos R de los residuos de aa
de las superficies de contacto deben ser relativamente pequeños.
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Hoja plegada β
7 Å
ANTIPARALELA
VISTA DE ARRIBA
VISTA LATERAL
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Hoja plegada β
6.5Å
PARALELA
VISTA DE ARRIBA
VISTA LATERAL
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GIROS
• Son elementos de conexión que unen tramossucesivos de hélices o conformaciones β endonde cambia la dirección de la cadenapolipeptídica favoreciendo una estructura de
plegamiento más compacta.• El giro se logra a través de 4 aminoácidos y se
estabiliza mediante un enlace de H entre eloxígeno carbonilo del primer residuo de aa y elhidrógeno de la amida del cuarto residuo.
• Con frecuencia se encuentran residuos de Gly enposición 3 y Pro en posición 2 en los giros β.
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Giro
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Conformación
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ConformaciónTridimensionalcompleta, puede
tener unaestructurahelicoidal,mientras que otras
partes puedetener láminaplegada y otrasenrrollamientos alazar
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• La estructura terciaria se refiere a la disposición espacial global de
átomos en una cadena de polipéptido o de una proteína.
• Los segmentos que interaccionan dentro de la cadena polipeptídica se
mantienen en su posición terciaria característica por interacciones
enlazantes débiles y a veces mediante enlaces covalentes (puentes de
disulfuro) entre los segmentos.
• Proteínas nativas son las que se encuentran en su conformación
funcional plegada (la más estable).
• La conformación más estable es la que permite el máximo número de
enlaces H dentro de la proteína.
• En general, los residuos hidrofóbicos quedan orientados hacia el
interior de la proteína, lejos del contacto con el entorno acuoso. Los
residuos hidrofílicos quedan orientados hacia el exterior.
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• Se distinguen 2 clases principales:
– Proteínas fibrosas
Típicamente insolubles en agua; constan de un solo
tipo de estructura secundaria simple.
Función: estructural.-Queratina, colágeno, elastina.
– Proteínas globulares
Constan de varios tipos de estructura secundaria
Solubles en agua, también proteínas membranosas
lipo-solubles
Enzimas y proteínas reguladoras
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- Queratina
Colágeno
Fibroína de la seda
E t t d Q ti
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Estructura de -Queratina
en el cabelloLas -Queratinas son proteínas que soportan esfuerzos
mecánicos
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Estructura del Colágeno
• El Colágeno es un constituyente importante del tejido
connectivo: tendones, cartílagos, huesos, córnea del ojo.
• Cada cadena de colágeno es una hélice larga torcida a la
izquierda de Gly- rica en Pro. Tres cadenas de colágenose entrelazan en una diestra hélice triple superhelicoidal.
• La triple hélice posee una fuerza tensil más fuerte que un
alambre de acero con la misma sección transversal.
• Muchas hélices triples se ensamblan en una fibrilla de
colágeno.
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Aunque existen muchos tipos
de colágeno distinto en
vertebrados todos suelen tenerun 35% de Gly, un 11% de Ala yun 21% de Pro y de Hyp
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Telaraña
• Usados para redes, bolsas de huevecillos, y
envoltura de la presa
• Material extremadamente fuerte – Puede estirarse mucho antes de romperse
– Material compuesto
– Partes cristalinas (ricas en fibroina) – Partes estirables como el hule
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Las fibras en el hilo de seda y en la telarañaEstán hechas de proteína fibroina
La Fibroina está constituída porcapas de láminas β antiparalelas ricasEn residuos de Ala y Gly.
Las pequeñas cadenas laterales se entrelazany permiten el empaque compacto
de las hojas, como se muestra en el modelode bolas y barras.
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Estructura
Cuaternaria
Está formada por un ensamblaje espontáneo de
polipéptidos individuales en un grupo funcional más
grande
Las cadenas individuales se llaman subunidades que
se mantienen juntas por los mismos tipos de
interacciones que se dan en la estructura terciaria.
La estructura cuaternaria de una proteína describe la
forma en que las subunidades están ordenadas en el
espacio: tetrámeros, hexámeros… hasta grandes
complejos.
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La hemoglobinaTiene 4 subunidades = tetrámero
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La asociación de cadenas polipeptídicas sirven para
una diversidad de funciones.
Proteína Multi-subunidad
multímero oligómero
Pocassubunidades
Unidad de repetición
Estructural,ya sea una subunidad oun grupo de subunidades
asociadas a unaestructura proteica
mayor.
PROTÓMERO
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TROPONINA CProteína de fijación de Ca
asociada con el músculo
Conformación sin antígeno
unido
Antígeno unido (pero no
mostrado)
Antígeno unido
( mostrado)
ENCAJE INDUCIDO EN LA UNIÓNDE UN ANTÍGENO A LA INMUNO
GLOBULINA G (IgG)
7/23/2019 15 I Proteínas
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ENZIMA REGULADORA ASPARTATO TRANSCARBAMILASATiene dos agrupaciones catalíticas apiladas , cada una de ellas
contiene tres cadenas polipeptídicas catalíticas (azul y púrpura)
Y tres agrupaciones reguladoras, cada una con dos cadenas polipeptídicas
reguladoras (rojo y amarillo)
7/23/2019 15 I Proteínas
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SIMPLES = al hidrolizarse solodan aminoácidos
FIBROSAS = alargadas,fuertes e insolubles en agua
CONJUGADAS = alhidrolizarse dan lípidos,
azúcares, ácidos nucleicos,etc.
GLOBULARES=Enrolladas enformas prácticamente
esféricas
CLASIFICACIÓNDE PROTEÍNAS
Proteínas: Principales Agentes
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Proteínas: Principales Agentes
de la Función Biológica
• Catálisis: Enzimas –Enolasa (en la ruta glicolítica)
–DNA polimerasa (replicación del DNA)
• Transporte: –Hemoglobina (transporte de O2 en la sangre)
–Lactosa permeasa (transporte de lactosa a través de la membrana celular)
• Estructural: –Colágeno ( tejido conectivo) –Qeratina (cabello, uñas, plumas, cuernos)
• Movimiento: –miosina (tejido muscular)
–
actina (tejido muscular, motilidad celular)
DESNATURALIZACIÓN
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DESNATURALIZACIÓNde las Proteínas
• La función de una proteína depende de suestructura tridimensional.
•La pérdida de la integridad estructural de unaproteína (estructura tridimensional) con la
consecuente pérdida de su función se llamadenaturalización.
• Las Proteínas pueden desnaturalizarse por:
• calor o frío• pH extremos
•Solventes orgánicos
DESNATURALIZACIÓN
7/23/2019 15 I Proteínas
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DESNATURALIZACIÓNde las Proteínas
Aumenta el movimiento molecular, interfiriendo con lasfuerzas de atracción. Afecta principalmente los enlaces H
Se modifican las cargas de muchas cadenas laterales.Afecta interacciones electrostáticas y puentes de H.
Los solventes orgánicos afectan las interaccioneshidrofóbicas
La urea, el cloruro de guanidinio y los detergentes rompentambién las interacciones hidrofóbicas
7/23/2019 15 I Proteínas
http://slidepdf.com/reader/full/15-i-proteinas 56/61
7/23/2019 15 I Proteínas
http://slidepdf.com/reader/full/15-i-proteinas 57/61
7/23/2019 15 I Proteínas
http://slidepdf.com/reader/full/15-i-proteinas 58/61
7/23/2019 15 I Proteínas
http://slidepdf.com/reader/full/15-i-proteinas 59/61
Estructura terciaria dela mioglobina de esperma
de ballena
7/23/2019 15 I Proteínas
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7/23/2019 15 I Proteínas
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