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Biología General CBI 100 Instituto de Ciencias Naturales
Proteínas
MATERIAL PROPIEDAD DE UDLA. AUTORIZADA SU UTILIZACIÓN SÓLO PARA FINES ACADÉMICOS.
¿Qué son las proteínas?.
Son polímeros formados por monómeros llamados aminoácidos.
Hay 20 aminoácidos en la naturaleza, que se combinan para formar miles de
proteínas
Son las macromoléculas más versátiles de los seres vivos.
Conservan su actividad biológica solamente en un intervalo relativamente
limitado de pH y de temperatura.
Son moléculas que están compuestas principalmente por carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno.
Las proteínas se encuentran en plantas y
animales y son esenciales para toda vida.
Forman estructuras de soporte y
protección, tales como el cartílago, la piel, las
uñas, el pelo y el músculo.
¿Cómo es la estructura de los a-aminoácidos?
Ca (central)
Grupo amino
Grupo carboxilo
Átomo de Hidrógeno
Cadena lateral R
La estructura tridimensional es de crucial
importancia para la función.
b) En perspectiva
Representación:
a) Tridimensional
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002
c) En proyección
Alanina (Ala, A)
¿CUÁLES SON LOS AMINOÁCIDOS PRESENTES EN
LAS PROTEÍNAS?
“Bioquímica” Mathews,
van Holde y Ahern
Addison Wesley 2002
(Neurotransmisor) (Mediador en alergias) (Neurotransmisor)
(Hormona estimulante
del metabolismo) (Voet)
¿Qué compuestos son derivados de aminoácidos
biológicamente activos?
¿Qué son los péptidos y ¿El enlace peptídico?
Los péptidos se forman por la unión de los aminoácidos
mediante enlaces covalentes de tipo amida llamados enlaces peptídicos
OLIGOPÉPTIDOS (<20 aa)
POLIPÉPTIDOS (20-50 aa)
PROTEÍNAS (>50 aa)
Enlace peptídico
FORMACIÓN DEL DIPÉPTIDO GLICILALANINA
“Bioquímica”
Mathews, van Holde y
Ahern. Addison
Wesley 2002
Glicina Alanina
N-terminal C-terminal
Enlace
peptídico
Plano del
grupo amino
Agua Glicilalanina
Los péptidos están formados
por la unión de aminoácidos
mediante un enlace peptídico.
El enlace peptídico es la unión
entre un grupo α-carboxilo de
un aminoácido (aa) y un grupo
α-amino de otro aa.
Se clasifican en:
Aminoácidos esenciales: Fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina,
treonina, triptófano, valina
Aminoácidos no esenciales
Aminoácidos semiesenciales: Alanina, acido aspartico, acido glutamico,
arginina, cisteina, cistina, citrulina, glicina, hidroxilisina, hidroxiprolina, histidina,
prolina, serina, tirosina.
Balance nitrogenado: Es la relación entre el nitrógeno proteico que perdemos y
el que ingerimos. Un gramo de nitrógeno procede de 6,25 gramos de proteína. El
nitrógeno se elimina a través de la orina (urea), por las heces y la piel.
¿Cómo se clasifican los aminoácidos?
De esos 20 ó 22 aminoácidos existentes algunos pueden ser sintetizados en los tejidos a partir de otro A.A. y son llamados no esenciales . Otros por el contrario, no pueden ser sintetizados o no en la calidad necesaria, por lo que tienen que ser absorbidos ya sintetizados y son denominados aminoácidos esenciales . A continuación se da una lista de los aminoácidos esenciales y no esenciales en cerdos y pollos.
AMINOACIDOS
ESENCIALES
AMINOACIDOS
NO
ESENCIALES
Fenilalanina
Isoleucina
Lisina
Metionina
Treonina
Valina
Triptófano
Arginina
Histidina
Glicina
Serina
Asparragina
Tirosina
Cistina
Acido aspártico
Acido glutámico
Citrulina
Ornitina
Prolina
Alanina
FUENTES DE PROTEÍNAS
Carnes,hígado, pescados, leche y sus derivados,
los huevos, las legumbres (las proteínas de origen
animal poseen mayor predisposición que las
vegetales)
“ Las proteínas de la dieta se usan para la formación de nuevos tejidos o para el
reemplazo (función plástica). Cuando las proteínas consumidas exceden las
necesidades del organismo, sus aminoácidos producen amoniaco y las aminas
que se liberan en estas reacciones, son altamente tóxicos, por lo que se
transforman en urea en el hígado y se elimina por la orina al filtrarse en los
riñones”
EN SÍNTESIS LAS PROTEÍNAS……
• Son polímeros de aminoácidos, estos últimos formados por un grupo -COOH, un grupo -NH2 y aun grupo -R con distinto número de C.
El grupo NH2 de un aminoácido se une con un grupo COOH del aminoácido vecino, desprendiéndose una molécula de agua. De esta forma se establece un enlace peptídico.
Según el numero de aminoácidos los péptidos se
clasifican como:
Oligopéptidos: si el n º de aminoácidos es
menor de 10.
Dipéptidos: si el n º de aminoácidos es 2.
Tripéptidos: si el n º de aminoácidos es 3.
Tetrapéptidos: si el n º de aminoácidos es 4.
Polipéptidos o cadenas polipeptídicas: si el n º
de aminoácidos es mayor de 10.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Primaria
Secundaria
Terciaria
Cuaternaria
Clasificación de los Péptidos
NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS.
ESTRUCTURA PRIMARIA:
secuencia de AA. La sustitución
de un solo AA altera su
función.
Cambios en esta estructura origina
una proteína diferente que
puede ocasionar
enfermedades. P.e. (Anemia
falciforme).
Niveles de organización de las proteínas.
• ESTRUCTURA SECUNDARIA:
configuración espacial de la Proteína,
determinada por la proximidad de los
AA Algunas poseen forma de "hélice"
(alfa), y otras de "hoja
plegada"(beta.)
Niveles de organización de las proteínas.
ESTRUCTURA TERCIARIA:
configuración tridimensional,
determinada por plegamientos
entre regiones alfa y beta de los
polipéptidos.
• Es la forma que manifiesta en el espacio una proteína.
• Puede redondeada y compacta, adquiriendo un aspecto globular.
• También puede ser una estructura fibrosa y alargada.
• La conformación espacial de la proteína condiciona su función biológica.
Niveles de organización de las proteínas.
ESTRUCTURA CUATERNARIA: combinación de dos o más proteínas para formar una más compleja. La hemoglobina está formada por dos cadenas alfa y dos beta que pueden disociarse.
La leche materna es el patrón con el que se
compara el valor biológico de las demás proteínas de
la dieta.
VALOR BIOLÓGICO DE LAS PROTEINAS
Se define el valor o calidad biológica de una
determinada proteína por su capacidad de aportar
todos los aminoácidos necesarios para los seres
humanos.
La utilización neta de una determinada proteína, o aporte
proteico neto, es la relación entre el nitrógeno que contiene y el
que el organismo retiene.
La calidad biológica de una proteína será
mayor cuanto más similar sea su composición a
la de las proteínas de nuestro cuerpo
Hay proteínas de origen vegetal, como la de la soja,
que a pesar de tener menor valor biológico que otras
proteínas de origen animal, su aporte proteico neto es
mayor por asimilarse mucho mejor en nuestro sistema
digestivo.
¿CUÁLES SON LAS FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS?
Las proteínas son biomoléculas de gran tamaño, formadas por carbono,
hidrogeno, oxÍgeno y nitrógeno. Su estructura está formada por largas cadenas
lineales: los aminoácidos. Constituyen el 20% del peso corporal en el adulto.
Sus Funciones dicen relación con :
La Estructura de nuestro cuerpo
La Regulación del metabolismo
El transporte de sustancias
La Detoxificación
La contracción muscular
La Inmunidad
La Energía
Catalíticas: enzimas
Estructurales: pelo, uñas, huesos.
Contráctiles: músculos
De defensa natural: anticuerpos
Digestivas: enzimas digestivas
De transporte: Bomba de sodio potasio ATPasa
Sanguíneas o plasmáticas: Albúminas
Hormonales: Insulina, Glucagón
Respiratorias; Hemoglobina
Represoras; Factor de necrosis tumoral
De la visión; Rodopsina
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
Tipos
Ejemplos
Localización o función
Enzimas
Ácido-graso-
sintetosa
Cataliza la síntesis de ácidos grasos.
Reserva
Ovoalbúmina
Clara de huevo.
Transportadoras
Hemoglobina
Transporta el oxígeno en la sangre.
Protectoras en la
sangre
Anticuerpos
Bloquean a sustancias extrañas.
Hormonas
Insulina
Regula el metabolismo de la glucosa.
Estructurales
Colágeno
Tendones, cartílagos, pelos.
Contráctiles
Miosina
Constituyente de las fibras musculares
Debido al elevado número y diversidad de propiedades se
establece cuatro criterios:
• Criterio Químico (composición)
• Simples
• Conjugadas
(holoproteína = apoproteína + grupo prostético)
- Glico-, lipo-, nucleoproteínas
- metalo-, hemo-, flavo-proteínas
• Criterio Estructural (forma)
• Globulares
• Fibrosas
• Criterio Funcional
• Criterio Físico_químico (solubilidad)
¿Cómo se clasifican las protéinas?
Proteínas conjugadas ó HETEROPROTEINAS
Las Lipoproteínas
Las Glucoproteínas
Las Nucleoproteínas
Las Metaloproteínas
Las Fosfoproteínas
Las Cromoproteínas
Por diferencias en la estructura tridimensional total
-Fibrosas
-Globulares
Proteínas simples ó HOLOPROTEINAS
Las Albúminas
Las Globulinas
Las Escleroproteínas
Las Protaminas
Las Histonas
CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS
• ALBÚMINAS: solubles en agua o en
disoluciones salinas diluídas
• GLOBULINAS: requieren concentraciones
salinas más elevadas para permanecer en
disolución
• PROLAMINAS: solubles en alcohol
• GLUTELINAS: solubles en ácidos o bases
diluidos
• ESCLEROPROTEÍNAS: son insolubles en la
gran mayoría de los disolventes
CLASIFICACIÓN EN BASE A LA SOLUBILIDAD
Capaces de formar soluciones coloidales (Emulsiones y Suspensoides)
Emulsiones: Hidrófilos (afinidad por el disolvente)
Suspensoides: Hidrófobos (separarse las partículas del disolvente)
Denaturación ó Desnaturalización:
•Denaturación reversible
•Denaturación irreversible
Caracteristicas de las proteínas desnaturalizadas:
•-Solubilidad disminuida
•-Disminución de la simetría molecular
•-disminución de su cristalidad
¿QUÉ CARACTERÍSTICAS FISICO-QUIMICAS
PRESENTAN LAS PROTEÍNAS?
DESNATURALIZACIÓN-HIDRÓLISIS
• Desnaturalización de una proteína:
pérdida de la conformación nativa y
de sus propiedades originales (ej.
coagulación por calor de las
proteínas de la clara del huevo).
• Hidrólisis de una proteína: escisión
en aminoácidos (ruptura de un
enlace covalente por adición de
agua).
Desnaturalización de la ribonucleasa:
enzima con puentes disulfuros reducidos
y sin actividad enzimática
MATERIAL ACADÉMICO PROPIEDAD DE UDLA, ELABORADO POR Carlos Donoso Moraga