CUESTIONARIO N_ 15 (1).docx

Click here to load reader

  • date post

    16-Nov-2015
  • Category

    Documents

  • view

    240
  • download

    7

Embed Size (px)

Transcript of CUESTIONARIO N_ 15 (1).docx

UNIVERSIDAD DE SAN MARTIN DE PORRESFACULTAD DE MEDICINA HUMANAQUMICA MDICAGUA DE SEMINARIO N 11NIVELES ESTRUCTURALES EN PROTENAS

INTEGRANTES: Vergara Rios Alexandra Gianela Vsquez Chacn Mariclaudia Prez Acua Medina Katherine Alexandra Samam Ramirez Cinthia Lozano Hurtado Gianmarco Lpez Hernndez Eric

I. Introduccin:

Las protenas son biomolculas formadas bsicamente por carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. Pueden adems contener azufre y en algunos tipos de protenas, fsforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Pueden considerarse polmeros de unas pequeas molculas que reciben el nombre de aminocidos y seran, por tanto, los monmeros unidad. Los aminocidos estn unidos mediante enlaces peptdicos. La unin de un bajo nmero de aminocidos da lugar a un pptido; si el nmero de aminocidos que forma la molcula no es mayor de 10, se denomina oligopptido, si es superior a 10 se llama polipptido y si el nmero es superior a 50 aminocidos se habla ya de protena.Por tanto, las protenas son cadenas de aminocidos que se pliegan adquiriendo una estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones. Las protenas estn codificadas en el material gentico de cada organismo, donde se especifica su secuencia de aminocidos, y luego son sintetizadas por los ribosomas.Las protenas desempean un papel fundamental en los seres vivos y son lasbiomolculas ms verstiles y ms diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre ellas funciones estructurales, enzimticas, transportadora, entre otros.Las protenas son esenciales para la vida ya que ejecutan la mayora de las funciones que le dan soporte y para cumplir estas funciones, las protenas deben plegarse en su correspondiente estructura nativa y conservar este estado. Este trabajo trata de los fundamentos de la agregacin almiloide de las protenas y de las caractersticas generales de esta clase de agregados.

II. Cuestionario:

1. Respecto a los aminocidos

a) Cuntos aminocidos presentes en la naturaleza se han reportado hasta el momento?En la naturaleza se han identificado cientos de aminocidos.

b) Cuntos y cules aminocidos forman parte de las protenas?, qu caractersticas tienen en comn?Solo 20 de los aminocidos forman parte de las protenas y se caracterizan en que todos son aminocidos de la serie L entre ellas estn:

Valina (Val, V) Leucina (Leu, L) Treonina (Thr, T) Lisina (Lys, K) Triptfano (Trp, W) Histidina (His, H) * Fenilalanina (Phe, F) Isoleucina (Ile, I) Arginina (Arg, R) * Metionina (Met, M) Alanina (Ala, A) Prolina (Pro, P) Glicina (Gly, G) Serina (Ser, S) Cistena (Cys, C) ** Asparagina (Asn, N) Glutamina (Gln, Q) Tirosina (Tyr, Y) ** cido asprtico (Asp, D) cido glutmico (Glu, E)

c) Como se clasifican los aminocidos segn:

I. Tipo de cadena Lateral:

Aminocidos Alifticos

En este grupo se encuadran los aminocidos cuya cadena lateral es aliftica, es decir una cadena hidrocarbonada.

Glicina, Gly, G

Alanina, Ala, A

Valina, Val, V

Leucina, Leu, L

Isoleucina, Ile, I

Aminocidos Aromticos

La prolina tambien tiene una cadena lateral de naturaleza aliftica, pero difiere de los dems aminocidos en que su cadana lareral est unida tanto al carbono alfa como al nitrgeno del grupo amino.En este grupo se encuadran los aminocidos cuya cadela lateral posee un anillo aromtico. La fenialalanina es una alanina que lleva unida un grupo fenlico. La tirosina es como la fenilalanina con un hidroxila en su anillo aromtico, lo que lo hace menos hidrofbico y mas reactivo. El triptfano tiene un grupo indol.

Prolina, Pro, P

Fenilalanina, Phe, F

Tirosina, Tyr, Y

Triptfano, Trp, W

Aminocidos azufradosAminocidos hidroxilados

Hay dos aminocidos cuyas cadenas laterales poseen tomos de azufre, son la cistena, que posee un grupo sulfhidrilo, y la metionina, que posee un enlace tioster.Otros dos aminocidos tienen cadenas alifticas hodroxiladas, la serina y la treonina. El grupo hidroxilo hace de estos aminocidos mucha ms hidroflicos y reactivos.

Cisteina, Cys, C

Metionina, Met, M

Serina, Ser, S

Treonina, Thr, T

Aminocidos bsicos

Dentro de los aminocidos con cadenas laterales muy polares encontramos tres aminocidos bsicos: lisina,arginina e histidina.

Lisina, Lys, K

Arginina, Arg, R

Histidina, His, H

Aminocidos cidos y sus amidas

En este grupo encontramos dos aminocidos con cadenas laterales de naturaleza cida y sus amidas correspondientes. Estos son el cido asprtico y el cido glutmico (a estos aminocidos se les denomina normalmente aspartato y glutamato par resaltar que sus cadenas laterales estn cargadas negativamente a pH fisiolgico). Los derivados sin carga de estos dos aminocidos son la asparragina y la glutamina que contienen un grupo amida terminal en lugar del carboxilo libre.

cido asprtico, Asp, D

Asparragina, Asn, N

cido glutmico, Glu, E

II. Las Propiedades de Cadena Lateral: Neutros polares, polares o hidrfilos: Serina (Ser, S), treonina (Thr, T), cistena (Cys, C), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N) , tirosina (Tyr, Y) y glicina (Gly, G). Neutros no polares, apolares o hidrfobos: Alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F) y triptfano (Trp, W). Con carga negativa, o cidos: cido asprtico (Asp, D) y cido glutmico (Glu, E). Con carga positiva, o bsicos: Lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H). Aromticos: Fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptfano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

III. La Capacidad de la Sntesis del Organismo:

A los aminocidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo se les llama esenciales; la carencia de estos aminocidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las clulas de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminocidos esenciales son: Valina (Val, V) Leucina (Leu, L) Treonina (Thr, T) Lisina (Lys, K) Triptfano (Trp, W) Histidina (His, H) * Fenilalanina (Phe, F) Isoleucina (Ile, I) Arginina (Arg, R) * Metionina (Met, M)

A los aminocidos que pueden sintetizarse o producirse mediante la sntesis de aminocidos en el organismo se los conoce como no esenciales y son: Alanina (Ala, A) Prolina (Pro, P) Glicina (Gly, G) Serina (Ser, S) Cistena (Cys, C) ** Asparagina (Asn, N) Glutamina (Gln, Q) Tirosina (Tyr, Y) ** cido asprtico (Asp, D) cido glutmico (Glu, E)

2. Respecto a los niveles de organizacin de las protenas

a) Qu estructuras puede presentar una protena? Explique cada una de ellas.

Estructura Primaria:

Es la secuencia de aminocidos enlazados covalentemente, describe la estructura lineal. Nos dice qu aminocidos componen la protena y el orden en el que se encuentran adems describe la posicin de los puentes disulfuro y aclara cul es el aminocido N-terminal y cul es el C-terminal. Contiene la informacin necesaria para la estructura tridimensional. Esta determinada genticamente.

Estructura Secundaria:

Es la organizacin o arreglo espacial de los aminocidos. Podramos decir que es la disposicin espacial de la estructura primaria, se estabilizan por enlaces hidrgeno y disulfuro.

Existen tres tipos:

Hlices alfa Laminas beta Giros entre s

Adems encontramos elementos conectados entre s: los motivos, que son secuencia de aminocidos, y que forman a su vez los dominios, que son arreglos globulares estables de una gran porcin de la protena. Estos elementos forman parte de la estructura supersecundaria, que finalmente est ms relacionada con la estructura terciaria.

Estructura Terciaria:

Es la estructura biolgicamente activa, es la disposicin y relaciones entre cadenas polipeptdicas, formando estructuras compactas. Se mantiene por fuerzas interatmicas (fuerzas de Van der Waals). Nos muestra la forma tridimensional general del polipptido complejo y determina la funcin de las protenas, la actividad enzimtica y la antigenicidad.

Estructura Cuaternaria:

Unin de varias cadenas polipptdicas idnticas o no, llamadas protmeros, formndose as un complejo proteico llamado oligmero. Presente en las inmunoglobulinas (anticuerpos), cubierta de virus, algunas enzimas y la hemoglobina.

b) Qu fuerzas estabilizan la estructura tridimensional de una protena?La fuerza estabilizadora de la estructura tridimensional son los enlaces puentes de hidrgenos, gracias a dos caractersticas: Son abundantes Son aproximadamente lineales o rectos.Puede contener casi todos los aminocidos naturales.

3. Qu condiciones afectan el plegamiento correcto de las protenas?

Por mutaciones en laprotena que pueden modificar la cintica del plegamiento o disminuirla estabilidad del estado nativo. Por la acumulacin de molculas conplegamiento incorrecto en ciertas condiciones de estrs celular que cursan con el incremento sostenido de la sntesis de protenas y/o provocan la disminucin de la capacidad funcional delos sistemas de control del plegamiento. Prdida parcial o total de la funcin de la protena involucrada, locual puede ser causa de enfermedad; como en los errores congnitos del metabolismo. Acumulacin de agregados en los diferentes compartimientos celulares, as como en el espacioextracelular. Por el efecto de condiciones ambientales adversas Condiciones hostiles en el mediointracelular.

4. Cmo est formado el sistema de control de plegamiento en los organismos?Todos los organismos vivos poseen complejos sistemas multiproteicos, presentes en los diferentes compartimientos celulares donde ocurre sntesis de protena, los cuales controlan y asisten el plegamiento de estas molculas y e