Proteínas.

NOMBRE DEL ALUMNO(A) ________________________________________________________________________

FECHA ________________ GRUPO ___________ CALIFICACION ____________

Biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O, N y S. Son macromoléculas de elevado peso molecular (5000 - 1000000) formadas por la polimerización de aminoácidos. Biológicamente muy activas. Desempeñan una gran diversidad de funciones.

Aminoácidos

Están formados por un carbono, un grupo amino, un grupo carboxilo y un hidrógeno además hay una parte variable radical R. Existen veinte radicales distintos en los aminoácidos que constituyen las proteínas de los seres vivos.

radical

grupo aminoα grupo α carboxilo

hidrógeno

Para la polimerización se forman enlaces entre el grupo α carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro aminoácido liberándose una molécula de agua. La unión de dos aminoácidos mediante un enlace peptídico se denomina dipéptido. Si el número de aminoácidos es menor de 100 se denomina polipéptido y con más de cien es una proteína.

Estructura.La función de las proteínas están relacionadas con su estructura tridimensional. Se pueden distinguir 4 tipos de complejidad estructural creciente.

Estructura primaria. Esta secuencia de aa condiciona los siguientes niveles estructurales.

Estructura secundaria. Los enlaces permiten que esta molécula gire. La mayoría de las proteínas presentan una estructura conjunta. Hélice alfa. Los aa adoptan una estructura helicoidal sostenido por puentes de H.Lamina plegada β. Cadena plegada sobre si misma y en zig-zag. Estabilizados por puentes de H.Algunas proteínas no adquieren mayor complejidad estructural. En este caso reciben el nombre de proteínas fibrosas.Estructura terciaria. Replegamiento tridimensional de una proteína con estructura secundaria.Estructura cuaternaria. Proteínas oligamericas formadas por la asociación de varias subunidades proteicas.

Las proteínas se pueden clasificar por su composición en holoproteínas formadas por solo aminoácidos y heteroproteínas, que aparte del aminoácido tienen una parte no proteica denominada grupo prostético.Dentro de las heteroproteínas podemos separar varios grupos dependiendo de la naturaleza química del grupo prostético. Entre ellas:Cromoproteínas, en las que el grupo prostético es un pigmento. Nucleoproteínas, formadas por asociación de proteínas con ácidos nucleicos.

Lipoproteínas, proteínas asociadas a un lípido. Glucoproteínas, asociadas a un glúcido, como las que forman parte de las secreciones mucosas.

Existe otra clasificación de acuerdo a su función.Estructural: Las proteínas son el principal material de construcción de los seres vivos Almacén de Aminoácidos: Algunas proteínas constituyen una fuente de reserva de aminoácidos Transporte: Hay proteínas que se unen reversiblemente a un ligando y lo transportan de un lugar a otro del organismo. Catalizadora: Las proteínas que se encuentran en este grupo se denominan enzimas. Hormonal: Varias hormonas son sustancias peptídicas como la insulina y la somatropina.Contráctil: Las proteínas forman parte esencial de los sistemas contráctiles, que producen movimientos Defensa y protección: Los anticuerpos o inmunoglobulinas son proteínas que reconocen y se combinan específicamente con sustancias extrañas o antígenos.Coagulación: Hay una serie de proteínas plasmáticas que intervienen en la coagulación sanguínea Enzimas.Proteínas globulares que aceleran las reacciones bioquímicas. Cada reacción que se produce en el organismo es catalizada por un enzima. Los reactivos sobre los cuales actúan los enzimas se conocen como sustratos.

Propiedades. Gran poder catalítico: son muy activas. No se gastan ni alteran durante la catálisis: son reutilizables.Altamente específicos: presentan especificidad de sustrato y de acción.