Metabolismo de las protenasProcesos degradativos

INTRODUCCION Son macromolculas constituidas por la polimerizacin de las unidades estructurales bsicas denominadas aminocidos (a veces compuestos derivados de los mismos) unidos entre s mediante enlaces peptdicos (tipo Amida).

ESTRUCTURA Cada aminocido contiene un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (COOH) unidos a un tomo de carbono central. Un tomo de hidrgeno y el grupo lateral estn tambin unidos al mismo tomo de carbono. Esta estructura bsica es idntica en todos los aminocidos.

EL ENLACE PEPTIDICO Es un enlace covalente formado por condensacin. El grupo amino de un cido se une al grupo carboxilo de su vecino.

CATABOLISMO DE LAS PROTEINAS

PROCESOS METABLICOS Digestin y absorcin de protenas. Biosntesis de aminocidos. Degradacin de protenas y eliminacin de nitrgeno. Degradacin de los aminocidos a glucosa y lpidos. Metabolismo de CATABOLISMO: los aminocidos a nivel tisular. 10-15% Energa metablica usada por lo animales. Implica la liberacin del grupo amino. Liberacin de energa. Grupo amino desprendido en forma de amonaco.

CLASIFICACION DE LOS AA DE ACUERDO A SU RUTA CATABOLICA: AA Cetognicos: Esqueletos carbonados dan AcetilCoa y se pueden convertir en cidos grasos o glucgeno. Ej.: Triptfano, fenilalanina, tirosina, isoleucina, leucina y lisina. AA Glucognicos: Se degradan a Piruvato, Succinil-Coa, Oxalacetato, Cetoglutarato o fumarato. Ej.: Arginina, glutamina, histidina, prolina, treonina, metionina, valina, serina, glicina, etc. Los AA ramificados se oxidan en el msculo, tejido adiposo, rin y tejido cerebral.

DIGESTION Y ABSORCION A diferencia de los hidratos de carbono y lpidos una parte significativa de la digestin de protenas tiene lugar en el estmago. Pepsina: Hidroliza las uniones peptdicas actuando sobre los grupos amino de los AA Aromticos. Tripsina: grupos carbonilo de lisina y arginina. Quimotripsina: grupos carboxilo de fenilalanina, tirosina, triptfano. Las carboxipeptidasas: eliminan restos carboxilos terminales.

SISTEMAS DE TRANSPORTE1- Aminocidos neutros pequeos: Alanina, serina - Aa. neutros y aromticos grandes: isoleucina, tirosina 2- Aminocidos bsicos: Arginina 3- Aminocidos cidos: Glutamato 4- Iminocidos: Prolina

CELULAS (intestinales, renales, hepticas, etc.)

Transporte Mediado Activo

Difusin facilitada

DESTINO DE LOS AMINOACIDOSUna vez absorbidos, los aminocidos tienen diferentes alternativas metablicas: a) Utilizacin (sin modificacin) en sntesis de nuevas protenas especificas. a) Transformacin en compuestos no proteicos de importancia fisiolgica. b) Degradacin con fines energticos.

Todos los aminocidos, cualquiera sea su procedencia, pasan a la sangre y se distribuyen a los tejidos, sin distincin de su origen. Este conjunto de a.a. libres constituye un fondo comn o pool, al cual se recurre para la sntesis de nuevas protenas o compuestos derivados.

CATABOLISMO DE AMINOACIDOS La degradacin se inicia por procesos que separan el grupo aamino. Estos procesos pueden ser reacciones de transferencia (transaminacin) o de separacin del grupo amino (desaminacin).

TRANSAMINACIN Es la transferencia reversible de un grupo amino a un acetocido, catalizada por una aminotransferasa, utilizando piridoxal fosfato como cofactor. El a.a. se convierte en acetocido y el acetocido en el aminocido correspondiente. Es decir, el grupo amino no se elimina sino se transfiere a un acetoacido para formar otro aminocido.

Todos los a.a. excepto lisina y treonina, participan en reacciones detransaminacin con piruvato, oxalacetato o acetoglutarato.a.a.(1) + acetoacidoFenilalanina+acetoglutarato

(2) a.a.(2) + acetoacido (1)fenilpiruvato+glutamato

A su vez, la alanina y el aspartato reaccionan con acetoglutarato, obtenindose glutamato como producto.

La Aspartato aminotransferasa cataliza en ambos sentidos la reaccion. El cetoglutarato es el aceptor del grupo amino, cedido por el aspartato.

DESAMINACIN El grupo amino del glutamato, puede ser separado por desaminacin oxidativa catalizada por la glutamato deshidrogenasa, utilizando NAD y NADP como coenzimas. Se forma cetoglutarato y NH3. La mayora del NH3 producido en el organismo se genera por esta reaccin.

La glutamato deshidrogenasa se encuentra en la matriz mitocondrial. Es una enzima alostrica activada por ADP y GDP e inhibida por ATP y GTP.

VIAS METABOLICAS DEL NH3Fuentes de NH3 en el organismo: a) Desaminacin oxidativa de glutamato. b) Accin de bacterias de la flora intestinal. La va ms importante de eliminacin es la sntesis de urea en hgado.

SNTESIS DE UREA Se lleva a cabo en los hepatocitos, en un mecanismo llamado ciclo de la urea, en el cual intervienen cinco enzimas y como alimentadores ingresan NH3, CO2 y aspartato, el cual cede su grupo amino. El amonio es llevado al hgado en forma de glutamina o alanina desde el resto de los tejidos.

Transporte del amonio al hgado para la sntesis de urea

CICLO DE LA UREA Todo el NH3 originado por desaminacin, es convertido a UREA en el hgado. El proceso consume 4 enlaces fosfato (de alta E) por cada molcula de UREA.

CICLO DE LA UREAComprende las siguientes reacciones:1. Sntesis de carbamil fosfato. 2. Sntesis de citrulina. 3. Sntesis de argininsuccinato. 4. Ruptura de argininsuccinato. 5. Hidrlisis de arginina.

DESTINO DEL ESQUELETO CARBONADO DE A.A.Recordamos: Cetognicos: producen cuerpos cetnicos. Glucognicos: producen intermediarios de la gluconeognesis (piruvato, oxalacetato, fumarato, succinilCoA o acetoglutarato). Glucognicos y cetognicos.

ACIDOS GRASOS COLESTEROL CUERPOS CETONICOS Triptofano Phe Tir Leu Lis

GLUCONEOGENESIS

ACETOACETILCoA

Prolina Arg Hist Glu CICLO DE KREBS

Leucina Isoleucina Triptofano Ala Cis Gli Ser Treonina

GLUTAMATO ACETILCoA

PIRUVATO Asparragina Aspartato

Phe Tirosina

Isoleu Met Val Treonina

GRACIAS!