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Proteinas
Professor: Verónica Pantoja . Lic. MSP.
“Técnico en masoterapia”
IPCHILE -DOCENTE:Veronica Pantoja S. 2013
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CARACTERÍSTICAS
Son BIOPOLÍMEROS: Formadas por un gran número deunidades estructurales simples repetitivas.
Contienen carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) ynitrógeno (N); y casi todas también poseen azufre (S).
MONÓMEROS
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aminoácidos
Forman dispersiones coloidales
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COO-
C
R
H3N+ H
Aminoácidos: estructura Grupo carboxilo(disociado)
Grupo amino(protonado)
COO-
C
R
H3N+ H
CadenaLateralvariable
Carbono α
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PEPTIDOS, POLIPÉPTIDOS y PROTEÍNAS
A uno de estos grupos se le podrá unir otro aminoácido formándose untripéptido. Si el proceso se repite sucesivamente se formará unpolipéptido. Cuando el número de aminoácidos unidos es muy grande,aproximadamente a partir de 100, tendremos una proteína.
2 aa Dipéptido3 aa Tripéptidode 4 a 10 aa Oligopéptidode 10 a 100 aa Polipéptidomás de 100 aa Proteína
aminoácidos aminoácidos dipéptido
enlace peptídico
+
A uno de estos grupos se le podrá unir otro aminoácido formándose untripéptido. Si el proceso se repite sucesivamente se formará unpolipéptido. Cuando el número de aminoácidos unidos es muy grande,aproximadamente a partir de 100, tendremos una proteína.
2 aa Dipéptido3 aa Tripéptidode 4 a 10 aa Oligopéptidode 10 a 100 aa Polipéptidomás de 100 aa Proteína
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PEPTIDOSMuchas sustancias naturales de gran importancia son péptidos;
por ejemplo:
Ciertas hormonas, como la insulina, producida por células delpáncreas, que está formada por dos cadenas de 21 y 30aminoácidos unidas por puentes disulfuro
La encefalina (5 aminoácidos) que se produce en las neuronascerebrales y elimina la sensación de dolor
Las hormonas del lóbulo posterior de la hipófisis: vasopresinay oxitocina (9 aa) que producen las contracciones del úterodurante el parto
Muchas sustancias naturales de gran importancia son péptidos;por ejemplo:
Ciertas hormonas, como la insulina, producida por células delpáncreas, que está formada por dos cadenas de 21 y 30aminoácidos unidas por puentes disulfuro
La encefalina (5 aminoácidos) que se produce en las neuronascerebrales y elimina la sensación de dolor
Las hormonas del lóbulo posterior de la hipófisis: vasopresinay oxitocina (9 aa) que producen las contracciones del úterodurante el parto
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Niveles estructurales en las proteínas•Estructura primaria: Secuencia de aminoácidos
•Estructura secundaria: Plegamiento básico de la cadenadebido a enlaces de hidrógeno entre grupos -CO- y -NH-de la unión peptídica: hélices, láminas y giros
•Estructura terciaria: Estructura tridimensional de laproteína
•Estructura cuaternaria: Asociación de distintassubunidades,•siendo cada una un polipéptido.
•Estructura primaria: Secuencia de aminoácidos
•Estructura secundaria: Plegamiento básico de la cadenadebido a enlaces de hidrógeno entre grupos -CO- y -NH-de la unión peptídica: hélices, láminas y giros
•Estructura terciaria: Estructura tridimensional de laproteína
•Estructura cuaternaria: Asociación de distintassubunidades,•siendo cada una un polipéptido.
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Desnaturalización de las proteínas
Consiste en la pérdida de todas las estructuras deorden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria)quedando la proteína reducida a un polímero afuncional.
Consecuencias inmediatas son:
- Disminución drástica de la solubilidad de laproteína, acompañada frecuentemente deprecipitación
- Pérdida de todas sus funciones biológicas
- Alteración de sus propiedades hidrodinámicas
Consiste en la pérdida de todas las estructuras deorden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria)quedando la proteína reducida a un polímero afuncional.
Consecuencias inmediatas son:
- Disminución drástica de la solubilidad de laproteína, acompañada frecuentemente deprecipitación
- Pérdida de todas sus funciones biológicas
- Alteración de sus propiedades hidrodinámicasIPCHILE -
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Estado nativo Estado desnaturalizado
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Agentes desnaturalizantes
I. Físicos
1. Calor2. Radiaciones
II. Químicos: todos los agentes que rompen interaccioneso enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína:
1. Detergentes2. Urea y guanidina a altas concentraciones3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH4. Reactivos de grupos -SH
I. Físicos
1. Calor2. Radiaciones
II. Químicos: todos los agentes que rompen interaccioneso enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína:
1. Detergentes2. Urea y guanidina a altas concentraciones3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH4. Reactivos de grupos -SH
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CLASIFICACIÓN
SEGÚN SU FORMA SEGÚN SU COMPOSCIÓNQUÍMICA
FIBROSAS
GLOBULARES
MIXTAS
PROTEÍNASFIBROSAS
HETEROPROTEÍNAS
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CONSTRUIR REGENERAR1-FUNCIÓN ESTRUCTURAL
HORMONAS
VITAMINAS
ENZIMAS2-FUNCIÓN REGULADORA
Algunas funciones de las proteínas son:
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3-FUNCIÓN DEFENSIVA ANTICUERPOS
4-FUNCIÓN DE TRANSPORTE HEMOGLOBINA
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PROTEÍNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIÓNFUNCIONES
Estructural
Enzimática
Hormonal
Defensa Transporte
Receptores
ContráctilAminoácidos
Enlacepeptídico
Péptidos oproteínas
Organizaciónestructural
unidos por
formando
tienen
20(según R)
se distinguenFibrosas
Globulares
Colágeno
Actina/Miosina
Ej
Nucloproteínas CromatinaEj.
Ej.Albúminas
Globulinas
Secuencia deaminoácidos
Conformación
Proteoglucanos
Hemoglobina
Organizaciónestructural
E. terciaria
E. cuaternaria
E. secundaria
E. primaria
Plegamientoespacial
Proteínasoligoméricas
hélice definida por
es la
sólo en
Proteinasconjugadas
Lipoproteínas
Fosfoproteínas
Glucoproteínas
Cromoproteínas
Caseína
HDL, LDL
FSH, TSH...
Ej.
Ej.
Ej.
Ej.
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