I. FUNDAMENTO:a. MICROVELLOSIDADES:

Los filamentos de actina están organizados en dos tipos de disposiciones: en haces y en redes parecidas a geles. Los largos y rectos filamentos producidos por forminas forman haces. Las proteínas de entrecruzamiento de los filamentos de actina que ayudan a estabilizar y mantener estas estructuras son las proteínas que forman haces, ellas entrecruzan los filamentos de actina en disposiciones paralelas, en general estas proteínas tienen dos lugares de unión al filamento de actina parecidos entre sí, que pueden formar parte de una cadena polipetidica sencilla o pueden estar compartidos por dos cadenas polipeptídicas que se mantienen juntas

formando un dímero.

El empaquetamiento tan elevado provocado por la pequeña proteína empaquetadora monomérica fimbrina aparentemente excluye a la miosina, por lo que los filamentos de actina paralelos unidos por fimbrina no son contráctiles.

La villina es otra proteína empaquetadora que, de forma parecida a la fimbrina, presenta dos lugares de unión al filamento de actina muy cercanos en una misma cadena polipeptidica. Junto con la fimbrina ayudan a entrecruzar de 20 a 30 filamentos de actina empaquetándolos muy estrechamente, como los que encontrarnos en los microvilli observados estos son extensiones digitiformes presentes en la membrana plasmática de la cara api cal de las células epiteliales del preparado de corte histológico de yeyuno-íleon observado.

El microvilli está formado por un haz de filamentos de actina paralelos, que mantiene mediante proteínas formadoras de haces de actina-villina y fimbrima. Los brazos laterales formados de miosina tipo 1 y proteínas de unión al calcio, calmodulina, conectan los lados del haz de filamentos de actina a la membrana plasmática contigua. Los extremos más de los filamentos de actina están en el extremo del microvilli, inmersos en una sustancia amorfa muy electrodensa que tiene composición desconocida.

Figura 1: Estructuras de proteínas que entrecruzan los filamentos de actina.

En cada célula epitelial de absorción intestino delgado humano (enterocito) tiene algunos miles de microvilli en su superficie apical, cada uno mide cerca de 0,08µm de diámetro y un 1µm de largo y posibilita que la superficie de absorción celular sea 20 veces mayor de lo que sería si no tuviera microvilli.

La hematoxilina es un colorante básico que se utilizó en la muestra para poder resaltar en núcleo celular y la eosina, de la misma naturaleza acida, por la extraordinaria riqueza de matices rosados y rojos que provoca en las células observadas.

Figura 2: Estructura de un microvilli a la derecha una electro micrografía de uno.

Figura 4: Formula molecular de la hematoxilina.

Figura 3: Formula molecular de la eosina.

MUESTRA: Corte histológico de Yeyuno-Íleon

OBSERVACIÓN: Microvellosidades

AUMENTO: 100x * 10x = 1000x

COLORACIÓN: Hematoxilina Eosina

b. NEUROFIBRILLAS:

El tercer tipo de filamento en importancia de filamentos de citoesqueloeto son los filamentos intermedios, estos son abundantes en el citoplasma de las células sometidas a estrés mecánico además están íntimamente relacionados con las láminas nucleares.

Los polipéptidos de los filamentos intermedios son moléculas alargadas que presentan un dominio central en hélice α que se enrosca con otro monómero igual formando una superhélice, entonces un par de dímeros paralelos se asocian de modo antiparalelo formando un tetrámero inestable. Los tetrámeros se empaquetan entre si dando lugar al filamento.

Figura 5: Proceso de formación de los filamentos intermedios.

Los dímeros que forman la subunidad tetramérica al estar orientados en forma antiparalela anulan la carga del filamento formado por lo tanto el filamento intermedio una vez estructurado no tiene polaridad estructural.

Existen una variedad de formas de filamentos intermedios y los diferentes tipos celulares expresan familias distintas de filamentos intermedios:

Tabla 1: Células que presentan diferentes tipos de filamentos intermedios.

TIPOS DE F.I. COMPONENTE POLIPETÍDICO

LOCALIZACIÓN

Nuclear laminas A, B y C lamina nuclear (revestimiento interno de la envoltura nuclear)

Proteínas Relacionadas con la vimentina

vimentina

desminaproteína glial acídica fibrilar

periferina

células de origen mesenquimaticomusculocélulas gliales (astrocitos y células de Shawn)

algunas neuronasEpitelial queratinas tipo 1 (ácidas)

queratinas tipo 11 (básicas)células epiteliales y sus derivados

Axonal proteínas de los neurofilamentos (NF-L, NF-M Y NF-H)

neuronas

Los neurofilamentos se encuentran en concentraciones elevadas a lo largo de los axones de las neuronas de los vertebrados, se ensamblan tres tipos de ellos (NF-L, NF-M Y NF-H), estos tienen dominios C-terminales muy largos que se unen a los filamentos vecinos y generan estructuras alineadas con un espacio entre filamentos uniforme.

MUESTRA: Corte histológico de Cerebelo

OBSERVACIÓN: Neurofibrillas

AUMENTO: 100x * 10x = 1000x

COLORACIÓN: Argéntica de Cajal

c. UNIONES CELULARES:Las uniones celulares son un gran número de estructuras que se encargan de la estabilidad celular con su medio externo ya sean otras células adyacentes o con la matriz, de este modo las uniones celulares se clasifican en:

La muestra observada es un preparado histológico de piel, en ella se pueden diferenciar distintos estratos celulares como son el estrado corneo, granuloso, espinoso y basal.

Dentro de las uniones que existen entre esos estratos resaltaremos las de tipo ocludens, desmosomas, adherentes y hemidesmosomas.

1. Uniones Ocludens

Estas forman un cinturón alrededor de la superficie interna de la membrana apical de las células, la claudina y la ocludina son dos proteínas , de la familia de las tetraespaninas , que tienen un carácter principal en la estructura que conforma este tipo de unión.

Ambas presentan cuatro dominios transmembrana y dos colas citoplasmáticas, que en la Claudina son cortas, entre las proteínas que se encuentran formando parte del a estructura de la unión figuran ya afadina, la nectina, las dos proteínas mencionadas anteriormente las proteínas JAM y otras tres cuyos nombres son ZO1, ZO2, Y ZO3.

Figura 6: Estratos de la piel

Figura 7: Estructura molecular de una unión ocludens.

2. Uniones AdherentesEste tipo de uniones está compuesto por filamentos de actina Alfa actinina, cateninas α y β, γ catenina = placoglobina, vinculina y la proteína la E-cadherina y se disponen así en la célula.||

3. Desmosomas:

Tipo de uniones que aportan fuerza y rigidez a las células epiteliales, los componentes de un desmosoma son la desmogleina y la desmocolina, dos proteínas esenciales que se unen extracelularmente, placoglobina, desmoplaquina y la placofilina.

La principal función es la resistencia mecánica, si la células no tuviesen desmosomas que las unan, cuando se someta el tejido a estiramiento las células sufrirán una ruptura y separación entre ellas.

4. Hemidesmosomas

Son uniones focales que unen células epiteliales a la matriz extracelular forma lámina basal, los componentes son la placa de adhesión, la plectina, la proteína BP 230, la erbina y las integrinas que se ensamblan. Se encarga de fijar o anclar una célula a la lámina basal o tejido conectivo otorgándole resistencia.

Figura 8: Estructura de una cadherina.

Representación tridimensional de uniones de filamentos intermedios. A: Desmosoma. B: Hemidesmosoma de la epidermis de mamífero y su conexión con la dermis.

MUESTRA: Preparado histológico de piel.

OBSERVACIÓN: Uniones celulares

AUMENTO: 100x * 10x = 1000x

COLORACIÓN: Hematoxilina Férrica de Heindenhain’s

d. MATRIZ EXTRACELULAR:

La MEC es una combinación de colágenos, glucoproteínas no colágenas y proteoglicanos alrededor de células y fibras del tejido conjuntivo. Está compuesto por los proteoglicanos proteínas estructurales y las proteínas de adhesión.

Los glucosaminoglucanos (GAGs) son cadenas de polisacáridos nos ramificadas compuestas por unidades repetitivas de disacáridos. Están compuestos esencialmente por dos tipos de monosacáridos, un aminoazucar y un ácido uronico. La mayoría de los residuos de disacáridos presentan carga negativa, debido a que algunos están sulfurados y otros presentan un grupo carboxilo libre. Los principales son el condroitin sulfato, el dermatan sulfato el queratan sulfato, el heparan sulfato y el ácido hialuronico.

Los proteoglicanos son proteínas que se unen covalentemente a GAGs por medio de un tetrasacarido de unión que sigue la secuencia de xilosa, dos galactosas y un ácido glucoronico, unido a un residuo de serina.

Algunos de los más importantes son el agrecano, el decorin el perlecano y el sindecano 1.

Las proteínas estructurales son el colágeno y la elastina, el colágeno es una proteína heterotrimerica que gira de manera dextrógira, presenta una secuencia de repetición en la que cada tres aminoácidos hay una glicina, entre dichos aminoácidos se encuentran a la hidroxilisina y la hidroxiprolina, su principal función en los tejidos s formar un armazón que hace de sostén a los tejidos y que resiste las fuerzas de tensión mecánica. La elastina consiste en una sola cadena polipeptídica que contiene un 33% de glicina, abundante prolina poca hidroxiprolina y nula

Figura 9: Estructura básica de un proteoglicano.

Figura 10: Estructura del colágeno.

dehidroxilisina. Se sintetiza en fibroblastos, comdroblastos y en células musculares lisas.

Proteínas de adhesión a la matriz son la fibronectina y la laminina. La fibronectina es un dímero formado por dos cadenas polipeptidicas unidas por un puente disulfuro entre los extremos carboxilo y la laminina es una glucoproteína que está compuesta por tres polipéptidos dispuestos en forma de cruz .

e. CONCLUSIÓN:

Figura 10: Estructura del colágeno.

MUESTRA: Preparado histológico de piel.

OBSERVACIÓN: Uniones celulares

AUMENTO: 100x * 10x = 1000x

COLORACIÓN: Hematoxilina Férrica de Heindenhain’s

Los componentes del citoesqueleto y de la matriz extracelular son moléculas de naturaleza compleja y distinta de las demás que confieren una gran estabilidad a las células que interaccionan con ellas.

f. BIBLIOGRAFÍA:

1. Alberts B. Biología Celular y Molecular. 5th ed. Barcelona: Omega; 2010.pp

2. Pardo J. Anatomía Patológica. 2003.3. Paniagua R. Biología celular. Madrid: McGraw-Hill Interamericana;

2003.4. Karp G. Biología Celular y Molecular. 6th ed. México: McGraw-Hill;

2011.