8/13/2019 Tema 6 Proteinas y Ac Nucleicos

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Son sustancias bioqumicas esenciales para todos los procesos de la vida y las ms

abundantes de las clulas. Las PROTEINASson macromolculas naturales de alta masamolecular, de las que forman parte 4 elementos: C, H, O, N, y casi siempre S.

PROTEINAS

Una caracterstica de las protenas es su ESPECIFICIDAD, es decir, cada especie animal ovegetal posee sus propias protenas, ms o menos distintas a las de otras especies.

Incluso dentro de la misma especie, cada individuo tiene protenas propias que lodiferencian de los dems.

Esta es una de las causas por la que

se suelen producir rechazos en los

trasplantes de rganos y en lastransfusiones de sangre. Cuando

en un organismo hay una protena

extraa, ste reacciona

produciendo anticuerpos contra

ella.

GBZAQumica 4 - Profesor: Rafael Caldern Rodrguez

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La destruccin de las protenas por hidrlisis ha permitido conocer las unidadesesenciales o monmeros que forman estas sustancias: los AMINOCIDOS.

AMINOCIDOS

Los aminocidos son los eslabones que constituyen las cadenas en las protenas.

Los aminocidos son

compuestos caracterizados portener un grupo funcional cido

carboxlico (-COOH) y un grupo

amino (-NH2).

En los aminocidos que forman

parte de las protenas, el grupo

amino est situado sobre el

carbono o C2 (contiguo al C

del grupo carboxilo); son -AMINOCIDOS.

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Hasta ahora, se han aislado e identificado 100 aminocidos. De entre ellos, slo unos

20 aminocidos estn presentes en las protenas; los dems se encuentran comointermedios o productos finales del metabolismo.

Todas las especies vivas son capaces de sintetizar aminocidos. Muchas especies, sin

embargo, no pueden sintetizar todos. Hay un grupo de aminocidos, los ESENCIALES,que son necesarios para la vida, son indispensables para nuestra dieta y nuestras

clulas no pueden sintetizarlos. Los otros aminocidos, los NO ESENCIALES, sesintetizan en las clulas a partir de otras biomolculas orgnicas.

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Los 20 aminocidos presentes en las protenas son:

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AlgunasPROPIEDADES FSICAS Y QUMICAS de los aminocidos:

1. Son slidos de alta temperatura de fusin.

2. Por contener 2 grupos polares suelen ser insolubles en disolventes orgnicos y

solubles en agua.

3. La existencia de un grupo carbonilo en el aminocido hace que tenga

comportamiento cido en medio bsico, y el grupo amino (-NH2) en la molculadetermina que en medio cido pueda comportarse como una base, aceptando

protones y transformndose en un catin.

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El ENLACE PEPTDICO o AMDICO es clave en la gnesis de protenas, ayuda a la uninde aminocidos. Esta unin puede ser entre molculas de un mismo aminocido o

entre dos aminocidos distintos, y la reaccin va a liberar una molcula de agua.

EL ENLACE PEPTDICO

a) Unin entre aminocidos iguales En enlace peptdico se va a dar entre el grupoamino de una molcula y el grupo carboxilo de la otra. Por ejemplo, la glicina:

Este enlace peptdico (-CONH-) origina un DIPPTIDO, que sigue teniendo tanto elgrupo amino como el grupo carboxilo en los carbonos terminales o primarios.

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b) Unin entre dos aminocidos distintosExisten 2 maneras de darse el enlace

peptdico: bien por el grupo carboxilo o bien por el grupo amino de un mismoaminocido. Por ejemplo, con la glicina y la alanina, podemos obtener 2 dipptidos:

Si disponemos de 3 aminocidos diferentes enlazados, las combinaciones son mayores

y nos encontramos con 6 TRIPTIDOS distintos. Como en una protena natural puedenexistir hasta 20 aminocidos diferentes en cualquier orden, repetidos o no, las

combinaciones son muchsimas.

En las clulas solo se producen unas pocas de esas posibles agrupaciones de

monmeros.

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La estructura de las protenas se describe en funcin de:

ESTRUCTURAS DE LAS PROTENAS

1) ESTRUCTURA PRIMARIA: Es la secuencia de aminocidos que forman su cadena. Lapropia naturaleza de los aminocidos y del enlace peptdico hace que el ltimo

aminocido de un extremo de la cadena tenga un grupo NH2 libre, mientras que el

ltimo aminocido del otro extremo tiene un grupo COOH libre. Estos aminocidos se

conocen como N-TERMINALy C-TERMINALrespectivamente.

2) ESTRUCTURASECUNDARIA: Es elplegamiento regular en

forma de HLICE o en

zigzag (ESTRUCTURA )que pueden tener lascadenas polipeptdicas,

bien en toda su extensin

(protenas fibrosas), bien

slo en algunos tramos

(protenas globulares).

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La hlice y la estructura fueron postuladas en 1951 por L.C.Pauling.

En la estructura en HLICE , los planos de losenlaces peptdicos estn formando una hlice

dextrgira (gira a la derecha); las cadenas

laterales de los aminocidos se proyectan

hacia fuera, mientras que los grupos CO y NH

de los enlaces peptdicos quedan situados

hacia arriba o hacia abajo (en una direccin

paralela al eje de la hlice), con la formacin

de puentes de hidrgeno entre ambos

grupos. De este tipo es, por ejemplo, el

colgeno de tejidos seos.

Gracias a la tcnica de DIFRACCIN por rayos X, se sabe que los enlaces simples de las

protenas CC y C N permiten la libre rotacin, al contrario que el enlace C N de launin amida. Esta libre rotacin hace que existan CONFORMACIONES ESPACIALES.

Los puentes de hidrgeno ayudarn a la estabilidad de la cadena y constituyen la

estructura secundaria.

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En la ESTRUCTURA

(tambin llamada hojaplegada), los planos de los

enlaces peptdicos se colocan

en zigzag. La estructura se

estabiliza por puentes de

hidrgeno entre el CO y el

NH de aminocidos dedistintos segmentos de

cadena polipeptdica. Un

ejemplo de este tipo es la

fibrona de la seda.

3) ESTRUCTURA TERCIARIA: Corresponde a las protenas globulares y muestra como sepliega, a modo de ovillo, una cadena hasta formar una estructura globular compacta.

4) ESTRUCTURA CUATERNARIA: Describe como se unen y ordenan distintas cadenaspolipeptdicas en el espacio cuando una protena est formada por 2 o ms

subunidades.

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Las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria se mantienen gracias, adems de

por la presencia de puentes de hidrgeno, por interacciones electrostticas entre

grupos positivos y negativos y por puentes disulfuro o enlaces SS.

Hay 2 clases principales de protenas segn su conformacin: PROTENAS FIBROSAS(ms simples, ms alargadas, son del tipo de la queratina y colgeno) yPROTENAS

GLOBULARES (ms compactas, se doblan y repliegan sobre s mismas, son del tipo dela hemoglobina de los glbulos rojos o la mioglobina de los msculos)