Semana 30

PROTEINAS2015

Licda. Corina Marroquín

Cuando una cadena polipeptídica contiene más de 50 aminoácidos, por lo general se le llama

proteína.Son biomóleculas formadas básicamente por

carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno (CHON).

Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y

cobre entre otros elementos.

FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

TIPO SUB-TIPOS CARACTERÍSTICAS

Fibrosas(Insolubles en agua)

QueratinasSe encuentran en el pelo, la piel, uñas, plumas, algodón y lana.

Colágenos

Son la clase más importante en el tejido conectivo. Son componentes de los tendones, ligamentos, huesos y dientes..

ElastinasSon los componentes de las paredes de los vasos sanguíneos.

Globulares(Se dispersan en agua formando coloides)

Albúminas

Forman parte de la estructura de las moléculas que transportan lípidos a través del entorno acuosa de la sangre

HistonasSe encuentran generalmente en las células unidas a las moléculas de DNA.

GlobulinasSon componentes de enzimas y anticuerpos.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU COMPOSICIÓN:SIMPLES.

Tipo Características

LipoproteínasAyudan a suspender y transportar los Iípidos a través del torrente sanguíneo.

Glucoproteínas

Formadas por carbohidratos o derivados y proteínas. Ejemplo: El interferón es una pequeña glucoproteína producida por las células en respuesta a las infecciones virales: inhibe la reproducción de virus interfiriendo la capacidad de éstos para producir sus propias proteínas

NucleoproteínasProteínas compuestas de ácidos nucleicos (DNA y RNA) y proteínas

Hemoproteínas.Contiene un grupo hemo, además de la parte proteínica de la molécula. Ejemplos: hemoglobina y mioglobina

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU COMPOSICIÓN:CONJUGADAS

Clase de proteína Función en el cuerpo Ejemplos.

Estructurales Componentes estructurales

El colágeno forma los tendones y los cartílagos. La queratina, forma el cabello, la piel, la lana y las uñas.

Contráctiles Movimiento muscular La miosina y la actina son responsables de la contracción muscular.

Transporte Transportan sustancias esenciales en el organismo.

La hemoglobina transporta oxígeno. Las lipoproteínas transportan lípidos.

Almacenamiento Almacenan nutrientes

La caseína almacena las proteínas de la leche. La ferritina almacena hierro en el bazo y en el hígado.

Hormonas Regulan el metabolismo corporal y el sistema nervioso.

La Insulina regula el nivel de glucosa en la sangre, La hormona del crecimiento regula el crecimiento.

Clase de Proteína Función el cuerpo Ejemplo

Enzimas Catalizan las reacciones bioquímicas de las

células

La sacarasa hidroliza la Sacarosa.

La tripsina cataliza la hidrólisis de las

proteínas.

Protectoras Reconocen y destruyen sustancias extrañas.

Las inmunoglobulinas, estimulan las

respuestas defensivas.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS.ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS.

PRIMARIAPRIMARIA

SECUNDARIA SECUNDARIA

TERCIARIATERCIARIA

CUATERNARIA.CUATERNARIA.

PRIMARIAPRIMARIA    

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína, unidos por enlaces peptídicos.

Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden de aminoácidos. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que

ésta adopte.

La primera proteína cuya estructura primaria se determinó, fue la insulina.

InsulinaPosee 2 cadenas.51 aminoácidos.

Cadena A contiene 21 aa.Cadema B contiene 30 aa.Las cadenas están unidas por puentes de disulfuro.

SECUNDARIA

EEs la organización de una cadena de polipéptidos, que a medida que va creciendo forman puente de Hidrógeno, entre enlaces peptídicos, que dan origen a la alfa-helice , la hoja plegada o estructura laminar y la triple hélice.

1. α Hélice : Se forma al enrollarse helicoidalmente

sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido siguiente.

COLÁGENO

• Es la proteína más abundante del cuerpo, constituye 25-35% de toda la proteína en vertebrados.

• El colágeno es un ejemplo de triple alfa-hélice, similar a una trenza. Se encuentra en el tejido conectivo, en los vasos sanguíneos, en la piel, los tendones, los ligamentos, la cornea de los ojos y el cartílago.

• Son tres polipéptidos entrelazados.

• Las formas hidroxilo de la prolina y de la lisina, forman puentes de hidrógeno entre las cadenas laterales.

El colágeno está formado por tres polipéptidos en entretejidos como una trenza, para formar una triplehélice (formados por puentes de H).

En una persona joven el colágeno es elástico, conforme la persona envejece, entre las fibrillas se forman entrecruzamientos adicionales, lo que hace

al colágeno menos elástico. El cartílago y los tendones se vuelven más

quebradizos y en la piel se ven arrugas.

2. Lámina β : Se da una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroina.

Estructura terciaria

Interacciones Hidrofóbicas: atracciones entre grupos no polares.

Interaciones hidrofílicas: atracciones entre grupos polares y agua.

Puente salino (enlace iónico): Interacciones entre aa ácidos y básicos.

Puente de H: Ocurren entre H y O o N.

Enlace de disulfuro: Fuertes uniones de S de dos átomos de Cisteína.

ESTRUCTURA TERCIARIA

ESTRUCTURA TERCIARIAMIOGLOBINA

La mioglobina es una proteína muscular, con estructura primaria formada por 153

unidades de residuos de aminoácidos, secundaria de

espiral y estructura terciaria que forma una estructura

compacta estable.

LA FUNCIÓN DE LA MIOGLOBINA :ES LA DE ALMACENAR Y TRANSPORTAR OXÍGENO.

POSEE UNA CADENA POLIPEPTIDICA.TAMBIÉN SE DENOMINA MIOHEMOGLOBINA O HEMOGLOBINA

MUSCULAR.

CUATERNARIAUna combinación de dos o más unidades proteicas, para formar una proteína biológicamente activa más grande. Estabilizadas por los mismos enlaces de la estructura terciaria.

HEMOGLOBINAEs una proteína globular.

La hemoglobina es una proteína oligomérica: Consta de 4 cadenas polipeptídicas, 2 y 2 También es una proteína conjugada, compleja , requiere de hierro-hemo. Presenta estructura cuaternaria.

Los glóbulos rojos que contienen hemoglobina se producen en la medula ósea.

FUNCION DE LA HEMOGLOBINA

Hemoglobina CTalasemia

PROTEINAS ANORMALES.Hemoglobina C y S.

Hemoglobina SAnemia de células falciformes

La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose solamente la primaria, que da la pérdida irreversible de la función de la proteína.

En estos casos las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua.

Ej. Huevos cocidos, en cirugía cuando se cauterizan vasos sanguíneos, esterilización de instrumentos en autoclave.

DESNATURALIZACIONDE PROTEINAS.

DESNATURALIZACION DE PROTEINAS.

AGENTE DESNATURALIZANTE ENLACES ROTOS

CALOR POR ENCIMA DE 50º C Enlaces de hidrógeno, atracciones hidrofóbicas entre cadenas

laterales no polares.

Ácidos y Bases Enlaces de hidrógeno entre cadenas laterales polares, puente

salino.

Compuestos orgánicos Interacciones hidrofílicas.

Iones de Metales Pesados: Ag+ , Pb+2 y Hg+2 .

Puentes de disulfuro, al formarse enlaces iónicos.

Agitación Enlace de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas, al

extenderse las cadenas polipeptídicas y romperse las interacciones estabilizantes.

Enzima, cualquiera de las numerosas sustancias orgánicas especializadas compuestas por

polímeros de aminoácidos, que actúan como catalizadores en el metabolismo de los seres

vivos.

ENZIMAS

Las enzimas se denominan añadiendo asa al nombre del sustrato con el cual reaccionan.

La enzima que controla la descomposición de:

urea – ureasa

Proteínas - proteasas.

CADA ENZIMA TIENE UN SUSTRATO ESPECÍFICO.

1. Óxido-reductasas( Reacciones de oxido-reducción).

Si una molécula se reduce, tiene que haber otra que se oxide

2. Transferasas(Transferencia de grupos funcionales)

· grupos aldehidos · gupos acilos · grupos glucosilos · grupos fosfatos (kinasas)

3. Hidrolasas(Reacciones de hidrólisis)

Transforman polimeros en monómeros.Actúan sobre: · enlace éster · enlace glucosídico · enlace peptídico · enlace C-N

4. Liasas(Adición a los dobles enlaces)

· Entre C y C · Entre C y O · Entre C y N

5. Isomerasas(Reacciones de isomerización)

6. Ligasas(Formación de enlaces, con aporte de ATP)

· Entre C y O · Entre C y S · Entre C y N · Entre C y C

ENZIMAS DE DIAGNOSTICO CLÍNICO.

• HEPATICAS.• Transaminasa glutamico Oxalacética (TGO)• Transaminasa Glutámico Pirúvica (TGP)• Fosfatasa Alcalina.

• PANCREATICAS : Amilasa- Lipasa

• MUSCULAR: Creatinfosfoquinasa (CK)• CARDIACAS: Creatinfosfoquinasa-MB

REPÚBLICA DE MALTALA VALETA.