Glosario Proteínas

Proteínas: Polímeros lineales formados por moléculas de aminoácidos. Están compuestas porcarbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y entre otros elementos destaca el azufre.

Aminoácidos: Monómeros de las proteínas. Se caracterizan por poseer en su molécula un grupocarboxilo, un grupo amino y una cadena lateral R, unidas mediante enlaces covalentes a un átomode carbono.

Aminoácidos esenciales: Aminoácidos que necesitamos incorporarlos por vía de la dieta.

Aminoácidos no esenciales: Aminoácidos que nuestro cuerpo es capaz de sintetizar a través de otrasmoléculas.

Aminoácidos no proteicos: Aminoácidos no constituyentes de proteínas, encontrados libres ocombinados en tejidos.

Aminoácidos hidrófilos: Aminoácidos cuyo grupo R es polar, pueden presentar carga o no. Cuandopresentan carga puede ser negativa (ácidos) o positiva (básicos)

Aminoácidos hidrófobos: Aminoácidos cuyo grupo R es apolar.

Anfótero: Sustancia que dependiendo del pH del medio en el que se encuentre actuará como base oácido.

Punto isoeléctrico: pH en el cual un aminoácido posee carga eléctrica nula, mismo número decargas positivas y negativas.

Péptidos: Moléculas formadas por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Empiezanpor el extremo amino terminal y acaban por el extremo carboxilo terminal.

Enlace peptídico: Enlace covalente formado entre el grupo amino y el grupo carboxilo de dosaminoácidos. El segundo aminoácido proporciona el grupo carboxilo. Los aminoácidos unidos poreste tipo de enlace se denominan residuos.

Oligopéptidos: Péptidos formados por menos de 50 aminoácidos.

Polipéptidos: Péptidos formados por más de 50 aminoácidos.

Oxitocina: Péptido que regula las contracciones del útero.

Insulina y glucagón: Péptidos que regulan el nivel de azúcar en sangre.

Gramicidina y valinomicina: Péptidos que funcionan de antibióticos.

Estructura primaria de las proteínas: Se encuentra presente en todas las proteínas. Corresponde a lasecuencia de aminoácidos únicos mediante enlaces peptídicos para formar las proteínas.

Estructura secundaria de las proteínas: Disposición espacial que adopta la secuencia de aminoácidospara ser más estable.

Hélice de colágeno: Estructura rígida secundaria formada principalmente por el aminoácido prolina.

Estructura terciaria de las proteínas: Forma tridimensional, se corresponde con la forma energéticamás estable.

Dominio: Región de la estructura terciaria formada por unidades de entre 50 y 300 aminoácidos,Puede presentar una estructura secundaria α-hélice o lamina β.

Motivo: Subestructuras repetitivas presentes en el dominio.

Estructura cuaternaria de las proteínas: Se encuentra en aquellas proteínas con mas de una cadenapolipeptídica, se les llama proteínas oligoméricas. Cada cadena recibe el nombre de sustratos.

Desnaturalización: Ruptura de los enlaces que mantienen la conformación nativa de una proteína,perdiéndose las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria si la tuviera. La proteína pierde suspropiedades y función.

Agentes desnaturalizantes: Factores que intervienen en la desnaturalización (pH, temperatura...)

Desnaturalización reversible: Una vez desaparece el agente desnaturalizante, la proteína recupera suconformación nativa.

Desnaturalización irreversible: Una vez desaparece el agente desnaturalizante, la proteína norecupera su conformación nativa.

Homoproteínas: Proteínas formadas por únicamente por aminoácidos.

Proteínas fibrosas: Proteínas cuya estructura terciaria tiene aspecto de fibra alargada. Son insolublesy realizan funciones estructurales

Colágeno: Homoproteína del tejido conjuntivo utilizada en el tratamiento de la piel.

Elastina: Homoproteína flexible del tejido conjuntivo y órganos elásticos.

Queratina: Homoproteína animal encontrada en la epidermis que forma uñas, cuernos, pelo y lana.

Proteínas globulares: Proteínas cuya estructura es compacta y esférica. Son solubles en disolventespolares.

Albúminas: Proteínas con funciones de transporte o reserva de aminoácidos.

Actina: Proteína responsable de la contracción muscular.

Histonas: Proteínas asociadas al ADN.

Heteroproteínas: Proteínas que en su composición presentan una parte proteica y una parte noproteica (grupo prostético)

Glucoproteínas: Heteroproteínas cuyo grupo prostético es un glúcido (inmunoglobulinas)

Lipoproteínas: Heteroproteínas cuyo grupo prostético es un lípido.

Fosfoproteínas: El grupo prostético es un ácido fosfórico.

Glosario Ácidos grasos

Ácidos nucleicos: Biomoléculas orgánicas con carácter ácido. Están compuestas por carbono,hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y fósforo. Se encuentran en el núcleo celular, también enmitocondrias y cloroplastos. Están formadas por subunidades llamadas nucleótidos.

ADN: Ácido desoxirribonucleico, formado por la polimerización de desoxirribonucleótidos. Esportador de la información genética.

ARN: Ácido ribonucleico formado por la polimerización de ribonucleótidos. Actúa de intermediariogenético.

Nucleótidos: Monómeros de los ácidos nucleicos. Están formados por la unión de una basenitrogenada, una pentosa (ribosa o desoxirribosa) y una molécula de ácido fosfórico.

Bases púricas: Adenina (A) y guanina (G).

Bases pirimidínicas. Citosina (C) encontrada en ADN y ARN, timina (T) en el ADN y uracilo (U),en el ARN.

Nucleósido: La unión de una pentosa con una base nitrogenada da ñugar a un nucleósido. Esteenlace recibe el nombre de enlace N-glucosídico.

Nucleótidos no nucleicos: Nucleótidos que no forman parte de los ácidos nucleicos.

ATP: Adenosín trifosfato que actúa como coenzima en diversas reacciones metabólicas. Es lamoneda de intercambio energético en las reacciones que liberan electrones o necesitan.

Enlace fosfodiéster: Enlace que se establece entre los nucleótidos.

Desnaturalización: Consiste en la pérdida de la estructura secundaria del ADN.

Renaturalización: Unión de las dos hebras del ADN originando nuevamente la doble hélice.

Hibridación: Las dos cadenas de ADN que se unen pertenecen a organismos distintos.

Transcrito primario: ARNm que no aún no ha madurado.

Exones: Secuencias del transcrito que poseen la información genética para codificar proteínas.

Intriones: Secuencias del transcrito que no poseen información genética.