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50
R 1 │ H 3 N –CH – C – O – + ║ O H 2 O R 1 R 2 │ │ + H 3 N—CH—C—N—CH—COO — ║ O dipéptido + H R 2 │ │ HN –CH – C – O – │ ║ H O

Transcript of R 1 │ + H 3 N –CH – C – O – + ║ O H2OH2O R 1 R 2 │ │ + H 3 N — CH — C — N —...

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R1

│+H3N –CH – C – O– + ║ O

H2O

R1 R2

│ │+H3N—CH—C—N—CH—COO—

║ O

dipéptido

+ H R2

│ │

HN –CH – C – O–

│ ║ H O

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Ala Gly Cys Asp Lys Leu

H3C CH3

\ / SH COO- NH3

+ CH CH3 H H H CH2 H CH2 H (CH2)4 H CH2

+H3N— C —C — N — C — C — N — C — C — N — C — C— N — C — C — N — C — COH ║ ║ ║ ║ ║ ║ H O H O H O H O H O H O

Amino terminalAmino terminal

Carboxilo terminalCarboxilo terminal

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Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu

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Oxígeno de carbonilo tiene carga parcial negativaNitrógeno de amida tiene carga parcial positiva

•Casi todos los enlaces ocurren en trans

•Enlace peptídico: simple ?

•Naturaleza parcial de enlace doble (40%)

C-N = 1.32 AC-O = 1.24 A

C-N = 1.46 AC-O = 1.20 A

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La Secuencia de Aminoácidos en una Proteína:

• es una característica única de cada proteína

• es codificada por la secuencia de nucleótidos del DNA

• es leída del extremo amino hacia el extremo carboxilo

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psi

phi

Ø = phi N-C = psi C-CCualquier valor entre -180 y = 180,PERO . . .

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y = 02 enlaces peptídicos flanqueandoC están en el mismo plano

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Arquitectura de Proteínas

• Forma - globulares o fibrosa

• Niveles de Estructura Proteica

- Primaria - secuencia

- Secundaria - estructuras locales -puentes H

- Terciaria - Forma 3-dimensional

- Cuaternaria - Organización de subunidades

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•Primaria: Secuencia de aminoácidos en un péptido/proteína

•Secundaria: Arreglos estables de aa. que dan lugar a patrones estructurales•Terciaria: Enrollamiento/plegamiento (folding) 3D

•Cuaternaria: Cuando está formada x más de una cadena

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Qué fuerzas determinan la estructura?

• Estructura Primaria - determinada por enlaces covalentes

• Estructuras Secundaria, Terciaria, Cuaternaria - Todas determinadas por fuerzas débiles

• Fuerzas débiles - Puentes de H, interacciones iónicas, interacciones de van der Waals, interacciones hidrofóbicas

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Alfa Helix

• Propuesta por Linus Pauling y Robert Corey en 1951

• Identificada en queratina por Max Perutz

• Componente ubicuo de proteínas

• Estabilizado por puentes de H

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Elevación por residuo : 1.5 ÅIdeal phi = -60° , psi = -45°

Puente de H: entre C=O y N-H

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Grupos R no participan directamente

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Hoja Plegada Beta

Compuesta de hebras (strands) beta• Primero postulada por Pauling y Corey, 1951

• Hebras pueden ser paralelas o antiparalelas

• Elevación por residuo:•

– 3.47 Angstroms para antiparalelas

– 3.25 Angstroms para paralelas

• (1.5 Å en hélice alfa)

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Menos estable que antiparalela se necesitan mas hojas

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La Vuelta Beta

• Permite a la cadena peptídica cambiar de dirección

• Unión es por puente de H: 3 residuos abajo

• Prolina y Glicina prevalecen en vueltas beta

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•Estructura SupersecundariaEstructura Supersecundaria

Motivos, folds (plegamientos)Arreglos estables de varias 2rias y sus conexiones

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Motivo más grande (barril /) a partir de uno pequeño(loop ) de piruvato quinasa

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•Estructura TerciariaEstructura Terciaria

•Aminoácidos más alejados ineractuando entre sí•Arreglo espacial de estos residuos

FUERZAS QUE PARTICIPAN:Interacciones hidrofóbicasInteracciones iónicasPuentes disulfuro

Proteína globular: mezcla de alfas y betasunidas por segmentos conectores

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Estructura Terciaria Algunos principios importantes :

• Las estructuras secundarias se formarán cada vez que sea posible (debido a formación de puentes de H)

• Hélices y hojas se empacan juntas• Proteínas se pliegan para formar las

estructuras más estables (hacen puentes de H y minimizan contacto con solvente

• Residuos hidrofóbicos hacia dentro

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Porcentaje de -hélice y estructura en algunas proteínas

Proteína Residuos % -hélix % hoja Mioglobina 153 78 0Citocromo c 104 39 0Lisozima 129 40 12Ribonucleasa 124 26 35Quimiotripsina 247 14 45Carboxipeptidasa 307 38 17

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MIOGLOBINA

78/0

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39/0 40/12

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26/35

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Hemoglobina; Estructura cuaternaria (varias subunidades)

MultímeroSi pocas: oligómero

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Estructura Cuaternaria Qué fuerzas mantienen la asociación

cuaternaria? • Kd típica para dos subunidades: 10-8 a 10-16M! • Valores corresponden a energías de 50-100

kJ/mol a 37 ºC (iónicas 20 kJ/mol)• Pérdida de entropía debido a asociación -

desfavorable • Ganancia de entropía debido a ocultamiento de

grupos hidrofóbicos - muy favorable!

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Alfa

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Datos moleculares de algunas proteínas

Peso Molecular # residuos # cadenas

Citocromo c (humano) 13,000 1041

Ribonucleasa A (páncreas bovino) 13,700 124 1Lisozima (clara huevo) 13,930 129

1Mioglobina (corazón equino) 16,890 153 1Quimiotripsina (páncreas bovino) 21,600 241 3Quimiotripsinógeno (bovino) 22,000 245 1Hemoglobina (humano) 64,500 574

4Albúmina sérica (humano) 68,500 609 1Hexoquinasa (levadura) 102,000 972 2RNA polimerasa (E. coli) 450,000 4,158 5Apolipoproteína A (humano) 513,000 4,536

1Glutamina sintetasa (E. coli) 619,000 5,628

12Titina (humano) 2’293,000 26,926 5

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Toda la información necesaria para el enrollamiento de la cadena peptídica en su estructura "nativa” está contenida en la

estructura primaria de amino ácidos en el péptido.

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P

Plegamiento y unión de cofactor(interacciones no covalentes)

Modificación covalente x glicosilaciónfosforilación, acetilación, etc.

Unión de otras subunidades

P

Proteína madura funcional

Creación de una proteína funcional

Proteína Madura Funcional

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Plegado correcto

sin ayuda

Proteina recién sintetizada

Plegado correctocon ayuda de

chaperona

Plegado incompletodigerida enproteasoma

Agregadoproteico

20% Hsp7010% Hsp60

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Chaperonas Moleculares

• Por qué se necesitan chaperonas si la información para el plegamiento está presente en la secuencia? – Para proteger a las proteínas nacientes y para

acelerar los pasos lentos

• Proteínas chaperonas fueron primero identificadas como "heat-shock proteins" (hsp60 & hsp70) o proteínas de golpe calórico

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Chaperona HSP 60

Chaperona HSP 70

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