UNIVERSIDAD NACIONAL DE LOMAS DE ZAMORA Facultad de … · 2018-11-30 · UNIVERSIDAD NACIONAL DE...

UNIVERSIDAD NACIONAL DE LOMAS DE ZAMORA Facultad de Ciencias Agrarias Cátedra de Biología Módulo: Metabolismo celular

UNLZ Facultad de Ciencias Agrarias

Cátedra de Biología Página 1

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UNIVERSIDAD DE LOMAS DE ZAMORA

Facultad de Ciencias Agrarias

Profesora a cargo de cátedra: Lic. Ripa María Inés J.T.P.: Lic. Regueiro Graciela Ayudante de 1º: Prof.: Roig María del Pilar Lic.: Gasdia Beatriz Lic.: Lois Delia Prof.: Sambad Norberto Lic. Silvana Espinosa

Cáte

dra

de

Bio

logía




OBJETIVOS Interpretar el concepto de energía y ejemplificar sus diferentes formas.

Adquirir la noción de conversión energética.

Enunciar las leyes de la termodinámica y describir su relación con la biología.

Distinguir entre reacciones exergónicas y reacciones endergónicas.

Reconocer el concepto de enzima y las características de la actividad enzimática

Comprender los fundamentos del mecanismo de regulación enzimática.

PREREQUISITOS: - Ciclo de la materia y flujo de la energía. - Proteínas: Características, clasificación e importancia biológica. - ATP: Estructura e importancia biológica.




INTRODUCCION

Los sistemas vivos convierten la energía de una forma en otra a medida que cumplen

funciones esenciales de mantenimiento, crecimiento y reproducción. En estas

conversiones energéticas, como en todas las demás, parte de la energía útil se pierde en

el ambiente en cada paso.

La célula viva se asemeja a una industria química donde miles de reacciones ocurren

dentro de un espacio, en este caso, un espacio microscópico. Por ejemplo, los azúcares

son convertidos en aminoácidos y viceversa. El glucógeno es ensamblado a partir de

miles de moléculas de glucosas; las proteínas a partir de aminoácidos. Por otro lado,

estos polímeros serán hidrolizados cuando las necesidades de las células así lo

requieran.

El metabolismo (del griego “metabole”, cambio) es la totalidad de los procesos químicos

de un organismo. El metabolismo es “el mapa de rutas” de miles de reacciones químicas

que ocurren en la célula. Las enzimas dirigen dichas rutas metabólicas, acelerando

diferencialmente reacciones determinadas.

Como un todo, el metabolismo maneja las fuentes de materia y energía de la célula.

Algunas rutas metabólicas liberan energía por ruptura de los enlaces químicas de

moléculas complejas a compuestos más simples. Estos procesos de degradación

constituyen el catabolismo celular o vías catabólicas. Por otro lado, existen vías

anabólicas o reacciones químicas del anabolismo, las que consumen energía para

construir moléculas de mayor tamaño a partir de moléculas más simples. Las vías

metabólicos se interceptan de tal forma que la energía liberada de reacciones catabólicas

(reacciones exergónicas) puede utilizarse para llevar a cabo reacciones anabólicas

(reacciones endergónicas)




Así, la transferencia de energía del catabolismo al anabolismo se denomina

acoplamiento energético.

Consumo de ATP

(Reacción endergónica)

Vías anabólicas

(Síntesis)

METABOLISMO

Moléculas simples Moléculas complejas

Vías Catabólicas

(degradación)

Producción de ATP

(Reacción exergónica)




DESARROLLO:

LA ENERGIA

La palabra energía proviene etimológicamente del griego: en = en y ergon = trabajo.

El concepto de energía se asocia con un trabajo o actividad; con el movimiento, con su

transferencia, entendemos que puede ser acumulada y sabemos que para poder producir

un cambio en el estado o movimiento de la materia necesitamos energía, podemos

afirmar entonces que:

“La energía es la capacidad de realizar trabajo, de producir una modificación en la

materia”.

Puede adoptar la forma de calor, luz, electricidad, movimiento, etc.

Se reconocen dos clases principales de energía:

Energía potencial

Energía cinética

La energía potencial es la capacidad de realizar trabajo en virtud de la posición o el

estado de una partícula. Por ejemplo, una piedra en la cima de una montaña tiene energía

potencial, a medida que rueda por su ladera, la energía potencial se transforma en

cinética. La energía derivada en última instancia del sol, se almacena en las moléculas de

los alimentos como energía química. Esta última es un tipo de energía potencial. Luego

dentro del organismo, se producen reacciones químicas que transforman la energía

potencial en calor, movimiento o alguna otra forma de energía cinética.




Todas las formas de energía son, por lo menos en parte, interconvertibles. Los sistemas

vivientes constantemente transforman energía potencial en cinética o viceversa.

La energía química que los organismos utilizan en las reacciones metabólicas, proviene

de los enlaces químicos de los glúcidos, lípidos y proteínas. Esta energía potencial que

guardan los enlaces químicos, puede ser aprovechada parcialmente por el organismo

cuando se rompen esos enlaces químicos. La energía que no puede ser atrapada por

el organismo, se disipa como calor.

LA TERMODINÁMICA

La termodinámica es la ciencia que analiza las transformaciones de la energía. Todas las

actividades del Universo responden a las leyes de la termodinámica, desde la vida a la

muerte de un organismo unicelular hasta la vida y la muerte de una estrella.

Los investigadores llaman sistema para denotar una porción de materia bajo estudio. El

resto del universo (todo aquello fuera del sistema) es el entorno.

Los organismos son sistemas termodinámicos obligatoriamente abiertos, es decir

intercambian materia y energía con el entorno.

La termodinámica tiene dos leyes fundamentales que gobiernan las transformaciones

energéticas de la materia y por lo tanto también rigen para los seres vivos.

La Primera Ley de Termodinámica o de la Conservación de la Energía establece que:

“La energía puede convertirse de una forma a otra pero no puede ser creada ni

destruida”.

La energía total de un sistema y su ambiente, por lo tanto se mantiene constante a pesar

de todos los cambios de forma.




En todas las conversiones energéticas, cierta energía útil se convierte en calor y se disipa.

De todos modos, en una reacción química, la energía de los productos de la reacción más

la energía liberada en la misma, es igual a la energía inicial de las sustancias que

reaccionan.

Fig.1: El flujo de materia y energía en el ecosistema.

La Segunda Ley de la Termodinámica establece que:

“En toda conversión energética, la energía potencial (útil) del estado final siempre

es menor que la energía potencial del estado inicial, siempre y cuando no se quite




ni se suministre energía extra al sistema que se estudia”. Por ejemplo las piedras

ruedan siempre cuesta abajo, nunca lo hacen hacía arriba.

En termodinámica se designa como energía dependiente de un alto grado de

ordenamiento a la energía potencial, mientras que a la energía cinética molecular se la

considera como energía con un grado reducido de ordenamiento. A medida, entonces,

que la energía potencial se transforma en cinética, el desorden aumenta y utilizamos la

expresión ENTROPÍA, para caracterizar el grado de desorden de un sistema (las células

NO están desordenadas, así que tienen baja entropía.

En la naturaleza, el desorden es un estado más probable que el orden y la entropía,

como medida del desorden, se convierte en una función que tiende a crecer

constantemente.

La segunda ley de la termodinámica es la más interesante desde el punto de vista

biológico y no se contradice con la primera ley, ya que la energía total del Universo no

disminuye con el tiempo. Lo que ocurre es que la cantidad de energía disponible para

hacer un trabajo termina convirtiéndose en un movimiento molecular desordenado,

aleatorio.

Los seres vivos están condicionados por la segunda ley de la termodinámica. Los

ecosistemas y los organismos vivos dependemos de un continuo suministro de energía

que se transfiere desde los productores a los consumidores y descomponedores. En la

biosfera, una parte de la energía solar es captada por los organismos fotosintéticos y

transformada por estos en moléculas orgánicas que almacenan energía química. Esta

energía es transferida al resto de los seres vivos, recorriendo así el ecosistema.

ENERGIA Y METABOLISMO

Una estrategia clave de la bioenergética es el acoplamiento energético, es decir el uso

de un proceso exergónico para llevar a cabo uno endergónico.




El adenosín trifosfato (ATP),”la moneda energética de la célula”, transfiere la energía

liberada por la ruptura de las uniones químicas en los procesos exergónicos hacia las

reacciones endergónicas, es decir las reacciones que consumen energía.

La célula puede realizar tres clases principales de trabajo donde se requiere energía:

· Trabajo Mecánico: como el batido de cilias y flagelos, la contracción de las células

musculares, el fluir del citoplasma dentro de la célula o el movimiento de los cromosomas

durante la división celular.

· Trabajo de Transporte: el bombeo de sustancias e iones a través de la membrana

en contra de la dirección del movimiento espontáneo.

· Trabajo Químico: El impulso de reacciones endergónicos, que no ocurrirían

espontáneamente, como la síntesis de los polímeros a partir de sus monómeros.

La molécula de ATP está formada por la base nitrogenada adenina, el azúcar de cinco

carbonos ribosa y tres grupos fosfato. Los tres grupos fosfato están unidos por dos

enlaces covalentes que se rompen con facilidad, produciendo cada uno aproximadamente

7 kilocalorías de energía por mol.

En los sistemas biológicos, las reacciones exergonicas, como las de biosíntesis, se

producen gracias a la energía liberada en las reacciones endergonicas con las que están

acopladas. En la mayoría de las reacciones acopladas, el ATP es el intermediario que

conduce la energía de una reacción a otra.




Fig. 2. ATP (Adenosin trifosfato)

LA ENERGIA EN LAS REACCIONES QUIMICAS

Una reacción química es la transformación de una o más sustancias llamadas reactivos

en otras u otras llamadas productos. La estructura moléculas y l las propiedades de los

reactivos y productos sin diferentes.

transformación

En la naturaleza, las reacciones ocurren junto a la transferencia de calor hacia el entorno

o bien la absorción de calor desde este. Las reacciones en que se disipa calor al ambiente

Reactivos Productos




se llaman exotérmicas y son equivalentes a las ya mencionadas reacciones exergonicas.

Aquellas en las que hay absorción de calor, se denominan endotérmicas y equivalen a

las endergonicas.

Cada reacción química ocurre a una determinada velocidad. La cantidad de reactivo que

se transforma en producto durante u a cierta unidad de tiempo es la velocidad de la

reacción.

Para iniciar una reacción es necesario modificar los enlaces químicos de las sustancias

reaccionantes. Esta “Activación” molecular requiere cierta absorción de la energía por

parte de los reactivos que se llama energía de activación. Es la energía necesaria para

que se desencadene una reacción química.

En la materia inerte, las reacciones ocurren a muy baja velocidad, ya que se necesita una

gran energía de activación para provocarlas.

Una forma de aumentar la velocidad de una reacción, radica en proporcionarle energía a

los reactivos para acelerar su transformación en productos, es decir modificar la energía

de activacion.Esto puede lograrse, por ejemplo, entregando calor al sistema reaccionante.

LAS ENZIMAS: CATALIZADORES BIOLÓGICOS.

Una forma de aumentar la velocidad de una reacción es proporcionar energía calórica a

los reactivos para acelerar su transformación en productos. Sin embargo, esto no es

posible en el caso de las reacciones metabólicas de los seres vivos, ya que las altas

temperaturas desnaturalizan sus proteínas.

En las células, las transformaciones químicas son muy rápidas; ocurren en minutos o en

segundos. Además, las temperaturas de los organismos vivos no suelen sobrepasar los

45 grados C.Todo esto es posible debido a la presencia de las enzimas: moléculas

proteicas que aceleran las reacciones bioquímicas y regulan el metabolismo.




El mecanismo de acción de las enzimas se basa en la reducción de la energía de

activación requerida para modificar los enlaces de las moléculas reaccionantes.

El término catalizador se emplea para referirse a cualquier sustancia que acelera el

transcurso de una reacción química, sin intervenir en ella ni como reactivo ni como

producto. El catalizador no provoca la reacción solo afecta la velocidad con que ocurre la

misma. Esto es posible porque los catalizadores disminuyen la energía de activación

como lo indica el siguiente gráfico.

Fig. 3. - Perfil de energía de una reacción exergónica. La curva punteada indica el curso

de la reacción sin enzima. La curva continúa el curso de la reacción en presencia de la

enzima

Según su naturaleza los catalizadores pueden ser químicos o biológicos (Tabla 1)




BIOLÓGICOS QUÍMICOS

Son específicos para una determinada

reacción química o para un grupo de

reacciones químicas a para un sustrato o

grupo de sustratos.

Aceleran cualquier reacción

inespecíficamente.

Son proteínas mayoritariamente (hay ARN

(Ribozimas) con función enzimática).

Son sustancias simples finamente divididas.

Son altamente eficaces (son eficaces en

bajas concentraciones).

Son medianamente eficaces.

Puede ser regulada su actividad catalítica. No pueden ser regulados.

Son termolábil es y su actividad puede variar

también de acuerdo al pH del medio.

No son termolábiles ni se alteran con

cambios de pH.

CLASIFICACIÓN

Desde el punto de vista estructural podemos clasificar a las enzimas en simples y

conjugadas (de la misma forma que hemos clasificado a las proteínas.

Enzimas simples: son aquellas que constan solo de una estructura proteica. Pueden

estar formadas por una o varias cadenas polipeptídicas.

Enzimas conjugadas: también llamadas holoenzimas poseen en su estructura una

parte no proteica denominada cofactor y una parte proteica que se denomina

apoenzima. Para que estas enzimas actúen como catalizadores es necesario que la

apoenzima se una al cofactor. El término cofactor puede aplicarse tanto a un Ión como a

una molécula orgánica de naturaleza variable (grupo prostético y coenzimas). Las

coenzimas funcionan como portadores de grupos químicos pequeños como ser acetilo,

metilo o bien protones y electrones. Las coenzimas se unen no covalentemente a la




apoenzima permitiendo que la holoenzima así formada lleve a cabo reacciones que la

apoenzima sola no puede efectuar. Por ejemplo, ninguna de las cadenas laterales de los

aminoácidos es capaz de transportar electrones pero cuando se agrega por ejemplo la

coenzima FAD+, la proteína adquiere esta función. Las moléculas orgánicas que están

fuertemente unidas a la apoenzima se denominan grupos prostéticos.

Otra forma de clasificarlas es de acuerdo con las reacciones que catalizan, como se

indica en el módulo de trabajo práctico.

MECANISMO DE ACCION ENZIMATICA.

Cada enzima “reconoce al reactivo como su sustrato, se une a el y forma un complejo.

Así, se facilita el choque efectivo entre moléculas reaccionantes y se forma el producto.

La enzima ya no reconoce al reactivo transformado y lo libera, quedando lista para

catalizar una nueva transformación.

La teoría supone que la enzima (E) se combina en primer lugar con el sustrato (S) para

formar el complejo (E-S); a continuación este ultimo se separa en una segunda etapa,

para formar enzima libre y producto (P.

E + S [ ES] E + P

La zona de la molécula enzimática que se une al sustrato se conoce como sitio activo de

la enzima. Este sitio es sumamente específico, determina que la enzima pueda unirse a

un cierto sustrato y no a otro.

En general estos sitios se encuentran en el interior de la estructura proteica, formando

hendiduras o bolsas, de manera que el sustrato pueda experimentar un máximo de

interacciones con la enzima. De toda la estructura de la enzima, que en realidad son

moléculas enormes, solo una parte muy pequeña interactúa con el sustrato en general

solo participar cinco o seis aminoácidos.




La especificidad de una enzima hacia su sustrato es una de las características más

notables, normalmente se propone el modelo de llave y cerradura sugerido por Emil

Fisher para explicar la forma complementaria en que interactúan la enzima y el sustrato,

sin embargo esto nos hace pensar en una estructura rígida. Actualmente se sabe que las

enzimas son moléculas flexibles, por lo tanto el modelo más correcto sería el propuesto

por Daniel Koshland llamado ajuste o encaje inducido, en donde el sitio activo se

modifica para hacerse complementario al sustrato. Una manera de graficar este modelo

sería la forma en que un guante se ajusta a la mano, es decir el guante tiene una forma

particular, que al momento de “interactuar” con la mano se modifica, haciéndose

complementaria con la misma.

FACTORES QUE MODIFICAN LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES QUÍMICAS

1. Concentración de sustrato

En general a medida que aumenta la cantidad de reactivos o sustratos la velocidad

también aumenta. En el caso de las reacciones químicas conviene aclarar que la

velocidad se mide como cantidad de producto formado por unidad de tiempo, las unidades

serán: gr/seg, moles/seg, moles/min, etc. De este modo cuanto más reactivo tenemos,

más producto se formará.

En el caso de las reacciones catalizadas por enzimas, el efecto de la cantidad de sustrato

es el siguiente:

A medida que aumenta la cantidad de sustrato la velocidad aumenta en forma lineal (zona

proporcional), luego si bien la velocidad continúa aumentando ya no lo hace en forma

lineal (zona mixta) hasta que finalmente la reacción alcanza una velocidad máxima que es

constante, se vuelve independiente de la cantidad de sustrato (zona de saturación). Esto

ocurre debido a que los sitios activos de las enzimas se encuentran todos interactuando

con las moléculas de sustrato, por lo tanto hasta que no finalice la reacción la enzima no

puede unirse a otro sustrato.




Fig. 4. - Efecto de la concentración de sustrato sobre la cinética enzimática

Todas las enzimas muestran el efecto de saturación, pero varían ampliamente respecto

de la concentración de sustrato que se necesita para que se manifieste.

El valor conocido como KM representa la concentración de sustrato correspondiente a la

mitad de la velocidad máxima de la enzima es decir, la mitad de la velocidad máxima de

transformación de sustrato en producto. El valor de KM de una enzima indica el grado de

afinidad de esta por su sustrato; en otras palabras, qué tanto sustrato necesita una

enzima para actuar a una velocidad media.

2. Temperatura

En general las reacciones ocurren más rápidamente cuando se le otorga calor, ya que el

aumento de la temperatura hace que aumente la energía cinética de las moléculas y de

esta manera reaccionen con facilidad.

Cuando las reacciones están catalizadas por enzimas se produce primero un efecto

complementario, es decir, la velocidad va aumentando conforme al aumento de




temperatura, sin embargo la velocidad llega a un punto óptimo a partir del cual la

velocidad comienza a decaer.Las enzimas son proteínas, por lo tanto son susceptibles a

la desnaturalización, es decir que la velocidad decae porque las enzimas pierden su

actividad biológica por encima de los 50 °C. o 60 °C como consecuencia de la

desnaturalización. Algunas enzimas son termoestables, es decir su actividad biológica

permanece aun a temperaturas mayores a 90 °C.

3. pH

A pH extremos las proteínas se desnaturalizan, por lo tanto la actividad biológica decae.

Algunas enzimas no varían su actividad con el pH sino que esta se mantiene constante en

un amplio rango. Otra tendrá el pH óptimo ácido o básico teniendo en cuenta el medio en

donde actúan.

El pH óptimo de una enzima no es necesariamente el pH de su entorno intracelular. Esto

sugiere que la relación pH- actividad normal puede constituir un factor de control

intracelular de su actividad, ya que si la enzima abandona el compartimiento en el que

ejerce su acción habitual, el cambio de pH impedirá que tenga actividad en otro sitio.

4. Concentración de enzimas

La concentración de enzimas es otro de los factores que modifica la velocidad, cuanto

mayor cantidad de enzima este presente, mayor será la velocidad que se alcanzará,

debido a que necesito más cantidad de sustrato para alcanzar la saturación

5. Inhibidores

Los mecanismos de inhibición pueden ser de dos clases: reversibles e irreversibles,

también hay mecanismos intermedios.




Inhibidores reversibles: este tipo de inhibidores se disocian fácilmente de las enzimas,

dentro de este grupo encontramos los inhibidores competitivos y los no competitivos.

a) Inhibición competitiva: En algunos casos, moléculas de estructura muy

semejante a la del sustrato normal de una enzima, se acoplan al sitio activo y se

combinan con la enzima; sin embargo, el parecido no es suficientemente como

para sustituir por completo al sustrato en la reacción química, de manera que la

enzima no puede catalizar su transformación a productos de reacción. Este tipo de

inhibición se conoce como no competitiva, ya que sustrato e inhibidor “compiten”

por el sitio activo de la enzima.

b) Inhibición no competitiva: se enlazan a un sitio distinto del sitio activo, de manera

que el inhibidor se puede unir a la enzima libre o bien al complejo enzima sustrato, pero

en ninguno de los casos obtendremos productos. El efecto de estos inhibidores no se

revierte por el agregado de mayor cantidad de sustrato, de manera que se llega a una

velocidad máxima menor que si no tuviera el inhibidor.

No es raro observar algunos inhibidores a los cuales no se les puede comprobar el

mecanismo exacto de inhibición, siendo en algunos casos un tipo de inhibición mixta.

Inhibidores irreversibles: Los inhibidores irreversibles se combinan con un grupo

funcional de la enzima y de esa manera la desactivan permanentemente e incluso llegan

a destruirla. Muchos venenos son inhibidores irreversibles.Los gases nerviosos, por

ejemplo, envenenan la enzima acetilcolinesterasa, que es fundamental para el

funcionamiento de los nervios y de los músculos.

Varios insecticidas y antibióticos son inhibidores enzimáticos irreversibles. La penicilina es

un buen ejemplo de esos antibióticos.Este compuesto y los químicos afines inhiben una

enzima bacteriana, la transpeptidasa, cuya función es el establecimiento de los enlaces




químicos del material con que se integra la pared celular bacteriana. Incapaces de

formar nuevas paredes celulares las bacterias dejan de multiplicarse.

Efecto alostérico

En muchas vías metabólicas el producto final de la secuencia de reacciones puede

actuar como un inhibidor especifico de una enzima situada al comienzo de la secuencia o

muy próxima a él, lo cual determina que la velocidad de la secuencia completa de

reacciones resulte condicionada por la concentración de producto final, en el estado

estacionario. Este tipo de inhibición se designa de diversas maneras: inhibición por el

producto final, inhibición feed-back o retroinhibicion. La primera enzima de esta

secuencia, que es inhibida por el producto final, se llama enzima alostérica, nombre

propuesto por J. Monod, J.Changeux y F. Jacob, del Instituto Pasteur de Paris, que

fueron los primeros que desarrollaron una amplia teoría para este tipo de enzimas

reguladores. El término « alostérico » significa « otro espacio » u “otra estructura”.

Las enzimas alostéricas, son enzimas que por lo general tienen estructura cuaternaria y

además del sitio activo poseen otro capaz de reconocer efectores, que se denomina sitio

alostérico. Los efectores son sustancias que pueden modular la actividad de las enzimas,

algunos efectores aumentan la actividad enzimática, de modo que se conocen como

efectores positivos y otros tienen efecto inhibitorio que se denominan efectores

negativos. Además una misma enzima alostérica puede poseer tanto efectores positivos

como negativos.

EFECTO DE LOS COFACTORES Y LAS COENZIMAS SOBRE LA ACTIVIDAD

ENZIMÁTICA

La actividad catalítica de una enzima está determinada sobre todo por su secuencia de

aminoácidos y por la estructura terciaria, es decir, la estructura de plegamiento

tridimensional de la macromolécula. Muchas enzimas precisan además uno o más

componentes no proteicos para ejercer su función.




Estos pueden ser, cofactores si son iones metálicos como Fe++, sino también Mn++,

Mg++, Zn++, etc.

En el ejemplo del gráfico siguiente se utiliza como cofactor Co++.

fig. 5 Cobalto como Cofactor

En las enzimas, el cofactor metálico puede actuar como grupo puente para reunir el

sustrato y la enzima, o actuar como agente estabilizante de la conformación de la proteína

enzimática en su forma cataliticamente activa. En lagunas enzimas, el componente

metálica, por si solo, ya posee una acción catalítica primaria, muy incrementada por la

acción de la enzima, por ejemplo, la catalasa es una enzima que cataliza la

descomposición del peroxido de hidrógeno (Agua oxigenada) en agua y oxigeno y tiene

hierro como cofactor.

Casi un tercio de las enzimas conocidas requieren cofactores. También puede ser

necesaria una molécula orgánica, no proteica, llamada coenzima.




Algunas VITAMINAS son necesarias para la actuación de determinadas enzimas, ya que

funcionan como coenzimas que intervienen en distintas rutas metabólicas, por ello, la

deficiencia en una vitamina puede originar importantes defectos metabólicos y realmente

las deficiencias producidas por la falta de vitaminas responden más bien a que no se

puede sintetizar una determinada enzima en la que la vitamina es la coenzima. En la tabla

adjunta se puede apreciar algunas de las deficiencias causadas por este efecto:

Tabla 2. Funciones de las vitaminas y enfermedades carenciales

VITAMINAS FUNCIONES Enfermedades

carenciales

C (ácido

ascórbico)

Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en

la síntesis de colágeno Escorbuto

B1 (tiamina) Coenzima de las descarboxilasas y de las

enzima que transfieren grupos aldehidos Beriberi

B2 (riboflavina) Constituyente de las coenzimas FAD y FMN Dermatitis y lesiones en

las mucosas

B3 (ácido

pantotínico) Constituyente de la CoA

Fatiga y trastornos del

sueño

B5 (niacina) Constituyente de las coenzimas NAD y NADP Pelagra

B6 ( piridoxina) Interviene en las reacciones de transferencia

de grupos aminos. Depresión, anemia

B12

(cobalamina) Coenzima en la transferencia de grupos metilo. Anemia perniciosa

Biotina Coenzima de las enzimas que transfieren Fatiga, dermatitis...




grupos carboxilo, en metabolismo de

aminoácidos.

Los nucleótidos como el NAD y el FAD actúan como coenzimas en algunas reacciones

de la reaspiración celular y de la fotosíntesis.

Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente a la

enzima se llaman grupos prostéticos. La forma catalíticamente activa de la enzima, es

decir, la enzima unida a su grupo prostético, se llama holoenzima. La parte proteica de

una holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de forma que:

Fig. 6 Holoenzima.




ARN COMO CATALIZADOR BIOLÓGICO

Hasta hace poco tiempo se suponía que los catalizadores biológicos siempre eran

proteínas. Recientemente se demostró que el ARN puede actuar como catalizador en el

corte y empalme de intrones (proceso que veremos en otro capítulo). Además se ha

demostrado que la especie de ARN llamado ARN L19 posee todas las propiedades

características de las enzimas, tales como la saturación, inhibición competitiva,

especificidad de sustrato, etc., con la excepción de que no es una proteína. Estos ARN

catalíticos reciben el nombre de ribozimas.




ACTIVIDADES DE Autoevaluación

1.- El siguiente gráfico muestra la actividad enzimática de dos enzimas digestivas a

diferentes valores de pH.

De acuerdo con estos datos, se puede concluir:

a) el pH óptimo de la pepsina es cercano a 2 y el de la amilasa salival

cercano a 7

b) la amilasa salival no actúa en medio muy ácido

c) la pepsina no actúa en medio alcalino

Las opciones correctas son:

1.- a

2.- a, b y c.

3.- b y c.

a.

2.- En algunos casos, un compuesto químico inhibitorio, que no necesita parecerse al

sustrato, se une a una enzima en un sitio de la molécula distinto del sitio activo. El plomo,




por ejemplo, forma enlaces covalentes con los grupos sulfhidrilo (SH). Muchas enzimas

contienen cisteína, que tiene un grupo sulfhidrilo. La unión del plomo a estas enzimas

desorganiza su estructura terciaria y las inactiva, produciendo los síntomas que se

asocian con el envenenamiento por plomo.

Este tipo de inhibición es:

a) Competitiva irreversible.

b) Competitiva reversible.

c) No competitiva irreversible.

d) No competitiva reversible.

3.- La temperatura:

a. aumenta el efecto catalítico de las enzimas siempre

b. disminuye el efecto catalítico de las enzimas siempre

c. aumenta el efecto hasta alcanzar un máximo a temperatura ambiente

d. disminuye la acción catalítica a partir de los 80° C

e. ninguna es correcta.

4. - Un inhibidor competitivo:

a. siempre se une al sitio alostérico

b. se une al sitio activo

c. es parecido al sustrato

d. a y c son correctas

e. b y c son correctas.




5.- Un cofactor es:

a. una molécula orgánica que aumenta el efecto catalítico

b. una molécula orgánica que disminuye el efecto catalítico

c. una molécula inorgánica que se une covalentemente a la enzima

d. una molécula necesaria para que la apoenzima actúe

e. ninguna es correcta

6.- Explique por qué un sistema vivo, a pesar de las apariencias, no está violando la

segunda ley de la termodinámica.

7.- ¿Cuál de las siguientes afirmaciones no es cierta acerca de las conversiones

energéticas?

a. Algo de energía útil siempre se disipa hacia el entorno como calor.

b. La energía total de un sistema y su entorno permanece constante.

c. Las reacciones exergónicas se llevan a cabo espontáneamente.

d. La energía potencial de un sistema siempre permanece constante después de una

conversión energética.

e. Las reacciones exergónicas usualmente resulta en un estado final que tiene menos

energía potencial que el estado inicial.

8.- ¿Cuál es la base de la especificidad de la acción enzimática? ¿Cuál es la ventaja para

la célula de esta especificidad? ¿Cuáles serían las desventajas para la célula?

9.- ¿Cuál de las siguientes frases es aplicable a todas las enzimas conocidas?

a- si se altera su estructura tridimensional pueden perder su actividad




b- actúan catalizando las reacciones espontáneas

c- su especificidad está determinada por el cofactor

d- pierden su actividad después de haber catalizado una reacción

10.- Las enzimas

a. incrementan la energía de activación y disminuyen la variación de energía libre.

b. disminuyen la energía de activación y no afectan la variación de energía libre.

c. disminuyen la energía de activación y la variación de energía libre.

d. incrementan la energía de activación y la variación de energía libre.

11.- En este momento, al menos cuatro tipos de conversiones energéticas están

ocurriendo en su cuerpo. Menciónelas.

12. - Distinga entre los siguientes términos: la primera ley de la termodinámica / segunda

ley de la termodinámica exergónica/endergónica; metabolismo/catabolismo/anabolismo;

Sitio activo / sustrato.

13. La medida de azarocidad o desorden en un sistema se conoce como:

a. calor.

b. entropía

c. el cambio en la energía libre.




d. entalpía

e. calor específico

14. ¿Qué tipos de catalizadores conoce?

15. ¿Qué es una ribozima?




DIAGRAMA CONCEPTUAL

Son... Intercambian con el entorno.... Y manejo de la energía... Utilizadas en el... Puede clasificarse en procesos...

Requieren... Requieren... hay...

llamados... Son... son... Aportan energía a....

Células

Sistemas abiertos

Materia

Metabolismo celular

Anabólicos o constructivos

Consumo de ATP

Catabólicos o degradativos

Procesos endergónicos

Producción de ATP

Procesos exergónicos

Catalizadores biológicos

enzimas

energía

Leyes de la termodinámica




GLOSARIO

Catabolismo

Reacciones químicas celulares en las cuales las moléculas grandes se

desintegran en partes más pequeñas.

Catalizador

Sustancia que disminuye la energía de activación de una reacción química

formando una asociación temporal con las moléculas reactivas; como

resultado, la velocidad de la reacción se acelera. Las enzimas son

catalizadoras.

Coenzima

Molécula orgánica no proteínica que desempeña un papel accesorio en los

procesos catalizados por enzimas y frecuentemente actúan como dador o

aceptor de una sustancia que interviene en la reacción. NAD+, FAD y la

coenzima A son coenzimas comunes.

Cofactor

Componente no proteínico que desempeña un papel accesorio en los

procesos catalizados por enzimas; algunos cofactores son iones y otros

son coenzimas

Endergónico

Que requiere energía; aplicable a reacciones químicas o procesos "cuesta

arriba".

Energía cinética

Energía de movimiento.

Energía de activación




La energía que deben poseer los átomos o moléculas para poder

reaccionar.

Energía potencial

Energía en forma potencialmente usable que, por el momento, no está

siendo utilizada; frecuentemente llamada "energía de posición".

FAD

Abreviatura de flavina adenina di nucleótido, coenzima que funciona como

aceptor de electrones.

Interacción alostérica

Interacción en que interviene una enzima que tiene dos sitios de unión, el

sitio activo y otro al que se une otra molécula, un efector holostérico; la

unión del efector cambia la configuración de la enzima, activándola o

inactivándola. Las interacciones alostéricas desempeñan también un papel

en los procesos de transporte en que intervienen las proteínas integrales

de membrana

Ion

Cualquier átomo o molécula pequeña que contenga un número desigual de

electrones y protones y, por lo tanto, lleve una carga positiva o negativa

neta.

Metabolismo

La suma de todas las transformaciones físicas y químicas que ocurren

dentro de una célula o un organismo

NAD

Abreviatura de nicotinamida adenina di nucleótido, coenzima que funciona

como aceptor de electrones




Sitio activo

La región de la molécula de una enzima que se une temporariamente al

sustrato durante la reacción catalizada por la enzima

Sustrato

Sustancia sobre la cual actúa una enzima.




BIBLIOGRAFIA

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Biología Celular Nº 2. Bs.As. Ediciones CCC-Educando.

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México.

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