T 4 proteines 1011

IES Guillem Cifre de Colonya. BIOLOGIA BATXILLERAT 2. Professor: Tomeu Vilanova 1

1. Els pròtids: Concepte i classificació. 2. Els aminoàcids:

Definició Propietats Classificació. Aminoàcids essencials i no essencials

3. L’enllaç peptídic 4. Estructura de les proteïnes

4.1 Estructura primària 4.2 Estructura secundària 4.3 Estructura terciària 4.4 Estructura quaternària

5. Propietats de les proteïnes 6. Classificació de les proteïnes

6.1 Holoproteïnes 6.2 Heteroproteïnes

7. Funcions de les proteïnes

4

LES PROTEÏNES


1 ELS PRÒTIDS: Concepte i classificació

Concepte de proteïna

Una proteïna es pot definir com un polímer no ramificat format per l’unió d’aminoàcids.

Un aminoàcid és una biomolècula orgànica de pes molecular baix constituïda per un carboni al qual hi ha units un grup amino (—NH2), un grup àcid (—COOH), un hidrogen (—H) i un grup (radical) variable, que se sol simbolitzar amb una R (—R). En dos tipus d’aminoàcids en R hi ha un átom de sofre. Per això les proteïnes són biopolímers (macromolècules orgàniques) d’elevat pes molecular, constituïds b`sicament per carboni (C), hidrogen (H), oxigen (O) i nitrogen (N), i generalment també sofre (S). Algunes contenen, a més, fòsfor (P) , ferro (Fe) , coure (Cu) , iode (I) , etc. Els enllaços químics entre aminoàcids s’anomenen enllaços peptídics, i les cadenes que es formen, pèptids.

Si bé les proteïnes són cadenes d’aminoàcids, no totes les cadenes d’aminoàcids tenen aquesta consideració i es pot establir la següent classificació:

Pèptits

Oligopèptids: Quan el nombre d’aminoàcids és dos, s’anomena dipèptid; si és tres, tripèptid, etc. Si és inferior a deu, s’anomena oligopèptid.

Polipèptids: de 10 a 80 o 100 aminoàcids. Proteïnes :

Quan el nombre d’aminoàcid és superior a 50, o tenen un pes molecular superior a 5000 daltons.

Holoproteïnes: Si només hi ha aminoàcids. Heteroproteïnes: Quan s’hi afegeixen altres components no proteics.


2 ELS AMINOÀCIDS

Definició Els aminoàcids són compostos orgànics que es caracteritzen pel fet de posseir un grup carboxil (—COOH) i un grup amino (—NH2) (Excepte la prolina)

En els aminoàcids naturals els dos grups s’uneixen al mateix carboni, i per això s’anomenen de tipus α. Les altres dues valències del carboni se saturen amb un àtom de H i amb un grup variable anomenat radical R. Segons aquest, es distingeixen vint tipus d’aminoàcids

Propietats Els aminoàcids són:

- Compostos sòlids - Cristal.lins - De punt de fusió elevat - Solubles en aigua - Amb activitat òptica - Amb un comportament químic amfòter.

L’activitat òptica

Tots els aminoàcids, tret de la glicocol.la o glicina, presenten el carboni α asimètric, ja que està enllaçat a quatre radicals diferents: un grup amino, un grup carboxil, un radical R i un hidrogen. A causa d’aquesta característica, els aminoàcids presenten activitat òptica , és a dir, són capaços de desviar el pla de Ilum polaritzada que travessa una dissolució d’aminoàcids. Si un aminoàcid desvia el pla de llum polaritzada cap a la dreta, s’anomena dextrogir (+), o i si ho fa cap a l’esquerra, levogir (—).

Un aminoàcid té:

- Configuració D si quan es disposa en l’espai el grup carboxil queda a dalt, i el grup —NH2 queda situat a la dreta.

- Configuració L si el grup amino es troba a l’esquerra

La disposició L o D és independent de l’activitat òptica. Per això, un L—aminoàcid pot ser levogir o dextrogir. i passa el rnateix amb la contiguració D.

En la naturalesa, la forma L és la més abundant .


El comportament químic amfòter En dissolució aquosa, els aminoàcids mostren un comportament amfòter, és a dir, es poden ionitzar, segons el pH

a) En dissolucions neutres actuen com a

ions dipolars (zwitterió) amb càrregues positives i negatives en la mateixa molècula.

b) En medi àcid es comporten com a bases (els grups —NH2, capten protons i així queden com a —NH3

+) c) En medis bàsics es comporten com a

àcids (els grups —COOH alliberen protons, i així queden com a — COO- ).

d) Existeix un valor de pH al qual la molècula no té càrrega elèctrica neta, és el punt isoelèctric (pI).

Per damunt el punt isoelèctric els aminoàcids presenten càrrega negativa, per davall presenten càrrega positiva. Cada aminoàcid té un ph determinat, això permet diferenciar-los entre si en una barreja quan es sotmet a un camp elèctric.


La classificació dels aminoàcids Segons el radical R que s’enllaci al carboni α, els aminoàcids es poden classificar en: Aminoàcids alifàtics . Són els aminoàcids en els quals el radical R és una cadena hidrocarbonada oberta, que, a més, pot tenir grups —COOH i —NH2 Els aminoàcids alifàtics es classifiquen en:

Neutres . Si el radical R no posseeix grups carboxil ni amino. Àcids . Si el radical R presenta grups carboxil, però no amino.

Bàsics Si el radical R té grups amino, però no grups carboxil. Aminoàcids aromàtics. Són aquells el radical R dels quals és una cadena tancada, generalment relacionada amb el benzè. Aminoácids heterocíclics. Són aquells el radical R dels quals és una cadena tancada, generalment complexa i amb alguns àtoms diferents del carboni i de l’hidrogen.

Por la polaridad del grupo R Apolares Ala . Val . Leu . Ile . Pro . Phe . Trp . Met Polares sin carga Gly . Ser . Thr . Cys . Tyr . Asn . Gln Polares con carga - Asp . Glu

Polares con carga + Lys . Arg . His Por su estructura química

Hidrocarbonados Gly . Ala . Val . Leu . Ile Azufrados Met . Cys Alcohol Ser . Thr

Ácido Asp . Glu Amino Lys . Arg

Alifáticos

Amida Asn . Gln Aromáticos Phe . Tyr Heterocíclicos Pro . Trp . His Aminoàcids essencials i no proteics L’organisme fabrica les seves pròpies proteïnes a partir dels aminoàcids lliures en la cèl.lula, per la qual cosa no hi ha cap proteïna que sigui imprescindible en la dieta. Tanmateix, hi ha alguns aminoàcids que no es poden sintetitzar i s’han d’incloure en l’alimentació, són els aminoàcids essencials. En l’espècie humana, els aminoàcidds essencials són: valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, treonina, triptòfan i lisina. Per a lactants i nins petits també ho són l’arginina i la histidina. A més del 20 α-aminoàcids corrents es coneixen 150 que no formen part de proteïnes, són els aminoàcids no proteics . Alguns són molècules resultants del metabolisme, o transmissors de l’impuls nerviós, formen part de la paret bacteriana... De molts d’ells no es coneixen les funcions.


Font: Biologia BAT2 Ed. Santillana 1


3 L’ENLLAÇ PEPTÍDIC

Els pèptids estan formats per la unió d’aminoàcids per mitjà d’un enllaç peptídic. L’enllaç peptídic és un enllaç covalent que s’estableix entre el grup carboxil d’un aminoàcid i el grup amino del següent, enllaç que dóna lloc al despreniment d’una molècula d’aigua. El resultat és la formació d’un enllaç amida.

La disposició en l’espai d’un enllaç peptídic és tal que els àtoms del grup carboxil i del grup amino se situen en un mateix pla, amb distàncies i angles fixos. L’enllaç peptídic té un comportament similar al d’un enllaç doble, és a dir, presenta una certa rigidesa que immobilitza en un pla els àtoms que el formen.

Els enllaços peptídics són polars, tendeixen a interactuar entre sí, i amb les cadenes laterals polars, per a formar enllaços d’hidrògen.


4 ESTRUCTURA DE LES PROTEÏNES

4.1 ESTRUCTURA PRIMÀRIA L’estructura primària és la seqüència d’aminoàcids de la proteïna; per tant, ens indica quins aminoàcids componen la cadena polipeptídica i l’ordre en què es troben aquests aminoàcids. La funció d’una proteïna depèn de la seqüència que tingui i de la forma que aquesta adopti. Totes les proteïnes presenten un extrem N-terminal , en el qual es troba el primer aminoàcid amb el seu grup amino lliure, i un extrem C-terminal. en el qual està situat el darrer aminoàcid amb el seu grup carboxil lliure. La seqüència d’una proteïna s’escriu enumerant els aminoàcids des de l’extrem N-terminal fins al C-terminal.

4.2 ESTRUCTURA SECUNDÀRIA L’estructura secundària és la disposició de la seqüència d’aminoàcids o estructura primària en l’espai. Els aminoàcids, a mesura que van sent enllaçats durant la síntesi de les proteïnes, i gràcies a la capacitat de gir dels seus enllaços, adquireixen una disposició espacial estable, l’estructura secundària.


αααα-hélix L’estructura secundària en αααα-hèlix es forma quan l’estructura primària s’enrotlla helicoïdalment sobre si mateixa. Això és degut a la formació d’enllaços d’hidrogen entre el —C=O d’un aminoàcid i el —NH— del quart aminoàcid que el segueix.

- L’hèlix és destrogira i presenta 3,6 aminoàcids cada volta. Cada aminoàcid forma

enllaços d’hidrògen amb els que estan a l’espira superior i inferior, per la qual cosa l’estructura és molt estable.

- Els grups R estan cap a l’exterior. - Aminoàcids que apareixen en aquestes α-hèlix són: alanina, leucina, fenilalanina.

Exemples de proteïnes amb aquesta estructura són les α-queratines de la pell, ungles, pèls, llana...

Conformació ββββ

En aquesta disposició els aminoàcids formen una cadena en forma de zig-zag, ja que no hi ha enllaços d’hidrogen que uneixen els aminoàcids pròxims.

Si la cadena amb conformació β es redobla, es poden establir enIlaços d’hidrogen entre els segments, abans distants, que han quedat pròxims. Això dóna lloc a una làmina en zig-zag, molt estable, anomenada ββββ làmina plegada. Aquesta estructura també es pot formar entre dos o més cadenes polipeptídiques diferents.

- Els grups R estan per damunt o davall els plans en zig-zag de la làmina plegada. - Aminoàcids que apareixen amb freqüència a la làmina plegada son: Alanina, glicina,

metionina, valina i isoleucina.

Exemples de proteïnes que presenten aquesta estructura: La β-queratina de la seda o fibroïna i moltes proteínes globulars presenten segments amb conformació β alternats amb d’altres d’estructura a-hèlix .


Hélix de col.lagen

A més de l’estructura α-hèlix i β-plegada n’hi ha d’altres, entre les quals destacam la del col.lagen, proteïna molt abundant als vertebrats: al teixit connectiu, ossos, tendons, pell etc.

El col.lagen té una disposició en hèlix especial, una mida més allargada que la α-hèlix, a causa de l’abundància de prolina i hidroxiprolina. Es forma una superhèlix deguda a l’associació de tres hèlixs, unides per mitjà d’enllaços covalents i enllaços febles de tipus pont d’hidrògen.

L’ebullició en aigua la converteix en gelatina, una mescla de polipèptids.

4.3 ESTRUCTURA TERCIÀRIA Estructura filamentosa

Si les cadenes polipeptídiques estructurades a nivell secundari mantenen la seva ordenació sense modificacions posteriors. Es diu que les proteïnes presenten estructura terciària filamentosa o fibrosa .

Són proteïnes insolubles en aigua i dissolucions salines; per això són idònies per exercir funcions esquelètiques . Les més conegudes són el col.lagen dels ossos i del teixit conjuntiu, la α-queratina del pèl, les plomes, les ungles. les banyes. etc., la queratina o fibroïna del fil de seda i de les teranyines, i l’elastina del teixit conjuntiu, que forma una xarxa deformable per la tensió.

Estructura globular

En freqüència la cadena es plega en una estructura tridimensional compacta, més o menys esfèrica, i diem que té estructura terciària globular . La conformació globular de les proteïnes en facilita la solubilitat en aigua i en dissolucions salines. Això els permet fer funcions de transport, enzimàtiques. hormonals. etc.

Les conformacions globulars es mantenen estables per l’existència d’enllaços entre els radicals R dels aminoàcids. Hi ha diversos tipus d’enllaços: a) Un de for t de tipus covalent, el pont disulfur b) Altres de febles , com els ponts d’hidrogen, les forces de Van der Waals, les interaccions

iòniques i les interaccions hidròfobes.

4.4 ESTRUCTURA QUATERNÀRIA

L’estructura quaternària informa de la unió, per mitjà d’enllaços febles (no covalents), de diverses cadenes polipeptídiques amb estructura terciària, idèntiques o no, per formar un complex proteic.

Cadascuna d’aquestes cadenes polipeptídiques rep el nom de protòmer.


Hèlix de colàgen Estructura en alfa-hèlix


5 PROPIETATS DE LES PROTEÏNES

Les propietats de les proteïnes depenen sobretot dels radicals R lliures i que aquests sobresurtin de la molècula i, per tant, tinguin la possibilitat de reaccionar amb altres molècules. El conjunt d’aminoàcids d’una proteïna els radicals de la qual tenen la capacitat d’unir-se a altres molècules i de reaccionar amb aquestes s’anomena centre actiu de la proteïna. Solubilitat

Les proteïnes globulars són d’una gran mida molecular, per la qual cosa, quan es dissolen . donen lloc a dispersions col.loïdals. La solubilitat d’aquestes molècules es deguda als radicals R, que, quan s’ionitzen, estableixen ponts d’hidrogen amb les molècules d’aigua. Així, la proteïna queda recoberta d’una capa de molècules d’aigua que impedeix que es pugui unir a altres proteïnes, fet que en provocaria la precipitació.

Desnaturalització

Si en una dissolució de proteïnes es produeixen canvis de pH, alteracions en la concentració, agitació molecular o variacions de temperatura, la solubilitat de les proteïnes pot disminuir i es pot arribar al punt que precipitin.

Això es dóna perquè els enllaços que mantenen la conformació globular es trenquen i la proteïna adopta la conformació filamentosa. Aleshores, la capa de molècules d’aigua no recobreix totalment les molècules proteiques, que tendeixen a unir-se entre si, de manera que donen lloc a grans partícules que precipiten.

Quan passa això les seves propietats biocatalitzadores desapareixen quan el centre actiu s’altera. Les proteïnes, en aquest estat, no poden dur a terme l’activitat per a la qual van ser «dissenyades», és a dir, no són funcionals.

Aquesta variació de la conformació s’anomena desnaturalització. La desnaturalització no afecta els enllaços peptídics, quan torna a les condicions normals, la proteïna, de vegades, pot recuperar la conformació primitiva, fet que s anomena renaturalització.

Són exemples de desnaturalització: la llet tallada a causa de la desnaturalització de la caseïna, la precipitació de la clara de l’ou quan es desnaturalitza l’ovoalbumina per efecte de la calor, la «permanent» o fixació d’un pentinat per efecte de l’escalfor sobre les queratines dels cabells, etcétera


Especifitat En la seqüència d’aminoàcids les proteïnes presenten sectors estables i sectors variables, en els quals alguns aminoàcids poden ser substituïts per d’altres de diferents sense que s’ alteri la funcionalitat de la molècula.

Això ha donat lloc, durant el procés evolutiu, a una gran variabilitat de molècules proteiques, fet que permet que cada espècie tingui proteïnes específiques i que, fins i tot, apareguin diferències entre individus de la mateixa espècie Les diferències entre proteïnes amb la mateixa funció, són grans entre espècies allunyades evolutivament, i escasses entre espècies emparentades.

Capacitat amortidora

Les proteïnes com que estan constituïdes per aminoàcids, tenen un comportament amfòter. Tendeixen a neutralitzar les variacions de pH del medi, ja que es poden comportar com un àcid o una base i, per tant, alliberar o retirar protons del medi.

6 CLASSIFICACIÓ DE LES PROTEÏNES

6.1 HOLOPROTEÏNES

Segons L‘estructura terciària que tinguin, les holoproteïnes es poden classificar en dos grups: filamentoses o escleroproteïnes i globulars o esferoproteïnes.

Proteïnes filamentoses

Són insolubles en aigua i es troben principalment en animals. Pertanyen a aquest grup: Col.lagen: En teixits conjuntius, cartilaginosos, tegumentaris i ossis αααα-queratines: A cabells, ungles, llana, banyes, plomes etc. Elastines: En tendons i vasos sanguinis Fibroïnes: En els fils de seda

Proteïnes globulars

Generalment són solubles en aigua i en dissolucions polars. Pertanyen a aquest grup: Protamines :Es troben associades a l’ADN en els espermatozoides. Histones : Es troben associades a l’ADN del nucli (tret de l’espermatozoide) Prolamines : Es troben a les llavors vegetals: com la zeïna del blat de moro. Glutenines : Com la glutenina del blat.


Albumines : Com la seroalbumina de la sang, l’ovoalbumina, la lactoalbumina, i la globulina de l’hemoglobina. Globulines: L’ovoglobulina, lactoglobulina, seroglobulines, immunoglobulines etc.

6.2 HETEROPROTEÏNES Definició:

Les heteroproteïnes són molécules formades per la unió d’un grup proteic amb un altre de no proteic , anomenat grup prostètic. .

Segons el sen grup prostètic, les heteroproteïnes es classifiquen en:

Glicoproteïnes (ja vistes)

El grup prostètic conté molècules de glúcids. Exemples: Hormones: FSH, LH, TSH. Mucines de secreció, com les salivals. Glicoproteïnes de la sang (protombina, immunoglogulines...) Glicocàlix de les membranes cel.lulars. Alguns enzims

Lipoproteïnes (ja vistes)

Se formen quan alguns lípids poc solubles en aigua s’associen amb proteÏnes i d’aquesta manera són transportades pel plasma.

Exemples: són la LDL (Lipoproteïna de baixa densitat) i la HDL (Lipoproteïna d’alta densitat) que intervenen en el transport de colesterol. Un alt contingut de LDL suposa un risc d’arterioesclerosi i un alt contingut de HDL el redueix.

Nucleoproteïnes

Són complexes entre àcids nucleics i proteïnes com les histones i les protamines.ç Fosfoproteïnes

Contenen àcid ortofosfòric. Exemples: La caseïna de la llet i la vitelina del vermell de l’ou.

Cromoproteïnes

Les cromoproteïnes posseeixen com a grup prostètic una substància pintada, per això tarnbé reben el nom de pigments.

Exemples:

Pigments porfirínics (contenen porfirina): hemoglobina, mioglobina, peroxidases, citocroms o vitamina B12.

Pigments no porfirínics: hemocianina, hemeritrina (pigments respiratoris)

.


7 FUNCIONS DE LES PROTEÏNES

Les proteïnes determinen la forma i l’estructura de les cèl·lules i dirigeixen gairebé tots els processos vitals. Les funcions de les proteïnes són específiques i permeten a les cèl·lules mantenir la seva integritat, defensar-se dels agents externs, reparar danys, controlar i regular funciones, etc. Totes les proteïnes realitzen la seva funció de la mateixa manera: per unió selectiva a molècules . Les proteïnes estructurals s’agreguen a altres molècules de la mateixa proteïna per a originar una estructura major. No obstant això, altres proteïnes s’uneixen a molècules distintes: els anticossos als antígens específics, l’hemoglobina a l’oxigen, els enzims als seus substrats, els reguladors de l’expressió gènica a l’ADN , les hormones als seus receptors específics, etc... Entre les funcions de les proteïnes tenim:

1. Funció estructural Fomen l’estructura d’orgànuls Pel que fa a les cèl.lules tenen funcions estructurals :

- Les glicoproteïnes de la membrana plasmàtica. - Les proteïnes que formen els microtúbuls del citoesquelet dels cilis i flagels. - Les histones que s’associen a l’ADN per formar les fibres de cormatina.

Pel que fa la histologia:

- Queratines de les formacions dèrmiques. - L’elastina del teixits reticulars. - Col.lagens dels teixits cartilaginosos, conjuntiu i ossi.

Les aranyes i cucs de seda fabriquen fibroïna per a fabricar les teles d’aranya i els capolls respectivament.

2. Funció de transport Permeases: Regulen el pas de molècules a través de la membrana cel.lular. Proteïnes que transporten substàncies en el flux circulatori:

- Seroalbumines: transporten diferents substàncies. - Pigments respiratoris (hemoglobina, hemoeritrina, hemocianina...) transporten oxigen

dins la sang. - Transferrina, transporta ferro - Lipoproteines (LDL, HDL...) transporten lípids.


3. Funció enzimàtica

Els enzims són proteïnes que tenen una acció biocatalitzadora, és a dir, que afavoreixen les reaccions químiques que tenen lloc a les cèl·lules dels organismes, ja que redueixen els requeriments d’energia d’activació que aquestes reaccions necessiten per desenvolupar-se.

Possiblement, la funció enzimàtica és la més important de les que exerceixen les proteïnes. Hi ha un gran nombre d’enzims, aproximadament un miler, i tots tenen un grau d’especialització molt elevat. Entre aquests cal destacar la tripsina. la ribonucleasa, la catalasa, la peroxidasa. els citocroms, etc.

4. Funció hormonal

Són biocatalitzadors que es diferencien dels enzims en el fet que no actuen localment, sinó que es distribueixen per la sang i actuen per tot l’organisme. Exemples: la insulina del páncrees, la tiroxina na de la tiroide, les hormones de la hipòfisi.

5. Funció de defensa

Les γ-globulines o immunoglobulines: que constitueixen els anticossos. Tenen la funció d’associar-se a les substàncies estranyes que penetren a I’organisme (antígens) i neutralitzar-les. La trombina i el fibrinogen que participen la coagulació de la sang quan es produeix una ferida. Les mucines del tracte digestiu i respiratori, que presenten funcions bactericides Molts antibiòtics, fabricats per bacteris i fongs també són péptids

6. Funció contràctil

Actina i la miosina: proteïnes que s’associen entre si i formen miofibrilles, estructures que permeten la contracció i relaxació de les fibres niusculars Altres com: la dineïna, la tubulina, la flagel.lina que intervenen en la mobilitat cel.lular

7. Funció de reserva Exemples:

- L’ovoalbunina de la clara d’ou. - La caseïna de la llet. - La zeïna del del blat de moro. - La gliadina de la llavor del blat. - L’hordeïna de la llavor de l’ordi.

8. Funció homeostàtica

Algunes proteïnes sanguínies participen en la regulació del pH gràcies a la capacitat amortidora que tenen.

9. Funció reguladora

Algunes proteïnes regulen l’expressió de certs gens i unes altres regulen la divisió cel.lular (com la ciclina).


QÜESTIONARIQÜESTIONARIQÜESTIONARIQÜESTIONARI

1) Quins són els components d’una cadena polipeptídica i quin enllaç els uneix? 2) En quina direcció s‘uneixen dos aminoàcids? Desenvolupa la fórmula del dipèptid format

per la serina i la fenilalanina.

3) Un aminoàcid té un punt isoelèctric de 6,5. Quina càrrega presentarà si el pH del medi és 6,5, si és 4 o si és 10?. Explica en quin punt dels que s’han indicat abans l’aminoàcid es desplaçarà cap a l’’ànode, quan ho farà cap al càtode i quan es quedarà immòbil.

4) Un tripèptid format per tres aminoàcids: Presenta a l’extrem amino lliure un aminoàcid

aromàtic, a l’extrem carboxílic lliure un aminoàcid heterocíclic i l’àminoàcid central és un alifàtic bàsic Construeix aquest tripèptid escollint els tres aminoàcids dels següents:

Val, Phe, Ser, Trp, Gky, Lys, Asp.

5) La tripsina és un enzim que hidrolitza els enllaços peptídics en els quals el grup carboxil l’aporta una

lisina o una arginina. Quin és el resultat de la hidròlisi per mitjà de la tripsina sobre aquest pèptid?

H2N - Lys - Met - Ala - Arg - Met - Val – COOH

6) Quins enllaços mantenen la forma de l’estructura secundària de les hèlixs estabilitzada? 7) Quins enllaços mantenen la forma de les estructures globulars?

8) Quins enllaços possibiliten la unió de les diferents molècules que integren l’estructura

quaternària? 9) Per què la seda i el col.làgen suporten altes tensions sense estirar-se mentre que la llana

sí que es pot estirar 10) De què depèn l’activitat biològica i l’especificitat d’una proteïna?

11) Quins enllaços es trenquen quan se sotmet una molècula proteica a una temperatura

elevada? Com s’anomena aquest procés? Quina repercussió té en la funcionalitat de la proteïna?

12) Què és un grup prostètic? Posa algún exemple.

INVESTIGAINVESTIGAINVESTIGAINVESTIGA .

1) Investiga en què consisteix “fer la permanent” als cabells? Com es fa aquest procés? Relaciona aquest procés amb el que saps sobre l’estructura de les proteïnes.

ACTIVITATS. ACTIVITATS. ACTIVITATS. ACTIVITATS. Tema 4: Les proteïnesTema 4: Les proteïnesTema 4: Les proteïnesTema 4: Les proteïnes


TESTTESTTESTTEST

1 Aquells aminoàcids en els quals el radical R és una cadena hidrocarbonada oberta són els aminoàcids alifàtics.

2 Tots els aminoàcids, menys la glicina o glicocola, presenten activitat òptica ja que presenten el carboni α asimètric.

3 Àcid aspàrtic és un aminoàcid bàsic 4 Un aminoàcid té configuració D si quan el grup carboxil queda a dalt, el grup

NH2 queda a la dreta del carboni. 5 Els aminoàcids presenten comportament amfòter. 6 L’enllaç peptídic és un enllaç covalent que s’estableix entre el grup carboxil

d’un aminoàcid i el grup amino del següent. 7 El pH en el qual l’aminoàcid tendeix a adoptar una forma dipolar neutra

s’anomena punt isoelèctric 8 L’estructura primària és la seqüència d’aminoàcids de la proteïna. 9 L’estructura secundària és la disposició de l’estructura primària en l’espai. 10 La α–hèlix i la conformació-β són formes de l’estructura terciària de les

proteïnes. 11 L’estructura secundària en α–hèlix se forma quan s’enrotlla helicoïdalment

l’estructura secundària sobre ella mateixa. 12 La queratina de la seda és un exemple de conformació-β 13 L’estructura terciària informa sobre la disposició de l’estructura secundària

d’un polipèptid al plegar-se sobre ella mateixa formant una conformació globular

14 La conformació globular en les proteïnes facilita la insolubilitat en aigua i en dissolucions salines.

15 La conformació globular permet realitzar funcions de transport, enzimàtiques, hormonals...

16 Les conformacions globulars es mantenen estables per l’existència d’enllaços entre els radicals R dels aminoàcids.

17 Les proteïnes filamentoses són proteïnes insolubles en aigua i solubles en dissolucions salines.

18 El col.lagen del teixit conjuntiu és un exemple de proteïnes filamentoses. 19 L’estructura quaternària informa de la unió de varies cadenes polipeptídiques

amb estructura terciària per formar un complex proteic. 20 Les propietats de les proteïnes depenen dels radicals R lliures 21 Les proteïnes globulars posseeixen un elevat tamany molecular, per lo que,

quan es dissolen, donen lloc a dispersions col�loidals. 22 La desnaturalització afecta als enllaços peptídics. 23 L’especificitat permet que cada espècie tengui les seves proteïnes específiques i

que apareguin diferències entre individus de la mateixa espècie. 24 Observant l’estructura terciària de les proteïnes, les holoproteïnes es poden

classificar en: filamentoses o globulars. 25 Les proteïnes filamentoses són insolubles en aigua i apareixen principalment

en els vegetals. 26 La mioglobina és una cromoproteïna. 27 Les albumines són proteïnes globulars 28 Les globulines són proteïnes filamentoses 29 Les glicoproteïnes de les membranes plasmàtiques tenen funció estructural 30 L’actina i la miosina tenen funció contràctil 31 L’ovoalbúmina del blanc d’ou o la caseïna de la llet tenen funció de reserva. 32 Algunes proteïnes sanguínies participen en la regulació del pH gràcies a la

seva capacitat amortiguadora 33 La desnaturalització es basa en la destrucció dels enllaços que mantenen

estable la conformació globular de les proteïnes. 34 Les elastines tenen estructura globular


COMPLETACOMPLETACOMPLETACOMPLETA

1 Les proteïnes estan constituïdes per... 2 Els aminoàcids en els que el radical R és una cadena

tancada relacionada amb el benzè s’anomenen...

3 Si un aminoàcid desvia el pla de llum polaritzada a la dreta se denomina...

4 El comportament ???? dels aminoàcids els fa que puguin ionitzar-se com una base, com un àcid o com una base i un àcid a la vegada.

5 El pH en el qual l’aminoàcid té tantes càrregues positives com negatives se denomina...

6 Un oligopèptid és un pèptid el nombre de pèptids que el formen és ???? a 10

7 Totes les proteïnes presenten un extrem ???? i un extrem ???

8 El ??? posseeix una disposició en hèlix especial degut a l’abundància de prolina i hidroxiprolina.

9 Allò que fa que les conformacions globulars se mantenguin estables és...

10 Un exemple de proteïnes filamentoses és... 11 Si en una dissolució de proteïnes es produeixen

canvis de pH, alteracions en la concentració o qualsevol efecte que faci que la solubilitat de les proteïnes pugui disminuir arribant a produir-se la seva precipitació s’anomena:

12 S’anomena ??? a les molècules formades per la unió d’un grup proteic amb un altre no proteic.

13 Exemple de pigments porfirínics 14 Com s’anomena aquelles que posseeixen un grup

protètic que conté molècules de glúcids.

15 El grup prostètic de les nucleoproteïnes és… 16 Dins quina funció de les proteïnes podem trobar

l’insulina o la tiroxina?

17 A on apareixen les lipoproteïnes? 18 Anomena les propietats de les proteïnes.

19 Exemples d’on apareix l’α-queratina

T 4 proteines 1011

Documents

Transcript of T 4 proteines 1011