Bioquímica estructural parte i proteínas y enzimas

Lic. Roy W. Morales Pé[email protected]

BIOQUÍMICA ESTRUCTURAL PARTE I: PROTEÍNAS Y

ENZIMAS

Aminoácidos

Bioquímica Estructural Parte I: Aminoácidos, Proteínas y Enzimas

Los aminoácidos son las unidades

estructurales de las proteínas.

Existen veinte aminoácidos

especificados en el código genético

que son sintetizados en la célula a

través del proceso de traducción

(hipótesis un gen una polipéptido).

Estos veinte aminoácidos se unen

en combinaciones específicas

mediante enlaces covalentes, que

dan origen a gran diversidad de

proteínas que desempeñan

funciones biológicas concretas. Las

aminoácidos constituyen también

intermediarios metabólicos en

ciertas rutas metabólicas y como

material estructural de la célula.

La taurina es un ácido orgánico derivado del aminoácido

Cisteína (Cys, C) que en combinación con otras sustancias

presentes en las bebidas energizantes (p.ej., guaraná y

cafeína,) mejoran el rendimiento psicomotriz (tiempo de

reacción, concentración y memoria) y la resistencia física.

Existen suplementos dietéticos que proporcionan

aminoácidos esenciales L-Leucina (Leu, L), L-Isoleucina (Ile,

I), y L-Valina (Val, V) que tienen la propiedad de acortar el

tiempo de recuperación muscular después de esfuerzo

intenso.

Aminoácidos


Los aminoácidos tienen en

común la existencia de un

átomo de carbono anomérico o

centro quiral (excepto la

Glicina –Gly, G) al que se

encuentran unidos un grupo

carboxilo (-COOH), grupo amino (-

NH2), un átomo de hidrogeno (-

H), y un radical o cadena lateral

que sirven para diferenciar los

veinte aminoácidos que

constituyen la mayor parte de

las proteínas (excepción de ésta

regla es la Prolina -Pro, P). Todas

las proteínas están constituidas

por los enantiómeros L.

Aminoácidos


Los aminoácidos se clasifican en dos

grupos: esenciales y no esenciales. Los

primeros son aquellos que el

organismo no puede sintetizar y deben

ser obtenidos a través de su ingesta en

la dieta. Un alimento se considera de

alta calidad nutricional cuando aporta

los aminoácidos esenciales.

Algunos de los alimentos con todos los

aminoácidos esenciales son: la carne,

los huevos, los lácteos y algunos

vegetales como la soja y la quinua.

Combinaciones de alimentos que

suman los aminoácidos esenciales

son: garbanzos y avena, trigo, maíz y

lentejas, arroz y maní.

Aminoácidos


La síntesis de

proteínas se realiza en

el ribosoma a través de

un proceso

estereoespecífico. Sólo

son empleados los

enantiómeros L,

excepto R-Glicina y R-

Prolina.

Aminoácidos


Aminoácidos proteinogénicos

Aminoácidos


Aminoácidos proteinogénicos (zwitterion)

Función de Proteínas


Función de las proteínas

http://www.youtube.com/watch?v=VDEPrUJq_Vo

http://www.youtube.com/watch?v=VDEPrUJq_Vo


Síntesis de proteínas

http://www.youtube.com/watch?v=fC_h0zWM1us

http://www.youtube.com/watch?v=J2EDOx-EvI4

Síntesis de Proteínas

http://www.youtube.com/watch?v=fC_h0zWM1us

http://www.youtube.com/watch?v=J2EDOx-EvI4


Dogma central de la Biología molecular

Síntesis de Proteínas


Estructura de Proteínas

Estructura Primaria La secuencia de aminoácidos

define la estructura primaria de

la proteína.



Enlace Peptídico


Estructura Secundaria

El plegamiento local regular debido a la interacción entre residuos de la

cadena polipeptídica, vía interacciones no covalentes (interacciones

hidrofóbicas, fuerzas de Van der Walls y puentes salinos) y enlaces

covalentes (puentes disulfuro), definen la estructura secundaria de una

proteína.



Hélices-α (alfa)


El colágeno es una proteína fibrosa que forma fibras, las

cuales ofrecen alta resistencia a la tracción. El colágeno es

secretado por los fibroblastos, células especializadas del

tejido conjuntivo. Es el componente más abundante de la piel

y de los huesos, constituyendo un 25 % de la masa total de

proteínas en los mamíferos.



Láminas β (beta)

La lisozima es una proteína

globular presente en varias

secreciones como lágrimas, moco, y

saliva. Su función principal es la de

servir como antimicrobiano.



Estructura terciaria

Disposición de la estructura secundaria

dentro de un solo complejo. Las estructuras

terciarias se organizan en motivos (motifs)

y dominios.

Los motivos pueden definirse como

combinaciones de hélices-α y láminas-β

conectadas a través de asas o lazos, que

forman patrones compactos y estables, los

cuales están presentes en muchas proteínas

diferentes

Los dominios pueden considerarse como

unidades elementales de la estructura

proteica, que son capaces de plegarse y de

funcionar de una manera relativamente

autónoma. Un dominio a veces esta

formado por motivos, pero otras veces no

contiene ninguno. La estructura terciaria de

muchas proteínas esta formada por varios

dominios.



Estructura terciaria

Factores como la temperatura, el pH y fuerza

iónica afectan las interacciones no covalentes

que estabilizan la estructura terciaria de la

proteína, haciendo que esta deje su estado

nativo lo que conduce a la pérdida de su

actividad biológica.



Estructura cuaternaria

Se define como la

interacción de varias

cadenas polipeptídicas

(protómeros) que

estabilizados en sus

estructuras terciarias,

forman un complejo

protéico (oligómero).


https://www.youtube.com/watch?v=E2UNc5zBejc

Enzimas

Catálisis enzimática

https://www.youtube.com/watch?v=E2UNc5zBejc


Clasificación de enzimas

Enzimas

CLASE FUNCIÓN SUB-CLASE/FUNCIÓN

Oxidoreductasas Catalizan reacciones de oxidación-reducción

Oxidasas oxidan una sustanciaReductasas reducen una sustanciaDeshidrogenasas remueve dos átomos de H para formar un doble enlace

Transferasas Transfieren grupos entre dos compuestos

Transaminasas muven grupos amino entre moléculasQuinasas mueven grupos fosfato

Hidrolasas Añaden agua para romper enlaces Peptidasas hidrolizan enlaces peptídicosLipasas hidrolizan enlaces éster en los lípidosAmilasas hidrolizan enlaces 1,4-glicosídicos

Liasas Añaden o remueven grupos sin oxidación o hidrólisis que puedan generar un enlace doble

Decarboxilasas remueven dióxido de carbono

Hidrasas añaden agua

Dehidrasas eliminan agua

Deaminasas remueven amoniaco

Isomerasas Redistribuyen átomos para formar isómeros

Isomerasas convierten isómeros cis-trans

Epimerasas convierten epímeros D y L

Ligasas Unen moléculas usando ATP Sintetasas combinan moléculas

Carboxilasas añaden dióxido de carbono


Inhibición Enzimática


Inhibición Enzimática

Acción de medicamentos


Señalización celular

Receptores acoplados a proteína G




https://www.youtube.com/watch?v=byz3tF4ZUA4

https://www.youtube.com/watch?v=byz3tF4ZUA4




https://www.youtube.com/watch?v=V-z415c6eOU

https://www.youtube.com/watch?v=V-z415c6eOU

Bibliografía

Drucker, R. (2005). Fisiología Médica. México D.F.: Manual Moderno.

Feduchi, E. et al. (2011). Bioquímica. Conceptos Básicos. Madrid: Editorial Médica

Panamericana.

Holum, J. (2000). Fundamentos de Química General, Orgánica y Bioquímica para Ciencias de

la Salud. México D.F.: Limusa Wiley.

Lozano, J.A. et al. (2000). Bioquímica y Biología Molecular para Ciencias de la Salud. España:

Mc Graw Hill- Interamericana.

Murray, R. et al. (2009). Harper Bioquímica. México D.F.: Mc Graw- Hill.

Lecturas Complementarias

Olivares, J. & Arellano, A. (2008). Bases moleculares de las acciones de la insulina. REB. 27

(1), pp. 9-18. Disponible en: http://www.medigraphic.com/pdfs/revedubio/reb-

2008/reb081c.pdf

Bioquímica Estructural Parte I: Carbohidratos

http://www.medigraphic.com/pdfs/revedubio/reb-2008/reb081c.pdf

Bioquímica estructural parte i proteínas y enzimas

Health & Medicine

Transcript of Bioquímica estructural parte i proteínas y enzimas