MSc. César Guzmán Vigoemail: cguzmanvigo@gmail.com

PROTEÍNASPROTEÍNAS

¿Que son proteínas?¿Que son proteínas?

Son biomóleculas formadas básicamente Son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.

Conservan su actividad biológica solamente Conservan su actividad biológica solamente en un intervalo relativamente limitado de pH y en un intervalo relativamente limitado de pH y de temperatura.de temperatura.

Las unidades monoméricas son los Las unidades monoméricas son los aminoácidos y el tipo de unión que se aminoácidos y el tipo de unión que se establece entre ellos se conoce como enlace establece entre ellos se conoce como enlace peptídico.peptídico.

En algunas proteínas pueden encontrarse En algunas proteínas pueden encontrarse unidas diferentes tipos de sustancias unidas diferentes tipos de sustancias químicas llamadas grupos prostéticos, químicas llamadas grupos prostéticos, estos incluyen carbohidratos, lípidos, estos incluyen carbohidratos, lípidos, grupos fosfato, el grupo hem que contiene grupos fosfato, el grupo hem que contiene hierro e iones metálicos (cobre y el zinc) hierro e iones metálicos (cobre y el zinc)

Las proteínas tienen formas Las proteínas tienen formas tridimensionales que son necesarias para tridimensionales que son necesarias para su función específica. su función específica. Se estima que cada célula de mamífero Se estima que cada célula de mamífero tiene 10,000 proteínas diferentes.tiene 10,000 proteínas diferentes.

¿Que son proteínas?¿Que son proteínas?

Funciones de las proteínasFunciones de las proteínas

CatalizadoresCatalizadores orgánicos (enzimas) orgánicos (enzimas) Papel Papel hormonalhormonal transmitiendo información entre transmitiendo información entre células. células. Participación en el Participación en el transportetransporte y y almacenamientoalmacenamiento de de otras moléculas pequeñas, por ejemplo el transporte otras moléculas pequeñas, por ejemplo el transporte de oxígeno por la hemoglobina. de oxígeno por la hemoglobina. Actúan como Actúan como anticuerposanticuerpos proporcionan defensa proporcionan defensa contra infecciones. contra infecciones. Sirven como Sirven como componentes estructurales componentes estructurales en las en las células y tejidos. células y tejidos. Participan en el los mecanismos de Participan en el los mecanismos de movimientomovimiento, , como en el caso de las proteínas contráctiles. como en el caso de las proteínas contráctiles. Son el último recurso para la Son el último recurso para la obtención de energía obtención de energía cuando el organismo carece de otras reservas tales cuando el organismo carece de otras reservas tales como lípidos y carbohidratos. como lípidos y carbohidratos.

R

CH

NH2 COOH

C(central)

Grupo amino

Grupo carboxilo

Átomo de H

Cadena lateral R

ESTRUCTURA DE LOS ESTRUCTURA DE LOS αα-AMINOÁCIDOS-AMINOÁCIDOS

Las proteínas son polímeros constituidos Las proteínas son polímeros constituidos por monómeros denominados por monómeros denominados aminoácidos, los cuales son 20.aminoácidos, los cuales son 20.

Cada uno de ellos posee un grupo amino Cada uno de ellos posee un grupo amino -NH-NH22 y un grupo carboxilo -COOH unidos al y un grupo carboxilo -COOH unidos al mismo átomo de carbono mismo átomo de carbono αα , se diferencian , se diferencian entre sí por el tamaño de sus cadenas entre sí por el tamaño de sus cadenas laterales (R).laterales (R).

Los aminoácidos se agrupan en cuatro Los aminoácidos se agrupan en cuatro categorías según las propiedades de sus categorías según las propiedades de sus cadenas laterales cadenas laterales

Proteínas: CaracterísticasProteínas: Características

Estructura básica de los aminoácidos Estructura básica de los aminoácidos evidenciándose los grupos funcionales (Grupo evidenciándose los grupos funcionales (Grupo

carboxilo y amino) y el grupo radical (R) carboxilo y amino) y el grupo radical (R)

PÉPTIDOS Y ENLACE PEPTÍDICOPÉPTIDOS Y ENLACE PEPTÍDICO

Enlace peptídico

Los péptidos se forman por la unión de los aminoácidosmediante enlaces covalentes de tipo amida llamados enlaces peptídicos

OLIGOPÉPTIDOS (<20 aa)OLIGOPÉPTIDOS (<20 aa)

POLIPÉPTIDOS (20-50 aa)POLIPÉPTIDOS (20-50 aa)

PROTEÍNAS (>50 aa)PROTEÍNAS (>50 aa)

5 de los 20 aminoácidos. Obsérvese la diferencia en 5 de los 20 aminoácidos. Obsérvese la diferencia en composición en el grupo radical. composición en el grupo radical.

……cadena polipeptídica = 450 aacadena polipeptídica = 450 aaProteína musculat Titina = 30,000Proteína musculat Titina = 30,000

aa incorporado a la cadena:

residuo

La polimerizacion de aminoácidos implica la formación de péptidos y proteínas de acuerdo con la información genética (participación de enzimas específicas , ARN y ribosomas). Este proceso de inicia con una reacción de condensación entre el grupo carboxilo del primer aminoácido con el grupo amino del segundo para formar un enlace peptídico o amida con la eliminación de una molécula de agua.

FORMACIÓN DE PÉPTIDOSFORMACIÓN DE PÉPTIDOS

Estructura de las proteínasEstructura de las proteínas

Se pueden considerar Se pueden considerar cuatrocuatro niveles de organización: niveles de organización: primarioprimario, s, secundarioecundario, , terciarioterciario y y cuaternariocuaternario. Cada uno de los cuales resalta un aspecto diferente y . Cada uno de los cuales resalta un aspecto diferente y depende de distintos tipos de interacciones. Mientras la estructura primaria es depende de distintos tipos de interacciones. Mientras la estructura primaria es simplemente la secuencia lineal de aminoácidos de una cadena polipeptídica las simplemente la secuencia lineal de aminoácidos de una cadena polipeptídica las demás establecen su organización tridimensional de péptidos o conjunto de demás establecen su organización tridimensional de péptidos o conjunto de ellos.ellos.

Niveles de organización de las proteínasNiveles de organización de las proteínas

Estructura secundariaEstructura secundaria

.

Consiste en el enrollamiento de la Consiste en el enrollamiento de la cadena peptídica sobre su propio eje cadena peptídica sobre su propio eje para formar una hélice o alguna otra para formar una hélice o alguna otra estructura tridimensional específica. estructura tridimensional específica. La estructura secundaria más común La estructura secundaria más común es la a-hélice (alfa), la cual se es la a-hélice (alfa), la cual se caracteriza por formar una caracteriza por formar una estructura geométrica en espiral, estructura geométrica en espiral, muy uniforme, en la que cada vuelta muy uniforme, en la que cada vuelta está constituida por 3,6 aminoácidos.está constituida por 3,6 aminoácidos.La hélice se mantiene mediante La hélice se mantiene mediante puentes de hidrógeno entre el puentes de hidrógeno entre el hidrógeno del grupo amino del hidrógeno del grupo amino del enlace peptídico de un aminoácido y enlace peptídico de un aminoácido y el grupo carboxilo del enlace el grupo carboxilo del enlace peptídico de otro. Dentro de este peptídico de otro. Dentro de este grupo se pueden mencionar grupo se pueden mencionar proteínas como el colágeno, la proteínas como el colágeno, la queratina, elastína .queratina, elastína .

Estructura secundariaEstructura secundaria

.

Otro tipo común de estructura Otro tipo común de estructura secundaria es la hoja ß plegada, que se secundaria es la hoja ß plegada, que se caracteriza por presentarse de forma caracteriza por presentarse de forma aplanada y extendida, además posee un aplanada y extendida, además posee un máximo de enlaces de hidrógeno entre máximo de enlaces de hidrógeno entre los enlaces peptídicos. Esta estructura los enlaces peptídicos. Esta estructura consta de varias cadenas peptídicas que consta de varias cadenas peptídicas que permanecen enfrentadas y se mantienen permanecen enfrentadas y se mantienen juntas con enlaces de hidrógeno en un juntas con enlaces de hidrógeno en un arreglo a manera de zig-zag. La arreglo a manera de zig-zag. La estructura laminar formada le confiere estructura laminar formada le confiere flexibilidad más no elasticidad . Debido a flexibilidad más no elasticidad . Debido a que toda cadena polipeptídica tiene un que toda cadena polipeptídica tiene un extremo C-terminal en una dirección y un extremo C-terminal en una dirección y un extremo N- terminal en la otra, dos extremo N- terminal en la otra, dos cadenas enlazadas con hidrógeno y una cadenas enlazadas con hidrógeno y una al lado de la otra pueden correr en la al lado de la otra pueden correr en la misma dirección, paralelas, o en misma dirección, paralelas, o en dirección opuesta, antiparalela. Un dirección opuesta, antiparalela. Un ejemplo de estas proteínas es la fibroína ejemplo de estas proteínas es la fibroína de la seda.de la seda.

.

El esqueleto polipeptídico se encuentra enrollado alrededor del eje longitudinal de la moléculaLos grupos R de los aminoácidos sobresalen hacia al exteriorEs dextrógira

DISPOSICIÓN EN DISPOSICIÓN EN αα--HÉLICEHÉLICE

• Tiene 3,6 residuos/vuelta• Tiene 1,5 Amstrong (0,15 nm) entre vuelta y vuelta

.

El esqueleto de la cadena polipeptídica se encuentra extendido y dispuesto en zig-zig-zagzag

FUERZAS QUE LA ESTABILIZAN

Puentes de hidrógeno Puentes de hidrógeno intercatenarios entre entre cadenas distintascadenas distintas o regiones alejadas de una misma cadena misma cadena que se pliega

Se establecen de forma perpendicular al eje de la cadena

Las cadenas implicadas forman una hoja o plano plano plegado plegado como un acordeón

Los grupos Rgrupos R de los aminoácidos sobresalen de la estructura en direcciones opuestas, alterando arriba y abajo

DISPOSICIÓN EN LÁMINA DISPOSICIÓN EN LÁMINA ββ--PLEGADA u HOJA PLEGADA u HOJA ββ

Estructura terciariaEstructura terciaria

Mioglobina

.

Las proteínas no se disponen linealmente en el espacio Las proteínas no se disponen linealmente en el espacio sino que normalmente sufrensino que normalmente sufren plegamientos plegamientos que hacen  que hacen que la molécula adopte una estructura que la molécula adopte una estructura espacialespacial tridimensional tridimensional llamada estructura terciaria. Los  llamada estructura terciaria. Los pliegues que originan la estructura terciaria se deben a pliegues que originan la estructura terciaria se deben a ciertos aminoácidos, como: la prolina, la serina y la ciertos aminoácidos, como: la prolina, la serina y la isoleucina, que distorsionan la hélice generando una isoleucina, que distorsionan la hélice generando una curvatura.curvatura.La estructura terciaria se va a estabilizar por la formación La estructura terciaria se va a estabilizar por la formación de las siguientes interacciones: 1) Enlaces o puentes de de las siguientes interacciones: 1) Enlaces o puentes de hidrógeno. 2) Interacciones ácido base. 3) Puentes hidrógeno. 2) Interacciones ácido base. 3) Puentes disulfuro disulfuro ((-Cis-SH + HS-Cis-  -Cis-SH + HS-Cis-    -Cis-S-S-Cis-)  -Cis-S-S-Cis-)La estructura terciaria describe la conformación de la La estructura terciaria describe la conformación de la proteína en su totalidad (conformación se refiere a la proteína en su totalidad (conformación se refiere a la disposición trdimensional de los átomos de una molécula.disposición trdimensional de los átomos de una molécula.La estructura terciaria genera estabilidad por una La estructura terciaria genera estabilidad por una disposición de uniones no covalentes entre las distintas disposición de uniones no covalentes entre las distintas cadenas laterales.cadenas laterales.

  

Fuerzas que estabilizan la estructura terciariaFuerzas que estabilizan la estructura terciaria

1. Puentes di sulfuro2. Atracción electrostática3. Puentes de hidrógeno4. Interacción hidrofóbica

Se debe a la formación de Se debe a la formación de enlaces débiles enlaces débiles entre grupos de las cadenas entre grupos de las cadenas laterales de los aminoácidoslaterales de los aminoácidos

Estructura cuaternariaEstructura cuaternaria

.

En la En la estructura cuaternaria estructura cuaternaria se consideran moléculas proteicas se consideran moléculas proteicas superiores a los superiores a los 50 mil daltons 50 mil daltons en donde las subunidades en donde las subunidades constitutivas pueden ser idénticas o diferentes y se asocian para constitutivas pueden ser idénticas o diferentes y se asocian para formar dímeros, trímeros y tetrámeros. formar dímeros, trímeros y tetrámeros. El ejemplo más conocido es la El ejemplo más conocido es la hemoglobinahemoglobina en donde las en donde las interacciones hidrofóbicas, los enlaces de hidrógeno y los interacciones hidrofóbicas, los enlaces de hidrógeno y los enlaces iónicos ayudan a mantener las cuatro subunidades enlaces iónicos ayudan a mantener las cuatro subunidades juntas para formar una molécula funcional, así cada subunidad juntas para formar una molécula funcional, así cada subunidad de hemoglobina se pliega de manera similar a la estructura de hemoglobina se pliega de manera similar a la estructura terciaria de mioglobina. terciaria de mioglobina.

Dado que la hemoglobina dentro de los glóbulos rojos está Dado que la hemoglobina dentro de los glóbulos rojos está constituida por constituida por dos cadenas alfa y dos cadenas beta dos cadenas alfa y dos cadenas beta que que permiten tomar una molécula de oxígeno, para "atrapar" permiten tomar una molécula de oxígeno, para "atrapar" moléculas adicionales de oxígeno, las cuatro subunidades moléculas adicionales de oxígeno, las cuatro subunidades cambian ligeramente su conformación y los enlaces iónicos se cambian ligeramente su conformación y los enlaces iónicos se rompen para exponer las cadenas y facilitar esta función. Esto rompen para exponer las cadenas y facilitar esta función. Esto indica que las asociaciones estrechas de las cadenas de indica que las asociaciones estrechas de las cadenas de polipéptidos dentro de la misma proteína proporcionan un tipo polipéptidos dentro de la misma proteína proporcionan un tipo de comunicación entre las unidades y se puede entender que en de comunicación entre las unidades y se puede entender que en las cadenas de aminoácidos existen dos tipos de información: las cadenas de aminoácidos existen dos tipos de información: uno que genera la conformación adecuada de las estructuras uno que genera la conformación adecuada de las estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias y otro que permite la secundarias, terciarias y cuaternarias y otro que permite la reactividad correcta de las moléculas.reactividad correcta de las moléculas.

.

Se encuentra en células Se encuentra en células especializadas, los especializadas, los eritrocitoseritrocitos

Une Une oxígenooxígeno en los en los pulmonespulmones y y lo transporta, vía sangre arterial, lo transporta, vía sangre arterial, a los tejidos donde lo liberaa los tejidos donde lo libera

Además, une COAdemás, une CO22 procedente procedente

del metabolismo en los del metabolismo en los tejidostejidos, y , y lo transporta, vía sangre lo transporta, vía sangre venosa, a los pulmones para ser venosa, a los pulmones para ser eliminadoeliminado

LA HEMOGLOBINA

Tetrámero (Tetrámero (,,))2 2 cuyas cuyas

subunidades son similares subunidades son similares a la Mba la Mb

Estructura de la hemoglobinaEstructura de la hemoglobina

• Moléculas de hemoglobina componen el 95% de las proteínas en los glóbulos rojos

• 14-18 g/dl hombres, 12-16 g/dl mujeres

• Proteína globular, formada por dos pares de subunidades de polipéptidos

• Cada subunidad posee una molécula heme que se pega de manera reversible con la molécula de oxigeno

• Glóbulos rojos que mueren o sufren daño son reciclados por fagocitos (baso)

Estructura de la hemoglobinaEstructura de la hemoglobina

Proteínas plasmáticasProteínas plasmáticas

• Funciones:Funciones:– Presión oncótica– Amortiguar el pH– Transportar sustancias– Coagulación– Inmunidad

• Síntesis:Síntesis:– Hígado (la mayoría)– Células plasmáticas (los

anticuerpos)– Otros tejidos (muy pocas)

Clasificación de las proteínas plasmáticas

Grupos o sistemas de proteínas Cantidad

Inmunoglobulinas 5

Sistema complemento 19

Sistema de coagulación 16

Inhibidores de las proteasas 13

Sistema de lipoproteínas Apolipoproteínas Proteínas involucradas en el metabolismo lipoproteico

155

Proteínas de transporte 12

Proteínas de función desconocida 16

Enzimas y otras proteínas >10

Clasificación según su funciónClasificación según su función

LDH: Deshidrogenasa láctica, TGO: Aspartato amino transferasa, TGP: Alanina amino transferasa, PCR: Proteína C reactiva, TBG: Tiroglobulina

αα 1-antitripsina 1-antitripsina

Pertenece a la superfamilia de las serpinas, inhibidoras de proteasas de serinaTambién se conoce con el nombre de inhibidor de protreinasas α -1 (A1P1) porque inhibe una variedad de proteasasProteje de los tejidos de las enzimas generadas por las células inflamatorias, especialmente elastasaSu concentración en plasma aumenta en la inflamación aguda

EnzimasEnzimas

Alanina amino transferasa (TGP): 0-35 U/LAspartato amino transferasa (TGO): 0-35 U/LLactato deshidrogebnasa (LDH): 100-190 U/LCreatina quinasa (CPK-MB)

Mujeres:< 40 -150 U/LHombres: 60 – 400 U/L

Fosfatasa alcalina: 30 – 120 U/LFosfatasa ácida: 0 – 5.5 U/L

La concentración plasmática de varias de éstas enzimas se emplea en la clínica para el diagnóstico de enfermedad hepática, cardiaca, ósea, prostática

Proteínas de fase agudaProteínas de fase aguda

Se denominan así porque aumentan durante procesos agudos: infecciosos y procesos inflamatorios de diferente naturalezaEntre ellas se encuentran:

Fibrinógenoα1 – antitripsinaHaptoglobinaα1- Glicoproteína u orosmucoideProteína C reactiva

El aumento puede ir desde 50% hasta miles de veces

ΑΑ 1 - antitripsina 1 - antitripsina

En su ausencia, la elastasa es libre de romper la elastina, destruyendo el tejido conjuntivo, lo que resulta en:

Enfermedades respiratorias adquiridas como la EPOC (Enfermedad pulmonar obstructiva crónica) de los fumadores, por oxidación de la Met-358, necesaria para la unión a elastina

Enfermedad hereditaria por deficiencia enzimática con enfisema y cirrosis

Proteína C reactivaProteína C reactiva

Se une a la fosfatidilcolina de la membrana, Se une a la fosfatidilcolina de la membrana, iniciando el reconocimiento y la fagocitosis de iniciando el reconocimiento y la fagocitosis de células dañadas y microorganismos, su nivel células dañadas y microorganismos, su nivel aumenta durante los procesos inflamatorios. aumenta durante los procesos inflamatorios.

La Proteína C Reactiva ( PCR ó CRP) es una proteína plasmática de fase aguda producida por el hígado y por los adipcitosEs miembro de la familia de las pentraxinas

Proteínas constituídas por pentámeros unidos formando un anilloCircula como un dímero de pentámeros

Función de la PCRFunción de la PCR

Función de la PCRFunción de la PCR

EritropoyetinaEritropoyetina

TransferrinaTransferrina

TransferrinaTransferrina

TransferrinaTransferrina

CeruloplasminaCeruloplasmina

Ceruloplasmina: PatologíaCeruloplasmina: Patología

Ceruloplasmina: PatologíaCeruloplasmina: Patología

.

El síndrome de Menkes es una enfermedad rara. También se la llama enfermedad del cabello ensortijado o síndrome del cabello ensortijado de Menkes, ya que el cabello frágil y ensortijado es uno de sus síntomas.

Es una enfermedad genética con una incidencia de un caso entre 300.000 bebés nacidos. Ocurre cuando un defecto en el gen ATP7A ligado al cromosoma X provoca un fallo en el transporte y la absorción del cobre, haciendo que se produzca un déficit de cobre en cerebro e hígado y un exceso en riñones e intestinos.

La falta de cobre en el organismo del bebé afecta a huesos, cerebro, tejidos, arterias y pelo. Puede que el niño tenga un aspecto normal al nacer ya que la enfermedad suele detectarse entre el segundo y tercer mes de vida.Síntomas; hipotermia, la falta de tono muscular (hipotonía), convulsiones, retraso mental y dificultades para alimentarse.

Clasificación: Según su composiciónClasificación: Según su composición

1.1.Proteínas simples u HoloproteínasProteínas simples u Holoproteínas: Las cuales están formadas exclusivamente : Las cuales están formadas exclusivamente o predominantemente por aminoácidos. o predominantemente por aminoácidos. 2.2.Proteínas conjugadasProteínas conjugadas: Poseen un componente de proporción significativa no : Poseen un componente de proporción significativa no aminoacídico que recibe el nombre de grupo prostético. Según la naturaleza de aminoacídico que recibe el nombre de grupo prostético. Según la naturaleza de este grupo consideramos: este grupo consideramos: – GlicoproteínasGlicoproteínas: Se caracterizan por poseer en su estructura azúcares. Se : Se caracterizan por poseer en su estructura azúcares. Se

pueden citar como ejemplo: las inmunoglobulinas, algunas proteínas de pueden citar como ejemplo: las inmunoglobulinas, algunas proteínas de membrana, el colágeno y otras proteínas de tejidos conectivos membrana, el colágeno y otras proteínas de tejidos conectivos (glucosaminoglicanos). (glucosaminoglicanos).

– LipoproteínasLipoproteínas: Proteínas conjugadas con lípidos que se encuentran en las : Proteínas conjugadas con lípidos que se encuentran en las membranas celulares. membranas celulares.

– NucleoproteínasNucleoproteínas: Se presentan unidas a un ácido nucleico, como en los : Se presentan unidas a un ácido nucleico, como en los cromosomas, ribosomas y en los virus. cromosomas, ribosomas y en los virus.

– MetaloproteínasMetaloproteínas: Contienen en su molécula uno o más iones metálicos que : Contienen en su molécula uno o más iones metálicos que no constituyen un grupo hem. Por ejemplo algunas enzimas. no constituyen un grupo hem. Por ejemplo algunas enzimas.

– Hemoproteínas o Cromoproteínas o Cromoproteínas:: Proteínas que tienen en su estructura un Proteínas que tienen en su estructura un grupo hem . Ejemplo: Hemoglobina, Mioglobina y ciertas enzimas como los grupo hem . Ejemplo: Hemoglobina, Mioglobina y ciertas enzimas como los citocromos. citocromos.

HemoproteínasHemoproteínas

.

Son proteínas conjugadas cuyo grupo prostético es una Son proteínas conjugadas cuyo grupo prostético es una porfirinaporfirina coordinada a un ion metálico. Suelen estar relacionadas con todos coordinada a un ion metálico. Suelen estar relacionadas con todos los los aspectos del aspectos del metabolismo aeróbicometabolismo aeróbico

- Transportadores de oxígeno como la - Transportadores de oxígeno como la hemoglobinahemoglobina y la y la mioglobinamioglobina- - ClorofilasClorofilas: porfirinas coordinadas a un ion Mg: porfirinas coordinadas a un ion Mg++++

- Transportadores electrónicos como los - Transportadores electrónicos como los citocromoscitocromos- Enzimas relacionadas con el transporte electrónico como la - Enzimas relacionadas con el transporte electrónico como la citocromo oxidasacitocromo oxidasa- Enzimas relacionadas con el - Enzimas relacionadas con el stressstress oxidativo oxidativo, como las , como las peroxidasasperoxidasas- - Coenzimas cobamídicasCoenzimas cobamídicas o corrinoides ( o corrinoides (vit. Bvit. B1212))

Clasificación: De acurdo a su morfología y Clasificación: De acurdo a su morfología y solubilidadsolubilidad

• Proteínas fibrosasProteínas fibrosas: Son insolubles en agua, presentan formas moleculares alargadas, con : Son insolubles en agua, presentan formas moleculares alargadas, con un número variado de cadenas polipeptídicas que constituyen fibras resistentes, con un número variado de cadenas polipeptídicas que constituyen fibras resistentes, con cierto grado de elasticidad, fragilidad o ductilidad. Funcionan como proteínas cierto grado de elasticidad, fragilidad o ductilidad. Funcionan como proteínas estructurales o de soporte. Las más comunes son: Elastina, Colágeno, Queratina, Fibrina, estructurales o de soporte. Las más comunes son: Elastina, Colágeno, Queratina, Fibrina, etc. etc.

• Proteínas GlobularesProteínas Globulares: Tienden a ser más solubles en agua, debido a que su superficie es : Tienden a ser más solubles en agua, debido a que su superficie es polar. Sin embargo, pueden presentar mayor solubilidad en otros solventes como polar. Sin embargo, pueden presentar mayor solubilidad en otros solventes como soluciones salinas, ácidos o bases diluidas o alcohol. Su estructura es compacta con soluciones salinas, ácidos o bases diluidas o alcohol. Su estructura es compacta con formas casi esféricas. La mayoría de las proteínas conocidas son globulares, dentro de las formas casi esféricas. La mayoría de las proteínas conocidas son globulares, dentro de las que se consideran todas las enzimas, las proteínas del plasma y las presentes en las que se consideran todas las enzimas, las proteínas del plasma y las presentes en las membranas celulares. A su vez las proteínas globulares se pueden clasificar de acuerdo membranas celulares. A su vez las proteínas globulares se pueden clasificar de acuerdo con su solubilidad: con su solubilidad:

– AlbúminasAlbúminas: Proteínas fácilmente solubles en agua, que coagulan con el calor y : Proteínas fácilmente solubles en agua, que coagulan con el calor y precipitan con las soluciones salinas saturadas. Por ejemplo la Lactoalbúmina, precipitan con las soluciones salinas saturadas. Por ejemplo la Lactoalbúmina, albúmina del suero, la ovoalbúmina (presente en la clara del huevo). albúmina del suero, la ovoalbúmina (presente en la clara del huevo).

– Globulinas: Escasamente solubles en agua pura, pero solubles en soluciones salinas : Escasamente solubles en agua pura, pero solubles en soluciones salinas diluidas como cloruro de sodio, entre ellas se encuentran las seroglobulinas (sangre), diluidas como cloruro de sodio, entre ellas se encuentran las seroglobulinas (sangre), ovoglobulina, inmunoglobulinas, etc. ovoglobulina, inmunoglobulinas, etc.

– GlutelinasGlutelinas: Solubles en ácidos y bases diluidos, insolubles en solventes neutros. : Solubles en ácidos y bases diluidos, insolubles en solventes neutros. Ejemplo: La Glutenina del trigo. Ejemplo: La Glutenina del trigo.

– ProlaminasProlaminas: Solubles en alcohol del 70 al 80%, insolubles en agua, alcohol absoluto y : Solubles en alcohol del 70 al 80%, insolubles en agua, alcohol absoluto y otros solventes neutros, como la Zeína del maíz y la Gliadina del trigo. otros solventes neutros, como la Zeína del maíz y la Gliadina del trigo.

Clasificación: De acurdo a su función biológicaClasificación: De acurdo a su función biológica

Proteínas estructuralesProteínas estructurales: Colágeno y la Elastina (tejido conectivo de los vertebrados), queratinas de la piel, pelo y : Colágeno y la Elastina (tejido conectivo de los vertebrados), queratinas de la piel, pelo y uñas y la espectrina presente en la membrana de los eritrocitos. uñas y la espectrina presente en la membrana de los eritrocitos. Proteínas de transporte: Hemoglobina y la mioglobina, albúmina de la sangre, o las que realizan un transporte Proteínas de transporte: Hemoglobina y la mioglobina, albúmina de la sangre, o las que realizan un transporte transmembrana en ambos sentidos. transmembrana en ambos sentidos. Proteínas de defensaProteínas de defensa: A: Anticuerpos (inmunoglobulinas) de la fracción gamma globulínica de la sangre, las nticuerpos (inmunoglobulinas) de la fracción gamma globulínica de la sangre, las proteínas denominadas interferones cuya función es inhibir la proliferación de virus en células infectadas e proteínas denominadas interferones cuya función es inhibir la proliferación de virus en células infectadas e inducir resistencia a la infección viral en otras células, el fibrinógeno de la sangre importante en el proceso de inducir resistencia a la infección viral en otras células, el fibrinógeno de la sangre importante en el proceso de coagulación. coagulación. Proteínas hormonalesProteínas hormonales: I: Insulina. nsulina. Proteínas como factores de crecimientoProteínas como factores de crecimiento: H: Hormona de crecimiento y el factor de crecimiento derivado de ormona de crecimiento y el factor de crecimiento derivado de plaquetas. plaquetas. Proteínas catalíticas o enzimasProteínas catalíticas o enzimas: Proteasas, lipasas, amilasas, fosfatasas, etc. : Proteasas, lipasas, amilasas, fosfatasas, etc. Proteínas contráctilesProteínas contráctiles: : Son proteínas capaces de modificar su forma, dando la posibilidad a las células o tejidos Son proteínas capaces de modificar su forma, dando la posibilidad a las células o tejidos que estén constituyendo de desplazarse, contraerse, relajarse razón por la cual se encuentran implicadas en los que estén constituyendo de desplazarse, contraerse, relajarse razón por la cual se encuentran implicadas en los diferentes mecanismos de motilidad. Las proteínas más conocidas de este grupo son la actina y la miosina. diferentes mecanismos de motilidad. Las proteínas más conocidas de este grupo son la actina y la miosina. Proteínas receptorasProteínas receptoras:: Proteínas encargadas de combinarse con una sustancia específica. El ejemplo más típico Proteínas encargadas de combinarse con una sustancia específica. El ejemplo más típico de receptores de las hormonas esteroideas. Casi todos los neurotransmisores, la mayoría de las hormonas y de receptores de las hormonas esteroideas. Casi todos los neurotransmisores, la mayoría de las hormonas y muchos medicamentos funcionan gracias a la presencia de estas proteínas. muchos medicamentos funcionan gracias a la presencia de estas proteínas. Proteínas de transferencia de electronesProteínas de transferencia de electrones: Son proteínas integrales de membrana, comunes en las mitocondrias : Son proteínas integrales de membrana, comunes en las mitocondrias y cloroplastos cuya función se basa en el transporte de electrones desde un donador inicial hasta un aceptor final y cloroplastos cuya función se basa en el transporte de electrones desde un donador inicial hasta un aceptor final con liberación y aprovechamiento de energía. Como ejemplo se citan a los Citocromos que hacen parte de la con liberación y aprovechamiento de energía. Como ejemplo se citan a los Citocromos que hacen parte de la cadena respiratoria. cadena respiratoria.