Organizacion Molecular de la celula
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Organización molecular de la célula Agua, Sales, Iones y otros elementos, Proteínas Dr. Edgar F. Morán Palacio Biología Celular Departamento de Ciencias Químico Biológicas y Agropecuarias Unidad Regional Sur
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Un documento resumido de como se organiza molecularmente una celula
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Organización molecular de la célulaAgua, Sales, Iones y otros elementos, Proteínas
Dr. Edgar F. Morán Palacio
Biología Celular
Departamento de Ciencias Químico Biológicas y Agropecuarias
Unidad Regional Sur
Química de la célula
• Importancia del carbono
• Importancia del agua
• Importancia de las membranas selectivamente permeables
• Importancia de la síntesis y polimerización de pequeñas
moléculas
• La importancia del auto-ensamblaje
Importancia del carbono
• Moléculas estables • Diversidad de moléculas
0.1
1
10
100
E=
en
erg
ía (
Kca
l/m
ol)
E vibracional (térmica)
Enlaces no covalentes
FosfocreatinaATP
E hidrólisis de
enlaces PO4-s
C – HC – CC – N
E de enlaces
covalentes
Energía de los enlaces en las transiciones con
importancia biológica
Importancia del agua
• Molécula polar
• Cohesividad
• Capacidad estabilizadora de la temperatura
• Excelente solvente
Importancia de las membranas
selectivamente permeables
• Bicapa lipídica con proteínas embebidas
• Selectividad de moléculas
Importancia de la síntesis y polimerización de
pequeñas moléculas
• Las macromoléculas son responsables de la forma en la
función de los sistemas vivientes
• Las células contienen tres clases diferentes de
macromoleculas
• Las macromoléculas se sintetizan por polimerización gradual
de monómeros
… continuación
Precursores inorgánicos Pequeñas moléculas orgánicas Macromoléculas
PO4-3
O2
H2O+CO2
N2
NH3
NO3-
Nucleósidos
trifosfatos
Nucleótidos
Ácidos nucléicos
Aminoácidos Proteínas
Glucosa y otros monosacáridos Polisacáridos
Lípidos
Glicerol
Intermedios
Metabólicos
Esteróides
Ácidos grasos
Becker et al., 2007
… continuación
Proteínas Ácidos nucleicos Polisacáridos
Clase de
macromolécula
Con información Con información De almacenamiento Estructural
Ejemplos Enzimas, hormonas,
anticuerpos
DNA y RNA Almidón, glucógeno Celulosa
Monómeros repetidos Aminoácidos Nucleótidos Monosacáridos
Número de clases de
unidades de repetición 20
4: A, G, C y T (DNA)
4: A, G, C y U (RNA)
Uno o pocos
Fuente: Becker et al., 2007
Polímero biológico
Macromoléculas con importancia biológica y sus unidades repetidas
La importancia del auto-ensamblaje
• Muchas proteínas se autoensamblan
• Chaperonas y ensamblaje se proteínas
• Importancia de interacciones no covalentes en el plegamiento
• Autoensamblaje en otras estructuras celulares
• Límites del autoensamblaje
• Ensamblaje jerárquico proporciona ventajas a la célula
Bióticos
Agua ( entre 70 a 97% )
Azúcares
Lípidos
Proteínas complejas
Sales minerales
Fósforo
Potasio
Calcio
Sodio, etc.
Protoplasma
Abióticos
Constituidos por
proteínas específicas,
codificadas por el DNA
Constituyen a los
organelos
Agua intracelular:
Es el medio en que se realizan las actividades fisiológicas
celulares, ya que sin el agua las células no pueden realizar
sus tareas de manera debida
Permite la circulación de sustancias iónicas, ya que quedan
disueltas en ella y circulan por el citoplasma
Participa en el equilibrio osmótico por su movilidad a través
de la membrana plasmática
Contribución del agua a la estructura y función
de la célula viva
Agua extracelular:
Es el mayor constituyente de la sangre, transporta las
sustancias que disuelve, regula la temperatura corporal
Rodea las células como parte del líquido extracelular e
interviene en el intercambio continuo de líquido y sustancias
entre el interior y el exterior de la célula
Circula por el sistema linfático y transporta proteínas
microorganismos y células linfoides
Lubrica las superficies articulares, amortigua y facilita los
movimientos
…continuación
Forma parte del jugo digestivo, e interviene en la digestión
Es el principal sistema de desechos ya que en solución
acuosa se eliminan mediante la orina
Se utilizan pequeñas cantidades como líquido lagrimal y
secreciones de la respiración
…continuación
Ácidos Nucleicos
El descubrimiento de los ácidos nucleicos se debe a
Meischer (1869), el cual trabajando con leucocitos y
espermatozoides de salmón, obtuvo una sustancia rica en:
Carbono
Hidrógeno
Oxígeno
Nitrógeno
Fósforo
A esta sustancia se le llamó en un principio nucleína, por
encontrarse en el núcleo
Años más tarde, se fragmentó esta nucleína, y se separó un
componente proteico y un grupo prostético, este último, por
ser ácido, se le llamó ácido nucleico.
En 1953, James Watson y Francis Crick, descubrieron la
estructura tridimensional de uno de estos ácidos,
concretamente del ácido desoxirribonucleico (ADN)
Los ácidos nucléicos son grandes moléculas formadas por la repeticiónde una molécula unidad que es el nucleótido.
El nucleótido se compone de:
Una pentosa
ribosa
desoxirribosa
Ácido fosfórico
Una base nitrogenada, que puede ser una de estas cinco
adenina
guanina
citosina
timina
uracilo
Pueden alcanzar tamaños gigantes, siendo las moléculas másgrandes que se conocen, constituidas por millones de nucleótidos
Son las moléculas que tienen la información genética de losorganismos y son las responsables de su transmisión hereditaria
Cada molécula tiene una orientación definida, por lo que la cadena
es 5’-> 3’
Estructura primaria del ADN
Se trata de la secuencia de
desoxirribonucleótidos de una
de las cadenas
La información genética está
contenida en el orden exacto de
los nucleótidos
Estructura secundaria del ADN
Es una doble hélice. Permite explicar el almacenamiento de lainformación genética y el mecanismo de duplicación del ADN. Fuepostulada por Watson y Crick basandose en:
La difracción de rayos X que habían realizado Franklin yWilkins
La equivalencia de bases de Chargaff, que dice que la suma deadeninas más guaninas es igual a la suma de timinas máscitosinas
Estructura terciaria del ADN
Se refiere a como se almacena el
ADN en un volumen reducido.
Varía según se trate de organismos
procariontes o eucariontes:
En procariontes se pliega como
una super-hélice en forma,
generalmente, circular y asociada a
una pequeña cantidad de proteínas.
Lo mismo ocurre en la mitocondrias
y en los plastos
Empaquetamiento del ADN en procariotas
En eucariontes el empaquetamiento es más complejo y compacto y
para esto necesita la presencia de proteínas, como son las histonas y
otras de naturaleza no histona (en los espermatozoides las proteínas
son las protaminas). A esta unión de ADN y proteínas se conoce
como cromatina, en la cual se distinguen diferentes niveles de
organización:
- Nucleosoma
- Collar de perlas
- Fibra cromatínica
- Bucles radiales
- Cromosoma
Nucleosoma
Estructura que constituye la unidad fundamental y esencial de
cromatina, que es la forma de organización del ADN en los
eucariotes
Los nucleosomas están formados por un núcleo proteico
constituido por un octámero de histonas, proteínas
fuertemente básicas y muy conservadas filogenéticamente
El octámero está formado por dos moléculas de cada de las
histonas H2A, H2B, H3 y H4
Viéndolo en un microscopio electrónico, se ve con forma de
rosario o "collar de perlas", ya que está formada por la doble
hélice de ADN enrollada sobre sucesivos octámeros de
histonas
Empaquetamiento del
ADN en eucariotas
Estructura ARN
Está formado por la unión demuchos ribonucleótidos, loscuales se unen entre ellosmediante enlaces fosfodiesteren sentido 5’-3’ (igual que en elADN)
Están formados por una solacadena, a excepción del ARNbicatenario de los retrovirus
Al igual que el ADN, se refierea la secuencia de las basesnitrogenadas que constituyensus nucleótidos
Estructura secundaria
Alguna vez, en una misma cadena, existen regiones con secuencias
complementarias capaces de aparearse
Es un plegamiento, complicado, sobre la estructura secundaria
Estructura terciaria
Clasificación de los ARN
Para clasificarlos se adopta la masa molecular media de sus cadenas,
cuyo valor se deduce de la velocidad de sedimentación. La masa
molecular y por tanto sus dimensiones se miden en Svedberg (S).
Según esto tenemos:
ARN nucleolar
ARN ribosomal
ARN transferencia
ARN mensajero
ARN Nucleolar (ARNn)
Sintetizado a partir de la trascripción del ADN y se localiza en el
nucléolo
Formado por una corta secuencia de entre 100 a 300 nucleótidos
Precursor indispensable para la síntesis de parte del ARN
ribosómico
Sus características principales son:
• Se sintetiza en el nucleolo
• Posee una masa molecular de 45 S, que actúa como precursor de parte
del ARNr, concretamente de los ARNr 28 S (de la subunidad
mayor), los ARNr 5.8 S (de la subunidad mayor) y los ARNr 18 S (de
la subunidad menor)
ARN Ribosomal (ARNr)
Es el más abundante de la célula. Está formado por una sola
cadena de nucleótidos, aunque presenta zonas de doble hélice
debido a su conformación tridimensional
Sus principales características son:
Cada ARNr presenta cadena de diferente tamaño, con
estructura secundaria y terciaria
Forma parte de las subunidades ribosómicas cuando se une
con muchas proteínas
Están vinculados con la síntesis de proteínas
ARN de Transferencia (ARNt)
Es un tipo de ácido ribonucleico, encargado de transportar los
aminoácidos a los ribosomas para incorporarlos a las proteínas
Sus principales características son:
Son moléculas de tamaño pequeño
Poseen en algunas zonas estructura secundaria, lo que va hacer que
en las zonas donde no hay bases complementarias adquieran un
aspecto de bucles, como una hoja de trébol
Los plegamientos se llegan a hacer tan complejos que adquieren una
estructura terciaria
Su misión es unir aminoácidos y transportarlos hasta el ARNm para
sintetizar proteínas
ARN Mensajero (ARNm)
Es el ácido ribonucleico que contiene la información genética
procedente del ADN para utilizarse en la síntesis de proteínas, es
decir, determina el orden en que se unirán los aminoácidos
Sus características son la siguientes:
Cadenas de largo tamaño con estructura primaria
Se le llama mensajero porque transporta la información necesaria
para la síntesis proteica
Cada ARNm tiene información para sintetizar una proteína
determinada
Su vida media es corta
En procariotes el extremo 5’ posee un grupo trifosfato
En eucariontes en el extremo 5’ posee un grupo metil-guanosinaunido al trifosfato, y el el extremo 3’ posee una cola de poli-A
En los eucariontes se puede distinguir también:
Exones, secuencias de bases que codifican proteínas
Intrones, secuencias sin información
El ARNm de este tipo ocupa de un proceso de maduración(eliminación de intrones) antes de hacerse funcional
Antes de madurar, el ARNm recibe el nombre de ARNheterogeneonuclear (ARNhn )
Síntesis y localización de los ARN
En la célula eucarionte los ARN se sintetizan gracias a tres tipos de
enzimas:
1. ARN polimerasa I, localizada en el nucleolo y se encarga de la
síntesis de los ARNr 18 S, 5,8 S y 28 S
2. ARN polimerasa II, localizada en el nucleoplasma y se encarga
de la síntesis de los ARNhn, es decir de los precursores de los
ARNm
3. ARN polimerasa III, localizada en el nucleoplasma y se encarga
de sintetizar los ARNr 5 S y los ARNm
Otras funciones de los nucleótidos
Además de ser la base para la construcción de los ácidos nucléicos
que guardan la información genética, sirven como almacén de
energía y para dar poder reductor a las células
La formación o hidrólisis de enlaces fosfato en ATP y GTP es el
medio primario del uso y almacenamiento de energía en la célula
GTP, se utiliza además para la síntesis de proteínas
UTP, síntesis de glucógeno
CTP, síntesis de fosfolípidos y grasas
Cada nucleótido, mediante enzimas ciclasas puede convertirse en la
forma cíclica del monofosfato, los cuales desempeñan importantes
funciones en la mediación de los efectos de hormonas y diversos
aspectos de regulación de la función celular
La célula almacena y libera átomos de H2 a partir de reacciones de
oxidoación-reducción mediante el uso de derivados de otros
nucléotidos:
Nicotinamida adenindinucleótido (NAD)
En síntesis…
Entre las principales funciones de estos ácidos tenemos:
Duplicación del ADN
Expresión del mensaje genético:
Trascripción del ADN para formar ARNm
Traducción, en los ribosomas, del mensaje contenido en el ARNm
a proteínas
Estructura de proteínas
Son polímeros de moléculas más pequeñas llamadas
aminoácidos
Estas biomoléculas están formadas básicamente por
carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno
Pueden contener azufre y en algunos tipos de proteínas,
fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos
Holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos
Heteroproteínas: Formadas por una fracción proteínica y por un
grupo no proteínico, que se denomina grupo
prostético
Concepto de proteína
La diversidad de las estructuras proteicas es la base del gran
rango de funciones de las proteínas
Enzimas
Almacenamiento
Transporte
Mensajeros
Anticuerpos
Regulación
Proteínas estructurales
Funciones de las proteínas
Tipo de proteína Función Ejemplos
Enzimas Catálisis selectiva Enzimas digestivas catalizan la hidrólisis
de macromoléculas de los alimentos
Estructurales Soporte de estructuras celulares Fibras de colágenos y elastina: red de
soporte de tejidos conjuntivos
Motoras Movimiento de células y de componentes
celulares
Actina y miosina: contracción muscular;
tubulina: cilios y flajelos
Reguladoras Regulación de las funciones celulares Factores de transcripción: controlan la
lectura de la información genética
De transporte Entrada y salida de sustancias en la célula
y en sus organelos
Bomba de Na+/K+, Ca++…
Hormonas proteicas Comunicación entre partes distantes de un
organismo
Insulina: regulación de glucosa en sangre
Receptores proteicos Respuesta celular frente a un estímulo
químico
Receptores de membrana de las
neuronas: detectan las señales químicas
de otras neuronas
De defensa Protección contra enfermedades Anticuerpos de vertebrados, reconocen y
destruyen bacterias y virus
De almacenaje Almacenamiento y liberación de
aminoácidos
Proteínas almacenadas en semillas, se
hidrolizan en la germinación cediendo los
aminoácidos necesarios
Fuente: Modificado de Becker et al., 2007. Pp. 46
Estructura de proteínas
Las proteínas son heteropolímeros lineales de tamaño fijo. Un
mismo tipo de proteína siempre conserva el mismo número de
monómeros en su composición
Los monómeros son aminoácidos con propiedades químicas
específicas. Hay gran diversidad de secuencias posibles
Las cadenas lineales se repliegan en conformaciones
tridimensionales específicas dependiendo de la secuencia de
aminoácidos. Así pueden ir desde fibras complejas hasta proteínas
globulares
Las estructuras proteicas se pueden determinar a nivel atómico por
difracción de rayos X de las proteínas cristalizadas. También por
espectroscopia de resonancia magnético nuclear (NMR) en solución
Las secuencias proteicas están codificadas en el DNA. Por ello, en
principio, debería ser posible traducir una secuencia genética en una
de aminoácidos y predecir la estructura tridimensional de la cadena
resultante. Sin embargo, esto no es tan fácil
La determinación experimental o predicción de la estructura proteica,
ayudan a elucidar la función. Al contrario, se puede diseñar una
secuencia sintética para que la proteína realice una función deseada
El estudio de la estructura proteica es fundamental no solo en términos
del conocimiento de los procesos bioquímicos, sino también produce
beneficios prácticos
Medicina
Drogas que inhiben enzimas con propósito terapéutico.
Ingeniería de insulina para que se disocie en la forma activa
mas rápido
Agricultura
Para tratar enfermedades en plantas, para sobreexpresar
proteínas de interés
Industria
Diseño de enzimas para procesos industriales, detergentes
biológicos y otros
Los aminoácidos
La cadena polipeptídica
La secuencia de los grupos R a lo largo de la cadena se llama
estructura primaria. La estructura secundaria se refiere al plegamiento
de la cadena. La estructura terciaria es el arreglo de los elementos de la
estructura secundaria en tres dimensiones. La estructura cuaternaria
describe el arreglo de las subunidades de una proteína
El enlace peptídico casi siempre tiene una configuración trans yaque es mas favorable que cis, la cual algunas veces ocurre enresiduos de prolina
Un modelo para la
estructura hélice a
Estructura secundaria
Propiedades de la hélice alfa
1. La estructura se repite cada 5.4 Å a lo largo del eje de la hélice. Las
hélices a tienen 3.6 residuos de aminoácidos por vuelta. La
separación de los residuos es de 5.4/3.6 ó 1.5 Å
2. Cada grupo C=O ó N-H en la cadena principal está enlazado por
puentes de hidrógeno a residuos a 4 lugares de distancia (ie O(i) a
N(i+4)). Esto estabiliza el arreglo
3. Los planos del péptido son
paralelos con el eje de la hélice y
los dipolos en la hélice están
alineados (todos los C=O
apuntan en la misma dirección y
los N-H en otra
4. Todos los aminoácidos tienen ángulos phi y psi negativos (típicos
son –60° y –50°, respectivamente
Distorsiones de las hélices a
La mayoría de la hélices a en las proteínas globulares están
curvadas o algo distorsionadas. Tal distorsión viene de
factores como:
1. El empaquetamiento de las hélices cubiertas por otros
elementos del centro de la proteína
2. Los residuos de prolina inducen distorsión de unos 20° en la
dirección del eje de la hélice. Pro no puede formar una
hélice a regular porque su cadena lateral cíclica bloquea el
N de la cadena principal y previene la formación del puente
de H. Las hélices que contienen prolina son por lo común
largas
3. Solvente. Las hélices expuestas por lo común se curvan alejándose
de la región del solvente. Esto se debe a que los grupos C=O
expuestos tienden a exponerse hacia el solvente para maximizar su
capacidad de formar puentes de H (tanto con el solvente como con
los grupos N-H)
4. Hélices 3(10). Estrictamente, son
una clase diferente de hélice
pero siempre son cortas y
ocurren al final de las hélices
alfa. El nombre 3(10) se debe a
que tienen 3 residuos por vuelta
y 10 átomos involucrados en un
anillo formado por cada puente
de H (se incluye al átomo de H
en la cuenta)
La hoja Beta
Pauling y Corey derivaron un modelo para la conformación de
proteínas fibrosas conocidas como queratinas b. En esta
conformación, el polipéptido no forma un enrollamiento. En su lugar,
zigzaguea en una conformación mas extendida que la a hélice.
Los residuos de aminoácidos en la conformación b tienen ángulos phi
negativos y los psi son positivos. Valores típicos son phi = -140° y psi
= 130°. (En la hélice a ambos son negativos). Una sección del
polipéptido con residuos en conformación b se llama fibra b y estas
fibras pueden asociarse por múltiples puentes de hidrógeno para
formar las hojas b
En una hoja b dos o mas
cadenas polipeptídicas se
alinean unas respecto a otras
ligadas en forma regular por
puentes de H entre los
grupos C=O y N-H de la
cadena principal. Así, los
puentes se encuentran en
diferentes segmentos del
polipéptido contrastando con
la hélice a donde todos los
puentes de H involucran el
mismo elemento de
estructura secundaria. Los
grupos R de residuos vecinos
en una fibra b apuntan en
dirección opuesta.
Hojas beta paralelas, antiparalelas y mezcladas
En las hojas beta paralelas las fibras todas corren en unadirección, mientras que en las antiparalelas van en direccionesopuestas. En las mezcladas, algunas son paralelas y algunasantiparalelas
Las hojas beta son muy comunes en las proteínas globulares y la mayoría contienen menos de 6 fibras. El ancho sería de unos 25 A.
No hay preferencia por hojas beta paralelas o antiparalelas, pero las paralelas con menos de 4 fibras son raras, quizás por baja estabilidad. Aunque se dan las hojas mezcladas, son mas comunes paralelas o antiparalelas.
El modelo Pauling-Corey es planar. Sin embargo, la mayoría de las hojas beta en las estructuras de rayos X de las proteínas globulares tienen torsión.
El plegamiento de las proteínas
se rige por las interacciones de
los grupos R de los aminoácidos:
- Puentes de H2
- Enlaces iónicos
- Interacciones de van der Walls
- Interacciones hidrófobicas
- R’s ramificadas
- R ciclico
Estructura terciaria
ESTRUCTURA TERCIARIA
Los monómeros de la insulina
CADENA A CADENA B
Proteína con alto contenido de hojas beta
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Carbohidratos
Hidratos de carbono
Reciben este nombre por su fórmula general Cn(H2O)m. Es un
nombre incorrecto desde el punto de vista químico, ya que esta
fórmula sólo describe a una ínfima parte de estas moléculas. Desde
el punto de vista químico son aldehídos o cetonas polihidroxilados,
o productos derivados de ellos por oxidación, reducción, sustitución
o polimerización
También se les puede conocer por los siguientes nombres:
Glícidos o glúcidos (de la palabra griega que significa dulce), pero
son muy pocos los que tienen sabor dulce
Sacáridos (de la palabra latina que significa azúcar), aunque el
azúcar común es uno sólo de los centenares de compuestos distintos
que pueden clasificarse en este grupo
Un aspecto importante de los hidratos de carbono es que pueden
estar unidos covalentemente a otro tipo de moléculas, formando
glicolípidos, glicoproteínas (cuando el componente proteico es
mayoritario), proteoglicanos (cuando el componente glicídico es
mayoritario) y peptidoglicanos (en la pared bacteriana)
Función energética
Los hidratos de carbono (HC) representan en el organismo elcombustible de uso inmediato. La combustión de 1g de HCproduce unas 4 Kcal
Los HC son compuestos con un grado de reducción suficiente comopara ser buenos combustibles, y además, la presencia de funcionesoxigenadas (carbonilos y alcoholes) permiten que interaccionen conel agua más fácilmente que otras moléculas combustible comopueden ser las grasas. Por este motivo se utilizan las grasas comofuente energética de uso diferido y los HC como combustibles deuso inmediato
La degradación de los HC puede tener lugar en condiciones
Aerobias (respiración) Anaerobias (fermentación)
Función estructural
El papel estructural de los HC se desarrolla allá donde se necesitenmatrices hidrofílicas capaces de interaccionar con medios acuosos,pero constituyendo un armazón con una cierta resistencia mecánica.Las paredes celulares de plantas hongos y bacterias estánconstituidas por HC o derivados de los mismos
La celulosa, que forma parte de la pared celular de las célulasvegetales, es la molécula orgánica más abundante de la biosfera
El exoesqueleto de los artrópodos está formado por el polisacárido
quitina. Las matrices extracelulares de los tejidos animales de
sostén (conjuntivo, óseo, cartilaginoso) están constituídas por
polisacáridos nitrogenados (los llamados glicosaminoglicanos o
mucopolisacáridos)
Función informativa (señalización)
Los HC pueden unirse a lípidos o a proteínas de la superficie de lacélula, y representan una señal de reconocimiento en superficie
Tanto las glicoproteínas como los glicolípidos de la superficieexterna celular sirven como señales de reconocimiento parahormonas, anticuerpos, bacterias, virus u otras células
Los HC son también los responsables antigénicos de los grupossanguíneos.
En muchos casos las proteínas se unen a una o varias cadenas de
oligosacáridos, que desempeñan varias funciones:
Ayudan a su plegamiento correcto
Sirven como marcador para dirigirlas a su destino dentro de la
célula o para ser secretada
Evitan que la proteína sea digerida por proteasas
Aportan numerosas cargas negativas que aumentan la solubilidad
de las proteínas, ya que la repulsión entre cargas evita su
agregación
Lípidos
Lípidos
Conjunto muy heterogéneo de biomoléculas cuya característicadistintiva aunque no exclusiva ni general es la insolubilidad enagua, siendo por el contrario, solubles en disolventes orgánicos(benceno, cloroformo, éter, hexano, etc.)
En muchos lípidos, esta definición se aplica únicamente a una partede la molécula, y en otros casos, la definición no es del todosatisfactoria, ya que pueden existir lípidos soluble en agua (como losgangliósidos, por ejemplo), y a la vez existen otras biomoléculasinsolubles en agua y que no son lípidos (carbohidratos como laquitina y la celulosa, o las escleroproteínas)
Los lípidos pueden encontrarse unidos covalentemente con otrasbiomoléculas como en el caso de los glicolípidos (presentes en lasmembranas biológicas), las proteínas aciladas (unidas a algún ácidograso) o las proteínas preniladas (unidas a lípidos de tipoisoprenoide)
También son numerosas las asociaciones no covalentes de loslípidos con otras biomoléculas, como en el caso de laslipoproteínas y de las estructuras de membrana
Una característica básica de los lípidos, y de la que derivan susprincipales propiedades biológicas es la hidrofobicidad. La bajasolubilidad de los lipídos se debe a que su estructura química esfundamentalmente hidrocarbonada (alifática, alicíclica o aromática),con gran cantidad de enlaces C-H y C-C. La naturaleza de estosenlaces es 100% covalente y su momento dipolar es mínimo
La naturaleza de estos enlaces es 100% covalente y su momentodipolar es mínimo. El agua, al ser una molécula muy polar, con granfacilidad para formar puentes de hidrógeno, no es capaz deinteraccionar con estas moléculas
En presencia de moléculas lipídicas, el agua adopta en torno a ellasuna estructura muy ordenada que maximiza las interacciones entrelas propias moléculas de agua, forzando a la molécula hidrofóbica alinterior de una estructura en forma de jaula, que también reduce lamovilidad del lípido. Todo ello supone una configuración de bajaentropía, que resulta energéticamente desfavorable. Estadisminución de entropía es mínima si las moléculas lipídicas seagregan entre sí, e interaccionan mediante fuerzas de corto alcance,como las fuerzas de Van der Waals. Este fenómeno recibe el nombrede efecto hidrofóbico
Interacción entre lípidos
Función energética
Generalmente en forma de triacilgiceroles, constituyen la reservaenergética de uso tardío o diferido del organismo
Su contenido calórico es muy alto (10 Kcal/gramo), y representanuna forma compacta y anhidra de almacenamiento de energía
Sólo pueden metabolizarse aeróbicamente
Reserva de agua
Aunque parezca paradójico, los lípidos representan unaimportante reserva de agua. Al poseer un grado de reducciónmucho mayor el de los hidratos de carbono, la combustiónaerobia de los lípidos produce una gran cantidad de agua (aguametabólica)
Así, la combustión de un mol de ácido palmítico puede producirhasta 146 moles de agua (32 por la combustión directa delpalmítico, y el resto por la fosforilación oxidativa acoplada a larespiración)
En animales desérticos, las reservas grasas se utilizanprincipalmente para producir agua (es el caso de la reserva grasade la joroba de camellos y dromedarios)
Producción de calor En algunos animales (particularmente en aquellos que hibernan),
hay un tejido adiposo especializado que se llama grasa parda o grasa
marrón
En este tejido, la combustión de los lípidos está desacoplada de la
fosforilación oxidativa, por lo que no se produce ATP en el proceso,
y la mayor parte de la energía derivada de la combustión de los
triacilgliceroles se destina a la producción calórica necesaria para los
períodos largos de hibernación
En este proceso, un oso puede llegar a perder hasta el 20% de su
masa corporal
Función estructural
El medio biológico es un medio acuoso. Las células, a su vez, estánrodeadas por otro medio acuoso. Por lo tanto, para poder delimitarbien el espacio celular, la interfase célula-medio debe sernecesariamente hidrofóbica. Esta interfase está formada por lípidosde tipo anfipático, que tienen una parte de la molécula de tipohidrofóbico y otra parte de tipo hidrofílico. En medio acuoso, estoslípidos tienden a autoestructurarse formando la bicapa lipídica de lamembrana plasmática que rodea la célula
En las células eucariotas existen una serie de orgánulos celulares(núcleo, mitocondrias, cloroplastos, lisosomas, etc) que tambiénestán rodeados por una membrana constituída, principalmente poruna bicapa lipídica compuesta por fosfolípidos. Las ceras son untipo de lípidos neutros, cuya principal función es la de protecciónmecánica de las estructuras donde aparecen
Función informativa
Los organismos pluricelulares han desarrollado distintos sistemas de
comunicación entre sus órganos y tejidos. Así, el sistema endocrino
genera señales químicas para la adaptación del organismo a
circunstancias medioambientales diversas. Estas señales reciben el
nombre de hormonas. Muchas de estas hormonas (esteroides,
prostaglandinas, leucotrienos, calciferoles, etc) tienen estructura
lipídica
Función catalítica
Hay una serie de sustancias que son vitales para el correcto
funcionamiento del organismo, y que no pueden ser sintetizadas por
éste. Por lo tanto deben ser necesariamente suministradas en su
dieta. Estas sustancias reciben el nombre de vitaminas
La función de muchas vitaminas consiste en actuar como cofactores
de enzimas (proteínas que catalizan reacciones biológicas). En
ausencia de su cofactor, el enzima no puede funcionar, y la vía
metabólica queda interrumpida, con todos los perjuicios que ello
pueda ocasionar. Ejemplos son los retinoides (vitamina A), los
tocoferoles (vitamina E), las naftoquinonas (vitamina K) y los
calciferoles (vitamina D)
