5/19/2018 El tiempo de cada de un cuerpo.docx

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1) El tiempo de cada de un cuerpo no depende del peso solo cuando hablamos de un ambiente o

medio como el vacio ya que a los cuerpos no se le ejercen ninguna fuerza (solo la gravedad). Pero

cuando el medio es el aire, este ocasiona una friccin sobre el cuerpo y como va en contra la

trayectoria del cuerpo retrasa el tiempo pero insignificativamente, es decir el retraso tiende a ser

nulo o se da en milsimas

Definicin de cada libre

El aprendizaje de las cualidades del movimiento de objetos fsicos debe empezar con el

estudio de la cada libre. El ejemplo ms comn de movimiento con aceleracin constante

es el de un cuerpo que cae en direccin a la Tierra. Al dejar caer un cuerpo desde una gran

altura se tendr que al comienzo el movimiento es uniformemente acelerado, siendo la

velocidad muy pequea y como consecuencia lo ser tambin la resistencia del aire (R).

A medida que la velocidad aumenta, el valor de la resistencia del aire tambin aumenta y la

aceleracin del movimiento va disminuyendo gradualmente hasta llegar a un momento en

que la resistencia y el peso del cuerpo ( ) tiene el mismo valor, ( ). A partir de entonces no

hay aceleracin y el cuerpo sigue cayendo con velocidad constante. Esa velocidad final

constante se denomina Velocidad lmiteo terminal del cuerpo.

Qu es la Cada Libre?

Es el movimiento rectilneo en direccin vertical con aceleracin constante realizado por un

cuerpo cuando se deja caer en el vaco.

La cada libre resalta dos caractersticas importantes:

1) Los objetos en cada libre no encuentran resistencia del aire.

2) Todos los objetos en la superficie de la Tierra aceleran hacia abajo a un valor de

aproximadamente 10 m/seg2(Para ser ms exacto 9.8 m/seg2).

En el vaco, todos los cuerpos caen con igual velocidad. Esto se puede demostrar

experimentalmente utilizando eltubo de Newton.

Un objeto al caer libremente est bajo la influencia nica de la gravedad. Se conoce como

aceleracin de la gravedad . Y se define como la variacin de velocidad que experimentan

los cuerpos en su cada libre. El valor de la aceleracin que experimenta cualquier masa

sometida a una fuerza constante depende de la intensidad de esa fuerza y sta, en el caso

de la cada de los cuerpos, no es ms que la atraccin de la Tierra. La aceleracin de la

gravedad tiene un smbolo especial para denotarla el smbolo ().

Para un cuerpo en cada libre se toma sobre la Tierra como sistema referencial de manera

tal que el eje vertical o eje Y se tome positivo hacia arriba, esto implica que la aceleracin

debido a la gravedad () sea un vector apuntando verticalmente hacia abajo () y de

magnitud 9,8 m/seg2. La altura h ser simplemente coordenada y).

Si se supone nula la resistencia del aire, se encuentra que todos los cuerpos

independientemente de su tamao, peso o composicin, caen con la misma aceleracin en el

mismo punto de la superficie de la Tierra, y si la distancia recorrida no es demasiada

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grande, la aceleracin se conserva constante en toda la cada. La gravedadvara con la

latitud y la altura. Su valor mximo corresponde en los polos y el valor mnimo en el

Ecuador terrestre.

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ENZIMAS

A. Concepto

- Biocatalizadores. Protenas globulares que aceleran las reacciones bioqumicas (unas 107 veces).

Cada reaccin que se produce en el organismo es catalizada por un enzima.

- Pueden ser holo- o heteroprotenas . En este ltimo caso, la parte constituida por aminocidos se

denomina Apoenzim a (no activo), el grupo prosttico se denomina Cofactor y la unin de ambos es

el Holoenzima (activo).

- Los reactivos sobre los cuales actan los enzimas se conocen como sustratos .

B. Propiedades

- Gran poder cataltico: son muy activas. Una pequea cantidad de enzima es capaz de catalizar la

transformacin de una gran cantidad de sustrato, Adems aceleran mucho las reacciones (del

orden de 107veces).

- No se gastan ni alteran durante la catlisis: son reutilizables.

- Altamente especficos: presentan especificidad de sustrato y de accin. Como el resto de las

protenas son adems caractersticos de cada especie.

C. Caractersticas de la actividad enzimtica

- Reducen la energa de activacin. Permiten que las reacciones bioqumicas transcurran

rpidamente y a bajas temperaturas (compatible con el mantenimiento de estructuras complejas).

- No alteran los equilibrios de reaccin. El equilibrio se alcanza en menos tiempo, pero la constante

de equilibrio no se ve alterada (las concentraciones de reactivos y productos en el equilibrio).

- Poseen un centro activo. Zona estereoespecfica de la molcula donde se une el sustrato. Al unirse

enzima y sustrato forman el complejo enzima-sustrato que luego se separar en enzima (listo para

actuar otra vez) y producto(s).

E + S ES E + P

Dos modelos para explicar la unin entre enzima y sustrato: "la llave y la cerradura" (formas

complementarias de centro activo y sustrato) y "encaje inducido" (la forma del centro activo se

adapta a la del sustrato cuando se produce la unin). No son incompatibles; pueden darse los dos

modelos, dependiendo del grado de especificidad del enzima.

- Presentan saturacin con el sustrato. Alcanzan una vmx para una determinada [S] cuando el

enzima est trabajando a su mximo rendimiento (todos los centros activos estn ocupados en un

instante determinado).

- Muchos enzimas requieren de cofactores : molculas no proteicas que se unen al centro activo

del enzima y realizan o colaboran en la realizacin de la reaccin. Los cofactores pueden ser:

Activadores inorgnicos: iones metlicos.

Coenzimas: molculas orgnicas complejas. Tienen como parte de su estructura alguna vitamina.

Grupo prosttico: coenzima o metal unido covalentemente a la enzima. De

caractersticas no proteicas

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Inhibidores sustractos reversibles

Los inhibidores reversibles se unen a las enzimas mediante interacciones nocovalentes tales

como lospuentes de hidrgeno,lasinteracciones hidrofbicasy losenlaces inicos.Los

enlaces dbiles mltiples entre el inhibidor y el sitio activo se combinan para producir una

unin fuerte y especfica. Al contrario de lo que ocurre con elsustratoy los inhibidores

irreversibles, los inhibidores reversibles generalmente no experimentan reaccionesqumicas cuando se unen a la enzima y pueden ser eliminados fcilmente

pordilucin o pordilisis.

Tipos de inhibidores reversibles

Inhibicin competitiva: el sustrato (S) y el inhibidor (I) compiten por el sitio activo.

Existen tres tipos de inhibidores reversibles. Se clasifican en base al efecto

producido por la variacin de la concentracin del sustrato de la enzima en el

inhibidor.2

En lainhibicin competitiva,el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la

misma enzima al mismo tiempo, como se muestra en la figura de la derecha. Esto

generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por elsitio activode una

enzima en el que tambin se une el sustrato; el sustrato y el inhibidorcompitenpara

el acceso al sitio activo de la enzima. Este tipo de inhibicin se puede superar con

concentraciones suficientemente altas del sustrato, es decir, dejando fuera de

competicin al inhibidor. Los inhibidores competitivos son a menudo similares en

estructura al sustrato verdadero (ver ejemplos expuestos ms abajo).

En lainhibicin mixta,el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el

sustrato. Sin embargo, la unin del inhibidor afecta la unin del sustrato, y viceversa. Este

tipo de inhibicin se puede reducir, pero no superar al aumentar las concentraciones del

sustrato. Aunque es posible que los inhibidores de tipo mixto se unan en el sitio activo,

este tipo de inhibicin resulta generalmente de un efectoalostrico donde el inhibidor se

une a otro sitio que no es el sitio activo de la enzima. La unin del inhibidor con el sitio

alostricocambia la conformacin (es decir, laestructura terciaria o la forma

tridimensional) de la enzima de modo que la afinidad del sustrato por el sitio activo se

reduce.

Lainhibicin no competitivaes una forma de inhibicin mixta donde la unin del

inhibidor con la enzima reduce suactividad pero no afecta la unin con el sustrato. Comoresultado, el grado de inhibicin depende solamente de la concentracin de inhibidor.

Inhibidores irreversibles

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Reaccin del inhibidor irreversible diisopropilfluorofosfato (DFP) con una sern-proteasa.

Los inhibidores irreversibles normalmente modifican una enzimacovalentemente,con lo que la

inhibicin no puede ser invertida. Los inhibidores irreversibles suelen contener grupos

funcionales reactivos comomostazas nitrogenadas,aldehdos,haloalcanos oalquenos.Estos

gruposelectroflicos reaccionan con las cadenas de aminocidos para formar uniones

covalentes. Los residuos modificados son aquellos que contienen en sus cadenas lateralesnuclefilos como por ejemplo ungrupo hidroxilo o ungrupo sulfhdrico.Esto incluye a los

aminocidosserina (como en elDFP,a la derecha),cistena,treonina otirosina.13

[editar]Tipos de inhibiciones irreversibles

La inhibicin irreversible es diferente de la inactivacin enzimtica reversible. Los inhibidores

irreversibles son generalmente especficos para un tipo de enzima y no inactivan a todas las

protenas. No funcionan destruyendo laestructura protenica,sino alterando especficamente

la estructura tridimencional del sitio activo inhabilitndolo. Por ejemplo, el pH y las

temperaturas extremas causan ladesnaturalizacin de casi todas lasprotenas,pero este no

es un efecto especfico. De forma similar, algunos tratamientos qumicos no especficos

destruyen la estructura de la protena: por ejemplo, si son sometidas a una elevada

concentracin decido clorhdrico,el cual hidrolizar losenlaces peptdicos que mantienen

unidos los aminocidos de las protenas.14

Los inhibidores irreversibles dan lugar a una inhibicin dependiente del tiempo y, por ello, su

potencia no puede ser caracterizada mediante la determinacin del valorIC50.Esto se debe a

que la cantidad de enzima activa a una concentracin dada de inhibidor irreversible ser

diferente dependiendo del tiempo de pre-incubacin del inhibidor con la enzima. Por ello, en

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lugar del valor IC50, se utiliza el parmetro kobs/[I],15

donde kobses el primer valor observado de

la tasa de inactivacin (obtenido al representar en una grfica log %actividad VS. tiempo) e [I]

es la concentracin de inhibidor. El parmetro kobs/[I] es vlido siempre y cuando el inhibidor

no se encuentre a concentraciones saturantes (en cuyo caso tendramos que kobs= kinact).

Los sitiosalostricosson zonas de la enzima con capacidad de reconocer y unir

determinadas molculas en la clula. Las uniones a las que dan lugar son dbiles y

nocovalentes,y generan un cambio en la conformacin estructural de la enzima que repercute

en el sitio activo, afectando as a la velocidad de reaccin de la enzima.43

Lasinteracciones

alostricas pueden tanto inhibir como activar enzimas, y son una forma muy comn de

controlar las enzimas en las clulas.

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