PROTEÍNAS DRA. MARÍA JOSÉ ALBUJA C.. Macromoléculas de enorme importancia en la estructura y...
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PROTEÍNAS
DRA. MARÍA JOSÉ ALBUJA C.
DEFINICIÓN
Macromoléculas de enorme importancia
en la estructura y fisiología celular
Forman aproximadamente el 50% del peso seco de la materia viva.
Químicamente formadas por aminoácidos.
COMPOSICIÓN QUÍMICA
Formadas por aminoácidos.
Un aminoácido está formado por un grupo amino
(NH2), un grupo ácido (COOH) y una
cadena adicional difer3nte en cada
aminoácido.
Las propiedades químicas de
cada aminoácido
van a depender de
la composición química de la
cadena lateral
Son moléculas anfóteras por tener carácter ácido y básico.
2 son ácidos: glutámico y aspártico.
3 básicos: Lisina,
arginina e histidina.
7 son neutros polares:
hidrofílicos, serina,
treonina, tirosina,
triptófano, asparagina, glutamina, cisteína.
8 neutros no polares,
hidrofóbicos.
AMINOÁCIDOS ESENCIALES
Se trata de aquellos que el cuerpo no puede sintetizar.
Es necesario ingerirlos y son: Histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, tirosina, triptófano y valina.
Para formar proteínas es necesario que se produzca la unión de un grupo aino con un grupo ácido.
Cuando se unen dos aminoácidos se forma un dipéptido, la unión de tres un tripétido, y de unos pocos aminoácidos se llama oligopéptido y al unirse cientos de miles de aminoácidos se forma los denominados polipéptidos.
PROPIEDADES DE LASPROTEÍNAS
Algunas son insolubles y fibrosas como la queratina y
el colágeno.
Adoptan formas globulares como la
albúmina del huevo.
Proteínas conjugadas como
las nucleoproteínas y cromoproteínas.
Actúan en pH y temperaturas
óptimas.
Se desnaturalizan por medio de
factores físicos, y químicos
Son altamente específicos propios de cada especie.
NIVELES DE ESTRUCTURA
• Secuencia de aminoácidos que forman una cadena polipeptídica
• Insulina
Estructura Primaria
•Organización espacial de aminoácidos que adoptan forma de hélice alfa a manera de cilindro, también puede presentarse como hoja plegada.
•Queratina
Estructura Secundaria • Los segmentos de la
hélice de la estructura secundaria se repliegan sobre su propio eje.
• MioglobinaEstructura Terciaria
• Disposición de subunidades proteicas en proteínas complejas formadas por 2 o más de dichas sub-unidades.
• Hemoglobina
Estructura Cuaternaria.
CLASIFICACIÓN Proteínas Catalíticas
• Son enzimas que aceleran o regulan reacciones químicas.
Proteínas Estructurales• Constituyen la base molecular de soporte a las diversas partes del cuerpo.
Proteínas Contráctiles.• Intervienen en la elasticidad, actina y miosina.
Proteína de la Defensa Natural• Conocidas como anticuerpos.
Proteínas de Transporte• Conducir sustancias, la hemoglobina.
Proteínas Sanguíneas• Fibrinógeno, interviene en la coagulación sanguínea.
Proteínas Hormonales• Regulan actividades fisiológicas de las células, la insulina.
Proteínas Represoras.• Regulan la expresión genética de los cromosomas.
CLASIFICACIÓN Por su complejidad se clasifican en:
Sim
ple
sSon naturales, por hidrólisis se descomponen y dan aminoácidos.
Albúmina.
Globulinas.
Gluteninas
Protaminas
Histonas
Escleroproteínas
Pro
teín
as
Co
nju
ga
da
s.
Son compuestos que cuando se descomponen a más de aminoácidos dan grupos prostéticos no proteínicos.
Cromoproteínas.
Glucoproteínas.
Fosfoproteínas.
Nucleoproteínas
Lipoproteínas.
FUNCIONES
Crecimiento, desarrollo y reproducción celular.
Protección del organismo: anticuerpos, inmunoglobulinas.
Cicatrización de heridas.
Mantenimiento corporal.
Proporcionan energía.
Transporte de sustancias.
Fuerza y elasticidad.