LAS PROTÉINAS

PRECURSORES DE LAS PROTEÍNAS

AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos se caracterizan por presentar un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH), unidos a un mismo átomo de carbono (carbono alfa)

DESDE EL PUNTO DE VISTA NUTRICIONAL, LOS AMINOÁCIDOS SE CLASIFICAN EN ESENCIALES Y NO ESENCIALES.LOS AMINOÁCIDOS ESENCIALES NO PUEDEN SER SISTETIZADOS EN EL ORGANISMO POR LO QUE DEBEN SER INGERIDOS EN LA DIETA.LOS AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES NO REQUIEREN INGERIRSE EN LA DIETA, PUES SE SINTETIZAN EN EL ORGANISMO

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CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS ATENDIENDO A LA POSICIÓN DEL GRUPO

AMINO

Si el grupo amino está a la derecha será serie D (destrógira).

Si el grupo amino está a la izquierda será serie L (levogira)

La mayoría de los aminoácidos son serie L

EL ENLACE PEPTÍDICO SE FORMA AL UNIRSE EL GRUPO CARBOXILO DE UN AMINOÁCIDO CON EL GRUPO AMINO DEL AMINOÁCIDO SIGUIENTE, FORMANDO UN GRUPO CARBONILO Y LIBERANDO UNA MOLÉCULA DE AGUA

ENLACE PEPTÍDICO

PÉPTIDOS

Los péptidos, atendiendo al número de aminoácidos que se unen se denominan:• Dipéptido• Tripéptido• Tetrapéptido• Pentapéptido• Hexapéptido ….

En un dipéptido se forma un enlace peptídico y se libera una molécula de agua; en un tripéptido se forman dos enlaces peptídicos y se liberan dos moléculas de agua

EN LA FORMACIÓN DE LOS PÉPTIDOS, POR CADA ENLACE PEPTÍDICO QUE SE FORMA SE LIBERA UNA MOLÉCULA DE AGUA.

SIEMPRE EL PRIMER AMINOÁCIDO TENDRÁ UN GRUPO AMINO TERMINAL LIBRE Y EL ÚLTIMO AMINOÁCIDO TENDRÁ UN GRUPO CARBOXILO TERMINAL LIBRE.

PROTEÍNASSon las moléculas de mayor diversidad estructural y de mayor diversidad funcional

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FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS Nutritivas Fuente alternativa de energía Defensa del organismo (anticuerpos) Hormonales Estructurales Toxinas Transportadoras Participan en la coagulación de la sangre Participan en la contracción muscular Biocatalizadoras Amortiguadoras Reguladoras Homeostáticas

NUTRITIVAS

FUENTE ALTERNATIVA DE ENERGÍA

GLUCONEOGÉNESIS: Formación de glucosa a partir de compuestos que no son carbohidratos, como son lípidos y proteínas

ANTICUERPOS

HORMONALES

ESTRUCTURALES

TOXINAS

TRANSPORTADORAS

COAGULACIÓN DE LA SANGRE

FIBRINÓGENO

CONTRACCIÓN MUSCULAR ACTINA Y MIOSINA

BIOCATALIZADORAS

ENZIMAS

AMORTIGUADORAS

REGULADORAS Son materia prima para la formación de

los jugos digestivos, hormonas, proteínas plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas que llevan a cabo las reacciones químicas que se realizan en el organismo.

HOMEOSTÁTICAS

Son procesos cuyo objetivo es mantener en equilibrio de forma constante el medio interno, que es aquel espacio donde tiene lugar toda la actividad.

TIPOS DE PROTEÍNASGLOBULARES:

Su forma es globular (oval) Son hidrosulubles Tienen diversas funciones, por lo que se

les llama proteínas funcionales

TIPOS DE PROTEÍNASFibrosas:

Su forma es alargada (fibra) No son hidrosolubles Forman parte de estructuras por lo que

reciben el nombre de proteínas estructurales.

NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS

ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS

Está dada por la cadena lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.

Por ser la forma en que nacen las proteínas se les denomina «conformación nativa».

ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS

Se presenta con un pequeño enrollamiento de la cadena

Además de enlaces peptídicos presentan puentes de hidrógeno, siendo estos últimos los que dan estabilidad a la cadena.

Se presentan dos tipos de estructura: Helicoidal y forma de lámina u hoja plegada o plisada.

ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS

Se presenta como un monómero súper enrollado.

Los enlaces que presenta son: enlaces peptídicos, puentes de hidrógeno, enlaces disulfuro, atracciones hidrofóbicas, fuerzas de Vander Walls

ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEÍNAS

Se presenta como un dímero o tetrámero súper enrollado.

Presenta los mismos enlaces que la estructura terciaria

DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija (estructura primaria o conformación nativa).

EFECTOS DE LA DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión.

Drástica disminución de su solubilidad, ya

que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie.

Pérdida de las propiedades biológicas

AGENTES DESNATURALIZANTES

Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes.

Pueden ser de tres tipos: - Agentes físicos: Rayos X, temperaturas extremas, radiaciones, agitaciones vigorosas

AGENTES DESNATURALIZANTES

Agentes Químicos: Detergentes, pH, disolventes orgánicos, fuerza iónica.

AGENTES DESNATURALIZANTES

Agentes biológicos: Hongos, levaduras, bacterias y virus.

ACTIVIDAD PRÁCTICA En este punto, los invitamos a investigar

sobre las vitaminas: qué son, cómo se forman, tipos de vitaminas e importancia de las vitaminas.

Este trabajo deberán entregarlo a la profesora o enviarlo por mail.

Es individual Requisitos: Obligatorio a 1.5 espacios,

letra Arial o Times New Roman No.12; con las referencias consultadas.

Fecha límite de entrega: Día antes del segundo parcial.

VIDEOS DE APOYO http://

www.youtube.com/watch?v=OAib741AGsY

http://www.youtube.com/watch?v=59kXwvvWZQg&feature=related

http://www.youtube.com/watch?v=Gn8NaEEEykk&feature=related

http://www.youtube.com/watch?v=Glsfg9EwLEc&feature=related

http://www.youtube.com/watch?v=RRkBf-Qy8wQ&feature=related