Unidad Clase Unica Cea 2013
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“ Son ácidos carboxílicos con un sustituyente α-amino”
RADICAL VARIABLE
(Determina solubilidad y permite clasificarlos)
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1. Aminoácidos Proteicos:
a. Aminoácidos Estándar:
• Esenciales.• Esenciales.
• No Esenciales.
b. Aminoácidos No estándar o Modificados.
2. Aminoácidos NO Proteicos:
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Arginina (Arg), Histidina (His), Lisina (Lys), Treonina
(Thr), Isoleucina (Ile), Leucina (Leu), Metionina (Met),
Valina (Val), fenilalanina (Phe), Triptófano (Trp)
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Arginina (Arg),
Histidina (His), Histidina (His),
Tirosina (Tyr)
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Aspartato (Asp), Glutamato
(Glu), Asparagina (Asn),
Glutamina (Gln), Cisteína (Cys), Glutamina (Gln), Cisteína (Cys),
Serina (Ser), Alanina (Ala),
Glicina (Gly), Prolina (Pro),
Tirosina (Tyr)
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• Aminoácidos con Cadenas Laterales Alifáticas
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• Aminoácidos con Cadenas Laterales Alifáticas: Caso especial
Prolina (Pro) P
Iminoácido
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• Cadenas Laterales que contienen Grupos OH
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• Cadenas Laterales que contienen Átomos de S:
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• Cadenas Laterales con Anillos Aromáticos:
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• Aminoácidos Básicos :
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• Aminoácidos Ácidos y sus Amidas :
ÁCIDOS.
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• Aminoácidos Ácidos y sus Amidas :
AMIDAS.
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Los aa son solubles
en agua, ácidos y
Puente de hidrógeno
en agua, ácidos y
bases diluidas,
insolubles en
solventes no
polares. Hidroxilo de un alcohol y agua
Carboxilo de una cetona y agua
Entre grupos peptídicos en polipéptidos
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• Aminoácidos con grupo R NO Polar :
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• Aminoácidos con grupo R NO Polar :
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• Aminoácidos con grupos R Polares Sin Carga :
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• Grupos R Polares con Carga Positiva :
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• Grupos R Polares con Carga Negativa :
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AMINOACIDO ESTRUCTURA LOCALIZACION
4-Hidroxiprolina Colágeno, pared celular de las plantas
6-N-metil-lisina Miosina
Ác. Carboxiglutámico Protrombina
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AMINOACIDO ESTRUCTURA LOCALIZACION
CISTINA.α-QUERATINAS
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AMINOACIDO ESTRUCTURA FUNCION
ββββ-AlaninaPrecursora del Ácido
Pantoténico
HOMOCISTEINA
Intermediarios del Metabolismo de los
Aminoácidos
HOMOSERINA Intermediarios del
Metabolismo de los Aminoácidos
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AMINOACIDO ESTRUCTURA FUNCION
Intermediarios del
CITRULINA Y ORNITINAIntermediarios del
Ciclo de la Urea
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Ác. D-glutámico Paredes bacterianas
D-Alanina Larvas, insectos
LOCALIZACIÓNAMINOÁCIDO
D-Alanina Larvas, insectos
D-Serina Gusanos de tierra
Canavanina Toxinas
ββββ-Cianoalanina Toxinas
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•Carbono asimétrico (Quiral)
•Enantiómeros•Enantiómeros
2 n
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Configuración Absoluta
Los aminoácidos de las proteínas son ESTEREOISÓMEROS L
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Actividad Óptica
DextrógiroDextrógiroDextrógiroDextrógiro
LevógiroLevógiroLevógiroLevógiro
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PROPIEDADES ÁCIDO BÁSICAS SUSTANCIA ANFÓTERA(ANFOLITO)
ÁCIDO:
BASE:
Sustancia capaz de ceder protones al medio
Sustancia capaz de aceptar protones del medio
-COOH H+ + COO-
-NH3+ H+ + NH
2
PAR ÁCIDO-BASE CONJUGADO
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PROPIEDADES ÁCIDO BÁSICAS
Fuerza de un ÁcidoR-COOH R-COO- + H+
HA A - H++
Ka ♦ Grado de disociación del ácido.
♦ Eficiencia en ceder protones.
♦ A mayor Ka más fuerte es el ácido.
HA A - H++
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PROPIEDADES ÁCIDO BÁSICAS Fuerza de un Ácido
pKaTIPO DE GRUPO pKaKa
= -Log Ka
Ácido Fuerte: Disociación total del ácido. Ka infinito
Ácido Débil: Disociación parcial del ácido.
αααα-Carboxilo 2,53,2 x 10-3
αααα-Amino 9,62,5 x 10-10
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DEFINICIÓN
Soluciones que se resisten a cambios de pH después de la adición de pequeñas cantidades de
ácidos o bases fuertes. pH = pKácidos o bases fuertes. pH = pK
COMPOSICIÓN
ÁCIDO DÉBIL BASE CONJUGADA
Ác. Acético(CH3COOH)
Acetato(CH3COO-)
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-COOH H+ + COO-
-NH3+ H+ + NH
2
�pH < pKa [Ácido] > [Base]
�pH = pKa [Ácido] = [Base]
�pH > pKa [Ácido] < [Base]
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DEFINICIÓN
Es la transformación logarítmica de la expresión para la constante de disociación.
FINALIDAD
Calcular el valor de pK´ de cualquier ácido, conociendo la relación molar de las especies dadoras y aceptoras de protones a un pH determinado.
pH = pK + log [A-]
[HA]
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Propiedades Ácido Básicas
IÓN BIPOLAR
ZWITERIÓN
IÓN HÍBRIDO
PUNTO ISOELÉCRICO
(pH ISOELÉCTRICO)
ϕ = +1 ϕ = 0 ϕ = -1
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•Carga Neta = Cero.
•Mínimo Poder Amortiguador.
•Mínima solubilidad•Mínima solubilidad
pI =1
2(pKa1 + pKa2)
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COOH COO-Grupo αααα-carboxílico
pH < pKa [COOH] > [COO-]
pH = pKa [COOH] = [COO-]
pH > pKa [COOH] < [COO ]
Ácida Básica
pH > pKa [COOH] < [COO-]
NH3+ NH2Grupo αααα-amino
pH < pKa [NH3+] > [NH2]
pH = pKa [NH3+] = [NH2]
pH > pKa [NH3+] < [NH2]
Ácida Básica
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• Monoamino-Monocarboxílicos
Ej.: Ej.: Glicina
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50% anión50 %
ϕ = +1 ϕ = 0 ϕ = -1
50% Catión50 % Zwitterion 100% Zwiterion
50 % Zwitterion
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Ej:
Ácido
Glutámico
![Page 44: Unidad Clase Unica Cea 2013](https://reader031.fdocuments.ec/reader031/viewer/2022011720/577c85131a28abe054bb954f/html5/thumbnails/44.jpg)
ϕϕϕϕ = +1
ϕϕϕϕ = 0 ϕϕϕϕ = -1 ϕϕϕϕ = -2
![Page 45: Unidad Clase Unica Cea 2013](https://reader031.fdocuments.ec/reader031/viewer/2022011720/577c85131a28abe054bb954f/html5/thumbnails/45.jpg)
Ej:Ej:Histidina
![Page 46: Unidad Clase Unica Cea 2013](https://reader031.fdocuments.ec/reader031/viewer/2022011720/577c85131a28abe054bb954f/html5/thumbnails/46.jpg)
ϕϕϕϕ = +2 ϕϕϕϕ = +1 ϕϕϕϕ = 0 ϕϕϕϕ = -1
![Page 47: Unidad Clase Unica Cea 2013](https://reader031.fdocuments.ec/reader031/viewer/2022011720/577c85131a28abe054bb954f/html5/thumbnails/47.jpg)
Enlace Peptídico
![Page 48: Unidad Clase Unica Cea 2013](https://reader031.fdocuments.ec/reader031/viewer/2022011720/577c85131a28abe054bb954f/html5/thumbnails/48.jpg)
• El enlace C-N: • Es más corto.• Posee carácter de doble enlace parcial.• No puede girar libremente.• Supone una clara restricción para la forma de la molécula.
� Los átomos: O, C, N, H son casi coplanares.
Amino terminal
Carboxilo terminal
• El grupo de átomos alrededor del enlace peptídico se encuentra generalmente en configuración trans (trans:cis 4:1).
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Dos o más aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos.
PÉPTIDOS
PROTEICOS NO PROTEICOS
PÉPTIDOS
OLIGOPÉPTIDOSPOLIPÉPTIDOS
(Proteínas)
(Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu)
(L-Asp-L-Phe)
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Características Estructurales
• Cadenas ramificadas.
• Cadenas cíclicas.
• Aminoácidos D, L, αααα y ββββ.
• Enlace peptídico especial.
• Su estructura los protege de las proteasas.
Péptidos Con Actividad Biológica
› ENCEFALINAS
› ANTIBIÓTICOS
Se producen en el SNC, tienen actividad opiácea
• Gramicidina S.
• Bencil-penicilina.
• Bacitracina A.
•Actinomicina D.
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PÉPTIDOS CON ACTIVIDAD BIOLÓGICA› GLUTATIÓN
-OOC-CH-CH2-CH2-C- N-CH-C- N-CH2-COO-+NH3 O
H CH H
O
γγγγ-Glu GlyCysReducido (GSH)
H CH2
SH
H
Oxidado (GSSG)
γγγγ-Glu-Cys-Gly
γγγγ-Glu-Cys-Gly
![Page 52: Unidad Clase Unica Cea 2013](https://reader031.fdocuments.ec/reader031/viewer/2022011720/577c85131a28abe054bb954f/html5/thumbnails/52.jpg)
PÉPTIDOS CON ACTIVIDAD BIOLÓGICA
› HORMONAS PEPTÍDICAS
HORMONA FUNCIÓNNº
FACTOR LIBERADOR DE Estimula la liberación de la 3
residuos
OXITOCINA Estimula la contracción uterina9
VASOPRESINAPromueve la retención de agua
desde los túbulos renales distales.
9
FACTOR LIBERADOR DE LA TIROTROPINA (TRH)
Estimula la liberación de la Tirotropina (TSH)
3
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PÉPTIDOS CON ACTIVIDAD BIOLÓGICA
› HORMONAS PEPTÍDICAS
INSULINA Estimula la glucogénesis, la lipogénesis y la síntesis de
51*
HORMONANº
residuos FUNCIÓN
GLUCAGÓN Antagonista de la insulina29
CORTICOTROPINA Estimula la corteza renal39
lipogénesis y la síntesis de proteínas
![Page 54: Unidad Clase Unica Cea 2013](https://reader031.fdocuments.ec/reader031/viewer/2022011720/577c85131a28abe054bb954f/html5/thumbnails/54.jpg)
Macromolécula compuesta por una o varias cadenas
polipeptídicas, cada una de las cuales tiene una secuencia
característica de aminoácidos unidos a través de enlaces
peptídicos.
αααα-L-Aminoácidos
únicamente o conjugados con otras biomoléculas de naturaleza no proteica
![Page 55: Unidad Clase Unica Cea 2013](https://reader031.fdocuments.ec/reader031/viewer/2022011720/577c85131a28abe054bb954f/html5/thumbnails/55.jpg)
Proteínas Simples
EN BASE A SU COMPOSICION QUIMICA
Proteínas Conjugadas
![Page 56: Unidad Clase Unica Cea 2013](https://reader031.fdocuments.ec/reader031/viewer/2022011720/577c85131a28abe054bb954f/html5/thumbnails/56.jpg)
Proteinas Simples:
Producen solo α-L-aminoácidos después de su degradación hidrolítica.
Ejemplo: Ribonucleasa, Quimiotripsina, Seroalbúmina.
![Page 57: Unidad Clase Unica Cea 2013](https://reader031.fdocuments.ec/reader031/viewer/2022011720/577c85131a28abe054bb954f/html5/thumbnails/57.jpg)
Proteínas conjugadas:
Su hidrólisis da origen además de α-L-aminoácidos a un Grupo prostético.
EJEMPLOS:EJEMPLOS:
Lipoproteína ββββ-lipoproteínaLípidos
Glicoproteína γγγγ-globulinasCarbohidratos
Hemoproteína HemoglobinaHemo
CLASE EJEMPLOGRUPO PROSTÉTICO
![Page 58: Unidad Clase Unica Cea 2013](https://reader031.fdocuments.ec/reader031/viewer/2022011720/577c85131a28abe054bb954f/html5/thumbnails/58.jpg)
EN BASE A SU FUNCIÓN
• Catalíticas.• Estructurales.• Transportadoras.• Contráctiles.• Contráctiles.• De defensa natural.• Respiratoria.• Represoras.• Hormonales.• Receptoras.• Transductoras de señales.• De la visión.
![Page 59: Unidad Clase Unica Cea 2013](https://reader031.fdocuments.ec/reader031/viewer/2022011720/577c85131a28abe054bb954f/html5/thumbnails/59.jpg)
Residuos de
aminoácidosαααα-hélice Cadena
polipeptídicaSubunidades
Unidas
![Page 60: Unidad Clase Unica Cea 2013](https://reader031.fdocuments.ec/reader031/viewer/2022011720/577c85131a28abe054bb954f/html5/thumbnails/60.jpg)
FIBROSAS:
EN BASE A SU CONFORMACIÓN
GLOBULARES:
OLIGOMÉRICAS:
![Page 61: Unidad Clase Unica Cea 2013](https://reader031.fdocuments.ec/reader031/viewer/2022011720/577c85131a28abe054bb954f/html5/thumbnails/61.jpg)
Macromolécula compuesta por una o varias cadenas
polipeptídicas, cada una de las cuales tiene una secuencia
característica de aminoácidos unidos a través de enlaces
peptídicos.
αααα-L-Aminoácidos
únicamente o conjugados con otras biomoléculas de naturaleza no proteica
![Page 62: Unidad Clase Unica Cea 2013](https://reader031.fdocuments.ec/reader031/viewer/2022011720/577c85131a28abe054bb954f/html5/thumbnails/62.jpg)
![Page 63: Unidad Clase Unica Cea 2013](https://reader031.fdocuments.ec/reader031/viewer/2022011720/577c85131a28abe054bb954f/html5/thumbnails/63.jpg)
Proteínas Simples
EN BASE A SU COMPOSICION QUIMICA
Proteínas Conjugadas
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Proteinas Simples:
Producen solo α-L-aminoácidos después de su degradación hidrolítica.
Ejemplo: Ribonucleasa, Quimiotripsina, Seroalbúmina.
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Proteínas conjugadas:
Su hidrólisis da origen además de α-L-aminoácidos a un Grupo prostético.
EJEMPLOS:EJEMPLOS:
Lipoproteína ββββ-lipoproteínaLípidos
Glicoproteína γγγγ-globulinasCarbohidratos
Hemoproteína HemoglobinaHemo
CLASE EJEMPLOGRUPO PROSTÉTICO
![Page 66: Unidad Clase Unica Cea 2013](https://reader031.fdocuments.ec/reader031/viewer/2022011720/577c85131a28abe054bb954f/html5/thumbnails/66.jpg)
EN BASE A SU FUNCIÓN
• Catalíticas.• Estructurales.• Transportadoras.• Contráctiles.• Contráctiles.• De defensa natural.• Respiratoria.• Represoras.• Hormonales.• Receptoras.• Transductoras de señales.• De la visión...
![Page 67: Unidad Clase Unica Cea 2013](https://reader031.fdocuments.ec/reader031/viewer/2022011720/577c85131a28abe054bb954f/html5/thumbnails/67.jpg)
Residuos de
aminoácidosαααα-hélice Cadena
polipeptídicaSubunidades
Unidas
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FIBROSAS:
EN BASE A SU CONFORMACIÓN
GLOBULARES:
OLIGOMÉRICAS:
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ESTRUCTURA PRIMARIA
Enlaces Estabilizadores: Enlaces Peptídicos
Se refiere al número y secuencia de aminoácidos de la cadena polipeptídica.
Enlaces Estabilizadores: Enlaces Peptídicos
(Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu)
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ESTRUCTURA SECUNDARIA
Enlaces de hidrógeno (intra e intercatenario).Enlaces disulfuro.
ENLACES ESTABILIZADORESEnlace peptídico.
αααα-hélice ββββ-conformación
![Page 71: Unidad Clase Unica Cea 2013](https://reader031.fdocuments.ec/reader031/viewer/2022011720/577c85131a28abe054bb954f/html5/thumbnails/71.jpg)
ESTRUCTURA SECUNDARIA HÉLICE α• El esqueleto polipeptídico se encuentra
compactamente enrollado alrededor del eje
longitudinal de la molécula.
• Los grupos R sobresalen del esqueleto helicoidal.• Los grupos R sobresalen del esqueleto helicoidal.
• Todos los enlaces CONH participan en puentes de H.
• El giro es dextrógiro.*
• Cada giro de hélice constituye 3.6 Aac.
• El giro de hélice ocupa ±±±± 0.56 nm del eje longitudinal.
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ESTRUCTURA SECUNDARIA
HÉLICE α
LocalizaciónLocalizaciónLocalizaciónLocalización
Aminoácidos desestabilizadores:• Numerosas moléculas de Glu, Arg o Lys (carga).
• Asn, Ser, Thr y Leu (forma y tamaño).
• Pro y hidroxiprolina.
![Page 73: Unidad Clase Unica Cea 2013](https://reader031.fdocuments.ec/reader031/viewer/2022011720/577c85131a28abe054bb954f/html5/thumbnails/73.jpg)
ESTRUCTURA SECUNDARIACONFORMACIÓN ββββ
• Enlaces de hidrógeno predominantemente intercatenarios entre los enlaces peptídicos de las ββββ-queratinas.
•Enlace peptídico.
![Page 74: Unidad Clase Unica Cea 2013](https://reader031.fdocuments.ec/reader031/viewer/2022011720/577c85131a28abe054bb954f/html5/thumbnails/74.jpg)
ESTRUCTURA SECUNDARIA CONFORMACIÓN ββββ
A. Paralela
B. Antiparalela
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� La secuencia de aminoácidos es repetitiva.
� Tienen un contenido elevado de aa no polares.
�Alto contenido de Cys.
αααα-QUERATINA
� Son estructuras multihebra con una estructura
secundaria altamente regular.
� En general son elásticas y flexibles, pero se
endurecen con la formación de enlaces cruzados
disulfuro.
![Page 76: Unidad Clase Unica Cea 2013](https://reader031.fdocuments.ec/reader031/viewer/2022011720/577c85131a28abe054bb954f/html5/thumbnails/76.jpg)
COLÁGENO
• Secuencia de aminoácidos.•(Gly-X-Y)
• Conformación helicoidal. • Conformación helicoidal.
• Enlaces de hidrógeno intercadena.
• Ordenamiento de triple hélice.
• Empaquetamiento ordenado de las moléculas de tropocolágeno.
![Page 77: Unidad Clase Unica Cea 2013](https://reader031.fdocuments.ec/reader031/viewer/2022011720/577c85131a28abe054bb954f/html5/thumbnails/77.jpg)
• Aminoácidos más frecuentes en su estructura: Gly (35%), Ala (11%), Pro
(12%), Hyp (9%), Hya (9%).
• La secuencia de AAc. características es: Gly-X-Pro o Gly-X-Hyp.
COLÁGENO
• La secuencia de AAc. características es: Gly-X-Pro o Gly-X-Hyp.
•Estructura secundaria única distinta de la hélice αααα.
• Hélice levógira.
• El enrollamiento superhelicoidal es dextrógiro.
• El empaquetamiento de las cadenas en la triple hélice le proporciona
más fuerza de tensión que un cable de acero de idéntica sección.
![Page 78: Unidad Clase Unica Cea 2013](https://reader031.fdocuments.ec/reader031/viewer/2022011720/577c85131a28abe054bb954f/html5/thumbnails/78.jpg)
� Forma compacta.
� Los diferentes segmentos de una cadena polipeptídica se pliegan
unos sobre otros.
� Denso núcleo hidrofóbico.
� Cumplen con una amplia variedad de funciones biológicas
dinámicas (transporte, regulación, protección, etc.)dinámicas (transporte, regulación, protección, etc.)
![Page 79: Unidad Clase Unica Cea 2013](https://reader031.fdocuments.ec/reader031/viewer/2022011720/577c85131a28abe054bb954f/html5/thumbnails/79.jpg)
ENLACES ESTABILIZADORES
� Interacciones electrostáticas.
� Puentes de hidrógeno.
� Enlace peptídico.
� Puentes de hidrógeno.
� Interacciones de Van der Waals.
� Enlaces disulfuro.
![Page 80: Unidad Clase Unica Cea 2013](https://reader031.fdocuments.ec/reader031/viewer/2022011720/577c85131a28abe054bb954f/html5/thumbnails/80.jpg)
ESTRUCTURA:� Cadena polipeptídica de 153 AAc.
� Un grupo ferroporfirina o “hemo”, localizado en una hendidura de la molécula.
� Estructura secundaria: todo αααα (78%).
MIOGLOBINA
�LOCALIZACIÓN
� Estructura secundaria: todo αααα (78%).
� Curvaturas: Pro, Ser, Thr, Asn.
� Muy compacta.
� FUNCIÓN
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![Page 82: Unidad Clase Unica Cea 2013](https://reader031.fdocuments.ec/reader031/viewer/2022011720/577c85131a28abe054bb954f/html5/thumbnails/82.jpg)
Adición de urea y mercaptoetanol
Estado nativo,
catalíticamente activo
RIBONUCLEASA
Eliminación de urea y mercaptoetanol
Estado nativo, catalíticamente activo
Estado desplegado inactivo
RIBONUCLEASA
![Page 83: Unidad Clase Unica Cea 2013](https://reader031.fdocuments.ec/reader031/viewer/2022011720/577c85131a28abe054bb954f/html5/thumbnails/83.jpg)
REPLEGADO Y FORMACIÓN DE ENLACES DISULFURO
CONFORMACIÓN NATIVA
![Page 84: Unidad Clase Unica Cea 2013](https://reader031.fdocuments.ec/reader031/viewer/2022011720/577c85131a28abe054bb954f/html5/thumbnails/84.jpg)
PLEGAMIENTO ASISTIDO
Proteínas que facilitan el ensamblaje adecuado de la
estructura proteica.Chaperonas Moleculares:
� Facilitan rutas de plegamiento correctas.� Facilitan rutas de plegamiento correctas.
� Favorecen el microentorno para que tenga lugar el
empaquetamiento.
� Bloquean el plegamiento de determinadas proteínas que deben
permanecer desplegadas para atravesar la membrana.
� Ayudan al empaquetamiento cuaternario de proteínas
oligoméricas.
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HEMOGLOBINA� GLOBINA: 4 Cadenas polipeptídicas. 2 αααα (141 Aac.) Y 2ββββ (146
AAc) de 146 AAc.
� GRUPO HEMO: 4 grupos protéticos hemo (Fe++).
� ESTRUCTURA:
� LOCALIZACIÓN� FUNCIÓN.
Estado T Estado R
![Page 86: Unidad Clase Unica Cea 2013](https://reader031.fdocuments.ec/reader031/viewer/2022011720/577c85131a28abe054bb954f/html5/thumbnails/86.jpg)
ESTRUCTURA CUATERNARIAENLACES ESTABILIZADORES
• Puentes de Hidrógeno.
•Interacciones de Van Der Waals.
• Enlaces disulfuro.
• Enlace peptídico.
• Puentes de Hidrógeno.
• Interacciones Electrostáticas.
![Page 87: Unidad Clase Unica Cea 2013](https://reader031.fdocuments.ec/reader031/viewer/2022011720/577c85131a28abe054bb954f/html5/thumbnails/87.jpg)
El hierro posee 6sitios de unión:Cuatro estánocupados por losocupados por losnitrógenos delgrupo hemo; elquinto lugar loocupa unnitrógeno de lahistidina
proximal y en elsexto lugar seune el oxígeno.
![Page 88: Unidad Clase Unica Cea 2013](https://reader031.fdocuments.ec/reader031/viewer/2022011720/577c85131a28abe054bb954f/html5/thumbnails/88.jpg)
His E7
His F8
O2
![Page 89: Unidad Clase Unica Cea 2013](https://reader031.fdocuments.ec/reader031/viewer/2022011720/577c85131a28abe054bb954f/html5/thumbnails/89.jpg)
HEMOGLOBINA
![Page 90: Unidad Clase Unica Cea 2013](https://reader031.fdocuments.ec/reader031/viewer/2022011720/577c85131a28abe054bb954f/html5/thumbnails/90.jpg)
HEMOGLOBINA (Transporte de Gases)HEMOGLOBINA (Transporte de Gases)
![Page 91: Unidad Clase Unica Cea 2013](https://reader031.fdocuments.ec/reader031/viewer/2022011720/577c85131a28abe054bb954f/html5/thumbnails/91.jpg)
Curva de Disociación O2-Hb
pH=7,4
![Page 92: Unidad Clase Unica Cea 2013](https://reader031.fdocuments.ec/reader031/viewer/2022011720/577c85131a28abe054bb954f/html5/thumbnails/92.jpg)
2,3 BISFOSFOGLICERATO
![Page 93: Unidad Clase Unica Cea 2013](https://reader031.fdocuments.ec/reader031/viewer/2022011720/577c85131a28abe054bb954f/html5/thumbnails/93.jpg)
HEMOGLOBINA (Efectos Alostéricos)
pO2 ↑
pCO2 ↓ pH↑
[BPG] ↓
pO2 ↓
pCO2 ↑ pH ↓
[BPG] ↑
4 O2 + HbT*BPG HbT*(O2)4 + H+ + BPG
Forma T de la desoxihemoglobina
Forma R de la oxihemoglobina
![Page 94: Unidad Clase Unica Cea 2013](https://reader031.fdocuments.ec/reader031/viewer/2022011720/577c85131a28abe054bb954f/html5/thumbnails/94.jpg)
“ Sólo aquel que tiene la mente Positiva es el que permanece inmune a la enfermedad”
Thomas Hamblin
Muchas Gracias!!!!