Informe de Laboratorio Nº 9 BIOQUÍMICA 1 – Semestre 2009-I

1

UNIVERSIDAD NACIONAL FEDERICO VILLARREALFACULTAD DE INGENIERÍA INDUSTRIAL Y DE SISTEMAS

ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERÍA AGROINDUSTRIAL

INFORME DE LABORATORIO Nº 9

BIOQUÍMICA 1

TEMA:

Análisis cuantitativo de enzimas

INTEGRANTES:

CÓDIGO APELLIDOS Y NOMBRES CORREO ELECTRÓNICO

2008002303 Palacios Rodriguez Ângela angie_kc6@hotmail.com

2008003532 Salvatierra Ccachulli Amys Celestina syma_0210@hotmail.com

2008235371 Serrano Yarleque Soraida Brigitte brigitte_1415@hotmail.com

2008013626 Zambrano Sayas Linda Lady adriana_2330@hotmail.com

DOCENTE:

Ing. Guillermo Chumbe Gutiérrez

Semestre 2009 – I

Informe de Laboratorio Nº 9 BIOQUÍMICA 1 – Semestre 2009-I

2

I. INTRODUCCIÓN

En el campo de la Ingeniería Agroindustrial, el saber como reconocer cuantitativo de las enzimas de importancia; ya que el reconocerlos es básico para la industria como la fermentación de algunos productos.

En este informe de laboratorio está contenido todo lo referente a este tema; marco teórico, descripción de La práctica, conclusiones.

II. MARCO TEÓRICO

FUNDAMENTO TEORICO:

(FERMENTOS)

Son proteinas con actividad biocataliticas, producidos por las celulas vivientes.I. IMPORTANCIA BIOLOGICA:

Facilitan la transformación química. Se utilizan en la industria para la FERMENTACION, como las uvas que al

fermentarse se convierte en cachina, vinagre, vino, etc. Algunas de las enzimas se utilizan en el diagnostico de tumores

cancerígenos, como la FOSFATASA ACIDA (enzima) en el diagnostico de tumores cancerígenos a la próstata.

II. ENERGIA DE ACTIVACION (EA)

Informe de Laboratorio Nº 9 BIOQUÍMICA 1 – Semestre 2009-I

3

Toda reacción bioquímica (anabólica y catabólica) requieren para iniciarse que el sustrato supere cierta barrera de energía llamada ENERGIA DE ACTIVACION, la que se define como la mínima cantidad de energía que debemos suministrar a un sustrato para transformarlo en producto.

RX BIOQUIMICA:

III. ESTRUCTURA ENZIMATICA:

Informe de Laboratorio Nº 9 BIOQUÍMICA 1 – Semestre 2009-I

4

1. CUERPO: Formado por aminoácidos estructurales.

2. SITIO ACTIVO: Es el lugar de la enzima donde se une el sustrato y presenta un grupo de aminoácidos que son de dos tipos.

a) Aminoácidos de Fijación: Reconocen al sustrato y forma con el sustrato enlaces débiles (puentes de hidrogeno).

b) Aminoácidos Catalíticos: Transforman el sustrato en productos.

Las enzimas debido a su naturaleza proteica se desnaturalizan

fácilmente, perdiendo así su capacidad catalítica, cuando cambia la temperatura y el P.H.

IV. PRENZIMAS O ZIMOGENOS:

Son proteínas sin actividad catalítica, pero son precursores de enzimas, para ello necesita la acción de un inductor, el zimógeno es fraccionado hasta enzima activa.

Frecuentemente el activador en otra enzima o también el HCl. Ejemplos:

Informe de Laboratorio Nº 9 BIOQUÍMICA 1 – Semestre 2009-I

5

zimógeno activador Enzima

AmilasaSalival

Cl - AmilasaActiva

Pepsinogeno HCll Pepsina

tripsinogeno enteroquinasa Tripsina

LA CATALASA:

Es una enzima que se encuentra en organismos vivos y cataliza la descomposición del peróxido de hidrógeno (H202) en oxígeno y agua.

El peróxido de hidrógeno es un residuo del metabolismo celular de muchos organismos vivos y tiene entre otras una función protectora contra microorganismos patógenos, principalmente anaerobios. Esta función la efectúa esta enzima que cataliza su descomposición en agua y oxígeno. Además la catalasa se usa en la industria textil para la eliminación del peróxido de hidrógeno, así como en menor medida se emplea en la limpieza de lentes de contacto que se han esterilizado en una solución de peróxido de hidrógeno.

III. MATERIALES Y MÉTODOS

3.1 Muestra

Papa cruda. Trocitos de tomate Jugo de limón Zanahoria Carne cruda Rábano

3.2 Material de vidrio

Tubos de ensayo Gradilla Varillas de vidrio Mechero Cocina eléctrica Rejilla de asbesto por cocina Vasos de precipitado de 150 – 250 ml

(12 unidades) Pipetas

Informe de Laboratorio Nº 9 BIOQUÍMICA 1 – Semestre 2009-I

6

Rallador Cronómetro Embudo Papel de filtro alimentario (para infusiones filtrantes) Gasa Mortero

3.3 Reactivos Peróxido de hidrógeno (Agua Oxigenada)

METODOLOGÍA

Se utilizará la experimentación directa, acompañada de la observación y la deducción.

IV. DESCRIPCION DE LA PRÁCTICA

5.1 RECONOCIMIENTO DE LA CATALASA

-Formar una pila de tubo según muestra la muestra de tejidos vegetales con las que cuente.

Muestras: Papa cruda

Tomate

Jugo de limón

Zanahoria

Rabanito

-Colocar las muestras de tejidos en cada tubo.

PAPA CRUDA:

TOMATE:

Informe de Laboratorio Nº 9 BIOQUÍMICA 1 – Semestre 2009-I

7

JUGO DE LIMÓN:

ZANAHORIA:

RABANITO:

Informe de Laboratorio Nº 9 BIOQUÍMICA 1 – Semestre 2009-I

8

-Añadir 5 Ml de agua oxigenada al mismo tiempo.

-Cronometrar el tiempo de reacción de cada muestra.

-Ir observando la mayor o menor actividad, según el tejido con el que se realice la

experiencia.

PAPA CRUDA: JUGO DE LIMÓN:

Informe de Laboratorio Nº 9 BIOQUÍMICA 1 – Semestre 2009-I

9

ZANAHORIA: RABANITO:

-Identificar el más reactivo.

-Realizar esquemas de las observaciones.

Temperatura (AMBIENTE)

Informe de Laboratorio Nº 9 BIOQUÍMICA 1 – Semestre 2009-I

10

Informe de Laboratorio Nº 9 BIOQUÍMICA 1 – Semestre 2009-I

11

Temperatura (CONGELADOR)

Informe de Laboratorio Nº 9 BIOQUÍMICA 1 – Semestre 2009-I

12

Resultados Finales de la Practica de Análisis Cuantitativo de Enzimas

V. RESULTADOS Y DISCUSIONES

En está práctica de laboratorio se determino que con las diferentes muestras que teníamos solamente algunas reaccionaban dando así la presencia de enzimas en ellas.

Orden de tiempo de reacción: Zanahoria Papa Cebolla Rabanito Jugo de limón

Informe de Laboratorio Nº 9 BIOQUÍMICA 1 – Semestre 2009-I

13

VI. CONCLUSIONES

Los agentes precipitantes inhiben la actividad enzimática por desnaturalización de la enzima.

La velocidad de una reacción enzimática depende de varios factores. Entre éstos está el pH. Cada enzima tiene un rango de pH en el que su actividad enzimática es óptima. Fuera de este rango la enzima por ser una proteína empieza a desnaturalizarse por la protonación o desprotonación de sus aminoácidos constituyentes.

La temperatura es otro factor importante en la actividad enzimática. Se puede decir que a mayor temperatura aumenta la velocidad de la reacción hasta que llega un punto en el que la velocidad disminuye con el aumento en el calor.

Otro factor fundamental en la velocidad a la que se realiza una reacción es la concentración de enzima y de sustrato. Esto se sabe teóricamente debido a que todas las reacciones cumplen con la reacción de Michaelis-Menten, donde si la concentración de sustrato o de enzima es muy baja, la velocidad aumenta proporcionalmente al aumento de concentración.

VII. BIBLIOGRAFÍA

Biología de RobertirsCompendio ADUNIhttp://www.wilkipedia.comhttp://html.rincondelvago.com/enzimas_5.htmlhttp://www.redbio.org/portal/encuentros/enc_2001/posters/06/pdf%2006/06-003/posterredbio2ki.pdfBender, Arnold E. Diccionario de Nutrición y Tecnología de los Alimentos. i.b.d., Limited. February. 2000.