TEMA 4: PROTEINAS

- Concepto.- Aminocidos: estrutura, propiedades e clasificacin.- Protenas. Estruturas. Enlace peptdico. Enlaces que manteen estables as distintas estruturas.- Propiedades e funcins - Clasificacin.

CONCEPTOSon biopolmeros, dicir, macromolculas formadas por monmeros denominados aminocidos, que estn formados por C, H, O, N e en menor proporcin S e P. Constiten o 50% do peso seco dun ser humano. Segundo a sa composicin poden ser:- Holoprotenas ou homoprotenas: se se compn unicamente por aminocidos.- Heteroprotenas: se ademais ten outras molculas.

AMINOCIDOSSon compostos orgnicos formados por un grupo carboxilo (-COOH) e un grupo amino terminal (-NH2 ) unidos a un tomo de C ao que tamn se une un tomo de H e unha cadea lateral (R). Os aminocidos diferncianse uns doutros nesta cadea lateral. S se coecen 20 aminocidos que forman parte das protenas dos seres vivos anda que existen mis de 200. O noso organismo fabrica as sas propias protenas a partir de aminocidos libres. Existen 8 esenciais. Os aminocidos esenciais son aqueles que o propio organismo non pode sintetizar por si mesmo, polo que deben ser inxeridos coa dieta.

Propiedades dos aminocidosSon compostos slidos, cristalinos, de elevado punto de fusin, solubles en auga. Posen actividade ptica, e son anfteros. Todos os aminocidos, menos a Gly(Glicocola ou glicina) posen un C asimtrico e polo tanto posen estereoismeros: D se o NH2 atpase dereita e L se se atopa cara izda. As protenas s posen L-aminocidos.

1

Ademais posuirn actividade ptica (+) e (-) segundo desven o plano de luz polarizada dereita ou esquerda.

Comportamento qumicoEn canto ao seu comportamento qumico son anfteros, dicir, poden actuar como cidos ou como bases:

- Nun medio cido (moitos H+ ), o cido carboxlico capta un protn e crgase positivamente. Comprtase como unha base.

- Nun medio bsico (poucos H+ ) o grupo amina cede H+ e o aminocidos crgase negativamente. Comprtase como un cido.

- nun medio neutro (pH=7) o aminocido atpase en forma de in bipolar ou zwitterion, cunha carga positiva no grupo NH2 e unha negativa no grupo COOH. Forma dipolos neutros xa que unhas cargas equilbranse coas outras. Todos os aminocidos pdense atopar neste estado a un pH determinado. A este pH en que un determinado aminocidos atpase en forma de in bipolar chmaselle punto isoelctrico.

Debido a esta bipolaridade son moi solubles en auga. O seu elevado punto de fusin dbese a que posen fortes atraccins inicas.

Clasificacin dos a.acClasifcanse en funcin do seu grupo radical (R) e do comportamento deste en auga:- cidos (cargados negativamente): R aporta grupos carboxilo.

- Bsicos (cargados positivamente): R aporta grupos amino.

- Neutros polares: R contn grupos polares capaces de formar pontes de hidrxeno con outros grupos.

-Neutros apolares. R pose grupos hidrfobos que interaccionan con outros grupos hidrfobos mediante forzas de Van der Waals.

2

3

PROTEINASOs aminocidos nense entre si mediante enlaces peptdicos (covalentes) formando os pptidos. Se estes teen menos de 10 aminocidos flase de oligopptidos e se posen mis de 10 polipptidos. Se o n de aminocidos superior a 50 flase xa de protena.

Holoprotenas: s aminocidos.Protenas

Heteroprotenas: aminocidos e outras molculas non proteicas

O enlace peptdico

Os aminocidos nense entre si mediante un enlace peptdico. un enlace covalente que se establece entre o grupo -NH2 dun aminocido e o -COOH doutro aminocido con liberacin dunha molcula de auga. Desta forma obtense cadeas lineais de aminocidos (pptidos) cun extremo amino terminal e outro extremo carboxilo libre. Os tomos de C e N implicados no enlace sitanse nun mesmo plano, sendo un enlace moi estable.

Como ao establecer cada enlace peptdico librase unha molcula de auga tamn ser posible a reaccin contraria; dicir, a rutura de devanditos enlaces por accin da auga, os pptidos son polmeros hidrolizables e a sa hidrlise total orixina aminocidos.As protenas diferncianse unhas doutras no nmero, natureza e orde dos distintos aminocidos que as compoen.

ESTRUTURA DAS PROTEINASA forma das protenas consecuencia da sa organizacin tridimensional (como se colocan no espazo as cadeas polipeptdicas) que se estrutura en catro niveis: estrutura primaria, secundaria, terciaria e cuaternaria. Depende dos aminocidos que forman as cadeas polipeptdicas, entre os que se establecen diversos tipos de enlaces.

ESTRUTURA PRIMARIA

A estrutura primaria a secuencia dos aminocidos da protena, dicir, os aminocidos que a compn e a orde no que estn enlazados uns a outros.

4

A estrutura primaria unha caracterstica especfica de cada protena e determina o resto das estruturas; polo tanto, a sa forma espacial e a sa funcin biolxica.Ademais, como a traducin lineal da secuencia de nucletidos dos cidos nucleicos, proporciona informacin sobre a contribucin xentica para a sntese de protenas. O estudo da estrutura primaria emprgase para estudos evolutivos.En calquera cadea polipeptdica atopamos un extremo amino libre e un extremo carboxilo libre. Por convenio, ao numerar os aminocidos na estrutura primaria, considrase como primeiro aminocido o que leva o grupo amino libre, e como ltimo ao portador do carboxilo terminal.

ESTRUTURA SECUNDARIA

A estrutura secundaria a disposicin da secuencia de aminocidos ou estrutura primaria no espazo. A medida que se van sintetizando nos ribosomas as cadeas de aminocidos vanse encartando e adquirindo a forma tridimensional mis estable que pode ser de das formas:

- Configuracin espacial en hlice .

- Configuracin espacial en lmina pregada

Hlice : dbese ao establecemento de enlaces de hidrxeno intracatenarios (dentro da mesma cadea) e a mis frecuente. Frmase ao enrolarse sobre si mesma a estrutura primaria, formndose unha hlice apertada, de modo que en cada volta de hlice os grupos -CO- e -NH- de enlaces peptdicos mis ou menos distantes quedan enfrontados, establecndose as pontes de hidrxeno es os

radicais dispense cara exterior. Por exemplo na queratina da pel.

Desestabilizacin da estrutura 2 en hlice das protenasNon todas as secuencias adoptan a configuracin hlice , pois a presenza de determinados aminocidos desestabiliza a estrutura, xa sexa porque posen radicais moi voluminosos e prximos entre si, ou porque existen cargas elctricas do mesmo signo en dous radicais suficientemente prximos para que se repelen.

5

Lmina (ou folla pregada) Dbese formacin de enlaces de hidrxeno intercatenarios, dicir, entre das ou mis cadeas peptdicas adxacentes, e hai das posibilidades: que as cadeas sexan paralelas ou

antiparalelas. Por exemplo a fibrona da seda.

Os radicais dispense cara arriba e cara a abaixo.

Por convenio aditanse representar esquematicamente mediante frechas anchas.

As protenas con estruturas en folla pregada ou helicoidal (sen estrutura terciaria) son as protenas fibrosas, o que d lugar a estruturas alargadas con funcins mecnicas actuando como elementos estruturais como o colxeno ou protectora

como a queratina.O colxeno est formado por tres cadeas polipeptdicas enroladas entre si con aspecto de cable.

ESTRUTURA TERCIARIA

a disposicin da estrutura secundaria dun polipptido ao encartarse sobre si mesma orixinando unha configuracin esfrica ou globular.En definitiva, a estrutura primaria a que determina cal ser a secundaria e polo tanto a terciaria.

Esta estrutura mantense estable grazas existencia de enlaces entre os radicais R dos aminocidos. Aparecen varios tipos de enlaces:

1. A ponte disulfuro (covalente) entre radicais que ten xofre (cistena) (-SH + HS...........-S-S-)

2. As pontes de hidrxeno3. Enlaces electrostticos ou inicos, entre grupos con carga oposta (-NH3+ ...-OOC-)

6

4. Enlaces hidrfobos e forzas de Van der Waals, entre os radicais alifticos ou aromticos

Estas unins causan distorsins ou deformacins na estrutura beta ou na helicoidal da cadea polipeptdica, resultando a forma apelotonada que caracteriza s protenas globulares.As protenas globulares das cadeas laterais adoitan conter un interior compacto, de carcter apolar, mentres que o exterior hidrfilo, polo que, normalmente, son solubles en auga e as sas funcins biolxicas son de carcter dinmico mis que esttico. Son protenas globulares case todos os encimas, as protenas que actan no transporte de osxeno, e outros como os anticorpos, hormonas proteicas, etc.Nas protenas fibrosas, a estrutura terciaria coincide practicamente coa estrutura secundaria, polo que non se pode falar propiamente de estrutura terciaria

ESTRUTURA CUATERNARIATrtase simplemente dunha asociacin entre cadeas polipeptdicas, que se unen mediante forzas, en xeral dbiles (Pontes de H, forzas de Van der Waals, enlaces inicos) que poden abrirse e volver pecharse, o que fai que as protenas non sexan estruturas inmutables, senn que se inchan, estiran e encollen, dicir, modifican a sa estrutura segundo as condicins ambientais e a funcin que realicen.A cada subunidade proteica denomnaselle protmero. Esta estrutura s a presentan

algunhas protenas, denominadas oligomricas, que teen das ou mis cadeas polipeptdicas, iguais ou non, cada unha das cales pose a sa propia estrutura secundaria ou terciaria. As, por exemplo, as cadeas polipeptdicas que se unen para dar a estrutura cuaternaria da queratina teen estrutura secundaria, mentres que as cadeas da hemoglobina posen estrutura terciaria.A estrutura cuaternaria responsable da actividade biolxica da protena

En resumo, todas as protenas teen polo menos estruturas primaria e secundaria. As globulares teen primaria, secundaria e terciaria. A cuaternaria presntana as protenas oligomricas que poden ter estruturas primaria, secundaria e cuaternaria, ou ben, estruturas primaria, secundaria, terciaria e cuaternaria.

A estrutura dunha protena determina a sa funcin, por iso polo que se unha protena perde a sa estrutura (desnaturaliza) perde tamn a sa funcin.

7

PROPIEDADES DAS PROTENASAs propiedades qumicas das protenas dependen das caractersticas das cadeas laterais dos aminocidos que as compoen e que quedan na sa superficie. As funcins das protenas van depender das sas propiedades:

1. SolubilidadeO grao de solubilidade das protenas vara en funcin de diversos factores: pH, concentracin salina, temperatura, etc. En xeral, as protenas fibrosas son insolubles en auga mentres que as globulares son solubles. A solubilidade destas molculas dbese aos radicais(R) polares que, ao ionizarse, establecen pontes de hidrxeno coa auga.

2. EspecificidadeUnha das caractersticas mis peculiares das protenas a sa especificidade: a diferenza dos glcidos e lpidos, as protenas son especficas.A especificidade refrese sa funcin; cada unha leva a cabo unha funcin determinada e realzaa porque pose unha determinada estrutura primaria e unha conformacin espacial propia; polo que un cambio na estrutura da protena pode significar unha perda da sa funcin.Ademais, non todas as protenas son iguais en todos os organismos, cada individuo pose protenas especficas sas que se pon de manifesto nos procesos de rexeitamento de rganos transplantados ou nas transfusins sanguneas. Unicamente non se produce rexeitamento entre doadores e receptores xeneticamente idnticos e que, polo tanto, teen as mesmas protenas, como o caso dos xemelgos univitelinos.Cada especie pose protenas diferentes das outras especies e o grao de diferenza depende do seu parentesco evolutivo; por exemplo a hemoglobina humana mis parecida do chimpanc que do can.

3. Capacidade amortecedoraAo estar formadas por aminocidos e debido ao comportamento anftero destes, neutralizan os cambios de pH, liberando H+ ou captndoos, dicir, son disolucins tampns ou amortecedoras.

4. Desnaturalizacin a perda da sa configuracin espacial caracterstica, e polo tanto, da sa actividade biolxica. Isto ocorre cando se someten a condicins como: cambios de temperatura (ovo cocido ou frito), cambios de pH (leite con limn ou a formacin do iogur do leite por accin dunhas bacterias que converten a lactosa en cido lctico (o pH baixa ), radiacin ultravioleta, cambios de concentracin., axentes fsicos como axitacin molecular, presin, electricidade, etc.Neste proceso, chamado desnaturalizacin, non rompe o enlace peptdico (mantense a estrutura primaria) pero a protena perde as sas estruturas secundaria e terciaria ao romper os enlaces que as manteen. Nalgns casos, se as condicins que provocaron a desnaturalizacin duran pouco tempo ou son pouco intensas, esta temporal volvendo s condicins do estado nativo. Este proceso chmase renaturalizacin.

8

A estrutura 1, mantida por enlaces peptdicos (covalentes), moi estable, mentres que as estruturas 2 e 3 mantidas por enlaces dbiles (non covalentes) son mis fciles de destrur; cando isto ocorre dise que a protena est desnaturalizada.

FUNCINS BIOLXICAS

1. Funcin de reservaTeen esta funcin a ovoalbmina do ovo ou a casena do leite que son unha reserva proteica de aminocidos para alimentar ao embrin, ou o gluten da semente do trigo.2. Funcin estruturalForman parte das membranas celulares e constiten os cilios e flaxelosA maior parte das protenas fibrosas: colxeno dos tendns e queratina do pelo e uas teen funcin estrutural.3. Funcin homeostticaEsta funcin consiste en manter constante algns valores do medio interno, como son a salinidade, a acidez ou a concentracin de glicosa.Un exemplo de funcin homeosttica realzana as protenas sanguneas que participan na regulacin da pH gracias a sa capacidade amortecedora.4. Funcin de transporteA hemoglobina que transporta o osxeno nos vertebrados.Os citocromos que transportan os electrns na cadea respiratoria (mitocondrias) e na fase luminosa da fotosntese (cloroplastos).As lipoprotenas que transportan lpidos polo sangue.5. Funcin defensivaBasicamente, esta funcin realzana as -globulinas ou inmunoglobulinas que constuten os anticorpos.6. Funcin reguladora ou hormonalAlgunhas hormonas teen estrutura proteica como a insulina do pncreas, a tiroxina da tiroides ou a hormona do crecemento.7. Funcin contractilA actina e a miosina ascianse entre si e forman as miofibrias que permiten a contraccin e relaxacin das fibras musculares.8. Funcin encimticaAs encimas son as protenas que teen accin biocatalizadora, dicir, que regulan as reaccins bioqumicas. Cocense uns 3.000 encimas e todas teen un elevado grao de especializacin

CLASIFICACIN DAS PROTENASA) Homoprotenas ou holoprotenas

Estn formadas s por aminocidos. Poden ser: filamentosas ou globulares.

.Dentro das filamentosas destacan:

9

Colxeno : formado por tres cadeas polipeptdicas distintas enroladas formando unhatriple hlice. Forman parte dos tecidos conxuntivo, cartilaxinoso e seo. Nos tendns forma fibras moi resistentes.

Queratina : no pelo e as uas

Dentro das globulares:

- Albminas : como as seroalbminas do sangue que regulan a presin osmtica, a ovoalbmina, a lactoalbmina, a globina, etc.

B) HeteroprotenasEstn constitudas por unha banda proteica e unha non proteica chamada grupo

prosttico. Segundo sexa este poden ser:

- Lipoprotenas: Transportan os lpidos desde o intestino ata o fgado, os msculos e as membranas celulares.- Glicoprotenas: (anticorpos)-Cromoprotenas: nas que o grupo prosttico un pigmento. Como exemplo temos a hemoglobina que transporta o osxeno no sangue dos vertebrados. Tamn pdese pr como exemplo de estrutura 4, xa que est constituda por 4 grupos hemo:

GRUPO HEMO

Contidos mnimos- Concepto e funcins biolxicas.- Aminocidos. Clasificacin, estrutura. Enlace peptdico. Carcter anftero.- Estrutura das protenas: 1, 2 ( alfa-hlice, beta-laminar), 3, 4. Enlaces qumicos que

manteen estables estas estruturas.- Desnaturalizacin das protenas.- Clasificacin. Homoprotenas (colxeno, albmina), heteroprotenas (hemoglobina).

10

11

ProtenasESTRUTURA PRIMARIADesestabilizacin da estrutura 2 en hlice a das protenasESTRUTURA CUATERNARIA

Contidos mnimos