DIGESTIÓN Y METABOLISMO DE PROTEÍNAS

DIGESTIÓN Y DIGESTIÓN Y METABOLISMO DE METABOLISMO DE

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METABOLISMO DE METABOLISMO DE PROTEÍNASPROTEÍNAS

Papel de las proteínas en la Papel de las proteínas en la nutriciónnutrición

1.1. SíntesisSíntesis dede nuevasnuevas proteínasproteínas..2.2. FormaciónFormación dede compuestoscompuestos nono

proteicosproteicos dede importanciaimportancia fisiológicafisiológica..

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proteicosproteicos dede importanciaimportancia fisiológicafisiológica..3.3. ProducciónProducción dede energíaenergía..

DIGESTIÓN DE DIGESTIÓN DE PROTEÍNASPROTEÍNAS

DIGESTIÓN DE PROTEÍNASDIGESTIÓN DE PROTEÍNAS

11.. ProteínasProteínas ---->> HidrolasasHidrolasas ---->> AasAas,, oligopétidosoligopétidos..Excepción : Excepción : �� Mamíferos lactantesMamíferos lactantes

�� Absorben proteínas intactasAbsorben proteínas intactas�� Calostro (Inmunoglobulinas)Calostro (Inmunoglobulinas)

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22.. DigestiónDigestión:: química/enzimáticaquímica/enzimáticaa. a. HClHClb. Pepsina A y Bb. Pepsina A y Bc. Enzimas pancreáticasc. Enzimas pancreáticasd. d. OligopetidasasOligopetidasas (citoplasma de los (citoplasma de los enterocitosenterocitos))

ESTÓMAGO:

� HCl: pepsinógeno →→Denaturalización y Ruptura de enlaces.


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Denaturalización y Ruptura de enlaces.

� Pepsina A y B: (endopeptidasa) →→Proteína desnaturalizada.

INTESTINO DELGADO:� Enzimas pancreáticas:

- Tripsina, Quimotripsina, Elastasa: endop-Carboxipeptidasas A y B : exopep.


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� Enzimas intestinales:- Aminopeptidasa: exopep.-Dipeptidasa: exopep.

INTESTINO GRUESO:� Enzimas microbianas

Especificidad enzimas Especificidad enzimas proteolíticas (proteolíticas (TGITGI))

Lugar de Lugar de acciónacción

EnzimaEnzima EspecificidadEspecificidad

Estómago Pepsina Rx = Fen,Tir, Trp, Met, Leu, Glu, Asp

Intestino, Tripsina Rx = Lis, Arg, His

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lumen QuimotripsinaElastasaCarboxipeptidasa A

Carboxipeptidasa B

Rx = Fen, Tir, TrpRx = Ala, Ser, GliRx = C terminal de AA ≠, Lis , Arg y Pro.Rx = C terminal Lis y Arg

Lugar de acción Enzima Especificidad

Intestino, membrana

Aminopeptidasas Rx = N terminal oligopéptidos residuales

Especificidad enzimas Especificidad enzimas proteolíticas (TGI)proteolíticas (TGI)

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residuales

Intestino, Citosol célular

Aminopeptidasas

Dipeptidasas Prolidasa

Rx = N terminal oligopéptidosresiduales

Dipéptidos ≠ Pro.Dipéptidos con Pro.

DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS

La digestión de proteínas comienza en el La digestión de proteínas comienza en el estómago.estómago.

Entrada proteínas al estómago ⇒ secreción gastrina, ⇒estimula formación HCl; ⇒ antiséptico y mata a lamayoría de los patógenos que ingresan tracto intestinal.

Proteínas globulares desnaturalizan a pHs ácidos.

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Proteínas globulares desnaturalizan a pHs ácidos.

Pepsina (MW 33kD), secretada como su zimógeno, elpepsinogeno (MW 40kD). 42 residuos del extremoamino-terminal.

No es muy específica, hidroliza enlaces de AAsaromáticos, también Met y Leu.

Péptidos tamaño variable y algunos Péptidos tamaño variable y algunos AAsAAs libreslibres

DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS Estomago Estomago ⇒⇒⇒⇒⇒⇒⇒⇒ contenidos ácidos contenidos ácidos ⇒⇒⇒⇒⇒⇒⇒⇒

intestino delgado:intestino delgado:

� ↑ Síntesis hormona secretina a lasangre.

� Estimula páncreas para secretarbicarbonato en el intestino delgado ⇒⇒⇒⇒⇒⇒⇒⇒

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bicarbonato en el intestino delgado ⇒⇒⇒⇒⇒⇒⇒⇒

pH alrededor de 7.0.� Entrada AAs parte superior delintestino ⇒⇒⇒⇒⇒⇒⇒⇒ liberación colecistocinina,⇒⇒⇒⇒⇒⇒⇒⇒ liberación de muchas enzimaspancreáticas actividad catalítica entrepH: 7 y 8.

DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS Estomago Estomago ⇒⇒⇒⇒⇒⇒⇒⇒ contenidos ácidos contenidos ácidos ⇒⇒⇒⇒⇒⇒⇒⇒ intestino intestino

delgado:delgado:

�� ZimógenosZimógenos dede CarboxidasasCarboxidasas AA yy B,B,Tripsina,Tripsina, QuimotripsinaQuimotripsina yy ElastasaElastasa..�Quimotripsinógeno (MW 24kD) daorigen a la quimotripsina por

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origen a la quimotripsina porseparación de 2 dipéptidos.

�Qtripsinógeno 245 AAs se mantieneunida por 2 puentes disulfuro.

�A α - Quimotripsina hidrólisisenzimática de 4 enlaces peptídicos.

DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS

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1. Pepsina (estómago)2. Proteasas pancreáticas.

Péptidos cortos de diversos tamaños y Péptidos cortos de diversos tamaños y AAsAAs libreslibres . � Péptidos ⇒⇒⇒⇒⇒⇒⇒⇒ AAs libres (peptidasas de mucosa intestinal),

Leucin-amino-peptidasa, que también contiene Zn2+,Separa los restos amino-terminales de los péptidos.

� AAs libres ⇒⇒⇒⇒⇒⇒⇒⇒ excretados al torrente sanguíneo ⇒⇒⇒⇒⇒⇒⇒⇒ hígado

DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS

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� AAs libres ⇒⇒⇒⇒⇒⇒⇒⇒ excretados al torrente sanguíneo ⇒⇒⇒⇒⇒⇒⇒⇒ hígadoMetabolismo ulterior, incluida su degradación.

� Las proteínas endógenas deben degradarse, después deun tiempo (depende de la velocidad con la que catalizansu reacción y dependiendo si son o no enzimasconstitutivas).

� Señales como desaminación o metilación indican a lasproteasas el momento de la degradación.

Absorción intestinal de los Absorción intestinal de los productos de la digestión de productos de la digestión de

proteínasproteínas

Se conocen varios sistemas para el transporte de los L-aa

1. Cootransporte con sodio + transporte activo para aaneutros, básicos y ácidos , iminoácidos glicina, cisteína y

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neutros, básicos y ácidos , iminoácidos glicina, cisteína yβ- aa.

2. Se conoce una vía para los oligopéptidos pequeñosasociado a sodio

3. Otra para oligopéptidos mayores con la hidrólisis delpéptido en el interior de la célula seguida del transporte delos aa resultantes de la hidrólisis.

Recambio ProtéicoRecambio Protéico

Están sujetos a una biosíntesis y degradación continua.Muchos de los aminoácidos liberados durante elrecambio son reutilizados en la síntesis de nuevasproteínas.

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En una persona de 70 Kg de peso, consume 100 g deproteína al día y excretará una cantidad equivalentede productos nitrogenados, sin embargo los estudioscon marcaje radioactivo indican que se sintetizan 400g y se degradan 400 g.

� Las proteínas presentan una enorme variabilidaden cuanto a su vida media que va de pocosminutos a meses. Ej albúmina =21 días, Hb = 120días

Recambio ProtéicoRecambio Protéico

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días� Las que se segregan a un medio extracelular como

las enzimas digestivas, las hormonas y losanticuerpos su recambio es rápido.

� En cambio las que son estructurales como elcolágeno son más estables.

Intercambio de AAs entre los Intercambio de AAs entre los diferentes órganosdiferentes órganos

�� LosLos principalesprincipales órganosórganos encargadosencargados dedemantenermantener lala concentraciónconcentración sanguíneasanguínea sonson:: ElEltractotracto digestivo,digestivo, hígado,hígado, músculo,músculo, riñónriñón yy elelcerebrocerebro..

�� LleganLlegan porpor víavía portaporta alal hígadohígado dondedonde unosunos sonsonretenidosretenidos yy otrosotros sonson liberadosliberados aa lala circulacióncirculación

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retenidosretenidos yy otrosotros sonson liberadosliberados aa lala circulacióncirculaciónsanguíneasanguínea..

�� ElEl tejidotejido muscularmuscular consumeconsume alal menosmenos 6060%% dedeloslos ramificadosramificados yy liberandoliberando alaninaalanina queque esesconsumidaconsumida porpor elel hígadohígado ..

�� CerebroCerebro grangran consumidorconsumidor dede valinavalina�� RiñónRiñón dede glutaminaglutamina

Rxs generales de AAsRxs generales de AAs

�� 1. 1. TransaminaciónTransaminaciónαα--cetoácidocetoácido 11 + + AAAA 11 →→ αα--cetoácidocetoácido 22 + + AAAA 22

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�� 2. 2. DesaminaciónDesaminación oxidativaoxidativaAA + AA + NADPNADP+ + + + HH22OO →→

αα--cetoácidocetoácido + + NADPHNADPH + + NHNH44++ + H+ H++

•• HígadoHígado:: SitioSitio dede degradacióndegradación dedeAAsAAs enen MamíferosMamíferos..

•• ConsiderarConsiderar::

1.1.PérdidaPérdida deldel grupogrupo aminoamino..

2.2.EsqueletoEsqueleto carbonadocarbonado..

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2.2.EsqueletoEsqueleto carbonadocarbonado..

•• AminoAmino dede muchosmuchos AAsAAs::

1.1.TransferidoTransferido alal glutamatoglutamato..

2.2.DesaminaciónDesaminación oxidativaoxidativa llegallega aaformaciónformación dede amonioamonio..

DESAMINACIÓN OXIDATIVADESAMINACIÓN OXIDATIVA:

GLUTAMATO DESHIDROGENASA (matriz mitocondrial)

ENZIMA ALOSTÉRICA, 6 SUBUNIDADES = -la reacción es reversible (NAD/NADP reacción

directa/inversa)

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DESAMINACIÓN OXIDATIVADESAMINACIÓN OXIDATIVA: GLUTAMATO DESHIDROGENASAGLUTAMATO DESHIDROGENASA

la actividad puede ser: -INHIBIDA POR ATP Y GTP

- ESTIMULADA POR ADP Y GDP

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DESAMINACIÓNDESAMINACIÓN OXIDATIVAOXIDATIVA

� NO TODOS AAs PUEDEN DESAMINARSE DIRECTAMENTE

� SE VALEN DE LA TRANSAMINACIÓNTRANSAMINACIÓN

* SE TRANSFIERE EL AMINO GRUPO AL α-CETO ÁCIDOFORMANDO GLUTAMATOGLUTAMATO Y EL CORRESPONDIENTE

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FORMANDO GLUTAMATOGLUTAMATO Y EL CORRESPONDIENTEαααααααα--CETOCETO ÁCIDOÁCIDO.

TRANSAMINACIÓNTRANSAMINACIÓN::Reversible, ocurre en: CITOPLASMA Y MITOCONDRIA

TransaminacionesTransaminaciones

� Rxs catalizadas por enz. Aminotransferesas.� Fosfato de piridoxal: Coenzima.� Existen aminotransferasas específicas parasíntesis de todos AAs de proteínas ←← α-

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síntesis de todos AAs de proteínas ←← α-cetoácidos correspondientes. Excepto latreonina y la lisina.

� Debido a incapacidad de sintetizar los α-cetoácidos existen los AAs esenciales.

TRANSAMINACIÓNTRANSAMINACIÓNEl grupo prostético (coenzima) de todas las aminotransferasas es el

FOSFATO DE PIRIDOXAL: acepta un grupo amino (base de Schiff) el cual es transferido a un aceptor.

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Que características debe tener la enzima para realizar la catálisis?

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Segunda mitad de la transaminación:

(en el sitio activo) se acerca unsegundo αααα- cetoácido reacciona con elcomplejo E-fosfato de piridoxamina, (E-PMP),

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Produce un segundo AA y se regenera elcomplejo (PLP-E)

AA1 + E-PLP ⇒⇒⇒⇒⇒⇒⇒⇒ αααα-cetoácido1+ E-PMP

αααα-cetoácido2 + E-PMP ⇒⇒⇒⇒⇒⇒⇒⇒AA2 + E-PLP

Aspartato aminotransferasaAspartato aminotransferasatridimensional 2 subunidades tridimensional 2 subunidades idénticasidénticas

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Mecanismos generales de degradación

de AA.

Aminotransferasas catalizan la

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Aminotransferasas catalizan la transferencia de un α-

aminogrupo de un AA a un α-cetoácido.

Desaminación oxidativa + Transaminación

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DESAMINACIÓN

POR DESHIDRATASAS

La deshidratación precede a la

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La deshidratación precede a la desaminación

Serina deshidratasa (PLP grupo prostético)

Serina� Piruvato + NH4+ + H2O

Serin deshidratasa

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Thr deshidratasa (PLP grupo prostético)

Treonina � α−cetobutirato + NH4+ + H2O

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�Los AAs esenciales cómo llegan a la dieta?

�Flujo del nitrógeno en los AAs: Reducción del N2 atmosférico a NH 3

�Sólo algunas bacterias y cyanobacteria pueden convertir N 2 atmosférico en NH 3.

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convertir N 2 atmosférico en NH 3.

�Esta conversión se llama fijación de nitrógeno El proceso industrial (Harper, 1910) empleado en

la producción de fertilizantes

N2 + 3 H2 <=> 2 NH3

CICLO DEL NITRÓGENO

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Mecanismos controlcontrol del N.

� 1. Formación de UreaCiclo de la urea hepático

2. Glutamina sintasa

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� 2. Glutamina sintasaGlutámico + NH4

+ + ATP → Glutamina + ADP

� 3. Excreción urinaria de NH4+

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Glutamina sintasaGlutamina sintasa

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Ciclo de la úrea

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BIOSÍNTESIS DE

AMINOÁCIDOS

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AMINOÁCIDOS

BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS

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BIOSÍNTESIS DE BIOSÍNTESIS DE PROTEÍNASPROTEÍNASPROTEÍNASPROTEÍNAS

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SÍNTESIS DE PROTEÍNASSÍNTESIS DE PROTEÍNAS Tipos Tipos de ARNde ARN�� ARNARN mensajeromensajero oo ARNmARNm:: llevalleva laslas instruccionesinstrucciones parapara hacerhacer unauna

proteínaproteína enen particular,particular, desdedesde elel ADNADN enen elel núcleonúcleo hastahasta losloscromosomascromosomas..

�� ARNARN dede transferenciatransferencia oo ARNtARNt:: llevalleva loslos aminoácidosaminoácidos aa loslosribosomas,ribosomas, sese encuentraencuentra enen elel citoplasmacitoplasma..

�� ARNARN ribosomalribosomal oo ARNrARNr:: formaforma parteparte dede loslos ribosmasribosmas..

SÍNTESIS DE PROTEÍNASSÍNTESIS DE PROTEÍNAS

El ARN mensajeroEl ARN mensajero

•• LlevaLleva lala informacióninformación parapara lala síntesissíntesis ..

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•• LlevaLleva lala informacióninformación parapara lala síntesissíntesis ..

•• DeterminaDetermina elel ordenorden dede uniónunión ((AasAas))..


El ARN mensajero• La información está codificada en

forma de tripletes .

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forma de tripletes .• Cada 3 bases ⇒⇒⇒⇒ Codón ⇒⇒⇒⇒ 1 AA.• Las reglas de correspondencia entre

codones y aminoácidos constituyen:código genético .


Cuatro reglas siguen las células para la síntesis de proteínas.

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� 1. Proteínas están compuestos por unnúmero limitado de subunidades: 20 AA.


� 2. Durante el proceso de polimerización, lassubunidades son añadidas una a una: La síntesisempieza en el grupo NH2 del aminoácido inicial ycontinua hasta el -COOH del aminoácido terminal.

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� 3. Cada cadena tiene un punto específico deiniciación y el crecimiento procede en unadirección hasta una terminación tambiénespecificada. Esto requiere unas señales de inicioy de fin.

� 4. El producto biosintético primario no esusualmente empleado como tal sino que esmodificado.Mediante una serie de enzimas, las cadenas de


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� Mediante una serie de enzimas, las cadenas deproteinas experimentan una serie detransformaciones (rotura, unión a otra cadena,entrecruzamiento, etc)


� Describir la síntesis de proteínas dentro de una célula escomo describir un círculo: el DNA dirige la síntesis delRNA; el RNA dirige la síntesis de proteínas y, finalmente,una serie de proteínas específicas catalizan la síntesistanto del DNA como del RNA.

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tanto del DNA como del RNA.� Las instrucciones para construir las proteínas están

codificadas en el DNA y las células tienen que traducirdicha información a las proteínas. El proceso consta dedos etapas


1. TRANSCRIPCION:Proceso durante el cual la información genética contenidaen el DNA es copiado a un RNA de una cadena únicallamado RNA-mensajero .La transcripción es catalizada por una enzima llamada

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La transcripción es catalizada por una enzima llamadaRNA-polimerasa .El proceso se inicia separándose una porción de lascadenas de DNA: una de ellas, llamada hebra sentido esutilizada como molde por la RNA-polimerasa paraincorporar nucleótidos con bases complementariasdispuestas en la misma secuencia que en la hebra anti-sentido, complementaria de la hebra sentido inicial. .

SÍNTESIS DE PROTEÍNASSÍNTESIS DE PROTEÍNASLa única diferencia consiste en que la timina delDNA inicial es sustituida por uracilo en el RNAmensajero.Así, secuencia ATGCAT de la hebra sentido delDNA producirá: UACGUA.Además de las secuencia de nucleótidos que

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Además de las secuencia de nucleótidos quecodifican proteínas, el RNA mensajero copia delDNA inicial unas regiones que no codificanproteínas (Intrones) .Las partes que codifican proteínas (Exones) .RNA transcrito contiene Exones e Intrones.


Antes de que abandone el núcleo para dirigirse al citoplasma donde se encuentran los ribosomas:

RNA es procesado, operaciones de "corte y empalme" ,

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RNA es procesado, operaciones de "corte y empalme" ,eliminándose Intrones y uniéndose entre sí los Exones.RNA-m maduro emigra al citoplasma.Un único gen puede codificar varias proteínas si el RNA-minicial puede ser cortado y empalmado de diversas formas.Por ej, durante la diferenciación celular las operaciones decorte y pegado permite producir diferentes proteínas.


Además de utilizarse como molde para la síntesis del RNA-m,el DNA permite la obtención otros dos tipos RNA:

1.El RNA de transferencia (t-RNA) que se une

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específicamente a cada uno de los 20 aminoácidos y lostransporta al ribosoma para incorporarlos a la cadenapolipeptídica en crecimiento.

2. El RNA ribosómico (r-RNA) que conjuntamente con lasproteínas ribosómicas constituye el ribosoma.


2. TRADUCCIÓN:El RNAm maduro contiene la información paraque AAs que constituyen una proteína se vayanañadiendo según la secuencia correcta.

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añadiendo según la secuencia correcta.Cada triplete de nucleótidos consecutivos (codón )especifica un AA. Dado que el m-RNA contiene 4bases, el numero de combinaciones, posibles degrupos de 3 es de 64, número más que suficientepara codificar los 20 aminoácidos.Un AA puede ser codificado por varios codones.

SÍNTESIS DE PROTEÍNASSÍNTESIS DE PROTEÍNASLa síntesis de proteínas tiene lugar asíLa síntesis de proteínas tiene lugar así : :

IniciaciónIniciación ::UnUn factorfactor dede iniciación,iniciación, GPTGPT yy metionilmetionil--tRNAtRNA[[MetMet]] formanforman

unun complejocomplejo queque sese uneune aa lala subunidadsubunidad ribosómicaribosómicagrandegrande..

ElEl mm--RNARNA yy lala subunidadsubunidad ribosómicaribosómica pequeñapequeña sese unenunen alal

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ElEl mm--RNARNA yy lala subunidadsubunidad ribosómicaribosómica pequeñapequeña sese unenunen alalencontrarencontrar estaesta últimaúltima elel codóncodón dede iniciacióniniciación queque llevalleva elelprimeroprimero..

AA continuacióncontinuación ambasambas subunidadessubunidades ribosómicasribosómicas sese unenunen..ElEl metionilmetionil--tRNAtRNA[[metmet]] estáestá posicionadoposicionado enfrenteenfrente deldelcodóncodón dede iniciacióniniciación ((AUGAUG))..

ElEl GPTGPT yy loslos factoresfactores dede iniciacióniniciación dede desprendendesprendenquedandoquedando elel tRNAtRNA[[MetMet]] unidounido alal ribosomaribosoma..

SÍNTESIS DE PROTEÍNAS SÍNTESIS DE PROTEÍNAS Elongación : Un segundo aminoacil-tRNA (en el ejemplo Phe-tRNa[Phe]) se

coloca en la posición A de la subunidad grande del ribosoma.Un complejo activado por GPT se ocupa de formar el enlace

peptídico quedando el péptido en crecimiento unido al aminoacil-tRNA entrante.

El primer t-RNA se separa del primer AA y del punto P del

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El primer t-RNA se separa del primer AA y del punto P delribomosa.

El ribosoma se mueva un triplete hacia la derecha, con los que elpeptidil-tRNA[Phe] queda unido al punto P que había quedadolibre.

Un tercer aminoacil-tRNA (en el ejemplo Leu-tRNA[Leu]) se colocaen la posición A y se repite el proceso de formación del enlacepeptidico, quedando el péptido en crecimiento unido al Leu-tRNA[Leu] entrante. Se separa el segundo t-RNA del segundoaminoacido y del punto P del ribosoma.


� Terminación :El m-RNA que se está traduciendo lleva un codón de

terminación (UAG). Cuando el ribosoma llega a estecodón, la proteína ensamblada es liberada y el ribosoma se

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codón, la proteína ensamblada es liberada y el ribosoma sefragmenta en sus subunidades quedando listo para unnuevo proceso.

El ribosoma se desplaza a lo largo de una hebra de m-RNAleyendo los tripletes de uno en uno.

La síntesis de proteínas progresa a razón de 15aminoácidos/segundo.

SÍNTESIS DE PROTEÍNAS SÍNTESIS DE PROTEÍNAS

Dada la longitud del m-RNA, varios ribosomas pueden irleyendo codones y sintetizando proteínas. El conjunto sedenomina poliribosoma

A partir del anterior proceso se puede definir como gen unconjunto de nucleótidos de una molécula de DNA que sirvecomo molde para la producción de una proteína o una

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como molde para la producción de una proteína o unafamilia de proteínas si se producen operaciones de corte yempalme en el RNA.

Como usualmente una proteína tiene entre 100 y 1000aminoacidos, el m-RNA maduro contendrá entre 300 y3000 nucleótidos. El tamaño del gen dependerá, de losintrones que tenga.


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SchematicSchematic toto illustrateillustrate cellcell--freefree proteinprotein synthesis,synthesis, (from(from JJ..RR.. Swartz,Swartz,CurrCurr.. OpinOpin.. BiotechnolBiotechnol.. ((20012001)) 1212::195195))..

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