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CURSO: BIOLOGiA MENCI6N

PR'EIUNIVERSITARIIQ

MATERIAL BM No 03

PfDRO Df VALDIVIAI

UNlOAD I: LA CELULA

AGUA, SALES MINERALES Y PROTEINAS

1. COMPUESTOS INORGANICOS: Agua y Sales Minerales

Agua

La vida apareci6 en el agua, y hasta ahora es uno de los requisitos esenciales para su existencia.Adernas, es importante sefialar que la mayoria de las reacciones quimicas ocurren en un entornoacuoso y la molecule de agua es el compuesto mas abundante en los seres vivos ya que ocupaaproximadamente entre un 65% a un 95% de su masa. Este porcentaje varia dependiendo delmetabolismo del organismo (Tabla 1).

Tabla 1. Relaci6n de porcentajes de agua en la masa de diferentes organismos.

Organismo 0/0

Algas 98Caracol 80

Crustaceos 77Esparragos 93Espinacas 93

Estrella de mar 76Persona adulta 62

Lechuga95Medusa 95

Semilla 10Tabaco 92

En la molecule de agua (H 20) los dos atornos de hidr6genoestan unidos al atorno de oxigeno por enlaces covalentes(Figura 1).

La molecule es fuertemente polar, porque el oxigeno atraemas a los electrones que los atornos de hidr6geno. Por ello, lamolecule de agua actua como un dipolo, ya que para cadaenlace covalente hay una debll carga electronegativaalrededor del atorno de oxigeno, y una debll cargaelectropositiva alrededor de los atornos de hidr6geno.

( - )

Figura 1. Estructura que representa una molecule de agua.

(+)

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Asi, las rno lecul as de agua pueden formar puentes de h ld r o qe no con eliasmismas (Figuras 2 y 3). Estos puentes son mucho mas deblles que los enlaces covalentes, yadernas, son de corta duraci6n. No obstante, dada la cantidad de ellos, sus efectos determinan lamayoria de las propiedades del agua (Tabla 2).

H: } Enlace de hidr6geno

(+)

Figura 2. Enlaces, mediante puentes de hldroqeno, entre rnoleculas de agua.

A . Agu a s 61 id a(hielo)

'.~

B . Ag ua Ifq uid a C . A gu a g as eo sa (v ap or)

L os p ue nte s d e h id ro ge no s er omp e ny s e f o rma ncoot ruamen-Ie am e d id a q ue la s r no le cu la sd e a g u a s e m ue v e n

E n e l h ie lo , la s m o le cu le sde a g u ason man t e n i d a se n u n e sta do rig id o p or lo sp ue nte s d e h id r6 ge no

E n el estado g a s e o sD ,

6 1a gu a n ofo rm a p ue nte Ed e h id r 6g e n o

Figura 3. Los puentes de hldroqeno mantienen unidas las molecules de agua tanto en suestado solido como liquido.

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Sales MineralesEn los sistemas vivos, las sales lnorqanlcas se encuentran baslcarnente en tres modos diferentes:

La mayor parte de las sales se hallan disueltas en medios acuosos, formandoelectrolitos. Tal es el caso del Sodio (Na+), Potasio (K+), Calcio (Ca 2+), Cloruro (G),

Bicarbonato (HC0 3-) 0 Fosfato (POl-), iones que participan en diversas reaccionesquimicas en funclon de su afinidad electrlca. Por ejemplo, participan en la requlaclon dela acidez (pH) yen la forrnacion de potenciales electricos.Adernas, es muy importante considerar que sales como el Sodio (Na+) y el Cloruro (CI-)mantienen el equilibrio hidrosalino.

Disueltas

Otras sales se encuentran precipitadas formando, de este modo, estructuras solldas yrigidas. Tal es el caso del fosfato calclco (Ca3 (P0 4)2), que al precipitar sobre una matrizde proteinas fibrosas forma los huesos.EI caparazon de los moluscos y de los crustaceos y la dentina de los dientes estanformados por carbonato calclco (CaC0 3) y las espiculas de algunas esponjas estanformadas por silice (Si0 2).

Precipitadas

Combinadas

Algunos iones lnorqanlcos, se encuentran combinados. EI ejemplo mas Ilamativo es elhierro (Fe2+) en la molecule de hemoglobina y el magnesio (Mg 2+) en la clorofila.Tarnblen algunos iones se asocian a enzimas: biocatalizadores. Sin ellos las reaccionesbioquimicas se desarrollarian a velocidades tan bajas que apenas rendirian cantidadesapreciables del producto. Muchas enzimas necesitan para su funcionamiento la presenciade algunas sales (cofactores enzlrnatlcos).

I I

Tabla 3. Algunos minerales esenciales en la nutrlclon humana.

Funciones

Magnesio

Cation principal del medio extracelular. Regula volemia, balance acldo/base,funclon nerviosa y muscular bomba Na+ K+-ATPasa.

CalcioConstituyente de huesos y dientes; participa en la requlaclon de la actividadnerviosa y muscular' factor de coaqulaclon y cofactor enzlmatico.

FosforoConstituyente de: huesos, dientes, ATP, intermediarios rnetabollcosfosforilados y acldos nucleicos.

SodioCation principal del medio intracelular, funclon nerviosa y muscular, bomba

Potasio Na+jK+ - ATPasa.Macrominerales Cloro Balance de electrolitos constituyente del jugo qastrlco.Ir~~---r~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~--~----~~~---i

Cation importante del liquido intracelular, esencial para la actividad de unslnnurnero de enzimas, para la transrnlslon neuronal y la excitabilidad

muscular. Actua como cofactor de todas las enzimas involucradas en lasreacciones de transferencia de fosfato que utilizan ATP. Constituyente de lamolecule de clorofila.

Yodo Constituyente de hormonas tiroideas (tiroxina).

Fluor Incrementa dureza de huesos y dientes.Microminerales

Hierro Presente en la hemoglobina para el transporte de oxigeno y dioxide decarbono.

*Macrominerales son necesarios en cantidades mayores de 100 mg por dia.

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2. COMPUESTOS ORGANICOS: Proteinas

Las proteinas son los principales componentes de los seres vivos. Constituyen mas de la mitad dela masa seca de una celula y son responsables de una gran cantidad de funciones.

Todas estan formadas por la misma estructura baslca: son polimeros formados por la union deamlnoacldos. Estos ultlrnos son molecules constituidas por C, H, 0, N Y en algunos casas poseentarnblen atornos de azufre (S).

Amlnoacldos

Son molecules formadas por un grupo amino (-NH2)' que tiene caracteristicas baslcas, y ungrupo carboxilo (-COOH), con propiedades acldas. Ambos grupos se encuentran unidos a unmismo carbona a (Figura 4).

En las proteinas hay 20 amlnoacldos diferentes, comunes a todos los seres vivos existentes en labiosfera y son los que estan codificados en los acldos nucleicos. No obstante, en las celulas seencuentran otros que resultan de transformaciones de uno 0 mas de los 20 amlnoacldos que sepresentan comunrnente.

Los arnlnoacldos son las unidades baslcas que estructuran las proteinas, por 1 0 tanto, son susmon6meros. (mon6mero: mono=uno: mere= unidad).

(6cido)

RI

HOOC-C-NH (b6sico)I 2H

Figura 4. F6rmula general de un arnlnoacido.

Un individuo necesita de un aporte constante de amlnoacldos en la sintesis de sus proteinas.En los organismos heter6trofos algunos de estes pueden ser sintetizados por el propioorganismo a partir de otras molecules: otros, en cambio, tienen que ser incorporados en ladieta.Los arnlnoacidos que deben ser incorporados se conocen como arnlnoacldos esenciales. En elcaso de la especie humana son diez (Arginina, Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina,Fenilalanina, Treonina, Tript6fano y Valina).

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Polipeptidos

Los amlnoacldos se unen entre si mediante enlaces peptidicos (Figura 5). La union de dosmon6meros origina un dlpeptldo: la de tres un trlpepttdo y asi sucesivamente, a estes se lesdenomina oltqopeptldos.Mayores oligomerizaciones (10 a 100 residuos aminoacidicos), se les llama pollpeptldos.

Grupoamino

H H- 0. I I l'

'H-N~

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RESPONDA

1) De los 20 arnlnoacldos que hay en el cuerpo humano, 10 son esenciales. Estos son:isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, tript6fano ,valina, la arginina yla histidina, siendo estos dos ultlrnos esenciales solo en la infancia .AI respecto Lquecaracteriza a un arnlnoacldo esencial?

2) La estructura de una proteina tiene niveles, y cada uno de ellos posee un tipo de enlaceque es relevante. Anote el enlace principal que corresponda a cada estructura.

Estructura primaria .

Estructura secundaria .

Estructura terciaria .

ACTIVIDAD

Indica con una (V) si es verdadero 0 una (F) si es falso, sequn corresponda.

1 La uni6n de dos amlnoacldos origina un dipeptide.

2 La trombina es una proteina que participa en la coagulaci6n sanguinea.

3 Si un peptide posee 50 amlnoacldos, se necesitan 49 molecules de agua parahidrolizarlo.

4 Las proteinas con estructura terciara poseen puentes disulfuro.

5 Los arnlnoacldos estan constituidos por C, H, 0, N Y algunos poseen S.

6 Si dos proteinas poseen el mismo nurnero y tipo de amlnoacldos, necesariamente debencumplir la misma funci6n.

7 ........ La estructura primaria de una proteina determina la estructura superior de la proteina.

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Funciones de las proteinas

Las proteinas dirigen practlcarnente la totalidad de los procesos vitales, incluso aquellos destinadosa la produccion de elias mismas. Determinan la forma y la estructura de las celulas, Sus funcionesse relacionan con sus multiples propiedades, que son el resultado de la cornposicion deamlnoacldos, de la secuencia y del modo en que la cadena se pliega en el espacio (Tabla 4).

Tabla 4. Funciones proteicas.

FUNCION

ESTRUCTURAL

HORMONAL

E1EMPLOS

Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas y participan comoreceptores 0 facilitan el transporte de sustancias.

Las proteinas del citoesqueleto, de las fibras del huso, de los cilios yflagelos.

Nucleoproteinas (acldos nucleicos + proteinas), es el caso de los cromosomas,ribosomas y nucleolos.

Proteinas que confieren resistencia y elasticidad a los tejidos, como el colagenodel tejido conjuntivo fibroso, la elastina el tejido conjuntivo elastlco y laqueratina de la epidermis.

La insulina y el glucagon (que regulan la glicemia), la hormona delcrecimiento y la calcitonina (que regula la calcemia).

I

DEFENSIVA

TRANSPORTE

CONTRACTIL

RESERVA

ENZIMATICA

ILas inmunoglobulinas que actuan como anticuerpos.La trombina y el fibrinogeno que participan en la forrnacion de coaqulos, y porende, evitan las hemorragias.

La hemoglobina que transporta oxigeno y dioxide de carbono en vertebrados yla mioglobina, que 10 h ace en el tejido muscular.Las lipoproteinas transportan lipidos en la sangre y las proteinastransportadoras de la membrana plasrnatlca que regulan el paso de solutos yagua a traves de ella.

Actina y miosina son parte de las miofibrillas, responsables de la contracclonmuscular.

La ovoalbumlna del huevo y la gliadina del grana de trigo, entre otras, son lasreservas de amlnoacldos utilizadas en el desarrollo del ernbrlon.

Las enzimas son catalizadoras de las reacciones quimicas dentro de las celulas,es decir, aceleran la velocidad de las mismas. Son numerosas y altamenteespecificas. Sin estos catalizadores, dichas reacciones se desarrollarian avelocidades tan bajas que apenas rendirian cantidades apreciables del producto.Muchas enzimas necesitan en su funcionamiento la presencia de algunas sales.Actua a valores de pH y de temperatura especificas y cualquier cambio bruscode estos factores podria dejarlas inutilizables (desnaturellzacion).Por ejemplo, la amilasa cataliza la digestion del alrnldon y la lipasa cataliza ladigestion de los lipidos.

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3. ENZIMAS

Las enzimas son proteinas que actuan como biocatalizadores que aceleran las reaccionesquimicas dentro de la celula sin transformarse elias mismas en una molecule diferente. Las celulastransforman la energia que toman del entorno en energia quimica la que les permite realizartrabajos quimicos, rnecanlcos u otros.

Las reacciones quimicas para su inicio requieren siempre de un aporte de energia lIamadaenergia de actlvaclon. Las enzimas son un tipo especial de proteinas que aceleran lasreacciones quimicas tanto en el medio intra como en el medio extra celular. Esta aceleraci6n sedebe a la capacidad que tienen las enzimas en disminuir la energia de acttvaclon (Ea) de lareacci6n quimica, es decir, permiten que una reacci6n ocurra en un breve lapso de tiempo.La energia de activaci6n (Ea) representa la energia minima necesaria que deben alcanzar losreactantes (sustratos) para su transformaci6n en productos (Figura 7).

(])._..0

,~

D._(])cW

Una reacci6n no catalizada tieneuna energfa de activaci6n mayorque la reacci6n catalizada

.;.;_;.;X~~~t:;:::;::::;:; Una reacci6n catalizada tiene unamenor energia de actlvaclon

No existe diferenda en la energialibre entre una reacci6n cataliza-da y una no catalizada

Productos

Curso de reacci6n

Figura 7. Las enzimas aceleran las reacciones quimicas disminuyendo la energia de activaci6n.

Propiedades de las enzimas:

y Son altamente especificas.y Son de naturaleza proteica.y Aceleran las reacciones quimicas.y Actuan en pequeiiisimas cantidades.y No modifican el equilibrio de la reacclon (se alcanza en menor tiempo).y Tienen una accton especifica (actuan sobre un determinado sustrato).y Permanecen inalteradas al final de la reacclon, por 10que son reutilizables.y Son sintetizadas por ribosomas libres 0 adheridos a membranas.

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Modelos de acclon enzlmatlca

EI primer modelo sugerido para explicar la interacci6n enzima-sustrato fue propuesto por elquimico Emil Fisher, denominado modelo lIave-cerradura, que supone que la estructura delsustrato y la del sitio activo son exactamente complementarias, de la misma forma que una Ilaveencaja en una cerradura. (Figura 8 a).

Estudios posteriores sugirieron que el sitio activo es mucho mas flexible que una cerradura.La interacci6n fisica entre las molecules de enzima y sustrato produce un cambio en la geometriadel centro activo, mediante la distorsi6n de las superficies moleculares. Este modelo lIamadoencaje inducido impondria cierta tensi6n a las molecules reaccionantes, facilitando aun mas lareacci6n (Figura 8 b).

a)

b)

Mode!lode la lIave:~cenadur

Estadg initermedio

Figura 8. (a) En el modelo lIave-cerradura los sustratos lnteractuan en forma precisa con el sitio activo.(b) En el modelo encaje inducido, la forma del sitio activo es complementaria del sustrato 5610 despuesque este se une a la enzima.

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Factores que afectan la actividad enzlmatlca

y Efecto del pH: Las enzimas actuan dentro de limites estrechos de pH (pH optimo de lareacclon). Por ejemplo, la pepsina (enzima estomacal) tiene un pH optlrno de 2, al graficar suactividad enzlrnatlca para valores crecientes de pH, comenzando desde la zona aclda, seobtiene una curva en forma de campana. EI maximo de la curva corresponde al pH optlrno enel cual la enzima tiene su maxima actividad. En medios muy acldos 0 muy alcalinos, la enzimase desnaturaliza y se inactiva. Otras enzimas en cambio tienen una actividad optima a pHalcalino como la tripsina (enzima intestinal) (Figura 9).

pH optlrnode la tripsina

(enzima intestinal

10

pH opttmo de la pepsina(enzima estomacal)t

IIIU. .Ill

E'N!:w'CIII'C

's. .u0

Figura 9. Efecto del pH sobre la actividad enzlrnatica de la pepsina y tripsina.

y Temperatura: La velocidad de las reacciones enzlrnatlcas aumenta, por 10 general, con latemperatura, dentro del intervalo en que la enzima es estable y activa. La velocidad por 10general se duplica por cada lOOC de aumento terrnlco. La actividad enzlrnatlca maxima sealcanza a una temperatura optima, luego la actividad decrece y finalmente cesa por completo acausa de la desnaturallzaclon progresiva de la enzima por acclon de la temperatura.

2 3 4 5 6

pH ....

7 8 9

A bajas temperaturas, las reacciones disminuyen mucho 0 se detienen porque decrece laclnetlca molecular, pero la acclon catalitica reaparece cuando la temperatura se eleva a valoresnormales para la enzima. No olvidar que una enzima humana tipica posee su optlrno a 37 0 C,en cambio otros organismos como, por ejemplo, las bacterias terrnofllas resistentes a altastemperaturas tienen su optlrno de actividad cercano a los 80 0 C (Figura 10).

Temperatura optima deuna enzima human a tipica

Temperatura optimade una bacteria termofi la

( resis tente a l calor)tIIIU. .Ill

EN!:W

'CIII'C.:;. .

0

Figura 10. Efecto de la temperatura sobre la actividad enzlmatica en una enzima tipica humana y unabacteria term6fila.

20 40 80 1000Temperatura (0C) ..

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L os a g e nts sdesnatllralizal'ltesp u e de n r cm p sr la e s tru o tu ra te rcla riYcuaternana de una proteinsy usstrulr su funci6n biol6gica

Proteinade sna t u r auzada

/

Proteinanat iva

La renaturalizaciol'l (resnsambla-is de una proteina luncional)

a v ece s ,e s p o slbte , p ero ladesna.!uraJizaci6nsuel'es e r lr r e v e r s lb le

Figura 11. Desnaturalizaci6n de una proteina.

y Concerrtreclon de sustrato: Principalmente, la velocidad de la reacci6n 0 catallsls variade acuerdo a la concentraci6n del sustrato.AI aumentar la concentraci6n de sustrato, la actividad enzlrnatlca aumenta, hasta alcanzarla velocidad maxima, punto donde la enzima se satura, debido a que las enzimas tienentodos sus s itios activos ocupados (Figura 12).

Una enzima acelera :Ia reacci6n. Ala velocidad maxima, sin embargo,todas las rnoteculas de la enzimaestan ligadasa molecules del sus-trato

Velockjad maxima

Cuando no hay enzlma presents, lavelocidad de la reaccion aumenta demanera constante a medida que au-

, menta la concentraci6n del sustrato

Concentraci6n del sustrato

Figura 12. Efecto de la concentraci6n del sustrato sobre la velocidad de una reacci6n enzlrnatica.

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Regulacion de la actividad enzlmatlca

La totalidad de reacciones bioquimicas de un organismo constituye su metabolismo, el cualconsiste en secuencias de reacciones quimicas catalizadas por enzimas Ilamadas viasrnetabollcas. En estas secuencias, el producto de una reacci6n quimica es el sustrato de lasiguiente reacci6n y asi sucesivamente, tal como 10muestra el siguiente esquema.

Aenzima 1

Benzima 2 c enzima 3 D

Las vias metabollcas son de dos tipos:

a) anabollcas: en elias se sintetizan molecules baslcas que hacen posible construir

macromolecules, son reacciones enderg6nicas (consumen energia).

b) catabollcas: en elias se rompen molecules que permiten obtener energia libre utilizable, sonreacciones exerg6nicas (Iiberan energia).

Las celulas y el organismo, deben regular todas sus vias metab61icas constantemente, esto por lagran necesidad de mantener estables sus condiciones internas, es decir, su homeostasis.

En la requlaclon enzlmatlca participan sustancias que actuan como inhibidores, los cualesreducen la velocidad de las reacciones catalizadas. Hay inhibidores naturales que regulan elmetabolismo y otros artificiales que permiten tratar enfermedades 0 eliminar bacteriaspat6genas. Los inhibidores se clasifican como irreversibles y reversibles.

Inhibidores irreversibles

Son, generalmente, obtenidos por sintesis orqanlca y se unen covalentemente al sitio activo dela enzima y con ello la inactivan.

Un buen ejemplo 10constituye el inhibidor artificial DIPF (dilsopropil f6sforofluoridano), que inhibea la tripsina, enzima pancreatica que hidroliza proteinas y a la colinesterasa, enzima que degradaal neurotransmisor acetilcolina en el lecho slnaptlco, una vez que esta ha cumplido su funci6n.

Por esta raz6n es parte de los gases neurot6xicos, como la sarina, gas utilizado en el metro de

Tokio en 1995, que mat6 a decenas de personas.

Inhibidores reversibles: se reconocen dos tipos:

1. Inhibicion competit iva

2 . Inhib ic ion no competitiva

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En la lnhlblclon competitiva un sustrato muy parecido al sustrato natural compite con este porel mismo sitio activo de la enzima. La uni6n del "impostor" con la enzima no implica formaci6n denuevos productos, pero impide que esta actue sobre su sustrato natural. EI sustrato "impostor"es desplazado al aumentar la concentraci6n del sustrato natural. En la figura 13 se presenta lainhibici6n competitiva y como ejemplo la que presenta la enzima succinato deshidrogenasasometida a una inhibici6n competitiva por el oxalacetato.

lnhtblclon competitiva

Inhibidorcompetitivo

Enzima

Sustrato

EI inhibidor y elsustrato "compilen";s610uno puedeunirse al sitio activo

La tunci6n de la enzima es impedida mientras el inhibidorpermanezca unido. Sin embargo, si el inhibidor se suelta,una rnolecula de sustrato puede unirse al sitio activo

lnn lbtclo n competitiva de la s uccin ato d oshtd roqe nasa

Succinato(sustrato)

Oxaloacetato(inhibidor competitivo)

+ A

Fumarato

Catal izado porla succinato

deshidrogenasa

La succinato deshidrogenasaesta sujeta a inhibici6n competi-tiva por el oxaloacetato, que separece al succinato 10suficientecomo para unirse al sitio activopero que no puede reaccionar

Figura 13. En la inhibici6n competitiva, un inhibidor se une temporal mente al sitio activo. La succinatodeshidrogenasa, por ejemplo, esta sujeta a inhibici6n competitiva por el oxalacetato.

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En cambio en la lnhlblclon no competitiva el inhibidor no se une al sitio activo de la enzima, sinoque se une a un sitio alejado de este, provocandole un cambio conformacional de manera que elsustrato ya no se adapta. AI igual que en la inhibici6n competitiva, la enzima se libera delinhibidor y, por ello, es reversible. En la figura 14 se presenta la inhibici6n no competitiva y comoejemplo la de la enzima treonina deshidratasa por la isoleucina.

Inhibici6n no competitiva

EnzimaInhibidor nocompetitivo

Un inhibidor puede unirse a un sitio alejado delsitio activo, cambiando la forma de la enzimade manera que el sustrato ya no se adapta

Inhibici6n no competitiva de la treonina deshidratasa

Treonina(sustrato)

Catalizadopar la treoninadeshidratasa

o-cetobuti rato

Isoleucina(inhibidor no competitivo)

La treonina deshidratasa estasujeta a inhibici6n no cornpetiti-va par la isoleucina, que modifi-ca la enzima uniendose lejosdel sitio activo

Figura 14. Un inhibidor no competitive se une temporalmente a la enzima en unsitio lejos del sitio activo, pero aun as! impide el funcionamiento de la enzima.

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Inhibidores alosterlcos

Las enzimas alosterlcas, por 10 general, poseen una estructura de dos 0 mas unidadespolipeptidicas y su actividad esta controlada por efectores que se unen un sitio alosterico queesta separado del sitio activo.

Los efectores pueden ser activadores 0 inhibidores. A contlnuaclon se revlsara el tipo derequlaclon alostertca denominada: lnhlblclon por el producto final.

En una via rnetabollca, como en el ejemplo de la figura 15, se observa una secuencia dereacciones, cada una de elias catalizada por una enzima particular.

La primera reacclon se denomina "paso obligado", porque una vez que ocurre, necesariamentesequiran el resto de reacciones de la via hasta culminar con el producto final. Este "pasoobligado" esta catalizado por una enzima alosterica. Si la celula tiene suficiente de este producto,zcorno frena esta via? Cuando el producto final esta en altas concentraciones actua como unefector, se une a la enzima alosterica del "paso obligado", lnactlvandola,

Cada una de estas reacciones escatalizada par una enzima diferentey cada una forma un producto.intermediario diferente

NH +I 3

NH + 0 H-C-COO-I 3 II I

H-C-COO- ------ .. C-COO- .................... H-C-CH3

H-6 - 0H t 6H2 6H2I (S ) I ICH 3 CH 3 CH 3

La primera reac-ci6n es el pasoobligado

Treonina(materia inicial)

o-cetcbutirato(producto intermediario)

Isoleucina(producto final)

La formaci6n del producto final inhibe alosterica-mente la enzima que cataliza el paso 'obllqado,deteniendo asf su propia producci6n

Figu ra 15. Inh ib icion de la s vias metabollcas. EI paso obligado es catalizado por una enzima alosterlcaque puede ser inhibida por el producto final de la via.La via especifica que se muestra aqui es la sintesis de isoleucina, un arnlnoacldo, a partir de la treonina. Estaparticular serie de reacciones es realizada por bacterias, pero es tipica de muchas reacciones catalizadasenzlrnaticarnente.

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GLOSARIO

Anabolismo: Corresponde a la suma de todas las reacciones quimicas, que ocurren dentro deuna celula u organismo, en las cuales las molecules pequefias se unen para formar una moleculecompleja. Son reacciones de sintesis 0 formaclon de sustancias. Lo contrario corresponde a

catabolismo.

Catabolismo: Corresponde a la suma de todas las reacciones quimicas, que ocurren dentro deuna celula u organismo, en las cuales las molecules grandes se desintegran en partes maspequefias, Son reacciones de deqradacion 0 rompimiento de sustancias. Lo contra rio correspondea anabolismo.

Catalizador: Sustancia que disminuye la energia de actlvaclon de una reacclon quimica formandouna asoclaclon temporal con las molecules reactivas; como resultado, la velocidad de la reacclonse acelera. Las enzimas son biocatalizadores.

Cofactor: Sustancia no proteinica necesaria en la actividad normal de una enzima; algunoscofactores son lnorqanlcos (usualmente iones rnetalicos) y otros son orqanicos, en cuyo caso sedenominan coenzimas.

Desnaturalizacion: Corresponde a la perdlda de la conflquraclon original de una macromoleculeque resulta, por ejemplo, del tratamiento con calor, cambios extremos de pH, tratamiento quimicou otros agentes desnaturalizadores. Habitualmente esta acornpafiado por perdlda de la actividadbioloqica,

Enlace peptidico: Corresponde al tipo de enlace formado cuando dos amlnoacldos se unen porlos extremos. EI grupo acldo (-COOH) de un amlnoacldo se une covalentemente al grupo baslco(-NH2) del siguiente y se elimina una molecule de agua (H 20). Forma el grupo funcional orqanicoamida.

Enzima: Proteina que sirve como catalizador bioloqico, acelerando una reaccion quirrucaespecifica, recuperandose sin cambios al final del proceso. No forma parte de los productos.

Endergonico: Se aplica a las reacciones quimicas 0 procesos que requieren del aporte deenergia.

Exergonico: Se aplica a las reacciones quimicas 0 procesos que liberan energia.

Metabolismo: Corresponde a la suma de todas las reacciones quimicas tanto de sintesis como dedeqradacion de sustancias que ocurren dentro de una celula u organismo.

Sitio activo: Corresponde a la region de una enzima que se une temporalmente al sustratodurante la reacclon catalizada por ella.

Tetr'amero: Unidad formada por cuatro subunidades.

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Preguntas de selecclon multiple

1. LCual de las siguientes propiedades no es una funci6n del calcio?

A) Constituir huesos.

B) Actuar como cofactor enzlrnatlco.C) Participar en la coagulaci6n sanguinea.D) Regular el funcionamiento neuronal.E) Formar parte de la estructura de la hemoglobina.

2. LCuales de los siguientes grupos quimicos participan en la formaci6n del enlace peptidico?

A) H Y NH2B) R Y NH2C) R Y COOHD) COOH y NH2E) COOH y COOH

3. En relaci6n con las funciones del sodio es correcto afirmar que

I) regula el equilibrio osm6tico.II) forma parte de la estructura de la clorofila.III) participa en la conducci6n del impulso nervioso.

A) S610 I.B) S610 II.C) S610 III.D) S610 I y III.

E) I, II, III.

4. LCuantas molecules de agua se necesitan para hidrolizar un tetrapeptide?

A) 1B) 2C) 3D) 4E) 5

5. EI colaqeno y la queratina son proteinas que tienen funci6n

A) estructuraI.B) enzlmatlca.C) vitaminica.D) defensiva.E) contractll.

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6. De los siguientes componentes quimicos del protoplasma, Lcual es el mas abundante?

A) Agua.B) Sales.e )D)

E )

Grasas.Proteinas.

earbohidratos.

7. Leual( es) de las siguientes afirmaciones es (son) correctas en relaci6n a las enzimas?

I) Son alta mente especificas.II) Son estructuras pollrnericasIII) Aumentan la velocidad de las reacciones quimicas.

A) 5610 I.B) 5610 II.e) 5610 III.D) 5610 I y II.

E) I, II Y III.

8. E I agua corresponde a uno de los compuestos mas abundantes en la celula, cumpliendo enella diversas funciones que la hacen esencial en todos los seres vivos, porque

I) impide los cambios bruscos de temperatura.II) actua como solvente para muchas sales y molecules orqanicas,III) presenta una elevada capacidad disolvente 10que permite el transporte celular.

A) 5610 I.B) 5610 II.e) 5610 III.D) 5610 I y II.E) I, II Y III.

9. La masa fresca de un trozo de cebolla es de 20 gramos. EI peso seco de este mismo trozo esde 2 gramos. Estos antecedentes ponen en evidencia que

I) las celulas de la cebolla pierden agua por deshidrataci6n.II) el agua es el constituyente mas abundante de estas celulas,III) el 10% de la masa seca de la cebolla corresponde al agua.

A) 5610 I.B) 5610 II.

e) 5610 III.D) 5610 I y II.E) I, II Y III.

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10. Se realiz6 un experimento, en el cual se tom6 un grupo de celulas y se las enfrent6 a un noxa(particula extrafia y t6xica al organismo 0 grupos celulares especializados). Otro grupo

celular, se cultiv6 en un medio con alto contenido en puromicina. Luego, ambos grupos

celulares, fueron incluidos en un medio rico en arnlnoacldos marcados, con el objeto de medirlos productos proteicos formados por la radioactividad que emiten. De los resultados

obtenidos se confeccionaron los siguientes qraflcos:

grs.de protefnamarcados

grs. de protefnamarcados

/UROMICINA

1---,

tiempo

~NOXA

tiempo

A partir de los qraflcos, es posible afirmar que la (el)

I) puromicina y el noxa son sustancias radiactivas.II) puromicina, detuvo la sintesis proteica.III) noxa, estimula la sintesis proteica.

A) S610 I.B) S610 II.C) S610 III.D) S610 II y III.E) I, II Y III.

11. Un ollqopeptldo tiene 10 arnlnoacldos de largo y de tres tipos: leucina (L), serina (S) ycisteina (C). EI oliqopeptldo se trata con una serie de enzimas que rompen un tipo particularde enlace peptidicos. Los siguientes fragmentos moleculares se recuperan de la mezcla dereacci6n:

La enzima corta los enlaces peptidicos Fragmentos recuperados

Entre L Y SEntre L y C

Entre C y S

SCSLCCC,L,SLCCCY LSLSCSLSLCCCY LSLSC

LCual es el orden de los 10 arnlnoacidos en el oliqopeptldo?

A) LSCLSCLSCL

B) LSLSCSLCCCC) CCCLSLSCSL

D) SLCCCLSLSC

E) SCLCCCSLSL

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12. Algunos insectos pueden posarse sobre el agua ever figura), e incluso correr sobre ella.Esta cualidad de los insectos es posible porque

I) las molecules de agua se cohesionan.II) las molecules de agua son angulares.

III) el agua es muy densa en relaci6n al insecto.

A) S610 I.B) S610 III.C) S610 I y III.D) S610 II y III.E) I, II Y III.

13. E I terrnlno que incluye a los otros cuatro es

A) amlnoacldoB) enlace peptidico.C) proteina globular.D) estructura primaria.E) estructura secundaria.

14. AI cocer un huevo en agua hirviendo la clara se endurece y se pone blanca, esto significa quela ovoalburnlna experiment6 un proceso de

A) hidr6lisis.B) coagulaci6n.C) polimerizaci6nD) desnaturalizaci6n.

E) sintesis por deshidrataci6n

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15. La inhibici6n enzlrnatlca competitiva y la no competitiva tienen en cornun que

I) son reversibles.II) el inhibidor se une al sitio activo.III) el inhibidor provoca un cambio conformacional a la enzima.

A) S610 I.B) S610 II.e) S610 III.D) S610 I y II.E) S610 I y III.

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