FACULTAD DE INGENIERÍA

Carrera de Ingeniería en Industrias Alimentarias

EFECTO DE LA TEMPERATURA Y EL PH EN LA SOLUBILIDAD DEL AISLADO PROTEICO DE ARVEJA

(Pisum sativum) COMERCIAL

Trabajo de Investigación para optar el Grado Académico de

Bachiller en Ingeniería en Industrias Alimentarias

KAREN MONICA VALERIO PALACIOS

Lima – Perú

2019

2

Resumen

El objetivo de esta investigación fue determinar datos de solubilidad del aislado proteico

comercial de arveja de la marca RAKKAU (87% de pureza) a una concentración de 20 mg/ml;

se estudiaron factores como pH (2.0, 3.0, 4.0, 4.5, 5.0, 6.0, 7.0, 8.0, 9.0, 10.0) y temperatura

(25, 35, 45°C) para conocer los parámetros adecuados en la utilización del aislado como

suplemento nutricional. En la determinación de la solubilidad se realizó la curva patrón con

BSA, donde se obtuvo la ecuación y = 0.233748x, dicha ecuación se utilizó para realizar la

conversión de unidades de absorbancia (A) a concentración (mg/ml) y con esta última

determinar el contenido de proteínas solubles (%). A 25°C la solubilidad fue mínima con 0.25%

a un pH = 4 y máxima con 1.30% cuando el pH fue 10. A 35°C la solubilidad mínima fue de

0.42% y máxima de 2.31% cuando el pH fue de 5 y 10 respectivamente. A 45°C, se consiguió

obtener el valor máximo de solubidad de 2.98% a un pH 10. Los datos no corresponden a un

aislado, sino a una mezcla entre componentes proteicos en su minoría y no proteicos en su

mayoría.

Palabras claves: solubilidad del aislado proteico de arveja, influencia del pH, influencia de la

temperatura, concentrado proteico de arveja

Summary

The objective of this investigation was to determine solubility data of the commercial pea

protein isolate RAKKAU brand (87% purity) at a concentration of 20 mg / ml; factors such as

pH (2.0, 3.0, 4.0, 4.5, 5.0, 6.0, 7.0, 8.0, 9.0, 10.0) and temperature (25, 35, 45 ° C) were studied

to know the appropriate parameters in the use of the isolate as a nutritional supplement . In

determining solubility, the standard curve with BSA was performed, where the equation y =

0.233748x was obtained, said equation was used to convert absorbance units (A) to

concentration (mg / ml) and with the latter Determine the content of soluble proteins (%). At 25

° C the solubility was minimal with 0.25% at a pH = 4 and maximum with 1.30% when the pH

was 10. At 35 ° C the minimum solubility was 0.42% and maximum of 2.31% when the pH was

5 and 10 respectively. At 45 ° C, the maximum solubility value of 2.98% was achieved at a pH

10. The data does not correspond to an isolate, but to a mixture between minor and non-protein

protein components.

Key words: pea protein isolate solubility, influence of pH, influence of temperature, pea protein

concentrate

3

Introducción

Las proteínas son uno de los macronutrientes que se encuentran en los alimentos junto a los

hidratos de carbono y lípidos. La principal función de las proteínas es estructural,

contribuyendo a la formación, desarrollo y renovación de todos los órganos y sistemas del

organismo. Están formadas fundamentalmente por carbono, oxígeno, hidrógeno y nitrógeno,

aunque también pueden contener minerales como azufre, hierro y fósforo (Instituto Tomás

Pascual Sanz, 2010, p.1).

Las proteínas de origen vegetal tienen un rol importante en la nutrición humana,

principalmente en países en desarrollo, donde hay una menor ingesta de proteínas de la que

normalmente se requiere; debido a una inadecuada provisión de proteínas alimenticias se

realizan investigaciones frecuentes para la búsqueda de proteínas de fuentes no

convencionales para su uso como ingredientes alimenticios tecno-funcionales y suplementos

nutricionales (Onweluzo et. al, 1995).

En la actualidad, hay un interés grande por el uso de concentrados proteicos

ocasionado por el aumento exponencial de la población la cual genera un déficit creciente a

escala mundial de productos ricos en proteínas. Se han realizado varias investigaciones con

la finalidad de encontrar nuevas fuentes proteicas y tecnologías para obtener una mayor

disponibilidad y calidad de proteínas a partir de diferentes fuentes proteicas existentes

(Vallejos, 2018, p.1). Los aislados y concentrados proteicos de procedencia vegetal juegan un

papel importante en diversas formulaciones de nuevos productos alimenticios. La

aceptabilidad de estas preparaciones depende de su calidad sensorial, valor nutricional y de

sus propiedades funcionales (Naczk et al., 1986).

La arveja (Pisum sativum) es una planta leguminosa de la familia Fabaceae (Pacheco

et al. 2010, p.5543); llamada también guisante, es un alimento originario del Oriente Medio y

de Asia Central, en cuanto a su composición nutricional presenta fibra alimentaria, proteínas

solubles e insolubles (Enjamio et al. 2017, p.15). Las arvejas constituyen una buena fuente de

proteínas y carbohidratos, como también de vitaminas y minerales; además es de fácil

digestión, característica contraria al de la mayoría de los miembros de la familia de las

leguminosas (Augusto et al., 2013).

La proteína de arveja puede encontrarse en diferentes concentraciones y aislados. Los

concentrados oscilan en torno al 60% de proteína, por otro lado los aislados alcanzan valores

4

superiores al 85% (Pérez et al. 2016, p.100); asimismo suele tener una textura granulosa en

comparación con la proteína de leche y tiende a ser más densa, por ende, la sensación de

saciedad es muy elevada en comparación con otro tipo de proteínas, por lo que son una muy

buena fuente de proteína cuando la meta es la pérdida de peso y grasa (Reinkensmeier et al.

2015, p. 160).

El aislado de proteína de arveja se usa en muchas formulaciones de alimentos, debido

a su bajo costo, disponibilidad comercial y excelente perfil de aminoácidos. Es también

considerado una promesa para el substituto del ingrediente de la proteína tradicional debido

a su alto valor nutricional, alta disponibilidad y baja alergenicidad (Bogahawaththa et.al 2018,

p. 246)

La calidad de la proteína es determinada primordialmente por el perfil y proporción de

aminoácidos que la componen, aunque pueden intervenir factores como la solubilidad y el

grado de glicosilación (Martínez & Martínez de Victoria, 2006, p.1). La solubilidad de las

proteínas es sensible a la composición iónica y al pH del medio, como asimismo a la presencia

de otros solv entes, la temperatura del medio también modifica la solubilidad de las proteínas

(Peña et al. 2004, p.99-100).

La solubilidad es una medida de la cantidad de soluto que se disolverá en una cantidad

dada de disolvente a una temperatura específica, entonces una sustancia es soluble si se

disuelve visiblemente una cantidad suficiente cuando se agrega al agua; sino es así la

sustancia se describe como ligeramente soluble o insoluble (Chang y College, 2002, p.108).

Para determinar la solubilidad proteica se siguió la metodología propuesta por Morr et

al (1985) y el porcentaje de proteína soluble fue calculada con la siguiente ecuación:

(𝐴 (𝑚𝑔

𝑚𝑙))∗25

𝑊 (𝑚𝑔).𝑆/100∗ 100, donde A, es la concentración protéica en el sobrenadante (mg/ml); W, es

el peso de la muestra (mg) y S es la concentración de proteína en la muestra (%) (Pelegrine

y Gasparetto, 2003).

Hoy en día existen un grupo de aislados disponibles comercialmente, diseñados para

proporcionar características deseables según el alimento; la mayoría son aplicados en

alimentos tradicionales, los cuales ya vienen establecidos con una serie de parámetros de

utilización y calidad. Los aislados deben mantener una buena calidad, esto quiere decir, igual

o similar color, sabor, aroma, textura y composición química y nutricional; dichos

5

requerimientos determinan el grado de sustitución proteica y son exigidos por el consumidor

(Vioque et al., 2000).

El objetivo del trabajo fue determinar los datos de la solubilidad del aislado proteico

comercial de arveja de la marca RAKKAU a una concentración de 20 mg/mL, ajustado a

diferentes pH (2.0, 3.0, 4.0, 4.5, 5.0, 6.0, 7.0, 8.0, 9.0, 10.0) y colocado a tres tipos de

temperaturas (25, 35, 45°C), para conocer los parámetros adecuados en su utilización como

suplemento nutricional proteico.

Materiales y método

Ubicación del estudio.

El estudio fue realizado en el Laboratório de Engenheira e Tecnologia Agroindustrial

(LETA) de la Universidad Federal Fluminense Pólo Universitário de Volta Redonda;

Brasil.

Material usado.

La proteína Bovine Serum Album (BSA) fue adquirido de Sigma-Aldrich Brasil (São

Paulo, Brasil).

El aislado proteico de arveja con 87% de pureza de la marca RAKKAU fue adquirido

de Benera Indústria de Alimentos Ltda. (São Paulo, Brasil).

En los experimentos realizados se utilizaron agua ultrapura y reactivos químicos de

grados analíticos.

Equipos.

Los equipos utilizados fueron: Balanza electrónica serie AY (Shimadzu do Brasil

Commercio Ltda., São Paulo, Brasil), Centrífuga Digicen 21 R (Orto Alresa, Madrid,

España), Espectrofotómetro ThermoScientific Biomate3S (Thermo Electron

Corporation, Cambridge, UK), Estufa SX 1.3 DTME (Sppencer, Brasil), Incubadora

Refrigerada con agitación TE-424 (Tecnal, Brasil) y pHmetro de bancada SP1800

(Sensoglass, Brasil).

Preparación de reactivo de Biuret.

La concentración de proteínas en una mezcla se determinó mediante el reactivo de

Biuret, este procedimiento es útil si la concentración de proteína se encuentra en el

rango de 1-20 mg/mL (Doria et al. 2009, pp.291-292). Para preparar 1L de reactivo se

6

utilizó 9.0 g de tartrato de sodio y potasio, 5.0 g de yoduro de potasio, 100 mL de

disolución de NaOH 0.2M (diluido hasta un volumen de 1L) y 3.0 g de sulfato de cobre

pentahidratado (Herrera et al. 2003, pp. 36-37).

El reactivo de Biuret fue preparado para 500 mL y se utilizaron las siguientes

sales: 4.5 g de tartrato de sodio y potasio, 1.5 g de sulfato cúprico pentahidratado, 2.5

g de ioduro de potasio. Asimismo, se preparó solución de NaOH 0.2M, para ello se

requirió 1.6 g de hidróxido de sodio, el cual se diluyó con agua ultrapura, en un balón

de 200 mL. A continuación, se procedió a añadir las sales en un balón de 500 mL y se

fue agregando la solución de hidróxido de sodio hasta que las sales lleguen a

solubilizarse en su totalidad. El reactivo se guardó en un frasco de vidrio oscuro a

temperatura ambiente.

Preparación de la curva patrón.

La cuantificación de la proteína se realizó con una curva patrón, utilizando el principio

establecido por la ley de Beer (Herrera et al. 2003, p.36). Para la preparación de la

solución se utilizó 50 mg de proteína Bovine Serum Album, y se preparó em un balón

de 50 mL, agregando agua ultrapura hasta rasar, a una concentración de 1mg/ml.

Después se prepararon soluciones de diferentes concentraciones a partir de la

solución BSA, expresados en mg/ml: 0.1, 0.2, 0.3, 0.4, 0.5, 0.6, 0.7, 0.8, 0.9 y 1; es

decir se tomó: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 y 10 ml de la solución BSA y se procedió a diluir

en balones de 10 ml, para garantizar las concentraciones deseadas.

En seguida, se tomó 0.5 ml de cada balón y se colocó en tubos de ensayo, a

esto se le agregó 4.5 ml de reactivo de Biuret, para luego colocarlo em la estufa a 25°C

durante 20 minutos.

Como última etapa de la curva patrón se utilizó el equipo Espectrofotómetro

ThermoScientific Biomate3S (Thermo Electron Corporation, Cambridge, UK) y se

realizó la medición de absorbancia a 550 nm, formando una curva patrón en la cual

muestra una ecuación lineal.

7

Determinación de la solubilidad proteica.

Para determinar la solubilidad proteica se siguió la metodología propuesta por

Morr et al (1985) donde se pesaron en la balanza electrónica 500 mg de aislado

proteico de arveja, y después se agregó 25 mL de agua ultrapura; se realizaron 10

repeticiones y para determinar el porcentaje de proteína soluble fue calculada con la

siguiente ecuación: (𝐴 (

𝑚𝑔

𝑚𝑙))∗25

𝑊 (𝑚𝑔).𝑆/100∗ 100, donde A, es la concentración protéica en el

sobrenadante (mg/ml); W, es el peso de la muestra (mg) y S es la concentración de

proteína en la muestra (%) (Pelegrine y Gasparetto, 2003).

A continuación, se realizó el ajuste de pH de cada muestra: 2.0, 3.0, 4.0, 4.5,

5.0, 6.0, 7.0, 8.0, 9.0, 10.0. Una vez preparadas las muestras se colocaron en tubos

de centrífuga y se dispusieron en la incubadora con agitación a 200 RPM durante 1h

a 25°C, una vez transcurrido el tiempo, los tubos fueron colocados en la centrifugadora

a 8000 RPM durante 30 min a 4°C; el sobrenadante es el que fue analizado, se tomó

0.5 ml de cada tubo y se colocó en diferentes tubos de ensayo a ello se le agregó 4.5

ml de reactivo de Biuret, posteriormente los tubos fueron colocados en la estufa

durante 20 min a 25°C. Este mismo método se realizó a 35°C y a 45°C, y se preparó

un blanco para cada temperatura. Una vez que los tubos reposaron durante 20 min a

la temperatura indicada, se procedió a realizar las mediciones, a 550 nm, de

absorbancia en el espectrofotómetro.

Resultados

Curva patrón.

A partir de las concentraciones de la solución BSA: 0.1, 0.2, 0.3, 0.4, 0.5, 0.6, 0.7, 0.8,

0.9 y 1mg/ml, se realizaron mediciones duplicadas; el espectrofotómetro arrojó datos

en absorbancia (A) (tabla 1).

Tabla 1

Absorbancia de acuerdo con la concentración (mg/ml)

Concentración (mg/ml) Absorbancia (A)

0.1 0.023

0.1 0.026

0.2 0.050

0.2 0.051

8

0.3 0.075

0.3 0.078

0.4 0.096

0.4 0.098

0.5 0.123

0.5 0.112

0.6 0.134

0.6 0.138

0.7 0.164

0.7 0.165

0.8 0.187

0.8 0.190

0.9 0.212

0.9 0.213

1.0 0.226

1.0 0.231

Con esos datos se obtuvo la ecuación lineal: y = 0.233748x, con un coeficiente de

correlación de 0.09971, x representa la concentración e y la absorbancia (Gráfica 1).

Gráfica 1. Concentración vs Absorbancia

Solubilidad a 25°C.

Se obtuvieron los siguientes datos (tabla 2) a partir de las soluciones con diferentes

pH, el espectrofotómetro dio mediciones en absorbancia, posteriormente se realizó la

conversión de absorbancia (A) a mg/ml, reemplazando en la fórmula de la curva patrón:

y = 0.233748x.

9

Tabla 2

Resultados a 25°C

pH Abs (A) C(mg/mL) Solubilidad (%)

2 0.041 0.18 1.01

3 0.039 0.17 0.96

4 0.01 0.04 0.25

4.5 0.014 0.06 0.34

5 0.025 0.11 0.61

6 0.027 0.12 0.66

7 0.037 0.16 0.91

8 0.05 0.21 1.23

9 0.052 0.22 1.28

10 0.053 0.23 1.30

A partir de estos datos se realizó la siguiente gráfica 2, donde se calculó la ecuación

polinómica de grado 6, observa que a un pH = 4, es decir en su punto isoeléctrico, la

solubilidad se hace mínima con un 0.25%; por otro lado, la solubilidad se hace máxima

cuando su medio tiene un pH = 10.

Gráfica 2. pH vs. Solubilidad (%) a 25°C

y = -0.0008x6 + 0.0287x5 - 0.4341x4 + 3.3308x3 -13.434x2 + 26.434x - 18.682

R² = 0.9311

0.00

0.20

0.40

0.60

0.80

1.00

1.20

1.40

1.60

0 2 4 6 8 10 12

%s

SOLU

BIL

IDA

D

pH

25°C

25°C

Polinómica (25°C)

10

Solubilidad a 35°C.

En la tabla 3, se muestran los datos a partir de las soluciones con diferentes pH.

Tabla 3

Resultados a 35°C

pH Abs C(mg/ml) Solubilidad (%)

2 0,070 0.30 1.72

3 0,078 0.33 1.92

4 0,021 0.09 0.50

4,5 0,028 0.12 0.68

5 0,017 0.07 0.42

6 0,041 0.17 1.00

7 0,055 0.24 1.36

8 0,063 0.27 1.55

9 0,073 0.31 1.78

10 0,094 0.40 2.31

A partir de estos datos se realizó la siguiente gráfica 3, donde se calculó la ecuación

polinómica de grado 6, dando un coeficiente de regresión cuadrática R2 = 0.9752; se

puede visualizar que la solubilidad mínima de 0.42% ocurre a un pH = 5, mientras que

la solubilidad se hace máxima con un 2.31% a un pH = 10. Por otro lado, a un pH = 3,

la solubilidad alcanza su segundo valor máximo igual a 1.92%.

Gráfica 3. pH vs. Solubilidad (%) a 35°C

y = -0.0015x6 + 0.0581x5 - 0.909x4 + 7.2023x3 - 30.054x2 + 61.387x - 45.669

R² = 0.9752

0.00

0.50

1.00

1.50

2.00

2.50

0 5 10 15

% S

OLU

BIL

IDA

D

pH

35°C

35°C

Polinómica (35°C)

11

Solubilidad a 45°C.

De la misma forma como se analizó con las temperaturas anteriores se obtuvieron

datos (tabla 4) a partir de las soluciones con diferentes pH.

Tabla 4

Resultados a 45°C

pH Abs C(mg/ml) Solubilidad (%)

2 0,071 0.30 1.75

3 0,091 0.39 2.24

4 0,033 0.14 0.81

4,5 0,008 0.03 0.18

5 0,016 0.07 0.39

6 0,021 0.09 0.52

7 0,046 0.20 1.13

8 0,069 0.30 1.70

9 0,080 0.34 1.97

10 0,121 0.52 2.98

A partir de estos datos se realizó la siguiente gráfica 4, donde se calculó la ecuación

polinómica de grado 6, obteniendo el mayor R2 = 0.9892 en comparación con las

anteriores temperaturas; en cuanto a la solubilidad la mínima fue de 0.18% y la máxima

de 2.98%, con un pH de 4,5 y 10 respectivamente. El segundo valor máximo de

solubilidad de 2.24% fue a un pH = 3.

Gráfica 4. pH vs. Solubilidad (%) a 45°C

y = -0.0008x6 + 0.0363x5 - 0.6255x4 + 5.4285x3

- 24.601x2 + 53.887x - 42.148R² = 0.9892

0.00

0.50

1.00

1.50

2.00

2.50

3.00

3.50

0 2 4 6 8 10 12

%SO

LUB

ILID

AD

pH

45°C

45°C

Polinómica (45°C)

12

Análisis del comportamiento a 25, 35 y 45°C.

En la tabla 5 se presentan las solubilidades (%) a diferentes temperaturas y pHs .

Tabla 5

Resultados a 25, 35 y 45°C

Solubilidad (%)

pH 25°C 35°C 45°C

2 1.01 1.72 1.75

3 0.96 1.92 2.24

4 0.25 0.50 0.81

4,5 0.34 0.68 0.18

5 0.61 0.42 0.39

6 0.66 1.00 0.52

7 0.91 1.36 1.13

8 1.23 1.55 1.70

9 1.28 1.78 1.97

10 1.30 2.31 2.98

La gráfica 5 muestra cómo se comportan las soluciones del aislado proteico de arveja

a temperaturas: 25, 35 y 45°C. La solubilidad mínima entre las tres temperaturas fue

de 0.18% a 45°C y un pH de 4.5; por otro lado, la solubilidad máxima fue de 2.98% a

45°C a un pH de 10 y el segundo valor máximo fue de 2.31% a un pH =10 a 35°C. La

temperatura influye directamente a la solubilidad del aislado proteico de arveja.

Gráfica 5. pH vs. Solubilidad (%)

0.00

0.50

1.00

1.50

2.00

2.50

3.00

3.50

0 2 4 6 8 10 12

SOLU

BIL

IDA

D D

E P

RO

TEÍN

AS

(%)

pH de la solución del aislado proteico de arveja

pH vs. SOLUBILIDAD DE PROTEÍNAS (%)

25°C

35°C

45°C

13

Discusión de Resultados

Según Johnson (2012) la reacción de Biuret se da con la conversión del Cu2+ a Cu1+ en

condiciones básicas, tornando de una coloración azul a una violeta o púrpura, esa reacción

es influenciada por cuatro aminoácidos (cisteína, cistina, tirosina y triptófano) y también por la

cadena peptídica; además Rodriguez (2018) indica que la técnica colorimétrica de Biuret es

útil para identificar y cuantificar la presencia de las proteínas de más de un enlace peptídico

consecutivo en una muestra y que es un método simple, rápido, de bajo costo y que después

puede ser analizado por un espectrofotómetro a 550 nm.

En efecto, el reactivo fue elaborado de una manera rápida y obtuvo el color azul

característico. Fue utilizado para que reaccione juntamente con las muestras, las cuales

reposaron durante 20 minutos aproximadamente antes de ser analizadas a 550 nm por el

espectrofotómetro.

La curva patrón es “una curva de referencia construida con cantidades conocidas de

una sustancia (albúmina sérica bovina) que se utiliza para determinar la cantidad de esta

sustancia (proteínas) presente en una muestra incógnita” (Sánchez, 2011). La curva de

calibración se mide en función de la concentración de un analito e incluye la selección de un

modelo para estimar los parámetros que permitan determinar la linealidad de esa curva, en

consecuencia, para obtener resultados que sean directamente proporcionales a la

concentración de un compuesto en una muestra, dentro de un determinado intervalo de

trabajo. La recta de calibrado se encuentra definida por una ordenada al origen (b) y una

pendiente (m), mediante la ecuación y = mx + b (Dosal & Villanueva, 2008).

Durante el estudio realizado, para la elaboración de la curva patrón se empleó la

proteína Bovine Serum Album, donde se le agregó reactivo de Biuret para después analizarla

en el espectrofotómetro. Tal como menciona Dosal & Villanueva (2008) la recta de calibrado

se da mediante la ecuación y = mx + b; el espectrofotómetro arrojó datos de la siguiente

manera: en el eje x, los valores de concentración (mg/ml) y en el eje y, los datos de la

absorbancia, entonces la recta resultante de la curva patrón fue: y = 0.233748x.

Vaclavik & Christian (2003) indican que la solubilidad de una proteína es la más

importante propiedad funcional ya que la proteína tiene que ser soluble para poder ser

aplicable en los sistemas alimentarios. Otras propiedades como emulsificación, gelificación,

formación de espuma dependen de la solubilidad de las proteínas. Por otro lado, Bolontrade

et. al (2013) afirman que la solubilidad de una proteína está relacionada con el pH, la cual es

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mínima en el punto isoeléctrico, haciendo que el pH sea el factor más importante cuando se

trata del grado de solubilidad de la proteína, la solubilidad también es influenciada por la

temperatura y fuerza iónica.

El presente trabajo de investigación consideró factores de pH y temperatura para

determinar sus influencias en la solubilidad del aislado; en la gráfica 5 se observa que en las

tres temperaturas la solubilidad se hace mínima cuando llega a un pH en un intervalo de 4.0

a 5.0, es decir en el punto isoeléctrico. Por otro lado, la curva en la que se presenta una mayor

solubilidad igual a 2.98% se da cuando se somete a una temperatura de 45°C y a un pH de

10.

Según Alasino et. al (2008) “la harina de arveja es una fuente relativamente barata de

proteínas y que es un producto no muy explotado en el mercado, en su composición tiene un

21.4 % de proteínas”; asimismo Hurtado (2016) indica que la harina de arveja tiene 19 % de

proteína, valor cercano a Alasino et. al. (2008). Perez et. al (2016) señala que “la proteína de

arveja puede encontrarse en diferentes concentraciones y también en aislados, los

concentrados oscilan en torno al 60% de proteína, mientras que los aislados alcanzan valores

superiores al 85%”.

De acuerdo con los autores citados y en comparación con los resultados obtenidos, el

aislado proteico de arveja debería tener una concentración y por ende una solubilidad mayor

a 85%; sin embargo, de acuerdo con el experimento realizado llega a un máximo de 2.98%

de solubilidad lo que indica que no tiene un comportamiento de un aislado proteico, tampoco

a un concentrado proteico.

Avila (2011) indica que la solubilidad del aislado proteico de soja, el cual tiene un

comportamiento similar al de la arveja, fue registrado con 80%, dicha propiedad puede ser

aprovechada en la formulación de alimentos y bebidas energizantes, zumos y jugos

enriquecidos con proteína. Vioque et al. (2000) señala que “la mejora de la nutrición es la

razón primera para el uso de los aislados en carnes magras, fórmulas infantiles, bebidas

nutritivas para adultos y suplementos proteicos”. Así Sautier et al. (1986) menciona que “en

productos de carne magra proporcionan beneficios a personas con alto nivel de colesterol y

triglicéridos, ya que, además de disminuir el contenido en grasas del producto, las proteínas

vegetales tienen efectos beneficiosos en la reducción de niveles de colesterol”. Vioque et al.

(2000) remarca que “las fórmulas infantiles basadas en los aislados se elaboran para

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proporcionar una nutrición completa y que las principales ventajas en las bebidas nutritivas

para adultos son la flexibilidad de formulación y los efectos hipolipidémicos”.

Ávila (2011) al igual que Vioque et al. (2000) afirman que la solubilidad puede ser

aprovechada en diversas formas; sin embargo, el experimento realizado arroja datos muy por

debajo de lo ideal, es decir, arroja un valor máximo de 2.98%; lo que indica que se tratase de

una mezcla de componentes entre proteicos en su minoría y no proteicos en su mayoría. El

producto escogido, de la marca RAKKAU adquirido por Benera Indústria de Alimentos Ltda.

(São Paulo, Brasil), en su etiqueta indica que tiene una pureza de 87% y en su modo de

preparación menciona mezclar en jugos de frutas y batidos; sin embargo, no menciona el

rango de temperatura en la que se debe consumir ni la naturaleza del alimento en la que se

deben mezclar.

Conclusiones

Se logró determinar los datos de la solubilidad del aislado de la proteína de arveja a una

concentración de 20 mg/ml, ajustado a diferentes pH (2.0, 3.0, 4.0, 4.5, 5.0, 6.0, 7.0, 8.0, 9.0,

10.0) y a tres temperaturas diferentes (25, 35, 45°C). A 25°C la solubilidad se hace mínima

con un 0.25% en su punto isoeléctrico (pH = 4); por otro lado, se hace máximo cuando el pH

del medio igual a 10 alcanza una solubilidad del 1.30%. A 35°C la solubilidad es de 0.42% y

de 2.31% cuando el pH del medio es de 5 y 10 respectivamente, éstos datos representan la

menor y mayor solubilidad (%). Cuando las pruebas se sometieron a 45°C, se consiguió

obtener 2.31% de solubilidad a un pH de 10. Para que haya una mejor solubilidad de proteínas

de dicho producto de la marca RAKKAU se debe utilizar en alimentos alcalinos, es decir mayor

a un pH = 9, y a una temperatura próxima de 45°C. Los datos obtenidos indican que las

propiedades del aislado proteico en mención no se cumplen como uso y aplicación para

bebidas, ya que tiene un bajo % de solubilidad.

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