PROGRAMA ANALITICO Y/O DE EXAMEN 

 

LIC. NUTRICIÓNLIC. NUTRICIÓN QCA. BIOLÓGICAQCA. BIOLÓGICA

Bolilla 2:Bolilla 2:ENZIMAS: Naturaleza Química- Propiedades Generales- Nomenclatura y Clasificacion- Coenzimas, importancia de las Vitaminas. Grupos Prostéticos. Compartimentalización.

Complejo ES- Actividad Enzimática: Unidad de enzima- Actividad específica- Actividad molecular

Factores que afectan la actividad enzimatica: [Enzima]- pH – T- [S], Ecuación de Michaelis Menten y Ecuación de Lineweaver Burk- Inhibición de las enzimas, competitiva y no Competitiva.

Regulación Enzimática: Enzimas alostéricas (propiedades y cinética)- Regulación Covalente-Zimógenos.

Isoenzimas: Propiedades e importancia.

¿Qué son las enzimas?¿Qué son las enzimas?

• Las ENZIMAS son macromoléculas que tienen la capacidad de AUMENTAR LA VELOCIDAD de las reacciones, por ello se denominan catalizadores biológicos

• Catalizador: agente capaz de acelerar una reacción química, sin formar parte de los productos formados, ni desgastarse en el proceso.

•La mayoría de las ENZIMAS (E) son PROTEÍNAS con la excepción de un pequeño grupo de moléculas de RNA catalítico, llamadas ribozimas.

• La actividad catalítica depende de la integridad de su conformación proteica nativa.

¿Cuál es la naturaleza química de las Enzimas?¿Cuál es la naturaleza química de las Enzimas?

• Las enzimas deben ser sintetizadas correctamente, con las estructuras proteicas: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria si la tuviera

• Cualquier alteración de la síntesis de estas proteínas puede llevar a una patología

• A veces estas alteraciones puede A veces estas alteraciones puede solucionarse con cambios en la dietasolucionarse con cambios en la dieta.

• La sustancia sobre las cuales actúan se denominan SUSTRATO

•Ningún ser vivo puede vivir sin las ENZIMAS

•La mayoría de las reacciones deben ser catalizadas para que ocurran en el tiempo y el

momento que la célula lo requiere.

Transformación de moléculas de nutrientes simples en moléculas mas complejas, y viceversa.

Extracción de energía desde combustibles o compuestos degradables por oxidación.

Polimerización de subunidades para formar macromoléculas.

¿Qué funciones tienen las Enzimas?¿Qué funciones tienen las Enzimas?

Transformación de moléculas complejas en moléculas simples y viceversa

Ejemplos de transformacionesmediadas por enzimas

PAN

PAPAS

ARROZ

ALMIDON

GLUCOGENO (GLUCOSA)n

n (GLUCOSA)

ENZIMAS

ENZIMAS

PANCETA

CHIZITOS

CHORIZOS

GRASAS(TG)

TRIGLICERIDOS

MONOGLICERIDOS

ENZIMAS

ENZIMAS

GLICEROL+3 AC.GRASOS

ENZIMAS

• Al nombre del sustrato o del producto, se le agrega la terminación ASAASA

Por ejemplo: sacarasa, ureasa, amilasa, etc.

• Por la reacción que catalizan, por ej.: oxidoreductasa, deshidrogenasa, descarboxilasa, etc. 

• Otras tienen nombres arbitrarios, como:   ptialina salival, pepsina del jugo gástrico, tripsina, etc. • Cada enzima tiene un nombre y un numero asignado por la 

Comisión Internacional de Enzimas. Por ej.: Lactato deshidrogenasa (EC 1.1.1.27) 

¿Cómo se denominan las Enzimas?

Clase    -    subclase    -    subsubclase    -     nº de orden                    1 1  1 27

¿Cómo se clasifican las enzimas?-Según la reacción que catalizan-

1-OXIDORREDUCTASAS

2. TRANSFERASAS

Alcohol deshidrogenasa (EC 1.1.1.1)

Hexoquinasa

(EC 2.7.1.2)

Clase    -    subclase    -    subsubclase    -     nº de orden

Lactato 1 1  1 27 

deshidrogenasa

4. LIASAS

5. ISOMERASAS

6. LIGASAS

Piruvato descarboxilasa

(EC 4.1.1.1)

Fumarasa ó malato isomerasa

(EC 5.2.1.1)

Piruvato carboxilasa

(EC 6.4.1.1)

3. HIDROLASAS

Carboxipeptidasa A

(EC 3.4.17.1)

ESTRUCTURA TERCIARIA Y CUATERNARIA

SITIO DE UNION AL SUSTRATO (Sitio Activo) Uniones no Covalentes: Puente de hidrógeno                                                

                                            Hidrofóbicas                                             Electrostáticas

NECESITAN DE FACTORES NO ENZIMATICOS: inorgánicos (metales) y orgánicos (Coenzimas)

ESPECIFICIDAD DE SUSTRATO. Estereoespecificidad y especificidad geométrica.

SON REGULABLES: la síntesis de la proteína-enzima, su actividad y degradación.

Características de las enzimas

Reacción catalizada por una Enzima

Enzima Producto

 E      +      P

Complejo ES

ES

ALTA ESPECIFICIDAD

Único sustrato

Glucoquinasa Glucosa

ESPECIFICIDAD RELATIVA Grupo de sustratos

Hexoquinasas HEXOSAS

glucosa, manosa y fructosa

ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

D-Glucosa

Glucoquinasa

GLUCOSA          GLUCOSA-6P

ATP ADP

- P

 ENZIMA TOTAL

PROTEÍNA(termolábil)

NO PROTEICA(termoestable)

HOLOENZIMA APOENZIMA COENZIMA= +

COENZIMAS

Transportadores de grupos funcionales

Transportadores de electrones

VITAMINAS-COENZIMAS

NiacinaNiacina NAD, NADPNAD, NADP Ion Hidruro (:H -)Ion Hidruro (:H -) PDH GADPDH GAD

Riboflavina (Vit.B2)Riboflavina (Vit.B2) FAD, FMNFAD, FMN ElectronesElectrones SDHSDH

Tiamina (Vit. B1)Tiamina (Vit. B1) PP-tiaminaPP-tiamina AldehídosAldehídos PDH, TCPDH, TC

Acido fólicoAcido fólico TH4TH4

Grupos    monocarbonadosGrupos    monocarbonados

Ser-Tre Deshidrat.

Ser-Tre Deshidrat.

Acido lipoicoAcido lipoico LipoamidaLipoamida Electrones y grupos acilos. Electrones y grupos acilos.  PDHPDH

Piridoxina (B6)Piridoxina (B6) P-piridoxalP-piridoxal Transferencia grupos aminosTransferencia grupos aminos

TransaminasasTransaminasas

Acido pantoténicoAcido pantoténico Coenzima ACoenzima A Grupos aciloGrupos acilo TiolasaTiolasa

Enzimas que requieren iones metálicos como cofactores

Citocromo oxidasa

Catalasa

Peroxidasa

Fe++ ó Fe+++ 

Anhidrasa carbónica Zn++

Piruvato quinasa K+

Hexoquinasa

Glucosa-6-fosfatasa

Piruvato quinasa

Mg++

COMPARTIMENTALIZACION: Diferente localización dentro de la célula.

SISTEMAS MULTIENZIMATICOS: Enzimas relacionadas agrupadas formando verdaderos complejos macromoleculares.

ENZIMAS MULTIFUNCIONALES: Una enzima que presenta distintos sitios catalíticos

DISTRIBUCION DE LAS ENZIMAS