LA MAQUINA HUMANA

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Si no sabemos de que esta Si no sabemos de que esta hecha nuestra maquinaria de hecha nuestra maquinaria de trabajo no vamos a saber como trabajo no vamos a saber como tornearla para que sea tornearla para que sea excelente excelente

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TEMA DE LA MATERIA DE BIOLOGÍA II...COLEGIO AMERICANO DE SAN CARLOS...t/t

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Si no sabemos de que esta hecha Si no sabemos de que esta hecha nuestra maquinaria de trabajo no nuestra maquinaria de trabajo no

vamos a saber como tornearla para vamos a saber como tornearla para que sea excelenteque sea excelente

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Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), ó son biomoléculas de elevado peso molecular, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), etc...

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Proteína Dietaria para los Atletas

Mito:Mito: Se necesitan grandes cantidades de proteínas, provenientes de suplementos o polvos, para utilizarlas como combustible, (proporcionando energía) en el ejercicio y para ayudar a crear proteínas en los músculos.

Los principales combustibles utilizados para proveer energía en los deportes son los carbohidratos y lípidos

EExceso de proteínasxceso de proteínas!!!!!!!!MMejoras para el entrenamientoejoras para el entrenamiento??????

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LaLa Organización Organización Mundial de la Salud Mundial de la Salud recomienda un valor de recomienda un valor de 0,8 gramos por 0,8 gramos por kilogramo de peso al kilogramo de peso al día. día.

Las recomendaciones Las recomendaciones medias de proteínas medias de proteínas son las siguientes:son las siguientes:

ActividadProteínas/kg

peso

Adultos no deportistas 0.8 g

Deportistas de resistencia 1,2-1,5 g

Deportistas de resistencia y velocidad

1,5-1.7 g

Deportistas de fuerza 1,5-2.0 g

Deportistas durante el entrenamiento de fuerza

2.0-2.5 g

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En resumen, casi todos los deportistas pueden obtener la En resumen, casi todos los deportistas pueden obtener la cantidad de proteína que necesitan para un rendimiento óptimo cantidad de proteína que necesitan para un rendimiento óptimo y para el crecimiento muscular, de comidas ordinarias y para el crecimiento muscular, de comidas ordinarias contenidas en sus dietas normales. No hay necesidad de gastar contenidas en sus dietas normales. No hay necesidad de gastar mucho dinero en suplementos de proteínas o en suplementos de mucho dinero en suplementos de proteínas o en suplementos de aminoácidos. Mientras uno consuma las calorías suficientes e aminoácidos. Mientras uno consuma las calorías suficientes e incluya en su dieta diaria una gran variedad de alimentos, la incluya en su dieta diaria una gran variedad de alimentos, la composición de aminoácidos o la calidad de proteínas será composición de aminoácidos o la calidad de proteínas será adecuada. adecuada.

Se puede obtener una buena Se puede obtener una buena dosis de proteína de comidas dosis de proteína de comidas ordinarias en la dieta normal del ordinarias en la dieta normal del alteta.alteta.

¡¡Sin necesidad de recurrir a suplementos!!¡¡Sin necesidad de recurrir a suplementos!!

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Contienen C, H y O2, N además pueden contener otros elementos Ej. minerales Fe y el Cu

Esos elementos se unen formando aminoácidos y a su vez los a.a. forman a las proteínas.

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-Forman parte de la estructura básica de los tejidos (músculos, tendones, -Forman parte de la estructura básica de los tejidos (músculos, tendones, piel, uñas, etc.). Son proteínas la miosina y la actina, fundamentales en la piel, uñas, etc.). Son proteínas la miosina y la actina, fundamentales en la contracción muscular. contracción muscular.

-Son la base de la estructura del código genético.-Son la base de la estructura del código genético.

-Algunas ayudan a transportar algunos lípidos u otras sustancias.-Algunas ayudan a transportar algunos lípidos u otras sustancias.

-Forman parte de los anticuerpos, los cuales nos previenen contra -Forman parte de los anticuerpos, los cuales nos previenen contra enfermedades.enfermedades.

-Desempeñan funciones metabólicas y reguladoras (hormonas)-Desempeñan funciones metabólicas y reguladoras (hormonas)

Participan, como enzimas, en todas las reacciones metabólicas incluidas la Participan, como enzimas, en todas las reacciones metabólicas incluidas la síntesis y la degradación de hidratos de carbono, lípidos etc. La miosina es síntesis y la degradación de hidratos de carbono, lípidos etc. La miosina es una enzima que hidroliza el ATP para darnos energía.una enzima que hidroliza el ATP para darnos energía. Tienen escasa participación como sustrato energético. Sólo funcionan Tienen escasa participación como sustrato energético. Sólo funcionan como tal cuando las reservas de hidratos de carbono y lípidos se agotan, a como tal cuando las reservas de hidratos de carbono y lípidos se agotan, a consecuencia de una dieta poco adecuada a la práctica deportiva. consecuencia de una dieta poco adecuada a la práctica deportiva.

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a)ESTRUCTURAL b)COMO ANTICUERPO

c)DE TRANSPORTE

d)COMO HORMONAS

e)COMO ENZIMA

f)ENERGÍA

1gProteína = 4kcal1gProteína = 4kcal

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Las unidades básicas que forman las proteinas son los aminoácidos (aa). Su denominación responde a la composición química general que presentan, en la que un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono (-C-). Las otros sustituyentes de ese carbono son un átomo de hidrógeno (-H) y una cadena hidrocarbonada al que se denomina radical (-R).

N

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Según la disposición del grupo amino (-NH2) a la izquierda o a la derecha del carbono se habla de " -L-aminoácidos o de " -D-aminoácidos respectivamente.

En las proteínas sólo se encuentran aminoácidos de configuración L.

Existe un gran número de aminoácidos (aprox 300), sin embargo, solo 20 de ellos forman a las proteínas.

En la naturaleza existen miles de proteínas...¿Como es posible que existan tantas proteínas, si solo las forman 20 aa?

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Se sabe que de los 20 aminoácidos proteicos Se sabe que de los 20 aminoácidos proteicos conocidos, 8 resultan indispensables (o esenciales) conocidos, 8 resultan indispensables (o esenciales) para la vida humana . Son estos 8 aminoácidos los para la vida humana . Son estos 8 aminoácidos los que requieren ser incorporados al organismo en su que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana alimentación y, con más razón, en los cotidiana alimentación y, con más razón, en los momentos en que el organismo más los necesita: momentos en que el organismo más los necesita: enfermedad. Los aminoácidos esenciales más enfermedad. Los aminoácidos esenciales más problemáticos son el triptófano, la lisina y la metionina. problemáticos son el triptófano, la lisina y la metionina. Es típica su carencia en poblaciones en las que los Es típica su carencia en poblaciones en las que los cereales o los tubérculos constituyen la base de la cereales o los tubérculos constituyen la base de la alimentación. Los déficit de aminoácidos esenciales alimentación. Los déficit de aminoácidos esenciales afectan mucho más a los niños que a los adultos.  afectan mucho más a los niños que a los adultos.   Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (aminoácido esenciales) no será posible sintetizar (aminoácido esenciales) no será posible sintetizar (producir, elaborar) ninguna de las proteínas en la que (producir, elaborar) ninguna de las proteínas en la que sea requerido dicho aminoácido. Esto puede dar lugar sea requerido dicho aminoácido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutrición. a diferentes tipos de desnutrición.

Aa. Esenciales: No los puede sintetizar el organismoAa. Esenciales: No los puede sintetizar el organismoAa.No esenciales: El organismo los puede sintetizar a partir de otros aa.Aa.No esenciales: El organismo los puede sintetizar a partir de otros aa.

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A.A. ESENCIALES

Leucina Triptófano

Isoleucina Lisina

Valina Metionina

Fenilalanina Treonina

Proteína ó alimentos

Proteína

Se deshace en a.a.Se deshace en a.a.

Estos a.a. forman Estos a.a. forman otrosotros a.a a.aPero nunca a los esencialesPero nunca a los esenciales.

Luego estos Luego estos a.a.formados a.a.formados forman:forman:

No EsencialesNo Esenciales

Proteínas o alimentos quecontengan a.a. esenciales

Proteína

Se deshace en a.a.Se deshace en a.a.

Estos a.a. no forman a ningun Estos a.a. no forman a ningun otrootro. Luego estos Luego estos

a.a.pasan aa.a.pasan a formar patdeformar patde de:de:

-Alanina-Alanina-Arginina-Arginina-Asparagina-Asparagina-Ácido aspártico-Ácido aspártico-Cisteína-Cisteína-Glutamina-Glutamina-Ácido Glutámico-Ácido Glutámico-Glicina-Glicina

-Histidina-Histidina-Prolina-Prolina-Serina-Serina-Tirosina.-Tirosina.

EsencialesEsenciales

Si no nos comemos los a.a. esenciales nunca los vamos a tener en el organismo

Proteína ó alimentos

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Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. enlace peptídico. El enlace peptídicoEl enlace peptídico es: un enlace covalente que se establece entre el es: un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua. al desprendimiento de una molécula de agua.

Entonces, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí, por medio de un enlace péptidico, formando cadenas de longitud y secuencia variable.

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Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como: Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:

*Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10.*Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10. Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2. Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2. Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3. Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3. Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4. Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4. *Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el n º de aminoácidos es mayor de 10.*Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el n º de aminoácidos es mayor de 10.*Se considera una proteína a partir de 50 aminoácidos *Se considera una proteína a partir de 50 aminoácidos

Dependiendo si una proteína esta formada por puros aminoácidos o algun otro Dependiendo si una proteína esta formada por puros aminoácidos o algun otro elemento, grupo funcional o biomolécula, se puede denominar:elemento, grupo funcional o biomolécula, se puede denominar:

HOMOPROTEÍNAS (simples): Si están formadas solamente por aminoácidos (maíz, HOMOPROTEÍNAS (simples): Si están formadas solamente por aminoácidos (maíz, trigo, cebada, arroz, leche, hormonas, enzimas, fibras, colágenos, queratinas, etc.)trigo, cebada, arroz, leche, hormonas, enzimas, fibras, colágenos, queratinas, etc.)

HETEROPROTEÍNAS (conjugadas) : Formadas por una fracción proteínica y por un HETEROPROTEÍNAS (conjugadas) : Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina "grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético grupo prostético (glucoproteinas, (glucoproteinas, lipoproteinas, nucleoproteinas y cromoproteinas).lipoproteinas, nucleoproteinas y cromoproteinas).

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La estructura o forma de una proteína viene definida por cuatro La estructura o forma de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras le dan forma a una proteína.de estas estructuras le dan forma a una proteína.

La estructura primariaLa estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentrandichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su . La función de una proteína depende de su secuencia y secuencia y de la forma que ésta adoptede la forma que ésta adopte.   .  

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Estructura Secundaria:Estructura Secundaria: La estructura secundaria es la disposición de la La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.secundaria.

Existen dos tipos de estructura secundaria: 1)La a(alfa)-héliceExisten dos tipos de estructura secundaria: 1)La a(alfa)-hélice Esta estructura se forma al Esta estructura se forma al enrollarse enrollarse helicoidalmentehelicoidalmente sobre sí misma la estructura sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la primaria. Se debe a la formación de formación de puentes de puentes de hidrógeno. hidrógeno.

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2) La conformación beta2) La conformación beta

Esta disposición también se da por puentes de Esta disposición también se da por puentes de hidrógeno, pero en esta disposición los aa. no hidrógeno, pero en esta disposición los aa. no forman una hélice sino una cadena en forma de forman una hélice sino una cadena en forma de zigzagzigzag, denominada disposición en , denominada disposición en lámina beta lámina beta plegadaplegada. .

¿Cuál es la diferencia entre la conformación alfa hélice ¿Cuál es la diferencia entre la conformación alfa hélice y la beta laminar? Por qué? y la beta laminar? Por qué? En la alfa hélice los puentes de hidrógeno se forman entre En la alfa hélice los puentes de hidrógeno se forman entre una sola cadena polipeptídica, en la beta plegada los una sola cadena polipeptídica, en la beta plegada los puentes de hidrógeno se forman entre dos cadenas puentes de hidrógeno se forman entre dos cadenas polipeptídicas. polipeptídicas.

Se representa así

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ESTRUCTURA TERCIARIAESTRUCTURA TERCIARIA esta representada esta representada por los superplegamientos y enrrollamientos de por los superplegamientos y enrrollamientos de la estructura secundaria (osea, la secundaria se la estructura secundaria (osea, la secundaria se sigue enrollando), constituyendo formas sigue enrollando), constituyendo formas tridimensionales geométricas muy complicadas tridimensionales geométricas muy complicadas que se mantienen por enlaces como: puentes que se mantienen por enlaces como: puentes disulfuro, son los que se dan entre los azufres disulfuro, son los que se dan entre los azufres de los aa (ej: entre dos cisteinas), puentes de de los aa (ej: entre dos cisteinas), puentes de hidrógeno; fuerzas de Van der Waals; hidrógeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones iónicas e interacciones interacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas. hidrofóbicas. Nota: No todas las proteínas tienen estructura terciaria.

Desde el punto de vistaDesde el punto de vista funcional funcional, esta , esta estructura es la más importante pues, estructura es la más importante pues, al al alcanzarlaalcanzarla es cuando la mayoría de las es cuando la mayoría de las proteínas adquieren su actividad enzimática.proteínas adquieren su actividad enzimática.La mayoría de las proteínas tienen estructura La mayoría de las proteínas tienen estructura terciaria adquieren una forma globular terciaria adquieren una forma globular (cilindricas)caracterizadas por ser solubles en (cilindricas)caracterizadas por ser solubles en disoluciones acuosas.disoluciones acuosas. Las proteínas que tienen estructura terciaria Las proteínas que tienen estructura terciaria son la mayoría de las son la mayoría de las enzimasenzimas como como la como como la mioglobina, la insulina, etc.mioglobina, la insulina, etc.

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Entonces, estas llegan Entonces, estas llegan únicamente hasta únicamente hasta estructuras secundarias estructuras secundarias y no tienen actividad y no tienen actividad enzimáticaenzimática

Sin embargo hay algunas proteínas que en Sin embargo hay algunas proteínas que en alguna parte de ellas tienen una estructura alguna parte de ellas tienen una estructura secundaria solamente (fibrosas) y en otra una secundaria solamente (fibrosas) y en otra una estructura terciaria (globulares)estructura terciaria (globulares)

DECIDANSE!!DECIDANSE!!

Sin embargo, no todas las Sin embargo, no todas las proteínas llegan a formar proteínas llegan a formar estructuras terciarias. En estos estructuras terciarias. En estos casos casos mantienen su estructura mantienen su estructura secundaria alargada dando lugar a secundaria alargada dando lugar a las llamadas las llamadas proteínas proteínas filamentosasfilamentosas, que son insolubles , que son insolubles en agua y disoluciones salinas en agua y disoluciones salinas siendo por ello idóneas para siendo por ello idóneas para realizar funciones esqueléticas. realizar funciones esqueléticas. Entre ellas, las más conocidas son Entre ellas, las más conocidas son el colágeno de los huesos y del el colágeno de los huesos y del tejido conjuntivo; la -queratina del tejido conjuntivo; la -queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, etc.; pelo, plumas, uñas, cuernos, etc.; la fibroina de las telarañas y la la fibroina de las telarañas y la elastina del tejido conjuntivo.elastina del tejido conjuntivo.

Estructura secundaria

Esta parte tiene Esta parte tiene estructura terciaria, estructura terciaria, es de forma es de forma globular, esta parte globular, esta parte tiene función tiene función enzimáticaenzimática

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Estructura cuaternaria:Estructura cuaternaria: Esta estructura es la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero o subunidad.

Entonces, son varias Entonces, son varias cadenas polipeptídicas cadenas polipeptídicas unidas por enlaces no unidas por enlaces no covalentes. covalentes.

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Si una proteína se desnaturaliza pierde su función enzimática, sin embargo, Si una proteína se desnaturaliza pierde su función enzimática, sin embargo, la función nutricia no la pierdela función nutricia no la pierde

EspecificidadEspecificidad:: Cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una Cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria. Además, no todas las proteínas son iguales en determinada estructura primaria. Además, no todas las proteínas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas.todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas.

Desnaturalización:Desnaturalización: Es la perdida de la estructura Es la perdida de la estructura terciariaterciaria, por romperse los puentes que forman , por romperse los puentes que forman dicha estructura. Una proteína dicha estructura. Una proteína se se desnaturaliza desnaturaliza debido a debido a cambios de temperatura cambios de temperatura y pH (acidez).y pH (acidez).

Pierde la función Pierde la función enzimática, pero los enzimática, pero los aminoácidos que tiene aun aminoácidos que tiene aun nutren.nutren.

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HEMOGLOBINA

• PROTEÍNA QUE CONTIENE HIERRO Y LE DA EL COLOR ROJO A LA SANGRE, SE ENCUENTRA EN LOS GLOBULOS ROJOS O ERITROCITOS.

• TRANSPORTA OXÍGENO POR LA SANGRE

• TAMBIÉN TRANSPORTA DIÓXIDO DE CARBONO

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Célula Roja sanguínea (Eritrocito)

En comparación con la mayoria de las células los eritrocitos son más pequeñas y peculiares debido a su forma de disco bicóncavo. Carecen de núcleo .Su citoplasma no posee organelos y esta lleno de hemoglobina, una proteína que transporta O2 y CO2.

Los eritrocitos consisten en 90% de hemoglobina; la hemoglobina es el pigmento que le da a la sangre su color característico rojo

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Constituida por:Cuatro cadenas de Aminoácidos (Globulares) Cada cadena se asocia a un grupo molecular, el grupo hemo, Cada grupo hemo cuenta con un átomo de hierro, que fija una molécula de oxigeno y la transporta desde los pulmones hasta los tejidos.

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El hierro que se encuentra en la hemoglobina, es el encargado de tomar al oxígeno y transportarlo.