Digestión de la albúmina por “pepsina” industrial

Autores:

Grupo: 518

Pasten Espinoza Christian Gerardo.

Olivares Barón Diana Laura.

Díaz Reyes Mariana Guadalupe.

Morales Soto Alondra.

Medina Rodríguez Alejandra Carolina.

Real Ramírez Henry.

Preguntas generadoras:

1. ¿Cómo actúa la pepsina sobre las proteínas?2. ¿Cómo están formadas las proteínas?3. ¿Qué es la pepsina?4. ¿Cuál es el papel que desempeñan las proteínas del alimento, en

los animales?5. ¿Por qué es necesario que se digieran las proteínas del alimento?6. ¿Qué es la hidrólisis de una proteína? 7. ¿Qué papel desempeña el ácido clorhídrico al actuar sobre la

pepsina?

Hipótesis:

Creemos que la pepsina (coenzima) segregada inactivamente; en contacto con el ácido clorhídrico pasa a activa, y actúa sobre las proteínas (en éste caso la albúmina) rompiendo con los enlaces peptídicos.

Objetivos:

Identificar la acción de la pepsina sobre las proteínas. Identificar los productos de la acción de la pepsina sobre las proteínas. Comprender la acción de los jugos gástricos en la digestión química del alimentoConocer cómo se puede activar una enzima.

Introducción:

Las enzimas son todas aquellas moléculas de origen proteico que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Las enzimas son catalizadores, esto quiere decir, que aumentan la velocidad de la reacción sin consumirse en una de ellas dando así un equilibrio químico.

El jugo gástrico es un líquido segregados por glándulas epiteliales del estómago que son el ácido clorhídrico, agua y enzimas. Su principal función es actuar sobre la digestión de proteínas por el efecto de las enzimas renina y pepsina para favorecer la absorción de los nutrientes en el intestino delgado.

La pepsina es una enzima digestiva segregada e hidroliza las proteínas del estómago. La pepsina es sintetizada por las células principales de las glándulas gástricas que producen pepsinógeno, quien por efecto del ácido clorhídrico adquiere una capacidad enzimática que actúa principalmente sobre los enlaces peptídicos de las proteínas.

Método:

-La albúmina se encuentra preparada basta con sólo agregar 6ml en cada tubo de ensaye

-Prepara, por otro lado, jugo gástrico artificial se diluye en 100 ml de agua, 1 g de jugo gástrico desecado, que se vende en las farmacias bajo la denominación de “pepsina”, que es la enzima que se va requerir para la degradación

-Prepara en cuatro tubos de ensayo, las siguientes mezclas:1. 6 ml de albúmina + 6 ml de agua.2. 6 ml de albúmina + 1,5 ml de agua + 4,5 ml de HCl, 0.1 N.3. 6 ml de albúmina + 1,5 ml de pepsina + 4,5 ml de agua4. 6 ml de albúmina + 1,5 ml de pepsina + 4,5 ml de HC1, 0.1

N.

-A continuación se coloca los tubos a baño María, a 40° C.

-Utilizar el termómetro para vigilar la temperatura a la que están las mezclas

-Observar las diferencias que se producen y determinar en qué tubo hubo una reacción

Resultados:

Discusión de resultados:

Proteína

Estas son macromoléculas compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. La mayoría también contienen azufre y fósforo. Las mismas están formadas por la unión de varios aminoácidos, unidos mediante enlaces peptídicos. El orden y disposición de los aminoácidos en una proteína depende del código genético, ADN, de la persona. 

Las proteínas constituyen alrededor del 50% del peso seco de los tejidos y no existe proceso biológico alguno que no dependa de la participación de este tipo de sustancias. 

Hidrólisis

La hidrólisis es una reacción química del agua con una sustancia. Entre las sustancias que pueden sufrir esta reacción se encuentran numerosas sales, que al ser disueltas en agua, sus iones constituyentes se combinan con los iones hidronio u oxonio, H3O+ o bien con los iones hidroxilo, OH-, o ambos. Dichos iones proceden de la disociación o autoprotólisis del agua

Enlace peptídico

El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino ( NH 2) de un aminoácido y el grupo carboxilo ( COOH) de otro aminoácido. El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH.Mediante difracción de Rayos X se vio que el enlace peptídico era más corto que un enlace sencillo normal, porque tiene un cierto carácter (60%) de enlace doble, ya que se estabiliza por resonancia.

Polipéptido

Son largas cadenas formadas por la unión entre moléculas llamadas aminoácidos. 

El enlace que se forma entre los aminoácidos es tipo amido-ester y se denomina enlace peptídico 

La presencia de diferentes grupos R- en los aminoácidos que se enlazan genera interacciones moleculares en la cadena polipeptídica que a su vez se traducen en el origen de la conformación primaria de estas biomoléculas (alfa-hélice o plegado beta) El punto isoeléctrico de un polipéptido es el resultante de los puntos isoeléctrico de los aminoácidos que lo forman. 

Aminoácido: Los aminoácidos tienen diferentes funciones en el organismo pero ante todo sirven como unidades básicas de los péptidos y de las proteínas, están clasificados en esenciales y no esenciales. Los mamíferos pueden sintetizar los no esenciales, los esenciales deben adquirirlos de la dieta. En el código genético sólo se consideran los veinte aminoácidos proteicos: estos veinte aminoácidos son los que se encuentran regularmente en las proteínas. Ciertos aminoácidos no proteicos funcionan como intermediarios en la síntesis y en la degradación de otros aminoácidos proteicos

Digestión química: La digestión química o simplemente digestión es la segunda etapa del procesamiento del alimento, comprende el proceso de descomposición en moléculas suficientemente pequeñas como para que el organismo las absorba. La digestión divide a las macromoléculas en sus componente monómeros, que el animal utiliza para elaborar sus propias moléculas o como combustible para la producción de ATP

Enzima activa: son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones químicas que tienen lugar en la célula. Son muy eficaces como catalizadores ya que son capaces de aumentar la velocidad de las reacciones químicas mucho más que cualquier catalizador artificial conocido, y además son altamente específicos ya que cada uno de ellos induce la transformación de un sólo tipo de sustancia y no de otras que se puedan encontrar en el medio de reacción.

Enzima inactiva: Algunas enzimas son sintetizadas como precursores, ligeramente más grandes y catalíticamente inactivas, denominados zimógenos o proenzimas. En el momento y el lugar fisiológicamente adecuados, estos zimógenos sufren la ruptura de enlaces peptídicos específicos, con pérdida de uno o más péptidos hecho que los convierte en enzimas activas. Al sintetizarse las enzimas en su forma inactiva se evita la autodestrucción de las células que las producen.

Replanteamiento de la hipótesis: Creemos que la pepsina romperá los enlaces peptídicos de las proteínas al ser activada por el ácido

clorhídrico, rompiendo así los enlaces de la clara de huevo y al someterlo a la reacción de Biuret; la reacción dará positivo.

Conclusiones:

Aprendimos que la pepsina es una coenzima que se activa debido a la presencia del pH ácido del jugo gástrico (HCl) y que la pepsina degrada a las proteínas convirtiéndolos en cadenas pequeñas de aminoácidos. Por eso, cuando colocamos pepsina con albumina y después el reactivo de Biuret éste indicó positivo solo en el cuarto tubo, ya que la pepsina ya había actuado sobre las proteínas rompiendo con los enlaces peptídicos que apreciamos con dicho reactivo, en los restantes 3 tubos dio negativo debido a la presencia de proteínas.

Conceptos clave:

Digestión e hidrólisis total de proteínas: La digestión de proteínas comienza en el estómago. La entrada de proteínas al estómago estimula la secreción de gastrina, la cual a su vez estimula la formación de HCl; esta acidez actúa como un antiséptico y mata a la mayoría de los entes patógenos que ingresan al tracto intestinal. Las proteínas se desnaturalizan a pHs ácidos, lo cual ocasiona que la hidrólisis de proteína sea más accesible.

En el estómago, la pepsina, de una sola cadena, es secretada en forma de su zimógeno, el pepsinógeno por las células de la mucosa gástrica. El pepsinógeno se convierte en pepsina, que es activado por el pH ácido del jugo gástrico. La pepsina hidroliza los enlaces en los que intervienen aminoácidos. Los productos de la catálisis de esta enzima son péptidos de tamaño variable y algunos aminoácidos libres. A este tipo de proteasa, se le denomina endopeptidasa para diferenciarla de las enzimas que cortan desde cualquiera de los extremos de la cadena que se denominan exopeptidasas.

Pepsina producción en el aparato digestivo humano: La pepsina es una enzima digestiva que se segrega en el estómago y que hidroliza las proteínas en el estómago. Fue la primera enzima animal en ser descubierta, por Theodor Schwann en 1836.

La pepsina es producida por las células principales de las glándulas gástricas como una proenzima el pepsinógeno, quien por efecto del pH

ácido se hidroliza y adquiere su capacidad enzimática. Actúa principalmente sobre enlaces peptídicos de naturaleza hidrófoba, preferentemente aromáticos.[]

La pepsina es más activa con un pH de entre 2 y 3. Se desactiva permanentemente con un pH superior a 5. El pepsinógeno es producido por las células del estómago.

Bibliografía y cibergrafía:

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http://books.google.com.mx/books? id=QcU0yde9PtkC&pg=PA853&dq=digesti%C3%B3n+qu%C3%ADmica&hl=es-419&sa=X&ei=LXAbVNv_M-W88QHT84HACQ&ved=0CC4Q6AEwAw#v=onepage&q=digesti%C3%B3n%20qu%C3%ADmica&f=false

http://books.google.com.mx/books?id=f61Mvd-vl60C&pg=PA58&dq=amino %C3%A1cidos&hl=es-419&sa=X&ei=cG4bVMChCOKg8QH30IGoAw&ved=0CBoQ6AEwAA#v=onepage&q=amino%C3%A1cidos&f=false

http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/metabolismo %20aminoacidos.html

http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/generalidades%20digestion %20proteinas.html