1.Respecto a los aminocidos: a. Cuntos aminocidos presentes en la naturaleza se han reportado hasta el momento?

1.Respecto a los aminocidos:a. Cuntos aminocidos presentes en la naturaleza se han reportado hasta el momento?

AMINOACIDO

b. Cuntos y cules aminocidos forman parte de las protenas?, qu caractersticas tienen en comn?

c. Cmo se clasifican los aminocidos segn: 2. Respecto a niveles de organizacin de las protenas:a. Qu estructuras puede presentar una protena? Explique cada una de ellas.

ESTRUCTURA PRIMARIA

ESTRUCTURA SECUNDARIA-Hlice - Laminar

ESTRUCTURA TERCIARIALas protenas globulares Las protenas fibrosas

ESTRUCTURA CUATERNARIA

b. Qu fuerzas estabilizan la estructura tridimensional de una protena?

La estructura tridimensional de una protena es un factor determinante en su actividad biolgica. Tiene un carcter jerarquizado, es decir, implica unos niveles de complejidad creciente que dan lugar a 4 tipos de estructuras: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.Puentes de hidrgenoInteracciones hidrofbicasFuerzas de Van der Waals

3. Qu condiciones afectan el plegamiento correcto de las protenas?El plegamiento de protenas es el proceso por el que una protena alcanza su estructura tridimensional. La funcin biolgica de una protena depende de su correcto plegamiento. Si una protena no se pliega correctamente ser no funcional y, por lo tanto, no ser capaz de cumplir su funcin biolgica. Las condiciones que afectan el plegamiento correcto de las protenas son:Entropa conformacionalInteracciones carga-cargaEnlaces de hidrgeno internosInteracciones de van der Waals

4. Cmo est formado el sistema de control de plegamiento en los organismos?

Chaperonas molecularesUnen reversiblemente a las molculas de protenas de reciente sntesis a travs de mecanismos que requieren la hidrolisis de ATP.Las ayuda a plegarse a su estado nativo.Algunas puede revertir el plegamiento de las molculas que estn plegadas incorrectamente.Les da una nueva oportunidad de iniciar el proceso y alcanzar su estado nativo.

ProteasasFuncin coordinada con la de las chaperonas, degradan a las molculas de protenas incorrectamente plegadas , despus que la chaperonas las han desplegado convencionalmente.Su eliminacin de las protenas mal plegadas en el comportamiento citoplasmtico se da por la va de el complejo del proteosoma.Degrada a las protenas que han sido marcadas para tal fin mediante la unin covalente a su estructura de molculas de ubiquitina.5.Qu es la amiloidosis?Ocurre cuando protenas anormales se acumulan y formen depsitos extracelulares de un material de naturaleza proteica, resistente a la protelisis llamado amiloide.Los depsitos se concentran en rganos como el corazn, rin causando la rigidez del rgano y mal funcionamiento.Es un grupo de enfermedades.

Tres tipos de amiloidosis:

Primaria: sin causa conocida.Secundaria: causada por otra enfermedad, incluyendo ciertos tipos de cncer.Hereditaria: se transmite por los genes.

6. A que se denomina precursor amiloide?

El componente fundamental de los depsitos en cada tipo de amiloidosis son agregados fibrilares insolubles de una protena particular o sus fragmentos. Al presente, se han identificado veinticuatro protenas diferentes cuya agregacin fibrilar se asocia a alguna forma clnica de amiloidosis. Algunos precursores como la transtiretina, o prealbmina, la cual est asociada a diversas formas de amiloidosis, tanto de aparicin espordica como hereditaria, son protenas con plegamiento estable en condiciones fisiolgicas.Otros, como el pptido insular amiloide, o amilina, asociado a la diabetes mellitus tipo II, carecen de plegamiento estable, aun en condiciones fisiolgicas.

7. Cules son las caractersticas generales de los amiloides?

Apariencia microscpica y sub-microscpica, as como tintoreales y espectroscpicas comunes, lo cual sugiere que comparten elementos estructurales fundamentales. Al microscopio ptico los depsitos tisulares de amiloide tienen aspecto hialino y homogneo y producen una caracterstica birrefringencia verde manzana cuando son observados al microscopio de luz polarizada.Une al colorante tioflavina T, lo cual modifica las propiedades de fluorescencia de esta molcula.

8. Mencione las estructuras proticas involucradas en las amiloidosis humanas conocidas.

PrecursorEstructura secundariaCadena ligera de inmunoglobulinasInmunoglobulinas (Todo-Beta)Primario y secundario amieloma mltipleCadena pesada de inmunoglobulinasInmunoglobulinas (Todo-Beta)Primario ysecundario amieloma mltipleBeta2microglobulinaInmunoglobulinas (Todo-Beta)Asociado ahemodilisisTranstiretina(Mutantes)(Silvestre)Prealbmina (Alfa + Beta)FamiliarSenil sistmico9. Qu modelos se postulan para el posible mecanismo de conversin del estado nativo al estado fibrilar de una protena amiloidea?El estado nativo y el fibrilar del precursor son esencialmente diferentes:El primero una entidad definida por las interacciones mediadas por las cadenas laterales de sus residuos constituyentes.El segundo son las interacciones intra e intermoleculares, dependientes del esqueleto peptdico, las determinantes. Para que esta transicin ocurra, la protena debe desplegarse totalmente para luego adoptar el estado fibrilar, rico en estructura Beta.Un tercer grupo de modelos, reunidos bajo la denominacin comn de modelos de ganancia de interacciones, propone que la formacin de la fibra amiloide requiere un reajuste estructural en el precursor que se limita a un segmento menor de su estructura, mientras que el resto de la molcula conserva su estado nativo Beta.