Bioquímica del Ejercicio y delEntrenamiento Deportivo

Licenciatura de Ciencias de la Actividad Física y del Deporte Departamento de Ciencias Ambientales

Área de Biología Celular

Tema 2

Introducción a la Bioenergética y Biodinámica. Catálisis y control de las reacciones Bioquímicas

Parámetros Termodinámicos

Energía Libre: G

Entalpía: H

Entropía: S

ΔG=ΔH-TΔS

ΔH = ΔG + TΔS

1 2

H1 H2

ΔH = H2 – H1

G STrabajo útil Calor

Equilibrio

Las enzimas son catalizadores

•Las enzimas incrementan la velocidad de la reacción sin afectar el proceso de conversión del sustrato en producto.

•Las enzimas incrementan la velocidad de reacción rebajando lasnecesidades energéticas para llevar a cabo la reacción.

•Las enzimas no cambian la Keq ya que el efecto acelerador de las reaciones ocurre en ambos sentidos. Además, la Keq es exclusivamente dependiente de las diferencias de energía libre entre sustratos y productos, pero no de la velocidad con la que se llega al equilibrio.

•La catálisis ocurre mediante la formación de un complejo entre la enzima y el sustrato (ES)

Naturaleza de las enzimas

•Tamaño

•Numero de polipéptidos

•Composición: Simple o Complejos enzimáticos

•Apoenzima versus Holoenzima

Cofactor

Apoenzima

Holoenzima

Centro activo

Cofactor

Apoenzima

Holoenzima

Centro activo

Apoenzima

Holoenzima

Centro activo

El sitio activo •El sitio activo es una ranura 3D compuesta por residuos de aminoacidos distantes que producen un microambiente específico.

•Es relativamente pequeño en comparación con el volumen total de la enzima.

•Los sustratos se unen mediante multiples interacciones débiles.

•Las interacciones proveen de la energía necesaria para reducir la energía libre de activación.

•La especificidad de la unión depende de la localización de los átomos en el centro activo.

•El sitio activo promueve la formación del estado de transición.

Reacción coordinada

Vmax

Concentración de Substrato [S]

1/2Vmax

Km

Concentración de sustrato [S]

Un inhibidor competitivo “compite” con el sustrato por el sitio catalítico. Aumenta la Km

Un inhibidor no competitivo no se une al sitio catalítico. Disminuye la Vmax

Inhibición enzimática

Principales mecanismos de regulación del metabolismo

1. Control de las concentraciones de enzimas2. Control de la actividad enzimática

– Control a nivel de sustrato– Retroalimentación– Alosterismo– Modificaciones covalentes

3. Compartimentación4. Hormonas: Sistemas de transducción de

señales

Sitio activo

Sitio alostérico

Activadoralostérico

Substrato Substrato

Inhibidoralostérico

Primermensajero

Receptor

Unión Receptor-ligando Citosol

MembranaPlasmática

Respuesta celular

Transducción deseñal viasegundos men-sajeros

Núcleo

Cambios enexpresión génica

Complejos multienzimáticos