Filosofia de la salud Conociendo a las enzimas

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Conociendo a las

ENZIMAS

Un resúmen científico de sus

funciones y usos esenciales

Hecho para:

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Definición

En las células vivientes la mayoría de los

catalizadores son moléculas proteicas denominadas ENZIMAS.

*

Formadas por:

Apoenzima (función proteica)

Cofactor (función no proteica)Este puede ser un Ion metálico (Fe,Mg,Zn,Ca) o una molécula orgánica denominada COENZIMA.



Propiedades de las Enzimas

Las enzimas catalizan reacciones

especificas y lo hacen de manera muy

eficiente y con muchos pasos de

control.

Las siguientes son 3 propiedades importantes de las

enzimas:

Sumamente especificas

Muy eficientes

Sujetas a una gran variedad

de controles celulares



Clasificación y Nomenclatura

La elevada especifidad de las enzimas

sirve de fundamento a su clasificación

y nomenclatura.

Para la CLASIFICACIÓN se toma como

fundamento la Especifidad de Acción

Para la NOMENCLATURA ambas especifidades.



Clasificación

Oxidorreductasas

Deshidrogenasas

Oxidasas

Hidroxilasas

Transferasas

Quinasas

Hidrolasas

Fosfatasas

Liasas

Hidrotasas

Isomerazas

Isomerazas

Mutasas

Epimerasas

Ligazas

Sintetizas

Sintasas



Oxidorreductasas: Catalizan las reacciones de oxidorreducción, o sea, la transferencia de electrones o sus equivalentes entre un donante y un aceptor.

Transferasas: catalizan la transferencia de un grupo químico entre un donante y un aceptor excluyendo las que transfieren electrones o sus equivalentes, que pertenecen a la clase anterior y aquellas en que el aceptor del grupo es el agua, pues pertenecen a la clase siguiente.

Hidrolasas: catalizan la ruptura de enlaces químicos con la participación de moléculas de agua.

Liasas: Generan o hacen desaparecer dobles enlaces en forma no oxidativa.

Isomerazas: Catalizan la interconversion de isomeros.

Ligazas: Catalizan la unión covalente de 2 sustratos utilizando cualquier fuente de energía.

Las categorías indican que...



Oxidorreductasas

Deshidrogenasas: sustraen átomos de hidrogeno (siempre un

par) de los sustratos y los transfieren a una molécula aceptora

que no es el oxigeno



Oxidorreductasas

Oxidasas: sustraen átomos de hidrogeno de los sustratos y los

transfieren al oxigeno.



Oxidorreductasas

Hidroxilasas: catalizan la introduccion de funciones hidroxilo

en sus sustratos utilizando oxigeno molecular como donante



Transferasas

Quinasas: catalizan reacciones de transferencia de grupos

fosfato aportados por nucleosidos trifosfatados, habitualmente el

ATP.



Hidrolasas Fostatasas: catalizan la ruptura de enlaces éster fosforicos.



Liasas

Hidratasas: adicionan agua a los dobles enlaces.



Isomerazas Isomerazas: interconvienen isómeros de función.



Isomerazas

Mutasas: interconvienen isomeros de posición.



Isomerazas Epimerasas: interconvienen epimeros.



Ligazas

Sintetasas: catalizan la unión covalente de dos sustratos utilizando

la energía de hidrólisis de enlaces anhídrido fosforito como los de

nucleosidos trifosfatados.

Sintasas: catalizan la unión covalente de dos sustratos utilizando la

energía de hidrólisis de enlaces que no son anhídrido

fosforito, como el tioéster del siguiente ejemplo.



Nomenclatura

Aunque existen algunas enzimas que tienen nombres triviales como la Tripsina, la Quimiotripsina y la Pepsina, existen dos tipos de nomenclatura para las enzimas

que son: la sistemática y la recomendada.

* La Sistemática solo se utiliza en revistas y textos científicos.

La Recomendada es la de uso común y viene a ser una forma abreviada de la sistemática; en ella se nombra primero el sustrato seguido de la acción que realiza la enzima terminada con el sufijo asa.



EjemplosOxidorreductasas

Sustrato Succinato, acción deshidrogenacion, Nombre: Succinato deshidrogenada.

Sustrato Aminoácido, acción oxidación, Nombre: Aminoácido oxidasa.

Sustrato Fenilalanina, acción hidroxilacion, Nombre: Fenilalanina hidroxilasa.

Transferasas Sustrato Glicerol, acción quinasa,

Nombre: Glicerol quinasa.

Hidrolasas Son las mas fáciles de nombrar, pues basta con hacer

terminar el nombre del sustrato en el sufijo asa.

Sustrato Glucosa-6-P, acción fosfatasa, Nombre: Glucosa-6-fosfatasa.



EjemplosLiasas

Sustrato Fumarato, acción hidratasa,

Nombre: Fumarato hidratasa.

Isomerazas Sustratos Glucosa-6-P y Fructosa-6-P, acción isomeraza,

Nombre: Glucosa-6-P:Fructosa-6-P isomeraza o simplemente fosfohexosa isomeraza.

Sustratos Glucosa-6-P y Glucosa-1-P, acción mutasa

Nombre: Glucosa-6-P:Glucosa-1-P mutasa o fosfoglucomutasa.

Sustratos Glucosa-6-P y Galactosa-6-P, acción epimerasa,

Nombre: Glucosa-6-P:Galactosa-6-P epimerasa.

Ligazas Sustratos Acido Acético y Coenzima A, acción sintetasa,

Nombre: Acetal CoA sintetasa.

Sustratos Oxalacetato y Acetil-CoA, acción sintasa,

Nombre: Citrato sintasa.



Importancia Clínica Se sintetizan en el interior de las células y la mayoría realiza allí sus

funciones, pero otras son segregadas y funcionan en la matriz extracelular, la sangre, el tubo digestivo u otros sitios del espacio extracelular.

Pueden encontrarse libres o unidas a membranas; pueden asociarse a otras enzimas y formar Complejos Multienzimaticos.

Pueden contener mas de un Centro Activo catalítico, denominadas Enzimas Multifuncionales.

Isoenzimas: catalizan la misma reacción, mismos requerimientos, presentando propiedades diferentes.

Algunas reacciones catalizadas por enzimas son comunes a la mayoría de las células. ( presentes en casi todos los tejidos del organismo ). Otras reacciones son exclusivas de algunas células, como es el caso de las del hígado.

Tienen una distribución determinada y en cada compartimiento subcelular se relacionan con algún proceso que en este ocurre. Aun dentro de cada compartimiento puede existir una distribución.

En la Sangre las enzimas presentes, como las de la coagulación y las intracelulares que son liberadas por el recambio tisular normal, por lo que no tienen funciones en ella.



Importancia Clínica En las personas sanas las enzimas intracelulares presentes en el plasma es

prácticamente constante, estos valores refleja el daño de algún tejido que se acompaña de un incremento de la liberación de enzimas a la sangre.

Algunos ejemplos de lo anterior son la elevación de la Glutamato-Piruvato Transaminasa ( TGP ), en enfermedades del hígado como la hepatitis, y de la Glutamato-Oxalacetato Transaminasa ( TGO ), la Fosfo Creatina Quinasa ( CPK ) y la la Lactato Deshidrogenada ( LDH ) en el infarto cardiaco; de tal forma la elevación de estas enzimas puede utilizarse en el diagnostico, seguimiento y pronostico del paciente.

Se usan como reactivos para la determinación de ciertas sustancias en una muestra biológica, como la Ureasa para la determinación de Urea en plasma, la Glucosa Oxidasa para la determinación de Glucosa en sangre y la Peroxidasa en los inmunoensayos enzimáticos como los ensayos de la Enzima Ligada a Inmunoadsorbente (ELISA).

Son usadas en el tratamiento de algunas afecciones, de las mas conocidas son la Estreptoquinasa, usada en el tratamiento del infarto de corazón, ya que disuelve los coágulos que se forman en la circulación sanguínea del músculo de este órgano, la Quimiotripsina en el tratamiento de abscesos y la Amilasa en los casos de deficiencia como en las pancreatitis.



Cinética EnzimáticaLa velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas

puede ser modificada por la acción de diversos factores.

El comportamiento de esa velocidad y su modificación debido a la presencia de diferentes agentes físicos o

químicos constituye el objeto de estudio de la Cinética Enzimatica.

Los factores que modifican la velocidad de las reacciones enzimaticas pueden químicos o físicos y son:

Concentración de enzima.

Concentración de sustrato.

Concentración de cofactores.

Concentración de iones Hidrogeno (pH).

Concentración de Activadores.

Concentración de Inhibidores.

Temperatura.



Efecto de la concentración de Sustrato

A mayor concentración de sustrato mayor es

la velocidad de reacción, sin embargo los

incrementos en la velocidad no son

uniformes sino cada vez menores.

A mayor concentracion de enzima (E) mayor

Vo, siempre que el sustrato se encuentre en

exceso.




La primera explicación para este

comportamiento fue expuesta por

LEONOR MICHAELLIS y LEONORA MAUD

MENTEN en 1913. Según ellos la primera etapa (formación del complejo enzima-

sustrato) ocurre de manera rápida y la segunda etapa

(transformación de sustrato en producto liberando enzima) resulta

ser la mas lenta, por lo que es el paso limitante de la reacción.

A concentraciones muy elevadas de sustrato se produce un

efecto de saturación y casi toda la enzima se encuentra en forma de

complejo enzima-sustrato. En este momento se habrá

alcanzado la mayor velocidad posible para la reacción (Vm)




Así se obtiene la forma habitual de la ecuación de Michaellis y Menten:

Vm (S)

Vo = -----------

Km + (S)

Donde: Vo= Velocidad Inicial

Vm= Velocidad Máxima

(S)= Sustrato

Km= Constante de Michaellis, es un índice de la afinidad de la enzima por el sustrato, ( a mayor afinidad por el sustrato menor será el valor de Km ).



Efecto de la concentración de Cofactores

Muchas enzimas requieren para su acción de

otra molécula denominada cofactor por

lo que su presencia es decisiva para el

desarrollo de la reacción.

*

Para todos los cofactores excepto para los

grupos prostéticos, se presenta como para

el sustrato de condición de saturación, ya

que estos se unen a la enzima por sitios

específicos.



Efecto de la Temperatura

El aumento de la temperatura produce un

incremento de la energía cinética de las

moléculas, lo cual hace que se produzca un

mayor número de choques efectivos entre

ellas, esto hace que los reactantes posean un

contenido energético que los ubica mas próximos

al estado activado y de esta forma se incrementa

la velocidad de la reacción.

La mayor Vo se alcanza a un valor de temperatura

determinado, denominado Temperatura Óptima, luego del cual

la velocidad comienza a disminuir y luego desaparecer por la

desnaturalización de la proteína enzimática que provoca la perdida

de su actividad



Efecto del pH

Para cada enzima existe un

valor de pH al cual se alcanza

la mayor Vo, denominado pH

Óptimo;

Cuando los valores de pH

aumentan o disminuyen con

relación al pH Óptimo la

velocidad de la reacción

disminuye progresivamente.

Lo anterior se explica teniendo en cuenta que las variaciones del pH modifican el estado de disociación de los grupos químicos presentes en la enzima o en el sustrato o en el Complejo enzima-sustrato, facilitando o no la unión y/o la transformación



Efecto del pH



Efecto de los Activadores Los activadores

enzimáticos son moléculas pequeñas, (generalmente iones inorgánicos), estimulan la actividad catalítica de una enzima;

Al contrario de los cofactores, los activadores enzimaticos no son participantes directos de la reacción.

Actúan de diversas formas entre las que se destacan la interacción obligatoria con la enzima libre y con el sustrato libre...

Enzima Libre: Enzimas que poseen iones metalicos en su centro activo como la carboxipepsidasa que contiene Zn2+.

Sustrato Libre: Enzimas que catalizan reacciones en las que intervienen nucleosidos di y trifosfatados que requieren de la union previa de un cation divalente (especialmente Mg2+) en cantidades estequiomentricas, por lo tanto, el verdadero sustrato de la enzima seria el complejo sustrato-cation.



Efecto de los inhibidores

Son sustancias que tienen la propiedad

de disminuir la velocidad de las

reacciones catalizadas.

Se distinguen dos tipos generales de inhibición, la reversible y la

irreversible.

Inhibición Reversible, el inhibidor

forma con la enzima un complejo

enzima-inhibidor, unido por

interacciones débiles y que por tanto

puede disociarse (reconocimiento

molecular);

Inhibición Irreversible, el inhibidor

se une a la enzima covalentemente y

no puede disociarse fácilmente.



Efecto de los inhibidoresEjemplos de la inhibición irreversible:

1. Competitiva: el inhibidor es una sustancia con estructura muy

similar a la del sustrato y compite con este por la unión del Centro

Activo de la enzima. En presencia del inhibidor aumenta la Km pero

no la Vm.

2. No Competitiva: el inhibidor se une a la enzima por otro sitio

distinto al Centro Activo por lo que no impide la unión del sustrato a

este (no se afecta Km) pero si su transformación. La unión del

inhibidor a la enzima posiblemente induce un cambio conformacional

con la proteína que se transmite al centro activo y hace que los

grupos catalíticos no queden de la forma adecuada para realizar su

acción (se afecta Vm) una ves que el sustrato se une. En este tipo de

inhibición el inhibidor no puede ser desplazado al aumentar la

concentración de sustrato.



Efecto de los inhibidores Algunos medicamentos utilizados diariamente la práctica médica

son inhibidores enzimáticos, como las Sulfamidas, que se emplean en el tratamiento de infecciones bacterianas, el Captopril, el Enalapril y el Lisinopril (hipotensores) inhiben la Enzima Convertidota de Angiotensina.

Las Estatinas son ejemplos de inhibidores competitivos al ser análogos estructurales del sustrato de la HMG-CoA reductasa, enzima reguladora de la síntesis del Colesterol.

El Plomo es un ejemplo de inhibidor no competitivo, que forma enlaces covalentes con los grupos SH de la cisterna de la Ferroquelatasa, enzima que incorpora Hierro a la síntesis del grupo Hemo de la Hemoglobina y de otras hemoproteinas.

En general las armas químicas suelen ser también inhibidores enzimaticos que al bloquear determinadas reacciones pueden dañar un organo o tejido especifico.



Vitaminas y Cofactores Enzimáticos Los cofactores enzimáticos se requieren

en muchas reacciones ya que existen enzimas que poseen en la cadena laterales de sus aminoácidos un numero limitado de grupos funcionales que no incluyen todos los necesarios para intervenir en los mecanismos de las reacciones que ellas catalizan.

Las características estructurales de estos cofactores le confieren capacidad de mover sus grupos reactivos de un sitio a otro dentro de la molécula, lo que no pueden realizar ninguno de los aminoácidos proteínicos, y que son esenciales en algunas reacciones.

Las vitaminas tienen gran importancia desde en punto de vista nutricional y algunos de los cofactores enzimaticos tienen como componente estructural alguna vitamina.

Es importante aclarar que no todas las vitaminas forman parte de cofatores enzimáticos ni todos los cofactoresenzimatiecos contienen una vitamina en su estructura.



Cofactores Enzimáticos

Son sustancias de bajo peso

molecular que son requeridos

por determinadas enzimas

para poder catalizar las

reacciones en que participan.

Puede decirse que los

cofactores enzimáticos son

aquellos compuestos

orgánicos que "transportan"

grupos funcionales,

hidrógenos y electrones en

colaboración con las enzimas,

pues su parte proteica no

puede hacerlo por si sola.

Algunas coenzimas pueden

modificar el estado de agregación

de enzimas multiméricas, pueden

actuar como intermediarios

intercambiables, como sucede en el

caso de las mutasas.

En muchas ocasiones para las

transformaciones de los sustratos es

suficiente con la participación de la

proteína enzimática, pero en otros

casos se requiere el concurso de

cofactores. Las proteínas

enzimáticas y sus cofactores

correspondientes constituyen los

sistemas biocatalíticos.



Cofactores Enzimáticos

Algunos cofactores participan en un tipo de reacción, otros intervienen en un número muy variado, algunos siempre se unen de manera fuerte a la enzima y otros unas veces se ligan con fuerza y otras no.

Tipos de cofactores: los iones inorgánicos y los compuestos orgánicos; a estos últimos se les denomina Coenzimas.

Los cofactores inorgánicos son casi siempre cationes divalentes como Mg2+, Ca2*, Mn2\ Z2+ y Fe24, aunque también pueden ser monovalentes como el K* e incluso aniones como el CI\

Aunque intervienen en múltiples reacciones, actúan fundamental-mente contribuyendo a la unión entre la enzima y el sustrato, estabilizando la proteína enzimá-tico en su conformación más activa o constituyendo de por sí el centro catalítico principal, que al unirse a la proteína enzimática aumenta su eficiencia y adquiere especificidad.



Vitaminas y Coenzimas

Las vitaminas son sustancias orgánicas que no pueden ser sintetizadas (al menos en cantidades suficientes) por el organismo animal y deben seraportadas mediante la dieta (esenciales).

Se encuentran en cantidades muy pequeñas en los alimentos, pero estas son suficientes en una dieta variada.

Cuando se encuentran ausentes de la dieta o cuando su absorción es deficiente, se produce una determinada enfermedad carencial.

En total se identificaron 13

vitaminas, que son: Las vitaminas liposolubles K, E, D, A,

Las del complejo vitamínico B:

tiamina (Bl),

riboflavina (B2),

nicotinamida o ácido nicotínico (niacina).

biotina,

ácido pantoténico,

ácido fólico,

piridoxina (B6) y

cianocobalamina (B12)

El ácido L- ascórbico o vitamina C.




En general, en la porción vitamínica de la coenzima radica el grupo funcional específico, que es transformado por

la acción de la enzima.

*

Por su importancia se analizarán dos tipos de coenzimas que tienen

vitaminas en su estructura:

los piridín nucleótidos y los flavín nucleótidos.




Piridín nucleótidos: Presentan como parte de su estructura la

nicotinamida, integrante del complejo B. Existen dos formas

coenzimáticas:

El nicotin- adenin-dinucleótido (NAD*) y

El nicotin-adenin-dinucleótido fosfatado (NADP+).




Tanto el NAD+ como el NADP+ participan en reacciones de

oxidación-reducción catalizadas por deshidrogenasas.

Funcionan con enzimas que sustraen o incorporan al sustrato dos

átomos de hidrógeno unidos, directa o indirectamente, al mismo

átomo de carbono; como de los dos átomos de hidrógeno

sustraídos al sustrato sólo uno se incorpora a la coenzima, se

libera un H+ al medio y esto crea en las reacciones una

dependencia del pH; Las deshidrogenaciones se ven favorecidas

en pH elevado y dificultadas en pH bajo. Esto se hace más claro si

se analiza la reacción catalizada por la Alcohol deshidrogenasa:

CH3-CH2-OH +NAD+ ► CH3-COH + NADH + H+

Como vemos en la figura a continuación:



Vitaminas y Coenzimas Su funcionamiento representa un ciclo de oxidación-reducción

alternante (se reducen y luego se oxidan nuevamente).

Además de la función del NAD+ en las reacciones de oxidación-reducción, también participa en otras reaccionescomo donante de grupos.

El déficit nutricional de nicotinamida causa la Pelagra, conocida también como la enfermedad de las tres "D", ya que sus síntomas principales comienzan con esta letra: diarrea, demencia y dermatitis.

La Pelagra en el ser humano no suele aparecer como una deficiencia pura, sino asociada a la carencia de otras vitaminas, por lo que los enfermos pueden presentar otros síntomas como la polineuritis.




Flavín nucleótidos : Presentan como parte de su estructura la

riboflavina o vitamina B2.

Se presentan dos formas cóenzimáticas:

el flavin mononucleótido (FMN) y

el flavin-adenin-dinucleótido (FAD).



Vitaminas y Coenzimas El FMN y el FAD actúan entre un sustrato y una coenzima o entre

dos coenzimas.

Participan en reacciones de oxidación - reducción catalizadas por

deshidrogenasas y oxidasas.

Funcionan con enzimas

(flavoproteínas) que

sustraen dos átomos de

hidrógeno de carbonos

adyacentes, originando

compuestos

insaturados, como en e!

caso de la Succinato

deshidrogenasa.




El déficit nutricional de

riboflavina es una de las

enfermedades nutricionales

más frecuentes,

aunque es bastante benigna.

Se caracteriza entre otras por glositis (inflamación de la

lengua), queilosis (fisuras en las comisuras de la boca) y

vascularización de la córnea.

A menudo se asocia a otros estados carenciales, como de

hierro y de nicotinamida (Pelagra).



Vitaminas y Coenzimas Coenzima A : Es la coenzima de

transferencia de grupos acilos más

sobresaliente en los sistemas

vivientes.

La estructura de la molécula es muy

compleja y presenta numerosos

grupos funcionales, entre los que se

destacan

un nucleótido de adenina,

el Ácido Pantoténico (componente del

complejo B) y

la b-mercaptoetilamina;

estos dos últimos forman la 4-fosfo-

panteteína.




Muchas experiencias han demostrado que la parte reactiva de la

molécula es: el grupo SH final; es común utilizar la abreviatura

HSCoA para denotar esta coenzima.

La formación de los derivados acílicos es catalizada por

enzimas sintetasas y requiere ATP (u otro nucleósido trifosfatado)

como fuente de energía:

Cuando los grupos acilos son grandes su unión con la HSCoA

contribuye además a la solubilidad de estos compuestos en el

medio acuoso celular.

En los seres humanos no se ha comprobado el estado carencial del

ácido pantoténico.



Adenosintrífosfato(ATP): El ATP participa en numerosas reacciones como fuente de energía y/o de elementos estructurales.

Como coenzima participa en reacciones de transferencia de fosfato, dé pirofosfato, de adenilato y de adenosilo.

Lo explicado del ATP es válido en casi su totalidad para los nucleósidos trifosfatados de citosina, guanina y uracilo.




Regulación de la Actividad de las Enzimas

"Cuando un sistema o proceso es capaz de variar

su comportamiento como respuesta a cambios

que se produzcan en su entorno de forma que

la respuesta directa o indirectamente tiende a

modificar el estímulo para volver a la

situación inicial, se dice que este

sistema o proceso está regulado"

La regulación enzimática se refiere a la posibilidad que tienen regulación de

variar la velocidad de las reacciones que ellas catalizan al producirse

determinados cambios en el medio.

Los mecanismos fundamentales de regulación

de la actividad enzimática son:

la modificación o regulación alostérica y covalente.



Regulación Alostérica

El término alostérico proviene de las voces griegas allos que

significa otro, diferente, y estéreo que significa espacio, sitio, lugar.

Son proteínas oligoméricas, es decir, presentan estructura

cuaternaria.

Existen en varios estados conformacionales interconvertibles y con un

grado variable de afinidad por sus ligandos.

Se une por un mecanismo de reconocimiento molecular, por lo que el

sitio alostérico es un sitio de reconocimiento molecular y la molécula

que se une (ligando) se denomina en este caso efector alostérico (se

une por interacciones débiles y por lo tanto de forma reversible).

Los efectores alostéricos pueden aumentar la actividad de la enzima,

efectores alostéricos positivos o activadores alostéricos, o disminuirla,

efectores alostéricos negativos o inhibidores alostéricos.



Regulación Alostérica



Importancia de la regulación alostérica Los activadores e inhibidores alostéricos son sustancias propias de la

célula y sus concentraciones varían como consecuencia de la propia actividad celular.

En ocasiones el activador y el inhibidor forman una pareja cuyas concentraciones varían de manera contraría, cuando aumenta la de uno de ellos disminuye la del otro.

Estas variaciones de concentración constituyen estímulos que adaptan el funcionamiento de las enzimas a las condiciones celulares.

Casi siempre catalizan una de las primeras Rx de las vías metabólicas, regulándolas desde el inicio, permitiendo que éstas funcionen sólo cuando hacen falta.

Esta ubicación hace posible que la célula utilice la cantidad indispensable de sustancia y energía para su funcionamiento, sin gastos excesivos, lo cual es una regularidad que se expresa bajo la denominación de Principio de la Máxima Economía.



Modificación Covalente La modificación covalente es un mecanismo mediante el cual

la unión de un grupo químico de naturaleza no proteica a una enzima por enlace covalente o su separación por ruptura del enlace, modifica su composición y por consiguiente su conformación y su actividad".

Requiere de una enzima que una al grupo y otra que lo separe; esto quiere decir que la enzima regulada puede estar en una forma modificada (con el grupo químico unido) y en una forma no modificada (sin el grupo unido) que son interconvertibles, pero el paso de una forma a otra requiere de la participación de otra pareja de enzimas.

La regulación covalente y la alostérica presentan la misma eficacia, sin embargo, la covalente representa un gasto energético y de enzimas que no se produce en la regulación alostérica. A pesar de esto, la regulación covalente presenta una ventaja que no tiene la alostérica, conocida como fenómeno de amplificación.



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