INSTITUTO TECNOLÓGICO SUPERIOR

Nombre de la carrera: Ingeniería en Industrias Alimentarias.

Numero de Practica: 7 Alumnos:

12B100156 Gándara Aguilar

Samantha Janeth,

12B100183 González Puebla

Nanci Carina

12B100182 Ledesma Olguin

Jorge

12B100176 Romero Valenzuela

Karla Elizabeth.

Título: Labilidad térmica de las enzimas

Docente: IIA Gabriela García Rodríguez

Fecha y Lugar: 27-Noviembre-2013, Guadalupe Victoria, Dgo.

De la Región de los Llanos

2

Índice

Contenido Paginas

Introducción.................................................................................................... 3

Objetivo............................................................................................................ 4

Objetivo General............................................................................................ 4

Objetivo Especifico..................................................................................... 4

Material, Equipo y Reactivos.......................................................................... 5

Desarrollo de la Practica................................................................................ 6

Resultados..................................................................................................... 15

Análisis de Resultados................................................................................. 16

Conclusión..................................................................................................... 17

Fuentes de Consulta.................................................................................... 18

3

INTRODUCCION

En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por

cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las reacciones

catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a

partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La

temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima.

Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido a

la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la

desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta

anularse.

En en el presente documento se muestran resultados de práctica de enzimas.

(Rodriguez, 2013)

4

OBJETIVOS

Objetivos Generales:

• Observar como afecta la Temperatura a la actividad enzimática.

Objetivos Específicos:

• Conocer las reacciones que tiene la saliva ah diferentes temperaturas.

5

MATERIAL, EQUIPO Y REACTIVOS

Tabla 1.- Material y Equipo utilizado en la labilidad térmica de las enzimas.

Equipo y Materiales

1 Mechero

1 Vaso de precipitado(400

ml)

1 Probetas de 50 ml

3 Tubos de ensaye

1 Gradilla

2 Pipetas de 5 ml

1 Bandeja de Aluminio

1 Tela de Asbesto

1 Tripie

Tabla 1.1- Sustancias utilizadas en la Labilidad térmica de las enzimas

Sustancias Capacidad

Almidón 3% 12 gr

Fehling B 6 gr

Fahling A

6

Desarrollo de la Práctica

1. Depositar 2 ml de saliva en la probeta de 50 ml

2. Agregar 20 ml de agua destilada

Figura 1. Saliva

Figura 2. Aforado hasta 20 ml.

7

3. Pipetear 3 ml en cada uno de los tubos de ensaye.

4. Agregar a cada tubo de ensaye 4 ml de almidón.

Figura 3. Pipeteo

Figura 4. Pipeteo de almidón

8

5. Colocar en el vaso de precipitado de 400 ml agua sobre el mechero manteniendo una temperatura de 35°C y colocar dos tubos de ensaye a baño maría.

Figura 5. Agua a temperatura de 35°C

Figura 5.1. Tubos de ensaye en baño maría

9

6. Colocar el tubo de ensaye sobrante en el hielo durante 5 min.

7. Agregar a los tubos de ensaye 2 ml de la sustancia Fehling (A o B).

Figura 6. Tubo de ensaye en hielo.

Figura 7. Pipeteo de Fehling

10

8. Poner a baño maría los 3 tubos de ensaye dejando hervir por un minuto.

Figura 8. Baño maría

11

Resultados

12

Análisis de Resultados

Los tubos de ensayo con el licor de Fehling se fundamentan en el poder reductor

del grupo carbonilo de un aldehído. Éste se oxida a ácido y reduce la sal de cobre

(II) en medio alcalino a óxido de cobre(I), que forma un precipitado de color rojo. Un

aspecto importante de esta reacción es que la forma aldehído puede detectarse

fácilmente aunque exista en muy pequeña cantidad. Si un azúcar reduce el licor de

Fehling a óxido de cobre (I) rojo, se dice que es un azúcar reductor.

Esta reacción se produce en medio alcalino fuerte, por lo que algunos compuestos

no reductores como la fructosa (que contiene un grupo cetona) puede enolizarse a

la forma aldehído dando lugar a un falso positivo.

En la temperatura para que la velocidad de todas las reacciones químicas aumenta

al aumentar la temperatura y cuando esta es muy baja no hay reacciones

apreciables, por eso en el tubo de ensaye que se sometió a hielo, no hubo cambios

apreciables, en cambio con los dos tubos de ensaye aumento la temperatura y sus

reacciones aumentan teniendo cambios en la estructura de enzimas, (un cambio de

la molécula de proteína que es la enzima) y cuando se alcanza un cierto valor la

enzima hasta pueden ser desnaturalizadas , es decir alterarse de modo irreversible.

13

Conclusión

Llegando a la conclusión se comprobó que una enzima es son proteínas que sirven como catalizadores. Ellas son las encargadas de regulas la catálisis, incrementando o disminuyendo la velocidad de las reacciones químicas, una enzima actúa sobre un sustrato específico, son sustancias que participan sin consumirse durante la reacción, son vitales para el funcionamiento del cuerpo en la digestión, ellas son las que hacen posible los procesos que normalmente podrían no ocurrir solo a temperaturas altas.

Las enzimas son proteínas que trabajan agrupadas con otros componentes no-proteínicos llamados coenzimas.

Por otro lado se conoció si las enzimas que se encontraban en la saliva eran o no eran azúcar reductor, el color fue indicado por el fehling , ya que este nos ayuda ha detectar azucares reductores.

Por consecuencia se conocieron enzimas que se presentan en casi todos los alimentos que es la catalasa esta en ampliamente distribuida en el organismo humano, aunque su actividad varía en dependencia del tejido; ésta resulta más elevada en el hígado y los riñones, más baja en el tejido conectivo y los epitelios, y prácticamente nula en el tejido nervioso.

La función enzimática es La CAT como parte del sistema antioxidante está involucrada en la destrucción del H2O2 generado durante el metabolismo celular. Esta enzima se caracteriza por su alta capacidad de reacción pero relativamente poca afinidad por el sustrato. Presenta 2 funciones: la catalítica y la peroxidativa. Ambas se pueden representar por la ecuación:

H2O2 + H2R → 2H2O + R

sustrato donador CAT

La reacción general entraña la reducción del sustrato tomando los átomos de hidrógeno aportados por el donador, y los productos finales serían el sustrato reducido y el donador oxidado.

En la función catalítica, el donador es otra molécula de H2O2. Esta función sólo puede ser realizada por la enzima en su forma tetramérica.6

H2O2 + H2O2 → 2H2O + +O2

En la reacción peroxidativa la enzima puede utilizar como donadores de hidrógeno al metanol, etanol, ácido fórmico, fenol y formaldehído. 7 Esta función se puede realizar con monómeros, dímeros y tetrámeros.6

14

La actividad de la CAT puede ser inhibida por el cianuro, la azida, el sulfuro, la hidroxilamina, el paracetamol, la bleomicina, la adriamicina, la benzidina y el paraquat.

15

Fuentes de Consulta

Athel Cornish-Bowden, Fundamentals of Enzyme Kinetics. (3rd edition), Portland Press (2004), ISBN 1-85578-158-1.

Irwin H. Segel, Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems. Wiley-Interscience; New Ed edition (1993), ISBN 0-471-30309-7.

John W. Baynes, Medical Biochemistry, Elsevier-Mosby; 2th Edition (2005), ISBN 0-7234-3341-0, p. 57.