Las proteínas son polímeros lineales cuyos monómeros son los aminoácidos. Estánformadas por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y entre otros elementos destaca el azufre.

Los aminoácidos se caracterizan por poseer en su molécula un grupo carboxilo, un grupoamino y una cadena lateral R, unidas mediante enlaces covalentes a un átomo de carbono.

Tipos• Esenciales: Necesitamos incorporarlos por vía de la dieta.• No esenciales: Nuestro cuerpo es capaz de sintetizar a través de otras moléculas.

Según la cadena lateral R:• Hidrófilos: El grupo R es polar, pueden presentar carga o no. Cuando presentan carga

puede ser negativa (ácidos) o positiva (básicos)• Hidrófobos: Aminoácidos cuyo grupo R es apolar.

Propiedades

• Presentan un elevado punto de fusión (+200 grados)• Incoloros• Sólidos• Solubles en agua.• Tienen carácter anfótero: Actúan como ácidos o bases dependiendo del pH del medio en el

que se encuentren.• Isomería: Dependiendo de la posición del grupo amino serán de serie L o D.• Actividad óptica: Si desvían el plano de luz polarizada a la derecha son dextrógiros y si lo

desvían a la izquierda son levógiros.

PÉPTIDOSMoléculas formadas por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Empiezan por el extremo amino terminal y acaban por el extremo carboxilo terminal.

El enlace peptídico es un enlace covalente formado entre el grupo amino y el grupo carboxilo de dos aminoácidos. Los aminoácidos unidos por este tipo de enlace se denominanresiduos.

Dependiendo del número de aminoácidos pueden ser:• Dipéptidos (2 aa)• Tipéptidos (3 aa)• Oligopéptidos: (-50 aa)• Polipétidos: (+50 aa)

Ejemplos• Oxitocina: Regula las contracciones del útero.• La insulina y el glucagón regulan el nivel de azúcar en sangre.• La gramicidina y la valinomicina presentan función de antibióticos.

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Estructura de las proteínas

• Primaria: Se encuentra presente en todas las proteínas. Corresponde a la secuencia deaminoácidos únicos mediante enlaces peptídicos para formar las proteínas. Se dispone enforma de zig-zag.

• Secundaria: Disposición espacial que adopta la secuencia de aminoácidos para ser másestable.◦ α-hélice. La cadena polipéptidica se va enrollando sobre si misma. Se establecen enlaces

de hidrógeno intracatenarios entre el grupo amino de un aa y el grupo carboxilo del 4º aaque lo sigue.

◦ Lámina β. La cadena polipetídica mantiene su froma de zig-zag y se asocian entre simediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Las cadenas pueden disponerse de formaparalela o antiparalela.

◦ Hélice de colágeno. Estructura rígida formada por el aa prolina, el cual impide laformación de la estructura α-hélice. En articulaciones.

• Estructura terciaria: Forma tridimensional de las proteínas, se corresponde con la formaenergética más estable. La conformación nativa es la estructura terciaria energética másestable. Se producen interacciones entre los radicales R por medio de interaccioneselectrostáticas, enlaces de hidrógeno, atracciones hidrofóbicas y puentes disulfuro entregrupos triol.

• Estructura cuaternaria: Se encuentra en aquellas proteínas con mas de una cadenapolipeptídica, se les llama proteínas oligoméricas. Cada cadena recibe el nombre desustratos.

Propiedades • Especifidad: Cada especie crea sus propias proteínas diferentes de las de otras especies.

Hay diferencias proteicas dentro de una misma especie.• Solubilidad: Dependiendo de las estructura terciaria.

◦ Proteínas fibrosas: Insolubles◦ Proteínas globulares: Solubles

• Desnaturalización: Ruptura de los enlaces que mantienen la conformación nativa de unaproteína, perdiéndose las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria si la tuviera. Laproteína pierde sus propiedades y función.◦ Reversible: Recuperación de la función y estructuras.◦ Irreversible: No las recupera.

• Amortiguadores del pH: Debido a su carácter anfótero actúan como ácidos o bases.

Tipos

• Homoproteínas: Compuestas únicamente por aminoácidos.◦ Fibrosas: Proteínas cuya estructura es alargada e insoluble en agua.

▪ Colágeno: Presente en el tejido conjuntivo.▪ Elastina: Se encuentra en el tejido conjuntivo y en órganos elásticos. ▪ Queratina: Forman estructuras como uñas y pelo.

◦ Globulares: Proteínas cuyas cadenas polipeptídicas están plegadas. Son solubles en agua.▪ Actinas▪ Albúminas: Reserva de aa▪ Globulinas

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▪ Histonas: Asociadas al ADN.

• Heteroproteínas: Compuestas por una parte proteica y una no proteica (grupo prostético)◦ Glucoproteínas: El grupo prostético es un glúcido.

▪ Inmunoglobulinas▪ Moléculas que forman membranas de eritrocitos.

◦ Lipoproteínas: El grupo prostético es un lípido. ▪ HDL▪ LDL

◦ Fosfoproteínas: El grupo prostético es un ácido fosfórico.◦ Nucleoproteínas: Protaminas e histonas.

Funciones

Estructurales: Forma estructuras: Colágeno, elastina y queratina.Reserva de aa: Albúminas.Catalíticas: Catalizan reacciones químicas: Enzimas.Defensivas: Inmunoglobulinas.Coagulación sanguínea: Trombina.Contráctiles: Proteínas musculares y miosina.Transporte: Hemoglobina y hemocianina.Hormonales: Insulina y oxitocina.Reserva: De aa, caseína, albúminas.Homeostasis: Debido al carácter anfótero participan regulando el Ph.

Los ÁCIDOS NUCLEICOS Son biomoléculas orgánicas con carácter ácido. Estáncompuestas por C, H, O, N y P. Sus monómeros son los nucleótidos. Se encuentran principalmenteen el núcleo.

Los nucleótidos están formados por:• Base nitrogenada: Púrica o pirimidínica• Pentosa• Ácido fosfórico

El Nucleósido está formado por una base nitrogenada y una pentosa unidas mediante enlace N-glucosídico.

Nucleótidos no nucleicos: No forman parte de los ácidos nucleicos. Se encuentran libres.

• Participan en reacciones de energía: El ATP y GTP. El ATP libera energía al hidrolizarsetransformándose en ADP + Pi. El ADP cuando almacena energía y reacciona con el Pi liberaenergía. Son monedas de intercambio energético.

• Redox: Moléculas capaces de captar electrones a una molécula a la cual oxidan y cederlos aotra molécula a la cual reducen. Captan o ceden electrones (oxidándose y reduciéndose) a lavez que el sustrato se reduce u oxida.

• Reguladores de procesos metabólicos: El AMPc es intermediario de las hormonas. Lasproteínas cambian su estructura y activan otras proteínas en forma de cascada hasta quesintetizan AMPc el posee la información para activar las enzimas.

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ADNPolímero de desoxirribonucleótidos.

Estructura química: Bases nitrogenadas: A, T, G, C. Desoxirribosa Ácido fosfórico

Estructura primaria Secuencia de nucleótidos unidos mediante enlaces fosfodiéster entre elextremo 3' de la pentosa de un nucleótido y el extremo 5' de la pentosa del siguiente nucleósido.

Estrctura secundaria• Propuesta por Watson y Crick.• Recibe el nombre de ADN-B• Doble hélice formada por dos cadenas helicoidales enrolladas a lo largo de un eje

imaginario.• Cadenas antiparalelas.• La cadenas interaccionan por la complementariedad de bases (mismo número de bases

púricas y pirimidínicas. Para mantener la anchura constante las púricas se unen a laspirimidínicas)

• Diámetro de la doble hélice de 2nm.• El paso de rosca mide 3'4 nm y caben diez pares de bases enfrentadas.• Distancia entre pares de bases de 0'34 nm.• Doble hélice es dextrógira y plectonémica.

ADN- ANo se ha encontrado en las células en condiciones fisiológicas, solo en el laboratorio al deshidratarcélulas aparecen distintas regiones de ADN. La doble hélice es dextrógira, ancha y sus bases estáninclinadas.

ADN-ZLa doble hélice es levógira y presenta una disposición en zig-zag.

Estructura terciaria Es la disposición que adopta la doble hélice de ADN al asociarse conproteínas. En las células eucariotas forma la cromatina la cual constituye a los cromosomas. En lascélulas procariotas forma un único cromosoma bacteriano y plásmidos independientes.

DesnaturalizaciónConsiste en la pérdida de la estructura secundaria del ADN y por lo tanto la separación de lashebras. Se produce por la variación de la temperatura, pH y aumento de la concentración salina. La renaturalización tiene lugar si se restablecen las condiciones normales y las hebras vuelven aunirse. En la hibridación las dos cadenas pertenecen a organismos diferentes.

• Identificación de genes◦ Identificación de enfermedades genéticas.◦ Identificación de crímenes.◦ Identificación de paternidad.

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ARNPolímero de ribonucleótidos unidos mediante enlaces fosfodiéster en sentido 5'-3'

Estructura química: Bases nitrogenadas: A, T, U, C. Ribosa Ácido fosfórico

Generalmente son monocatenarios.

TIPOS

ARNm Localizado en el núcleo y citoplasma. Completamente monocatenario.

Procariotas: Policotrónico. El ARNm se obtiene de forma directa de la transcripción del ADN.Eucariotas: Monocotrónico. Posee la información para codificar a una proteína o cadenapolipéptidica. El ADN transcribe al transcrito primario (ARNm sin madurar) que posee unacaperuza en el extremo 5' para protegerlo de las enzimas, exones con información genética para lacodificación, intrones que no poseen información y en el 3' una cola poli-A.

ARNtPosee zonas de doble enlace que forman una estructura secundaria con forma de hoja de trébol. Sufunción es transportar los aminoácidos a los ribosomas. En un brazo tiene un anticodón con untriplete de bases, que se corresponde con un codón del ARNm. En el exremo 5' (guanina y fosfato)y el el 3' un triplete.

ARNrJunto con algunas proteínas forma los ribosomas, en los cuales se traduce la secuencia de bases delARNm en la secuencia correspondiente de aa.

ARNnSe encuentra en el nucleolo. Es el precursor de los ARNm.

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