Querat

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Queratina Estructura representativa de la queratina, representada por dos cadenas polipeptídicas e indicando algunos tipos de aminoácidos que participan en enlaces intra e intermoleculares. La queratina (del griego κερατίνη, córneo) [1] es una proteína con estructura fibrosa, muy rica en azufre, [2] que constituye el componente principal que forman las capas más externas de la epidermis de los vertebrados y de otros órganos derivados del ectodermo, faneras como el pelo, uñas, plumas, cuernos, ranfotecas y pezuñas. Una de las biomoléculas cuya dureza se aproxima a la de la querati- na es la quitina, con la cual no hay que confundirse, al ser esta última un polisacárido. [3] 1 Tipos y composición Las queratinas suelen clasificarse en dos familias, en fun- ción de la abundancia de su proporción en estructuras de tipo hélices-α o láminas-β: [4] 1.1 Queratina-α La queratina alfa presenta en sus cadenas de aminoácidos restos (monómeros) de cisteína, los cuales constituyen puentes disulfuro, lo que se denomina Queratina - Imagen de microscopio de fluorescencia. grupo cistina. Los puentes disulfuro proporcionan la rigidez y resistencia a la queratina alfa. Así, existe mayor cantidad de enlaces cistina (disulfuro) en regiones estructurales de los cuernos de un animal y en las uñas que en el pelo. La queratina alfa se encuentra en pelos, cuernos, uñas, y otras faneras. 1.2 Queratina-β La queratina beta no presenta cisteína, o lo hace en muy baja proporción, por lo tanto contiene pocos entre- cruzamientos intermacromoleculares a través de puentes disulfuro (cistina). Sin embargo la queratina de tipo be- ta, presenta mayor proporción de plegamientos de forma lámina-β. La alta cohesión dada por el gran número de asociaciones por puentes de hidrógeno de las láminas-β, hace que la presencia de queratina-β resulte en materia- les de gran resistencia tales como la seda de araña. Las queratinas-α pueden presentar también láminas-β, aun- que en menor proporción que las queratinas-β. Así mismo las queratinas-β presentan también hélices-α. Esto hace que esta clasificación de las queratinas sea controvertida. 1.3 Función estructural La queratina es una proteína con una estructura secun- daria. Es decir, la cadena macromolecular con cierta 1

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Quera Tina

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  • Queratina

    Estructura representativa de la queratina, representada por doscadenas polipeptdicas e indicando algunos tipos de aminocidosque participan en enlaces intra e intermoleculares.

    La queratina (del griego , crneo)[1] es unaprotena con estructura brosa, muy rica en azufre,[2] queconstituye el componente principal que forman las capasms externas de la epidermis de los vertebrados y de otrosrganos derivados del ectodermo, faneras como el pelo,uas, plumas, cuernos, ranfotecas y pezuas. Una de lasbiomolculas cuya dureza se aproxima a la de la querati-na es la quitina, con la cual no hay que confundirse, al seresta ltima un polisacrido.[3]

    1 Tipos y composicinLas queratinas suelen clasicarse en dos familias, en fun-cin de la abundancia de su proporcin en estructuras detipo hlices- o lminas-:[4]

    1.1 Queratina-

    La queratina alfa presenta en sus cadenas deaminocidos restos (monmeros) de cistena, loscuales constituyen puentes disulfuro, lo que se denomina

    Queratina - Imagen de microscopio de uorescencia.

    grupo cistina. Los puentes disulfuro proporcionan larigidez y resistencia a la queratina alfa. As, existemayor cantidad de enlaces cistina (disulfuro) en regionesestructurales de los cuernos de un animal y en las uasque en el pelo. La queratina alfa se encuentra en pelos,cuernos, uas, y otras faneras.

    1.2 Queratina-

    La queratina beta no presenta cistena, o lo hace enmuy baja proporcin, por lo tanto contiene pocos entre-cruzamientos intermacromoleculares a travs de puentesdisulfuro (cistina). Sin embargo la queratina de tipo be-ta, presenta mayor proporcin de plegamientos de formalmina-. La alta cohesin dada por el gran nmero deasociaciones por puentes de hidrgeno de las lminas-,hace que la presencia de queratina- resulte en materia-les de gran resistencia tales como la seda de araa. Lasqueratinas- pueden presentar tambin lminas-, aun-que enmenor proporcin que las queratinas-. As mismolas queratinas- presentan tambin hlices-. Esto haceque esta clasicacin de las queratinas sea controvertida.

    1.3 Funcin estructural

    La queratina es una protena con una estructura secun-daria. Es decir, la cadena macromolecular con cierta

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  • 2 3 REFERENCIAS

    estructura primaria (o secuencia), se pliega sobre s mis-ma, adquiriendo tres dimensiones. Esta estructura pue-de ser de tipo helicoide, llamndose as protena -hliceo de forma laminar o lmina-. Las interacciones in-termoleculares de tipo puentes de hidrgeno, fuerzashidrofbicas, o enlaces salino, como los dados entre losaminocidos cido glutmico y lisina, mantienen unidoslos aminocidos de distintas hebras o segmentos macro-moleculares de la protena. La capacidad de transferen-cia de carga a travs de los enlaces intermoleculares hacede las queratinas unos buenos biomateriales estructurales,con buenas propiedades mecnicas.

    1.4 La queratina del cabello

    La queratina del cabello se clasica dentro de lasprotenas brosas; sus caractersticas son cadenas largasde estructura secundaria, insolubles en agua, y solucio-nes de baja salinidad siendo por ello idneas para reali-zar funciones esquelticas y de gran resistencia fsica confunciones estructurales.[5]

    El pelo est construido por macrobrillas de queratinaempaquetadas por fuera; stas estn formadas por mi-crobrillas, que se retuercen en un arrollamiento haciala izquierda. Las interacciones entre las hebras se produ-cen a travs de puentes disulfuro. La queratina del pe-lo presenta alta proporcin de alfa queratina, existiendola posibilidad de transformarla en beta queratina si, porejemplo, aplicamos calor ms humedad. El pelo puedeincluso duplicar su longitud. Esto sucede porque se rom-pen los puentes de hidrgeno de la hlice y las cadenaspolipeptdicas adoptan una conformacin extendida, enel que la voluminosidad de los grupos laterales -R, haceque la conformacin -beta sea inestable, y por lo tanto alpoco tiempo seadopte de nuevo la conformacin en h-lice, con lo que el pelo recupera su longitud original. Esincorrecto decir que el pelo est formado por clulas, slose encuentra queratina rica en azufre y una matriz amorfaque mantiene a las microbrillas empaquetadas por fueraen la forma que alguna vez tuvo la clula que las sinteti-z; el Folculo piloso es el que posee clulas activas quese encargan de sintetizar los elementos anteriores.La cutcula, formada por clulas compuestas de querati-na, es la responsable de proteger el interior del cabello,a la vez que inuye en el brillo y color del mismo. Sonvarios los factores que inciden en la buena calidad delmismo: los tratamientos mecnicos (mal cepillado, etc.),las condiciones medioambientales (contaminacin, etc.),provocan su deterioro y mencin especial a los trabajosqumicos (desrizado, etc.); estos provocan que la cutculase hinche y abra, algo que, con el uso continuo de los mis-mos, modica la estructura del cabello, convirtindolo enseco, frgil, poroso y hasta quebradizo.

    2 Vase tambin Faneras Protelisis Sistema integumentario

    3 Referencias[1] Queratina en el DRAE

    [2] J. Gacn-Guillen (1964). Aspectos qumicos del blanqueode la lana con perxido de hidrgeno: Modicacin qu-mica de la queratina. Boletn del Instituto de InvestigacinTextil y de Cooperacin Industrial, 39: 43-70.

    [3] Microstructure, elastic properties and deformation me-chanisms of horn keratin (en ingls). Consultado el 18de junio de 2012.

    [4] Queratinas, en Gloosario ilustrado de dermatologa y der-matopatologa, Gerzan Rodrguez Toro, -Google Books-

    [5] Queratina del pelo, Cosmetologa de Harry, pp. 457-459-Google books-

  • 34 Text and image sources, contributors, and licenses4.1 Text

    Queratina Fuente: http://es.wikipedia.org/wiki/Queratina?oldid=82147686 Colaboradores: SpeedyGonzalez, Robbot, Sms, El Moska,Marcoscaceres, Rembiapo pohyiete (bot), LP, Guanxito, Orgullobot~eswiki, RobotQuistnix, Yrbot, FlaBot, YurikBot, GermanX, Knigh-tRider, The Photographer, Tomatejc, Folkvanger, Paintman, Jorgelrm, Laura Fiorucci, Eli22, Dorieo, Thijs!bot, Mahadeva, Mpeinadopa,TXiKiBoT, Plux, Sailorsun, VolkovBot, Technopat, Matdrodes, Muro Bot, BotMultichill, SieBot, PaintBot, Loveless, Pedro Felipe, Pi-pepBot, Kieromorir0, Tirithel, Estirabot, Eduardosalg, NaNiTa 69, Neodop, Gallowolf, Petruss, Alexbot, Polinizador, AVBOT, MastiBot,NicolasAlejandro, Diegusjaimes, DrFO.Tn.Bot~eswiki, Luckas-bot, Jimy Silva, GnawnBot, Lauracostazocar, SuperBraulio13, Jkbw, Bo-tarel, Gorigori, AstaBOTh15, Jakeukalane, TobeBot, RedBot, PatruBOT, Humbefa, EmausBot, ZroBot, Africanus, Grillitus, JackieBot,ChuispastonBot, WikitanvirBot, Diamondland, MerlIwBot, Vakera83, Acratta, Elvisor, Ppesparza, Pozitron, Addbot, Jarould y Annimos:77

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    radores: Trabajo propio Artista original: Pozitron

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