Queratina.Introduccin.Entendemos por queratina un grupo de protenas fibrilares citoesquelticas, de la familia de los filamentos intermedios. Se trata de una protena con capacidad de endurecer el tejido en el que se acumula. A los tejidos cargados de queratina se les denomina queratinizados o cornificados.

La queratina en grandes cantidades puede tornar un tejido extremadamente duro: solo debemos pensar en las garras de los grandes felinos o en los cuernos de un rinoceronte para darnos cuenta de su fortaleza.

Encontramos queratinas en varios tejidos, pero el lugar ms caracterstico es, sin duda, la piel y sus anexos. En el ser humano, encontramos cantidades significativas de queratina en la epidermis, sobre todo en estratos superiores, y en los anexos cutneos cornificados: las uas y los pelos.

En este apartado analizaremos las queratinas ms habituales en las clulas de la piel y anexos cutneos humanos, repasando los aspectos ms destacados de su biosntesis

La familia de las queratinas.Cuando hablamos de queratina solemos referirnos a un conjunto de protenas de gran tamao, constituidas por la unin de filamentos de tamao mucho menor.

Las subunidades bsicas de la queratina se dividen en dos grandes grupos: queratinas cidas y queratinas bsicas (y neutras). Estas subunidades bsicas estn constituidas por una sola protena, mayormente de morfologa espiral (abundantes hlices alfa). Y poseen cantidades especialmente abundantes de un aminocido concreto: la cistena (aunque la cantidad final es variable en funcin del tipo de queratina).

Hay veinte precursores de la queratina, denominados del uno al veinte (como K1, K2... hasta K20). De ellos, los ocho primeros (K1 a K8) son queratinas bsicas o neutras. El resto (de K9 a K20) son queratinas cidas.

De entre las bsicas y neutras, la K1 y K2 son tpicas de la piel. De entre las bsicas, las ms caractersticas de la piel son K9 y K10.

La unin de estos veinte precursores nos dar lugar a los distintos tipos de queratina. Se han descrito al menos treinta tipos de queratina diferentes en distintos tejidos animales.

En el ser humano, todos estos tipos de queratina se pueden agrupar en dos conjuntos: las queratinas blandas, que constituyen la epidermis y el vello fino (casi invisible) y las queratinas duras que forman parte de los pelos gruesos y de las uas. Las primeras son ms ricas en componentes hidrosolubles y ms pobres en azufre, mientras que las segundas son ms pobres en componentes hidrosolubles y ms ricas en azufre.

ASUNTO: HISTORIA ANTIGUA

CURSO: 6-8

PGINA 1 DE 3

DURACIN: PERODOS DE DOS CLASES

Fabricacin de queratina.Los monmeros de queratina se unen entre si para formar dmeros. El dmero es el primer precursor de la gran molcula de la queratina en el que entran en juego varias protenas (dos, como su nombre indica). Y la unin no tiene lugar de cualquier manera, sino de una forma muy concreta: una subunidad cida se unir con una subunidad bsica. De esta forma, la macromolcula acabar teniendo la misma proporcin de subunidades bsicas que de subunidades cidas.

Posteriormente dos dmeros se unirn entre si para formar tetrmeros. Multitud tetrmeros se unen entre si, unos detrs de otros, dando lugar a los protofilamentos. Al microscipio electrnico, los protofilamentos constituyen un elemento fibrilar homogneo.

Varios protofilamentos se unen entre si, en grupos de unos cuatro protofilamentos, formando una protofibrilla.

A partir de estas protofibrillas bien cohesionadas se formarn las grandes molculas de queratina unindose muchas subunidades y torsionndose formando un trenzado. Para ello, se requiere de la presencia de una molcula que har de puente entre los precursores de la queratina. Hablamos de la filagrina.

ASUNTO: HISTORIA ANTIGUA

CURSO: 6-8

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La filagrina.La filagrina aparece de forma conjunta a la queratina en los grnulos de queratohialina que abundan en el citoplasma de las clulas epiteliales de la epidermis a partrir de las capas superiores del estrato espinoso.

Como indicamos, su funcin es formar puentes de unin entre las molculas de queratina, es decir, constituyen una suerte de cemento molecular que mantiene las molculas unidas y asegura que su unin, fusin y plegamiento son los correctos.

La filagrina se fabrica a partir de un precursor: la profilagrina. La profilagrina es una protena de gran tamao. Sufrir una serie de cortes especficos, obtenindose la filagrina, que es una molcula de tamao relativamente pequeo. Una sola molcula de profilagrina, de hecho, contiene entre diez y doce subunidades de filagrina repetidas, que se separarn por el proceso de corte.

Es decir, la filagrina se forma a partir de un precursos de gran tamao, llamado profilagrina, que sufre una serie de cortes especficos (modificaciones postraduccionales).

En los estratos superiores de la epidermis buena parte de la filagrina degenera, se hidroliza y pasa a formar parte de las sustancias orgnicas que se van depositando sobre la piel y que constituyen, entre otras cosas, el factor natural de hidratacin.

Queratina y azufre.Desde hace tiempo se conoce la importancia para las queratinas de su contenido en azufre. Ya hemos indicado que se relaciona con su dureza. Analicemos las causas.

El azufre deriva de un componente habitual en las queratinas: un aminocido denominado cistena y que posee azufre en su molcula. Las cistenas de distintas cadenas de queratina pueden unirse entre si, as como con las queratinas de otras protenas, como las filagrinas, mediante puentes disulfuro (formando un puente de unin y hablandose de cistina al referirnos a dos aminocidos de cistina de distintas cadenas unidas por un puente disulfuro).

Por esto, cuanto ms rica en azufre sea una queratina, mayor cantidad de puentes disulfuro podr establecer con molculas vecinas, endureciendo o haciendo ms correosa la estructura.

Esta es la razn, as mismo, de que compuestos encargados de reblandecer la queratina, como algunos exfoliantes o los depilatorios qumicos, basan su actuacin en la degradacin y eliminacin de puentes disulfuro. Al eliminar estos puentes, las molculas de queratina se separan entre si, pierden cohesin y la protena ve reducida considerablemente su dureza. Adems, los puentes peptdicos que unen los aminocidos entre si quedan ms expuestos, pudiendo ser degradados mediante otros compuestos qumicos o sencillamente elevando el pH a niveles que los desestabilicen.

Los depilatorios qumicos usan, por ejemplo, cido tiogliclico a pH 11 aproximadamente y en menos de cinco minutos son capaces de degradar la queratina hasta tal punto, que los pelos pueden ser eliminados con una paleta de plstico.

ASUNTO: HISTORIA ANTIGUA

CURSO: 6-8

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DURACIN: PERODOS DE DOS CLASES