EnzimasLas enzimas son molculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan reacciones qumicas, siempre que sean termodinmicamente posibles: una enzima hace que una reaccin qumica que transcurre a una velocidad muy baja, transcurra a mayor velocidad. Por ejemplo, pueden ayudar a descomponer los alimentos que consumimos para que el cuerpo los pueda usarFactores que influyen en la actividad enzimticaCambio en la temperatura La velocidad de una reaccin bioqumica aumenta con la elevacin de la temperatura. Esto es debido a que el calor incrementa la energa cintica de las molculas participantes que se traduce en un mayor nmero de colisiones entre ellas. En condiciones de baja temperatura, la reaccin se vuelve lenta ya que hay menos contacto entre el sustrato y la enzima. Bajo la influencia de la temperatura muy alta, la molcula de la enzima tiende a ser distorsionada, debido a que disminuye la velocidad de reaccin. En otras palabras, una enzima desnaturalizada no lleva a cabo sus funciones normales. En el cuerpo humano, la temperatura ptima a la cual la mayora de las enzimas se encuentra altamente activo es el intervalo de 35 C a 40 C. Cambio en el valor pH Cada enzima realiza su accin dentro de un determinado intervalo de pH, Dentro de este intervalo habr un pH ptimo donde la actividad enzimtica ser mxima. Por debajo del pH mnimo o por encima del pH mximo el enzima se inactiva ya que se desnaturaliza. En la mayora de las enzimas el pH ptimo est prximo a la neutralidad, aunque hay excepciones.Concentracin de sustrato Una mayor concentracin de sustrato significa un mayor nmero de molculas de sustrato estn involucradas con la actividad de la enzima. Una baja concentracin de sustrato significa que un menor nmero de molculas estar asociado a las enzimas. Esto a su vez reduce la actividad de la enzima. Cuando la velocidad de una reaccin enzimtica es mxima y la enzima se encuentra en su estado ms activo, un aumento en la concentracin de sustrato no har ninguna diferencia en la actividad de la enzima. En esta condicin, el sustrato es continuamente sustituido por unos nuevos en el sitio activo de la enzima y no hay alcance para aadir esas molculas adicionales all.

Concentracin de enzima En cualquier reaccin enzimtica, la cantidad de molculas de sustrato que se trata es ms, en comparacin con el nmero de enzimas. Un aumento de la concentracin de la enzima aumenta la actividad enzimtica por la sencilla razn de que ms enzimas participan en la reaccin. La velocidad de la reaccin es directamente proporcional a la cantidad de enzimas disponibles para ello. Sin embargo, eso no quiere decir que un aumento constante en la concentracin de enzimas dar lugar a un aumento constante de la velocidad de reaccin. Ms bien, una muy alta concentracin de enzimas en donde todas las molculas de sustrato ya se utiliza, no tiene ningn impacto sobre la velocidad de reaccin. Una vez que la velocidad de reaccin ha alcanzado la estabilidad, un aumento en la cantidad de enzimas no afecta a la velocidad de reaccin.

Inhibidores Son las sustancias que tienen una tendencia a evitar actividades de las enzimas. Inhibidores de la enzima interfieren con las funciones de la enzima de dos maneras diferentes. Basado en esto, se dividen en dos categoras: los inhibidores competitivos y los inhibidores no competitivos. Un inhibidor competitivo tiene una estructura que es la misma que la de una molcula de sustrato, y por lo que se une al centro activado de la enzima fcilmente restringe la formacin de enlace de complejo enzima-sustrato. Un inhibidor no competitivo es el que produce el cambio (s) en la forma de las enzimas por reaccin con su sitio activo. En esta condicin, la molcula del substrato no puede unirse a la enzima y, por tanto, las actividades posteriores se bloquean. Todos los inhibidores provocan una disminucin de la velocidad de la reaccin enzimtica.

Factores alostricos Hay algunas enzimas que tienen un sitio activo y uno o ms sitios de regulacin y son conocidas como enzimas alostricos. Una molcula que se une con los sitios de regulacin se conoce como factor de alostrico. Cuando esta molcula en el entorno celular forma un enlace no covalente dbil en el sitio de regulacin, la forma de la enzima y su centro de activacin se modifican. Este cambio generalmente disminuye la actividad de la enzima, ya que inhibe la formacin de un nuevo complejo enzima-sustrato. Sin embargo, hay algunos activadores alostricos que promueven la afinidad entre la enzima y el sustrato e influyen en el comportamiento enzimtico positivamente.

CofactorEs una molcula pequea necesaria para la actividad de muchas enzimas. Los cofactores son iones metlicos o molculas orgnicas que participan con las enzimas en la realizacin de una actividad enzimtica. Una de las principales funciones de los cofactores es sufrir las transformaciones qumicas necesarias (oxidacin y reduccin entre otras) para llevar a cabo la catlisis enzimtica.CoenzimaEs un cofactor orgnico de tipo no proteico que se requiere junto con la enzima para catalizar una reaccin bioqumica.Caractersticas de las enzimasLas enzimas presentan una serie de caractersticas notables como las siguientes:1. Son protenas que poseen un efecto catalizador al reducir la barrera energtica de ciertas reacciones qumicas.2. Influyen slo en la velocidad de reaccin sin alterar el estado de equilibrio.3. Actan en pequeas cantidades.4. Forman un complejo reversible con el sustrato.5. No se consumen en la reaccin, pudiendo actuar una y otra vez.6. Muestran especificidad por el sustrato.7. Su produccin est directamente controlada por genes.

La pectina Es un polisacrido de reserva en vegetales, es decir, tiene la funcin de unir las clulas vegetales y determinar la porosidad de sus paredes celulares. Tratado qumicamente, se utiliza en la industria alimentaria para dar consistencia a mermeladas y gelatinas. La pectina acta eliminando toxinas y sustancias nocivas del organismo, pero su papel ms importante es la eliminacin del colesterol nocivo que se encuentra en nuestro organismo.La enzima pectinasa degrada la pectina.

LA REACCION DE MAILLARDCon el nombre de reaccin de Maillard (tcnicamente: glucosilacin o glicacin no enzimtica de protenas) se designa a un conjunto muy complejo de reacciones qumicas que traen consigo la produccin de melanoidinas coloreadas que van desde el amarillo claro hasta el caf muy oscuro e incluso el negro, adems de diferentes compuestos aromticos. Para que las transformaciones tengan lugar, son necesarios un azcar reductor (cetosa o aldosa) y un grupo amino libre, proveniente de un aminocido o una protena.1 La reaccin de Maillard puede ocurrir durante el calentamiento de los alimentos o durante el almacenamiento prolongado.2 A esta reaccin se debe el color marrn de la costra de la carne cocinada o del pan cocido al horno. Los productos mayoritarios de estas reacciones son molculas cclicas y policclicas, que aportan sabor y aroma a los alimentos, aunque tambin pueden ser cancergenas.En la reaccin de Maillard hay cuatro fases sucesivas, que se enumeran a continuacin:1. No hay produccin de color. En esta fase se produce la unin entre losazcaresy losaminocidos. Posteriormente sucede una fase intermedia entre azcares y protenas, llamadatransposicin de Amadori,5punto de partida de las posteriores reacciones de dorado o tostado.2. Hay formacin inicial de colores amarillos muy ligeros, as como la produccin de olores algo desagradables. En esta fase se produce la deshidratacin de azcares formndose lasreductonaso dehidrorreductonas y tras esto se sobreviene la fragmentacin. En el paso posterior, conocido comodegradacin de Strecker, se generan compuestos reductores que facilitan la formacin de los pigmentos.3. Aqu se produce la formacin de los conocidospigmentososcuros que se denominanmelanoidinas; el mecanismo no es completamente conocido, pero es seguro que implica la polimerizacin de muchos de los compuestos formados en la segunda fase.4. Esta ltima fase es la degradacin de Strecker. En ella se forman los denominados aldehdos de Strecker que son compuestos con bajo peso molecular fcilmente detectables por el olfato.La reaccin de Maillard, uno de los mecanismos de 'pardeamiento no enzimtico' de los alimentos, genera muchos de los colores, sabores y aromas existentes en los alimentos: Galletas: el color tostado del exterior de las galletas genera un sabor caracterstico. Elcarameloelaborado connata,mantequillayazcar, tambin llamadotoffee. Es la causante del color marrn en elpanal sertostado. El color de alimentos como lacerveza, elcaf, y elsirope de arce. Productos para lascremas bronceadoras. El sabor de lacarneasaday de lascebollascocinadas en lasartncuando se empiezan a oscurecer. El color deldulce de leche, obtenido al calentar la leche con el azcar.